Este documento trata sobre los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son moléculas formadas por un grupo carboxilo y amino, y que se clasifican en esenciales, no esenciales y condicionales. Los péptidos son cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, mientras que las proteínas están formadas por una o más cadenas de aminoácidos plegadas. Las proteínas tienen estructura primaria, secundaria, terciaria y

1. Aminoácidos,
Péptidos y
Proteínas.
Integrantes:
Ma. De Jesús Zurita López.
Viridiana Santiago García.
Alejandra Olaya Rosalino.
Agustín lobato Fernández.

2. Aminoácidos
Los aminoácidos son sustancias cuyas moléculas
están formadas por un grupo carboxilo y un grupo
amino. Una veintena de los aminoácidos son los
elementos esenciales de las proteínas.

4. Clasificación de
los aminoácidos. Los
aminoácidos
se clasifican
en tres
grupos:
Aminoácidos
esenciales
Aminoácidos
no esenciales
Aminoácidos
condicionales

5. Aminoácidos
esenciales:
 El ser humano no los puede
generar.
 En consecuencia, deben
provenir de los alimentos.
 Los 9 aminoácidos esenciales
son:

7. Aminoácidos
no esenciales.
No esencial significa que nuestros cuerpos
pueden producir el aminoácido, aun cuando
no lo obtengamos de los alimentos que
consumimos. Los aminoácidos no
esenciales incluyen: alanina, arginina,
asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido
glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina
y tirosina.

8. Aminoácidos
condicionales:
Los aminoácidos condicionales por lo regular no son
esenciales, excepto en momentos de enfermedad y
estrés.
Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina,
cisteína, glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina
y serina.

10. Aminoácido neutro: Aquel cuya cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino, y por lo tanto, a pH neutro su carga eléctrica neta es 0.
Aminoácid neutro polar: Poseen grupos hidrófilos en su cadena lateral que les permite formar puentes de hidrógeno con moléculas polares. Son muy
solubles en agua.
Aminoácido neutro apolar: Poseen una cadena lateral hidrófoba y por lo tanto su solubilidad en agua es menor.

11. • Alfa-aminoácidos: El grupo
amino está ubicado en el carbono
2 de la cadena, es decir el primer
carbono a continuación del grupo
carboxilo (históricamente este
carbono se denomina carbono
alfa). Forman la mayoría de
proteínas
• Beta-aminoácidos: El grupo
amino está ubicado en el
carbono 3 de la cadena, es
decir en el segundo carbono a
continuación del grupo
carboxilo.
• Gamma-aminoácidos: El grupo
amino está ubicado en el carbono
4 de la cadena, es decir en el
tercer carbono a continuación del
grupo carboxilo.
Grupo carboxilo
(Carbono 1)

12. Péptidos
Los péptidos​ son un tipo de moléculas formadas
por la unión de varios aminoácidos mediante
enlaces peptídicos. Los péptidos, al igual que las
proteínas, están presentes en la naturaleza y son
responsables de un gran número de funciones,
muchas de las cuales todavía no se conocen.

13. Polímeros resultantes de la unión covalente entre el grupo
carboxilo de un AA y el grupo amino de otro AA generando
a la vez la pérdida de una molécula de agua.
La unión de dos aminoácidos se conoce como DIPÉPTIDO,
tres aminoácidos conforman un TRIPEPTIDO y muchos
aminoácidos constituyen un POLIPÉPTIDO y así hasta
entre 10 y 100, ya que por encima de este valor las
cadenas de polipéptidos se llamarán PROTEINAS
Los péptidos son cadenas de aminoácidos unidos por
enlaces peptídicos.

14. Se forma por deshidratación del grupo a-carboxilo de un
aminoácido y el grupo a-amino de otro.
Es un ejemplo de una reacción de condensación. Frecuente en
células vivas.
La reacción tiene un equilibrio que favorece más a los reactivos
que a los productos. Para conseguir que sea
termodinámicamente más favorable, es necesario activar o
modificar químicamente el grupo carboxilo de modo que su grupo
hidroxilo pueda ser eliminado fácilmente.

15. El enlace peptídico es plano y por tanto no existe
rotación alrededor del enlace.
Posee un carácter de doble enlace, lo que significa que
es mas corto que un enlace sencillo y, por tanto, es
rígido y plano.
Esta característica previene la libre rotación alrededor
del enlace entre el carbono carbonílico y el Nitrógeno
del enlace peptídico.

16. Iones Salinas
Iones Puente de Hidrogeno

17. Interacciones de
grupos polares
Se sabe poco de estas. Los
grupos polares actúan ya sea
directa o indirectamente, quizás
por medio de moléculas de agua.
Interacciones de
Van der Waalls
Aunque no se conocen muy bien.
Pueden
surgir estas fuerzas, como en el
caso de las unidades fenilalanina.
Uniones disulfuro
Puede haber una oxidación
del
grupo tialcohol(-SH)
de la cisteína, muy reactivo,
con formación
de una unión disulfuro.

18. Clasificación:

19. Proteínas

20. Las proteínas
 Son moléculas grandes y complejas que
cumplen muchas funciones importantes en el
cuerpo.
 Son vitales para la mayoría de los trabajos que
realizan las células y son necesarias para
mantener la estructura, función y regulación de
los tejidos y órganos del cuerpo.

21. Proteínas
Una proteína está formada por una o más
cadenas largas, plegadas de aminoácidos
(cada una llamada polipéptido), cuyas
secuencias están determinadas por la
secuencia de ADN del gen que codifica la
proteína.

22. Niveles de organización de las
proteínas

23. Primaria

24. Secundaria

25. Terciaria

26. Cuaternaria

27. Todas estas diapositivas que
están en la parte de abajo tienen
demasiada información no es solo
copiar y pegar es darle sentido a
cada diapositiva y que lleve la
información pertinente,
estructuren lo que esta en las
diapositivas que siguen::::

29. Estructura primaria

30. Estructura primaria

31. Estructura Secundaria

32. ESTO SI PUEDE IR EN DONDE SE
DECRIBE LA ESTRUCTURA
SECUANDARIA PERO CON MAS
FORMA

33. Estructura
secundaria pasa
a formar parte de
la estructura
terciaria

34. Estructura
terciaria pasa a
formar parte de la
estructura
cuaternaria

35. Contienen dos o más
copias de la misma
cadena polipeptídica

36. Ej.: La hemoglobina es el
resultado de la integración de 4
cadenas polipeptídicas (2α y 2β)