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BIOQUIMICA
CLASE 4
digitalizado por Melilds 1
Enzimas
digitalizado por Melilds 2
ENZIMAS
• Las enzimas son biocatalizadores biológicos que
pueden acelerar la velocidad de una reacción hasta
10 sobre una reacción no catalizada.
• A excepción de los catalizadores no proteicos son
las ribosomas.
20
digitalizado por Melilds 3
ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
Puede estar formada por:
Una cadena peptídica
(estructura terciaria)
Varias cadenas peptídicas:
Estructura cuaternaria
digitalizado por Melilds 4
ENZIMAS: PROTEINAS
TRIDIMENCIONALES
• Enzima b- lactamasa
Sitio Activo
digitalizado por Melilds 5
LIPASA PANCREATICA HUMANA
digitalizado por Melilds 6
CONTENIDOS
• http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/tema11.htm
digitalizado por Melilds 7
CARACTERÍSTICAS
• La mayoría de las enzimas esta constituida por más de
100 aminoácidos.
•Se recuperan intactas después de la reacción.
•Disminuyen la E de activación
•Alta especificidad
•Se requiere en cantidades mínimas
•Pueden ser regulables
•Pueden ser susceptibles de ser inhibidas
•Modifican la estructura química del sustrato
•No modifican el equilibrio de la Rx
digitalizado por Melilds 8
NO EXPERIMENTAN CAMBIO EN EL PROCESO
digitalizado por Melilds 9
• La reacción catalizada por una enzima tiene energía de
activación más baja, por lo que la velocidad de reacción
aumenta.
digitalizado por Melilds 10
Mecanismo de acción I
Según la teoría de colisiones para que una reacción química se
produzca, debe ocurrir simultáneamente:
• Que las moléculas reaccionantes colisionen de forma eficaz, es decir,
que se encuentren con una orientación óptima.
• Que choquen con una energía suficiente. A esta energía se le denomina
energía de activación
choque
Con una de las dos
condiciones, ejemplo:
No eficaz y energía de
activación adecuada
Eficaz y energía de
activación adecuada
No hay reacción
Hay reacción
digitalizado por Melilds 11
Para toda reacción química debe
cumplirse
• Los sustratos deben colisionar
• La colisión molecular debe ser en la orientación adecuada.
• Los sustratos deben tener suficiente energía para que se
produzca la reacción (energía de activación)
• La energía de activación es la energía expresada en calorías
a una T° determinada, para llevar un mol del reactivo al
estado de transición.
• Es la diferencia de energía entre el estado inicial y la
transición de la reacción.
• A mayor energía de activación, menor velocidad de la
reacción.
• El estado de transición es aquel estado energético de la
reacción en el cual todas las moléculas de mol del reactivo
tienen la misma probabilidad de experimentar la reacción.
digitalizado por Melilds 12
digitalizado por Melilds 13
¿Por qué las enzimas aceleran las reacciones químicas?
Los catalizadores cambian la energía de activación de una
determinada reacción, y por lo tanto incrementan la velocidad de la
reacción.
Mecanismo de acción IIEnergíalibredeGibbs
digitalizado por Melilds 14
digitalizado por Melilds 15
Una enzima generalmente cataliza una sola reacción.
digitalizado por Melilds 16
digitalizado por Melilds 17
CLASIFICACION Y NOMENCLATURA DE
LAS ENZIMAS
Nomenclatura
1) Nombre del sustrato, seguido del sufijo “asa”
ATP + D-glucosa  ADP + D-glucosa 6-fosfato
ATP: glucosa a fosfotransferasa
(hexoquinasa)
2) Según la Comisión de Nomenclatura de las Enzimas:
EC 2.7.1.1
Clase:
Transferasa
Subclase:
Fosfotransferasa
Sub-subclase:
Grupo hidroxilo
Como acepptor
Substratos: D-
glucosa como
aceptor del
fosfato
digitalizado por Melilds 18
NOMENCLATURA:
Número clasificatorio de 4 dígitos (E:C)
Nombre sistematico
Nombre trivial
ATP + D-glucosa - ADP + D-glucosa-fosfato
Numero clasificatorio: E.C.2.7.1.1
2. Clase: transferasa
7. subclase: fosfotransferasa
1. Fosfotransferasa con OH como aceptor
1. D-glucosa como aceptor del fosfato
Número sistemático: ATP: glucosa fosfotransferas
Número trivial: hexoquinasa (sufijo asa)
digitalizado por Melilds 19
CLASIFICACION
• En función de su fx catalítica específica las enzimas
se clasifican en 6 clases:
Clase 1: OXIDOREDUCTASA
Clase 2: TRANSFERASAS
Clase 3: HIDROLASAS
Clase 4: LIASAS
Clase 5: ISOMERASAS
Clase 6: LIGASAS
digitalizado por Melilds 20
CLASE 1:
Así, por ejemplo, la enzima alcohol
deshidrogenasa (EC, 1.1.1.1), es una
oxidoreductasa (1), que cataliza la oxidación de
etanol (1.1.) a acetaldehído, utilizando NAD+
(1.1.1.) como aceptor de electrones y por lo tanto
pertenece al grupo 1, se designa como EC. 1.1.1.1
Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide
digitalizado por Melilds 21
Nomenclatura del subgrupo en oxidorreductasas:
EC 1.1.x - Deshidrogenasas
EC 1.2.x - Oxidasas
EC 1.3.x - Peroxidasas
EC 1.4.x - Oxigenasas
EC 1.5.x - Hidroxilasas
EC 1.6.x - Reductasas
etc.
Clasificación y nomenclatura*
Grupo 1: Oxidorreductasas
Aplicaciones: Ensayos de diagnostico clínico (glucosa oxidasa y colesterol oxidasa
Deslignificación ó Bioblanqueamiento
*no pertenece a la diapositiva de la dra. jodigitalizado por Melilds 22
OXIDO-REDUCTASAS
ΔG’° = 0kJ/mol
ΔG’° = 29.7kJ/mol
digitalizado por Melilds 23
CLASE 2:
(Transferencia de grupos funcionales)
 Grupos aldehídos
 Gupos acilos
 Grupos glucosilos
 Grupos fosfatos (kinasas)Succinato Deshidrogenasa
Citocromo c oxidasa.
Ej. glucoquinasa
digitalizado por Melilds 24
• Transfieren grupos funcionales de un donante a un
aceptor, estos grupos funcionales pueden ser un
carbono, grupos aldehídos o cetónicos, fosfatos,
aminos, etc.
a) Aminotransferasas: transfieren grupos aminos de
un aminoácido a un alpha ceto ácido.
b) Quinasas: transferencia de un grupo fosforilo del
ATP a una molécula sustrato.
c) Glucosiltransferasas: Transferencia de glucosa
activada (UDP-Glucosa) a la cadena creciente de
glucógeno
digitalizado por Melilds 25
digitalizado por Melilds 26
CLASE 3:
Transforman polímeros en monómeros. Actúan sobre:
 enlace éster
 enlace glucosídico
 enlace peptídico
 enlace C-N
digitalizado por Melilds 27
Catalizan reacciones de hidrolisis
digitalizado por Melilds 28
CLASE 4:
(Adición a los dobles enlaces)
 Entre C y C
 Entre C y O
 Entre C y N
digitalizado por Melilds 29
LIASAS
digitalizado por Melilds 30
CLASE 5:
digitalizado por Melilds 31
ISOMERASAS
(Reacciones de isomerización)
digitalizado por Melilds 32
triose phosphate
Isomerase
Phosphoglicerate
mutasa
digitalizado por Melilds 33
CLASE 6:
digitalizado por Melilds 34
Ligasas
(Formación de enlaces, con aporte de ATP)
 Entre C y O
 Entre C y S
 Entre C y N
 Entre C y C
digitalizado por Melilds 35
digitalizado por Melilds 36
No. Clase Tipo de reacción que
catalizan
Ejemplo
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-)
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos
funcionales del agua
Pirofosfatasa
Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un
doble enlace, o
Adición de un substrato a un doble
enlace de un 2o. substrato
(Sintasa)
(Sintasas)
Descarboxilasa pirúvica
5 Isomerasas Transferencia de grupos en el
interior de las moléculas para
dar formas isómeras
Mutasas
Epimerasas
Racemasas
6 Ligasas Formación de enlaces C-C,
C-S, C-O y C-N. Mediante
reacciones de condensación,
acopladas a la ruptura del ATP
Sintetasas
Enzimas:
digitalizado por Melilds 37
Mecanismo de la acción enzimática
digitalizado por Melilds 38
Modelo de llave y
cerradura (Fischer) 1894
Modelo de ajuste
inducido (koshland) 1958
El modelo llave-cerradura supone que la
estructura del sustrato y la del centro activo son
complementarias, de la misma forma que una
llave encaja en una cerradura. Este modelo es
válido en muchos casos, pero no es siempre
correcto.
En algunos casos, el centro activo adopta la
conformación idónea sólo en presencia del sustrato.
La unión del sustrato al centro activo del enzima
desencadena un cambio conformacional que da
lugar a la formación del producto. Este es el modelo
del ajuste inducido (Figura animada de la derecha.
Pulsar la opción "Recargar" del navegador para ver la
animación). Sería algo así como un cascanueces, que
se adapta al contorno de la nuez.digitalizado por Melilds 39
Modelo llave –cerradura
(Fischer 1894)
Modelo del ajuste inducido
(Koshland 1958)
digitalizado por Melilds 40
Cambio conformacional Inducido
en la hexoquinasa
digitalizado por Melilds 41
• El sitio activo es el sitio de unión al sustrato a la enzima
y donde se lleva a cabo la catálisis
Generalmente las enzimas son de
mayor tamaño que sus sustratos
Su conformación es complementaria o se
forma complementaria al sustrato
digitalizado por Melilds 42
Centro activo (centro de unión + sitio catalítico)
Unión del sustrato por puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas,
puentes salinos, incluso enlaces covalentes transitorios
Centro activo
digitalizado por Melilds 43
EN LA MOLECULA DE LA ENZIMA SE DISTINGUEN 4
TIPOS DE aa.
1.RESIDUOS NO ESENCIALES
Pueden eliminarse sin afectar la función de la enzima
2.RESIDUOS ESTRUCTURALES
Esenciales para el mantenimiento de la conformación
3. RESIDUOS DE UNIÓN
Responden por la asociación de la enzima con sustrato
4.RESIDUOS CATALITICOS
Intervienen en la transformación química del sustrato
digitalizado por Melilds 44
GRUPOS CATALITICOS
LAS CADENAS LATERALES DE MUCHOS aa
CONSTITUYEN FACTORES CATALITICOS EN LAS
REACCIONES.
Dichos aminoácidos participan en las reacciones
catalíticas de la enzima así:
aa cuyas cadenas laterales pueden ceder o aceptar
protones: radicales de His, Lys, Glu, Asp. Actuando
en forma reversible como ácidos (cede de protones)
o bases (acepta protones)
Radicales de otros aa que actúan como nucleofilicos:
aa con grupos OH, NH2
digitalizado por Melilds 45
MECANISMO DE LA ACCIÓN ENZIMATICA
SITIO ACTIVO:
El S se une a una región específica de la E llamado sitio activo.
CARACTERÍSTICAS:
Tamaño………es pequeño
Forma…………tridimensional
Interacción……La unión con S forma un complejo compacto
COMPLEJO ENZIMA - SUSTRATO
El efecto catalítico de una enzima siempre va precedido por
al formación del complejo E- S
digitalizado por Melilds 46
SITIO ACTIVO
• Contiene una maquinaria en forma de grupos
químicamente determinados implicados en
catalizar la reacción.
• Acción:
• Catálisis ácido-base
• Catálisis covalente
digitalizado por Melilds 47
Tipos de Catalisis
• Catálisis ácido-base
• Catálisis covalente
• Catálisis por iones metálicos
digitalizado por Melilds 48
Catálisis Acido - Base
• Muchas reacciones son promovidas por donar
protones (ácidos) o aceptar protones (base).
• Sitios activos de algunas enzimas contienen grupos
funcionales amino-acidos que participan en la
catálisis donando protones o aceptando protones
digitalizado por Melilds 49
GRUPOS CATALITICOS
LAS CADENAS LATERALES DE MUCHOS aa
CONSTITUYEN FACTORES CATALITICOS EN LAS
REACCIONES.
Dichos aminoácidos participan en las reacciones
catalíticas de la enzima así:
aa cuyas cadenas laterales pueden ceder o aceptar
protones: radicales de His, Lys, Glu, Asp. Actuando
en forma reversible como ácidos (cede de protones)
o bases (acepta protones)
Radicales de otros aa que actúan como nucleofílicos:
aa con grupos OH, NH2
digitalizado por Melilds 50
digitalizado por Melilds 51
Catálisis covalente
Esto incluye la formación de la unión transitoria
covalente entre la E y S. Si consideramos la unión entre A
y B
A - B  A + B
En la presencia de una catálisis covalente (une E con
grupo nucleofílico X:) la reacción viene:
A – B + X :  A – X + B  A + X : + B
X : = Núcleo nucleofílico de la enzima
Ej:Transaminaciones
digitalizado por Melilds 52
MODO DE ACCIÓN
• TIENEN CAPACIDAD DE ACTUAR COMO ACIDOS DE LEWIS
• FORMACIÓN DE QUELATOS (COMPUESTOS DE COORDINACION
ORGANICA)
Ej: CARBONICO ANHIDRASA: CATALIZA A CO2 + H2O H2 CO3
ETAPAS
ENZ – Zn2+ + O ENZ – Zn2+ - O + H +
H
H
H
ENZ – Zn2+- O + H+ + O= C= O ENZ - Zn2+- O
H
H
O =C =O
+H+ ENZ-Zn2+ -O-C-OH
H
O
ENZ – Zn2+ + H2CO3
FORMACION DE QUELATO: ADENINA – RIBOSA P
O
O-
O P O P O
O O
O-
O-Mg2+
digitalizado por Melilds 53
Esquema de la estructura de la enzima
Centro activo:
Zona de la molécula a la
que se une el sustrato y
donde se realiza la
catálisis enzimática.
Centro regulador:
Zona en la que se unen
las sustancias que
regulan la actividad de
la enzima
coenzima
vitamina
APOENZIMA
digitalizado por Melilds 54
ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
Holoenzima: Apoenzima (parte proteica) +
Cofactor
Si una enzima precisa de cofactor, no puede desarrollar su función hasta
que no une el cofactor, es decir, que sin cofactor la enzima NO ES
FUNCIONAL
Grupo prostético
(unión fuerte)
Cofactor
(unión débil)
Carácter inorgánico (iones metálicos)
Carácter orgánico (NADH, FADH, vitaminas): Coenzima
digitalizado por Melilds 55
A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias
no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores.
Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++,
Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren
cofactores.
Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima.
Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. En la
figura inferior podemos observar una molécula de hemoglobina
(proteína que transporta oxígeno) y su coenzima (el grupo hemo).
Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos
covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos.
La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a
su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un
holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:
EFECTO DE LOS COFACTORES
SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
digitalizado por Melilds 56
• COFACTOR:
Ion inorgánico o coenzima
necesaria para la actividad
enzimática.
• IONES METÁLICOS:
Son cofactores que se
mantienen unidos por enlaces
covalentes.
Estas dan origen a las
metaloenzimas.
COFACTORES ENZIMÁTICOS
EJEMPLO DE COFACTOR
digitalizado por Melilds 57
A veces la actividad catabólica depende de componente químico adicional.
• Cofactor: metales o iones inorgánicos pequeños; Fe, Mg, Mn, Zn y Co
• Coenzima: moléculas orgánicas pequeñas
EJEMPLO DE COFACTOR
Apoenzima + Cofactor = Holoenzima
digitalizado por Melilds 58
LAS COENZIMAS SE UNEN CON LAS ENZIMAS
PARA ACTIVARLAS
LA ENZIMA ESTÁ
INACTIVADA SIN
LA COENZIMA
COENZIMA
LA ENZIMA SE
ACTIVA POR LA
ADICION DE LA
COENZIMA
COMPONENTE
QUIMICO
EL COMPONENTE NO
PUEDE UNIRSE A LA
ENZIMA
NO SE PUEDE
PRODUCIR LA
REACCION
QUIMICA
SE PRODUCE
LA REACCION
QUIMICA
LA ENZIMA ESTÁ
INACTIVADA
COENZIMA
LA ENZIMA
ACTIVADA
EL COMPONENTE SE
UNE A LA ENZIMA
digitalizado por Melilds 59
digitalizado por Melilds 60
El complejo enzima-cofactor catalíticamente activo recibe el nombre de
holoenzima. Cuando se separa el cofactor, la proteína restante, que por sí
misma es inactiva catalíticamente, se designa con el nombre de apoenzima
digitalizado por Melilds 61
METALES COMO FACTORES
Un tercio de las enzimas requieren algún ión metálico calalizar
in
Algunos elementos inorgánicos que sirven como cofactores de
algunas enzimas
digitalizado por Melilds 62
CO-ENZIMAS
Muchas vitaminas son cofactores o precursores de las enzimas.
FUNCIONAN EN CONJUNTO CON LA ENZIMA EN EL PROCESO
CATALITICO.
ESTA LIGADA DE FORMA:
 COVALENTE A LA E
 FUNCIONA EN Ó CERCA DEL CENTRO ACTIVO.
GENERALMENTE FUNCIONAL COMO:
•TRANSPORTADORES INTERMEDIARIOS DE GRUPOS
FUNCIONALES
• TRANSPORTADORES DE ELECTRONES QUE SON TRANSFERIDOS
EN LAS REACCIONES ENZIMATICAS
digitalizado por Melilds 63
Las vitaminas no son fuentes directas de
energía pero ayudan a generar energía
METABOLISMO
PROTEICO
METABOLISMO DE
LOS H de C
METABOLISMO DE
LAS GRASAS
NAD PLP
THF B12
TPP FAD FMN
NAD CoA B12
FAD FMN NAD
CoA B12
ENERGÍA PARA
REALIZAR TODAS LAS
FUNCIONES VITALES
digitalizado por Melilds 64
COENZIMAS
A. DE ORIGEN
VITAMÍNICO
1. Transporte de grupo
Acido pantetoico o
CoA (acilos) Bictina
(carboxilos),
pirofosfato de
tiamina (grupos
aldehidos) Fosfato
de pirodoxal
(aminos),
cobalamina
(metilos), ácido
fólico (fragmentos
monocarbonados)
2. Transporte
electrónico
Nucleotido de
Flavina, Niacina,
vitamina C
B. DE ORIGEN NO
VITAMÍNICO
1. Transporte de grupos
Triofosfato de
nucleosido
(fosforilo) ATP y UTP
(adenina y uridina),
CDP (diacilgliceroles
y amino alcoholes
activados), S-
adenosilmetionina
(metilos etc)
2. Transporte
electrónico
Ubiquinona
(Co.Q) Acido
dihidrolipoico etc
(Vit. Hidrosolubles)
digitalizado por Melilds 65
COENZIMA Y REDUCCION
TIAMINA (B1)
Pirofosfato
de tiamina
(TPP)
Descarboxilación,
transferencia de grupos
aldehído
RIBOFLAVINA
(B12)
FMN y FAD Oxido - reducciones
ACIDO
NICOTINICO,
NIACINA (B3)
NAD y NADP Oxido - reducciones
ACIDO
PANTOTÉNICO
(B5)
Coenzima A
(CoA)
Transferencia de
grupos acilos
digitalizado por Melilds 66
COENZIMA Y REACCION
B6 Fosfato de
piridoxal (PLP)
Transferencia de grupos
amino
BIOTINA
(B8)
Biocitina Carboxilaciones
ACIDO
FÓLICO (B9)
Tetrahidrofolato
(TH4)
transferencia de grupos de un solo
carbono
B12 Metilcobalamina
cobamida
Transferencia de grupos de un solo
carbono
C Acido ascorbico Hidroxilaciones
digitalizado por Melilds 67
VITAMINAS: COENZIMAS
TIAMINA
TPP
RIBOFLAMINA
FAD FMN
NIACINA
NAD NADP
VIT.B6
PLP
ACIDO FOLICO
THF
AC.
PANTOTENICO
Co.A
BIOTINA
BIOTIN
VIT. B12
B12
digitalizado por Melilds 68
MUCHAS VITAMINAS SON COFACTORES O PRECURSORES DE
COFACTORES DE ENZIMAS
digitalizado por Melilds 69
digitalizado por Melilds 70
La enzima existe en todos los tejidos
digitalizado por Melilds 71
MODO DE ACCIÓN
Su aumento en sangre es significativo de necrosisdigitalizado por Melilds 72
Como la enzima presenta 4 sub-unidades, son posibles
5 formas de la enzima que se diferencian en
características cinéticas y fisicoquímicas
H M
H4 H3M H2M2 HM3 M4
digitalizado por Melilds 73
DESHIDROGENASA LACTICA
REACCIÓN ENZIMATICA
C
COO-
HO H
CH3
+
NAD+
LDH
COO-
C = O
CH3
+ NADH + H+
LACTATO PIRUVATO
La isoenzima presente en el corazón tiene mayor afinidad por el lactato y está
favorecida la reacción de la izquierda a la derecha, mientras que la isoenzima
del musculo esquelético tiene mayor afinidad por el piruvato y favorece la
reacción contraria
digitalizado por Melilds 74
digitalizado por Melilds 75
Un incremento en
cualquier forma
de la LDH en la
sangre, implica
algún tipo de
daño a los tejidos
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enzimas: Clase 4 enzimas 2015

  • 3. ENZIMAS • Las enzimas son biocatalizadores biológicos que pueden acelerar la velocidad de una reacción hasta 10 sobre una reacción no catalizada. • A excepción de los catalizadores no proteicos son las ribosomas. 20 digitalizado por Melilds 3
  • 4. ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS Puede estar formada por: Una cadena peptídica (estructura terciaria) Varias cadenas peptídicas: Estructura cuaternaria digitalizado por Melilds 4
  • 5. ENZIMAS: PROTEINAS TRIDIMENCIONALES • Enzima b- lactamasa Sitio Activo digitalizado por Melilds 5
  • 8. CARACTERÍSTICAS • La mayoría de las enzimas esta constituida por más de 100 aminoácidos. •Se recuperan intactas después de la reacción. •Disminuyen la E de activación •Alta especificidad •Se requiere en cantidades mínimas •Pueden ser regulables •Pueden ser susceptibles de ser inhibidas •Modifican la estructura química del sustrato •No modifican el equilibrio de la Rx digitalizado por Melilds 8
  • 9. NO EXPERIMENTAN CAMBIO EN EL PROCESO digitalizado por Melilds 9
  • 10. • La reacción catalizada por una enzima tiene energía de activación más baja, por lo que la velocidad de reacción aumenta. digitalizado por Melilds 10
  • 11. Mecanismo de acción I Según la teoría de colisiones para que una reacción química se produzca, debe ocurrir simultáneamente: • Que las moléculas reaccionantes colisionen de forma eficaz, es decir, que se encuentren con una orientación óptima. • Que choquen con una energía suficiente. A esta energía se le denomina energía de activación choque Con una de las dos condiciones, ejemplo: No eficaz y energía de activación adecuada Eficaz y energía de activación adecuada No hay reacción Hay reacción digitalizado por Melilds 11
  • 12. Para toda reacción química debe cumplirse • Los sustratos deben colisionar • La colisión molecular debe ser en la orientación adecuada. • Los sustratos deben tener suficiente energía para que se produzca la reacción (energía de activación) • La energía de activación es la energía expresada en calorías a una T° determinada, para llevar un mol del reactivo al estado de transición. • Es la diferencia de energía entre el estado inicial y la transición de la reacción. • A mayor energía de activación, menor velocidad de la reacción. • El estado de transición es aquel estado energético de la reacción en el cual todas las moléculas de mol del reactivo tienen la misma probabilidad de experimentar la reacción. digitalizado por Melilds 12
  • 14. ¿Por qué las enzimas aceleran las reacciones químicas? Los catalizadores cambian la energía de activación de una determinada reacción, y por lo tanto incrementan la velocidad de la reacción. Mecanismo de acción IIEnergíalibredeGibbs digitalizado por Melilds 14
  • 16. Una enzima generalmente cataliza una sola reacción. digitalizado por Melilds 16
  • 18. CLASIFICACION Y NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS Nomenclatura 1) Nombre del sustrato, seguido del sufijo “asa” ATP + D-glucosa  ADP + D-glucosa 6-fosfato ATP: glucosa a fosfotransferasa (hexoquinasa) 2) Según la Comisión de Nomenclatura de las Enzimas: EC 2.7.1.1 Clase: Transferasa Subclase: Fosfotransferasa Sub-subclase: Grupo hidroxilo Como acepptor Substratos: D- glucosa como aceptor del fosfato digitalizado por Melilds 18
  • 19. NOMENCLATURA: Número clasificatorio de 4 dígitos (E:C) Nombre sistematico Nombre trivial ATP + D-glucosa - ADP + D-glucosa-fosfato Numero clasificatorio: E.C.2.7.1.1 2. Clase: transferasa 7. subclase: fosfotransferasa 1. Fosfotransferasa con OH como aceptor 1. D-glucosa como aceptor del fosfato Número sistemático: ATP: glucosa fosfotransferas Número trivial: hexoquinasa (sufijo asa) digitalizado por Melilds 19
  • 20. CLASIFICACION • En función de su fx catalítica específica las enzimas se clasifican en 6 clases: Clase 1: OXIDOREDUCTASA Clase 2: TRANSFERASAS Clase 3: HIDROLASAS Clase 4: LIASAS Clase 5: ISOMERASAS Clase 6: LIGASAS digitalizado por Melilds 20
  • 21. CLASE 1: Así, por ejemplo, la enzima alcohol deshidrogenasa (EC, 1.1.1.1), es una oxidoreductasa (1), que cataliza la oxidación de etanol (1.1.) a acetaldehído, utilizando NAD+ (1.1.1.) como aceptor de electrones y por lo tanto pertenece al grupo 1, se designa como EC. 1.1.1.1 Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide digitalizado por Melilds 21
  • 22. Nomenclatura del subgrupo en oxidorreductasas: EC 1.1.x - Deshidrogenasas EC 1.2.x - Oxidasas EC 1.3.x - Peroxidasas EC 1.4.x - Oxigenasas EC 1.5.x - Hidroxilasas EC 1.6.x - Reductasas etc. Clasificación y nomenclatura* Grupo 1: Oxidorreductasas Aplicaciones: Ensayos de diagnostico clínico (glucosa oxidasa y colesterol oxidasa Deslignificación ó Bioblanqueamiento *no pertenece a la diapositiva de la dra. jodigitalizado por Melilds 22
  • 23. OXIDO-REDUCTASAS ΔG’° = 0kJ/mol ΔG’° = 29.7kJ/mol digitalizado por Melilds 23
  • 24. CLASE 2: (Transferencia de grupos funcionales)  Grupos aldehídos  Gupos acilos  Grupos glucosilos  Grupos fosfatos (kinasas)Succinato Deshidrogenasa Citocromo c oxidasa. Ej. glucoquinasa digitalizado por Melilds 24
  • 25. • Transfieren grupos funcionales de un donante a un aceptor, estos grupos funcionales pueden ser un carbono, grupos aldehídos o cetónicos, fosfatos, aminos, etc. a) Aminotransferasas: transfieren grupos aminos de un aminoácido a un alpha ceto ácido. b) Quinasas: transferencia de un grupo fosforilo del ATP a una molécula sustrato. c) Glucosiltransferasas: Transferencia de glucosa activada (UDP-Glucosa) a la cadena creciente de glucógeno digitalizado por Melilds 25
  • 27. CLASE 3: Transforman polímeros en monómeros. Actúan sobre:  enlace éster  enlace glucosídico  enlace peptídico  enlace C-N digitalizado por Melilds 27
  • 28. Catalizan reacciones de hidrolisis digitalizado por Melilds 28
  • 29. CLASE 4: (Adición a los dobles enlaces)  Entre C y C  Entre C y O  Entre C y N digitalizado por Melilds 29
  • 35. Ligasas (Formación de enlaces, con aporte de ATP)  Entre C y O  Entre C y S  Entre C y N  Entre C y C digitalizado por Melilds 35
  • 37. No. Clase Tipo de reacción que catalizan Ejemplo 1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Deshidrogenasas Peroxidasa Oxidasas Oxigenasas Reductasas 2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas Transaminasas 3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos funcionales del agua Pirofosfatasa Tripsina Aldolasa 4 Liasas Lisis de un substrato, generando un doble enlace, o Adición de un substrato a un doble enlace de un 2o. substrato (Sintasa) (Sintasas) Descarboxilasa pirúvica 5 Isomerasas Transferencia de grupos en el interior de las moléculas para dar formas isómeras Mutasas Epimerasas Racemasas 6 Ligasas Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N. Mediante reacciones de condensación, acopladas a la ruptura del ATP Sintetasas Enzimas: digitalizado por Melilds 37
  • 38. Mecanismo de la acción enzimática digitalizado por Melilds 38
  • 39. Modelo de llave y cerradura (Fischer) 1894 Modelo de ajuste inducido (koshland) 1958 El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre correcto. En algunos casos, el centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo del enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto. Este es el modelo del ajuste inducido (Figura animada de la derecha. Pulsar la opción "Recargar" del navegador para ver la animación). Sería algo así como un cascanueces, que se adapta al contorno de la nuez.digitalizado por Melilds 39
  • 40. Modelo llave –cerradura (Fischer 1894) Modelo del ajuste inducido (Koshland 1958) digitalizado por Melilds 40
  • 41. Cambio conformacional Inducido en la hexoquinasa digitalizado por Melilds 41
  • 42. • El sitio activo es el sitio de unión al sustrato a la enzima y donde se lleva a cabo la catálisis Generalmente las enzimas son de mayor tamaño que sus sustratos Su conformación es complementaria o se forma complementaria al sustrato digitalizado por Melilds 42
  • 43. Centro activo (centro de unión + sitio catalítico) Unión del sustrato por puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes salinos, incluso enlaces covalentes transitorios Centro activo digitalizado por Melilds 43
  • 44. EN LA MOLECULA DE LA ENZIMA SE DISTINGUEN 4 TIPOS DE aa. 1.RESIDUOS NO ESENCIALES Pueden eliminarse sin afectar la función de la enzima 2.RESIDUOS ESTRUCTURALES Esenciales para el mantenimiento de la conformación 3. RESIDUOS DE UNIÓN Responden por la asociación de la enzima con sustrato 4.RESIDUOS CATALITICOS Intervienen en la transformación química del sustrato digitalizado por Melilds 44
  • 45. GRUPOS CATALITICOS LAS CADENAS LATERALES DE MUCHOS aa CONSTITUYEN FACTORES CATALITICOS EN LAS REACCIONES. Dichos aminoácidos participan en las reacciones catalíticas de la enzima así: aa cuyas cadenas laterales pueden ceder o aceptar protones: radicales de His, Lys, Glu, Asp. Actuando en forma reversible como ácidos (cede de protones) o bases (acepta protones) Radicales de otros aa que actúan como nucleofilicos: aa con grupos OH, NH2 digitalizado por Melilds 45
  • 46. MECANISMO DE LA ACCIÓN ENZIMATICA SITIO ACTIVO: El S se une a una región específica de la E llamado sitio activo. CARACTERÍSTICAS: Tamaño………es pequeño Forma…………tridimensional Interacción……La unión con S forma un complejo compacto COMPLEJO ENZIMA - SUSTRATO El efecto catalítico de una enzima siempre va precedido por al formación del complejo E- S digitalizado por Melilds 46
  • 47. SITIO ACTIVO • Contiene una maquinaria en forma de grupos químicamente determinados implicados en catalizar la reacción. • Acción: • Catálisis ácido-base • Catálisis covalente digitalizado por Melilds 47
  • 48. Tipos de Catalisis • Catálisis ácido-base • Catálisis covalente • Catálisis por iones metálicos digitalizado por Melilds 48
  • 49. Catálisis Acido - Base • Muchas reacciones son promovidas por donar protones (ácidos) o aceptar protones (base). • Sitios activos de algunas enzimas contienen grupos funcionales amino-acidos que participan en la catálisis donando protones o aceptando protones digitalizado por Melilds 49
  • 50. GRUPOS CATALITICOS LAS CADENAS LATERALES DE MUCHOS aa CONSTITUYEN FACTORES CATALITICOS EN LAS REACCIONES. Dichos aminoácidos participan en las reacciones catalíticas de la enzima así: aa cuyas cadenas laterales pueden ceder o aceptar protones: radicales de His, Lys, Glu, Asp. Actuando en forma reversible como ácidos (cede de protones) o bases (acepta protones) Radicales de otros aa que actúan como nucleofílicos: aa con grupos OH, NH2 digitalizado por Melilds 50
  • 52. Catálisis covalente Esto incluye la formación de la unión transitoria covalente entre la E y S. Si consideramos la unión entre A y B A - B  A + B En la presencia de una catálisis covalente (une E con grupo nucleofílico X:) la reacción viene: A – B + X :  A – X + B  A + X : + B X : = Núcleo nucleofílico de la enzima Ej:Transaminaciones digitalizado por Melilds 52
  • 53. MODO DE ACCIÓN • TIENEN CAPACIDAD DE ACTUAR COMO ACIDOS DE LEWIS • FORMACIÓN DE QUELATOS (COMPUESTOS DE COORDINACION ORGANICA) Ej: CARBONICO ANHIDRASA: CATALIZA A CO2 + H2O H2 CO3 ETAPAS ENZ – Zn2+ + O ENZ – Zn2+ - O + H + H H H ENZ – Zn2+- O + H+ + O= C= O ENZ - Zn2+- O H H O =C =O +H+ ENZ-Zn2+ -O-C-OH H O ENZ – Zn2+ + H2CO3 FORMACION DE QUELATO: ADENINA – RIBOSA P O O- O P O P O O O O- O-Mg2+ digitalizado por Melilds 53
  • 54. Esquema de la estructura de la enzima Centro activo: Zona de la molécula a la que se une el sustrato y donde se realiza la catálisis enzimática. Centro regulador: Zona en la que se unen las sustancias que regulan la actividad de la enzima coenzima vitamina APOENZIMA digitalizado por Melilds 54
  • 55. ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS Holoenzima: Apoenzima (parte proteica) + Cofactor Si una enzima precisa de cofactor, no puede desarrollar su función hasta que no une el cofactor, es decir, que sin cofactor la enzima NO ES FUNCIONAL Grupo prostético (unión fuerte) Cofactor (unión débil) Carácter inorgánico (iones metálicos) Carácter orgánico (NADH, FADH, vitaminas): Coenzima digitalizado por Melilds 55
  • 56. A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. En la figura inferior podemos observar una molécula de hemoglobina (proteína que transporta oxígeno) y su coenzima (el grupo hemo). Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que: EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA digitalizado por Melilds 56
  • 57. • COFACTOR: Ion inorgánico o coenzima necesaria para la actividad enzimática. • IONES METÁLICOS: Son cofactores que se mantienen unidos por enlaces covalentes. Estas dan origen a las metaloenzimas. COFACTORES ENZIMÁTICOS EJEMPLO DE COFACTOR digitalizado por Melilds 57
  • 58. A veces la actividad catabólica depende de componente químico adicional. • Cofactor: metales o iones inorgánicos pequeños; Fe, Mg, Mn, Zn y Co • Coenzima: moléculas orgánicas pequeñas EJEMPLO DE COFACTOR Apoenzima + Cofactor = Holoenzima digitalizado por Melilds 58
  • 59. LAS COENZIMAS SE UNEN CON LAS ENZIMAS PARA ACTIVARLAS LA ENZIMA ESTÁ INACTIVADA SIN LA COENZIMA COENZIMA LA ENZIMA SE ACTIVA POR LA ADICION DE LA COENZIMA COMPONENTE QUIMICO EL COMPONENTE NO PUEDE UNIRSE A LA ENZIMA NO SE PUEDE PRODUCIR LA REACCION QUIMICA SE PRODUCE LA REACCION QUIMICA LA ENZIMA ESTÁ INACTIVADA COENZIMA LA ENZIMA ACTIVADA EL COMPONENTE SE UNE A LA ENZIMA digitalizado por Melilds 59
  • 61. El complejo enzima-cofactor catalíticamente activo recibe el nombre de holoenzima. Cuando se separa el cofactor, la proteína restante, que por sí misma es inactiva catalíticamente, se designa con el nombre de apoenzima digitalizado por Melilds 61
  • 62. METALES COMO FACTORES Un tercio de las enzimas requieren algún ión metálico calalizar in Algunos elementos inorgánicos que sirven como cofactores de algunas enzimas digitalizado por Melilds 62
  • 63. CO-ENZIMAS Muchas vitaminas son cofactores o precursores de las enzimas. FUNCIONAN EN CONJUNTO CON LA ENZIMA EN EL PROCESO CATALITICO. ESTA LIGADA DE FORMA:  COVALENTE A LA E  FUNCIONA EN Ó CERCA DEL CENTRO ACTIVO. GENERALMENTE FUNCIONAL COMO: •TRANSPORTADORES INTERMEDIARIOS DE GRUPOS FUNCIONALES • TRANSPORTADORES DE ELECTRONES QUE SON TRANSFERIDOS EN LAS REACCIONES ENZIMATICAS digitalizado por Melilds 63
  • 64. Las vitaminas no son fuentes directas de energía pero ayudan a generar energía METABOLISMO PROTEICO METABOLISMO DE LOS H de C METABOLISMO DE LAS GRASAS NAD PLP THF B12 TPP FAD FMN NAD CoA B12 FAD FMN NAD CoA B12 ENERGÍA PARA REALIZAR TODAS LAS FUNCIONES VITALES digitalizado por Melilds 64
  • 65. COENZIMAS A. DE ORIGEN VITAMÍNICO 1. Transporte de grupo Acido pantetoico o CoA (acilos) Bictina (carboxilos), pirofosfato de tiamina (grupos aldehidos) Fosfato de pirodoxal (aminos), cobalamina (metilos), ácido fólico (fragmentos monocarbonados) 2. Transporte electrónico Nucleotido de Flavina, Niacina, vitamina C B. DE ORIGEN NO VITAMÍNICO 1. Transporte de grupos Triofosfato de nucleosido (fosforilo) ATP y UTP (adenina y uridina), CDP (diacilgliceroles y amino alcoholes activados), S- adenosilmetionina (metilos etc) 2. Transporte electrónico Ubiquinona (Co.Q) Acido dihidrolipoico etc (Vit. Hidrosolubles) digitalizado por Melilds 65
  • 66. COENZIMA Y REDUCCION TIAMINA (B1) Pirofosfato de tiamina (TPP) Descarboxilación, transferencia de grupos aldehído RIBOFLAVINA (B12) FMN y FAD Oxido - reducciones ACIDO NICOTINICO, NIACINA (B3) NAD y NADP Oxido - reducciones ACIDO PANTOTÉNICO (B5) Coenzima A (CoA) Transferencia de grupos acilos digitalizado por Melilds 66
  • 67. COENZIMA Y REACCION B6 Fosfato de piridoxal (PLP) Transferencia de grupos amino BIOTINA (B8) Biocitina Carboxilaciones ACIDO FÓLICO (B9) Tetrahidrofolato (TH4) transferencia de grupos de un solo carbono B12 Metilcobalamina cobamida Transferencia de grupos de un solo carbono C Acido ascorbico Hidroxilaciones digitalizado por Melilds 67
  • 68. VITAMINAS: COENZIMAS TIAMINA TPP RIBOFLAMINA FAD FMN NIACINA NAD NADP VIT.B6 PLP ACIDO FOLICO THF AC. PANTOTENICO Co.A BIOTINA BIOTIN VIT. B12 B12 digitalizado por Melilds 68
  • 69. MUCHAS VITAMINAS SON COFACTORES O PRECURSORES DE COFACTORES DE ENZIMAS digitalizado por Melilds 69
  • 71. La enzima existe en todos los tejidos digitalizado por Melilds 71
  • 72. MODO DE ACCIÓN Su aumento en sangre es significativo de necrosisdigitalizado por Melilds 72
  • 73. Como la enzima presenta 4 sub-unidades, son posibles 5 formas de la enzima que se diferencian en características cinéticas y fisicoquímicas H M H4 H3M H2M2 HM3 M4 digitalizado por Melilds 73
  • 74. DESHIDROGENASA LACTICA REACCIÓN ENZIMATICA C COO- HO H CH3 + NAD+ LDH COO- C = O CH3 + NADH + H+ LACTATO PIRUVATO La isoenzima presente en el corazón tiene mayor afinidad por el lactato y está favorecida la reacción de la izquierda a la derecha, mientras que la isoenzima del musculo esquelético tiene mayor afinidad por el piruvato y favorece la reacción contraria digitalizado por Melilds 74
  • 76. Un incremento en cualquier forma de la LDH en la sangre, implica algún tipo de daño a los tejidos digitalizado por Melilds 76