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Los ácidos nucleicos son grandes polímeros formados por la repetición de
monómeros denominados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster
Se forman, así, largas cadenas; algunas moléculas de ácidos nucleicos llegan
a alcanzar tamaños gigantescos, con millones de nucleótidos encadenados
A D N
 El ácido desoxirribonucleico, frecuentemente abreviado como ADN, es un
ácido nucleico que contiene instrucciones genéticas usadas en el
desarrollo y funcionamiento de todos los organismos vivos conocidos y
algunos virus,
 Es responsable de su transmisión hereditaria.
 El papel principal de la molécula de ADN es el almacenamiento a largo
plazo de información.
A R N
 El ácido ribonucleico (ARN o RNA) es un ácido nucleico formado por una
cadena de ribonucleótidos.
 Está presente tanto en las células procariotas como en las eucariotas
 Es el único material genético de ciertos virus (virus ARN).
 El ARN celular es lineal y de hebra sencilla, pero en el genoma de algunos
virus es de doble hebra.
NUCLEOTIDO
Las unidades que forman los ácidos nucleicos son los nucleótidos. Cada
nucleótido es una molécula compuesta por la unión de tres unidades: un
monosacárido de cinco carbonos (una pentosa, ribosa en el ARN y
desoxirribosa en el ADN), una base nitrogenada purínica (adenina, guanina)
o pirimidínica (citosina, timina o uracilo) y un grupo fosfato (ácido fosfórico)
NUCLEOSIDOS
La unidad formada por el enlace de la pentosa y de la base nitrogenada se
denomina nucleósido. El conjunto formado por un nucleósido y uno o varios
grupos fosfato unidos al carbono 5' de la pentosa recibe el nombre de
nucleótido
Las bases nitrogenadas son compuestos orgánicos cíclicos, que incluyen dos
o más átomos de nitrógeno.
Son parte fundamental de:
 Nucleósidos
 Nucleótidos
 nucleótidos cíclicos (mensajeros intracelulares)
 dinucleótidos (poderes reductores)
 ácidos nucleicos.
LISTADO DE LAS BASES
NITROGENADAS
Las bases nitrogenadas conocidas son:
 Adenina presente en ADN y ARN
 Guanina presente en ADN y ARN
 Citosina presente en ADN y ARN
 Timina presente exclusivamente en el ADN
 Uracilo presente exclusivamente en el ARN
• EL ÁCIDO RIBONUCLEICO (ARN O RNA) ES UN ÁCIDO
NUCLEICO FORMADO POR UNA CADENA DE
RIBONUCLEÓTIDOS.
• EN LOS ORGANISMOS CELULARES DESEMPEÑA
DIVERSAS FUNCIONES.
ARN de
interferencia
Micro
ARN
ARN
interferente
pequeño
ARN
asociados
a Piwi
ARN
antisentido
ARN largo no
codificante
Riboswitch
• ARN mensajero: lleva la información sobre la secuencia de aminoácidos
de la proteína desde el ADN, hasta el ribosoma.
• ARN de transferencia: se encarga de localizar los aminoácidos que se
encuentran en el citoplasma y los conduce al lugar donde se llevará a
cabo la formación de proteínas.
• ARN ribosómico: se halla combinado con proteínas para formar los
ribosomas.
PROTEINAS Y SU
ESTRUCTURA
MOLECULAR.
¿Que son las proteínas?
 Son moléculas orgánicas que se encuentran por lo general
en el protoplasma de la célula eucariota; aunque también
se encuentran formando parte de las membranas de
algunos organelos celulares como:
 y también en la célula procariota de vegetales, animales,
hongos y bacterias.
 Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales
de aminoácidos.
 Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar
en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan
solo aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas
(heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de
sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas
por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.
 Estas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica
(constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero
también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las
enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).
 Química mente están constituidas por los elementos:
 Co
 O
 N
 H
 Y en una menor expresión molecular se encuentran:
 S
 Fe
 P
 Las proteínas que integran el cuerpo de un organismo pluricelular, como
el de un mamífero, en especial el de un ser humano; son tan diferente
en su composición estructural y funcional, por ejemplo las proteínas
que constituyen al hígado, el musculo y sangre poseen una función en
particular, lo cual hacen la diferencia entre las partes que integran al
cuerpo, de tal forma que debe comprender cada estructura proteica,
según donde se encuentre cumplirá con una función especifica dentro
de la célula, tejido, órgano y aparato.
 Los vegetales pueden sintetizar proteínas a partir de la fijación del
dióxido de carbono, agua y compuesto inorgánicos nitrogenados.
 Los animales no son capaces de sintetizar proteinas, es por eso que
requieren del consumo de alimentos para adquirirlas.
 Hay otro tipo de proteínas que se encargan de catalizar las
reacciones químicas que ocurren en el cuerpo llamadas enzimas y a
veces son utilizadas como energía química para realizar trabajo
biológico.
 Para el ser humano, los aminoácidos
esenciales son:
 Valina (Val, V)
 Leucina (Leu, L)
 Treonina (Thr, T)
 Lisina (Lys, K)
 Triptófano (Trp, W)
 Histidina (His, H)
 Fenilalanina (Phe, F)
 Isoleucina (Ile, I)
 Arginina (Arg, R)
 Metionina (Met, M)
 A los aminoácidos que
pueden sintetizarse en el propio organismo
se los conoce como no esenciales y son:
 Alanina (Ala, A)
 Prolina (Pro, P)
 Glicina (Gly, G)
 Serina (Ser, S)
 Cisteína (Cys, C)
 Asparagina (Asn, N)
 Glutamina (Gln, Q)
 Tirosina (Tyr, Y)
 Ácido aspártico (Asp, D)
 Ácido glutámico (Glu, E)
Las proteínas están constituidas por cadenas de aminoácidos; una cadena proteica
esta compuesta por unos ocho hasta cien aminoácidos. En la naturaleza se
encuentran formando parte de ella veinte aminoácidos, que son los siguientes:
Las proteínas están constituidas
por una serie de aminoácidos
formando cadenas.
Existen veinte aminoácidos y
con estos se pueden realizar
innumerables combinaciones de
ellos para formar una proteína
en particular.
Los aminoácidos son muy
parecidos entre sí, en lo que se
refiere a su estructura molecular
química.
Todos tienen la misma base
atómica principal: Una breve
cadena de dos átomos de
carbono y uno de nitrógeno, es
decir, ---C-C-N--- cada
aminoácido se puede imaginar
un vagón de ferrocarril con dos
sitios para engancharse, uno por
delante y el otro por atrás.
En realidad los aminoácidos se enlazan “cabeza con cola” y
así forman largas cadenas de ellos: --C-C-N-C-C-N-C-C-N-
C-C-N--, aclarando que el átomo de nitrógeno de un
aminoácido puede unirse al átomo de carbono terminal de
la unidad adyacente, por ejemplo:
Los aminoácidos, como el
ferrocarril, pueden enlazarse
a cualquier número de ellos y
en cualquier orden, pero cada
vez que se mude el orden,
cambiará la naturaleza de la
proteína, es decir, será una
nueva o diferente proteína.
De aquí surge la pregunta:
¿cuántas combinaciones
diferentes de aminoácidos
son posibles en una proteína?
Y la respuesta está basada en
la cantidad inconcebible de
combinaciones de éstas
unidades para formar
centenares de proteínas.
De manera muy general las proteínas pueden ser de
dos tipos:
 Proteínas simples
 Proteínas conjugadas
Las Proteínas simples, son aquellas cuya molécula
está toda de naturaleza proteica, por ejemplo, la
albúmina, la actina o la miosina entre otras.
Las Proteínas conjugadas o complejas están
formadas por una parte proteica y una parte
adicional de naturaleza orgánica o inorgánica simple.
Por ejemplo:
 Cromoproteínas, hemoglobina y mioglobina
 Metaloproteínas, ferritina
En otros casos, en base a su composición proteica se
clasifican las proteínas por su estructura: Primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
Es la forma de organización más básica de las
proteínas. Está determinada por la secuencia de
aminoácidos de la cadena proteíca; el número de
aminoácidos presentes y el orden en que están
enlazados por medio de enlaces peptídicos.
Por ejemplo: dos aminoácidos forman un dipéptido,
tres integran un tripéptido y claro varios aminoácidos
forman polipéptidos y consecuentemente la proteína.
Es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos
cercanos de la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a la
formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-
CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados
Las proteínas por su estructura pueden ser:
SON CADENAS ALARGADAS SE UNEN LATERALEMENTE ENTRE
SI PARA COSTITUIR AGREGADOS INSOLUBLES COMO LA
PROTEINA MIOSINA, QUERATINA Y EL COLAGENO.
SON DE FORMA ELIPTICA EN LA QUE LA CADENA DE ENLACES
PEPTIDICO PRESENTA VARIOS DOBLAMIENTOS ENTRE SI. SON
BIOLOGICAMENTE ACTIVAS.
Incluye a las siguientes estructuras:
Alfa-helice
Beta-lamina o estructura en hoja beta plegada
Giros beta, vueltas beta o vueltas inversas.
Proteínas compactas globulares requieren del
doblamiento de la cadena polipeptídica entre si
misma, doblamiento que es reproducible y distinto
para cada proteína.
Los grupos polares quedan en el exterior de la
molécula y los no polares en el interior de manera
que puedan interactuar con el agua circundante.
Es la asociación entre dos o mas cadenas
polipeptidicas (identicas o diferentes) llamadas
subunidades.
Por ejemplo: la deshidrogenasa láctica esta
formada por dos diferentes cadenas polipetidicas
H Y M y se ensamblan como tetrameros, dando
lugar a las siguientes isoproteinas:
H4,H3,M1,H2M2,HM3
A través de la organización proteica cuaternaria se
forman estructuras de gran importancia biológica
como los microtúbulos, microfilamentos,
capsómeros de virus y complejos enzimáticos.
Estructura
cuaternaria
de la
hemoglobin
a
Es la modificación de algunas de las propiedades
típicas de una proteínas que sufre un cambio en su
estructura original de ella, dando lugar a las
transformaciones de las propiedades físicas, químicas
y biológicas.
Se llama desnaturalización de las proteínas a la
pérdida de las estructuras de orden superior
(secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la
cadena polipeptídica reducida a un polímero sin
ninguna estructura tridimensional fija
La desnaturalización provoca diversos efectos en la
proteína:
• Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la
proteína.
• Una drástica disminución de su solubilidad.
• Pérdida de las propiedades biológicas
Las enzimas son proteínas con propiedades catalíticas debido a su
capacidad de activación específica y participan en todas las
propiedades de las proteínas como: susceptibilidad de poder ser
hidrolizadas produciendo así aminoácidos, en el caso de las
proteínas simples. Su nomenclatura está relacionada con su función.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo
la energía de activación de una reacción, de forma que se acelera
sustancialmente la tasa de reacción.
Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un
catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la
correspondiente reacción no catalizada.
HOLOENZIMA: es la enzima bilólogicamente activa e incluye la parte
proteica y el grupo prostético, en caso de tenerlo.
APOENZIMA: es la parte proteica de la enzima.
COFACTOR: es una sustancia química de bajo peso molecular o ion
metálico y es necesario para la actividad de la enzima.
CIMOGENO: es la molécula precursora de la enzima activa.
CATALIZADOR: es la sustancia que modifica la velocidad de una
reacción química.
SUSTRATO: es la sustancia sobre la cual actúa la enzima para modificarla
químicamente y convertirla en producto.
SITIO ACTIVO: es la región de la enzima responsable de la interacción
con el sustrato y comprende el sitio de unión y el sitio catalítico.
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  • 1.
  • 2.
  • 3. Los ácidos nucleicos son grandes polímeros formados por la repetición de monómeros denominados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster Se forman, así, largas cadenas; algunas moléculas de ácidos nucleicos llegan a alcanzar tamaños gigantescos, con millones de nucleótidos encadenados
  • 4.
  • 5. A D N  El ácido desoxirribonucleico, frecuentemente abreviado como ADN, es un ácido nucleico que contiene instrucciones genéticas usadas en el desarrollo y funcionamiento de todos los organismos vivos conocidos y algunos virus,  Es responsable de su transmisión hereditaria.  El papel principal de la molécula de ADN es el almacenamiento a largo plazo de información.
  • 6. A R N  El ácido ribonucleico (ARN o RNA) es un ácido nucleico formado por una cadena de ribonucleótidos.  Está presente tanto en las células procariotas como en las eucariotas  Es el único material genético de ciertos virus (virus ARN).  El ARN celular es lineal y de hebra sencilla, pero en el genoma de algunos virus es de doble hebra.
  • 7.
  • 8. NUCLEOTIDO Las unidades que forman los ácidos nucleicos son los nucleótidos. Cada nucleótido es una molécula compuesta por la unión de tres unidades: un monosacárido de cinco carbonos (una pentosa, ribosa en el ARN y desoxirribosa en el ADN), una base nitrogenada purínica (adenina, guanina) o pirimidínica (citosina, timina o uracilo) y un grupo fosfato (ácido fosfórico)
  • 9. NUCLEOSIDOS La unidad formada por el enlace de la pentosa y de la base nitrogenada se denomina nucleósido. El conjunto formado por un nucleósido y uno o varios grupos fosfato unidos al carbono 5' de la pentosa recibe el nombre de nucleótido
  • 10.
  • 11. Las bases nitrogenadas son compuestos orgánicos cíclicos, que incluyen dos o más átomos de nitrógeno. Son parte fundamental de:  Nucleósidos  Nucleótidos  nucleótidos cíclicos (mensajeros intracelulares)  dinucleótidos (poderes reductores)  ácidos nucleicos.
  • 12. LISTADO DE LAS BASES NITROGENADAS Las bases nitrogenadas conocidas son:  Adenina presente en ADN y ARN  Guanina presente en ADN y ARN
  • 13.  Citosina presente en ADN y ARN  Timina presente exclusivamente en el ADN  Uracilo presente exclusivamente en el ARN
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  • 18. • EL ÁCIDO RIBONUCLEICO (ARN O RNA) ES UN ÁCIDO NUCLEICO FORMADO POR UNA CADENA DE RIBONUCLEÓTIDOS. • EN LOS ORGANISMOS CELULARES DESEMPEÑA DIVERSAS FUNCIONES.
  • 20. • ARN mensajero: lleva la información sobre la secuencia de aminoácidos de la proteína desde el ADN, hasta el ribosoma. • ARN de transferencia: se encarga de localizar los aminoácidos que se encuentran en el citoplasma y los conduce al lugar donde se llevará a cabo la formación de proteínas. • ARN ribosómico: se halla combinado con proteínas para formar los ribosomas.
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  • 24. ¿Que son las proteínas?  Son moléculas orgánicas que se encuentran por lo general en el protoplasma de la célula eucariota; aunque también se encuentran formando parte de las membranas de algunos organelos celulares como:  y también en la célula procariota de vegetales, animales, hongos y bacterias.
  • 25.  Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.  Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.  Estas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).
  • 26.  Química mente están constituidas por los elementos:  Co  O  N  H  Y en una menor expresión molecular se encuentran:  S  Fe  P
  • 27.  Las proteínas que integran el cuerpo de un organismo pluricelular, como el de un mamífero, en especial el de un ser humano; son tan diferente en su composición estructural y funcional, por ejemplo las proteínas que constituyen al hígado, el musculo y sangre poseen una función en particular, lo cual hacen la diferencia entre las partes que integran al cuerpo, de tal forma que debe comprender cada estructura proteica, según donde se encuentre cumplirá con una función especifica dentro de la célula, tejido, órgano y aparato.  Los vegetales pueden sintetizar proteínas a partir de la fijación del dióxido de carbono, agua y compuesto inorgánicos nitrogenados.  Los animales no son capaces de sintetizar proteinas, es por eso que requieren del consumo de alimentos para adquirirlas.
  • 28.  Hay otro tipo de proteínas que se encargan de catalizar las reacciones químicas que ocurren en el cuerpo llamadas enzimas y a veces son utilizadas como energía química para realizar trabajo biológico.
  • 29.  Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:  Valina (Val, V)  Leucina (Leu, L)  Treonina (Thr, T)  Lisina (Lys, K)  Triptófano (Trp, W)  Histidina (His, H)  Fenilalanina (Phe, F)  Isoleucina (Ile, I)  Arginina (Arg, R)  Metionina (Met, M)  A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no esenciales y son:  Alanina (Ala, A)  Prolina (Pro, P)  Glicina (Gly, G)  Serina (Ser, S)  Cisteína (Cys, C)  Asparagina (Asn, N)  Glutamina (Gln, Q)  Tirosina (Tyr, Y)  Ácido aspártico (Asp, D)  Ácido glutámico (Glu, E) Las proteínas están constituidas por cadenas de aminoácidos; una cadena proteica esta compuesta por unos ocho hasta cien aminoácidos. En la naturaleza se encuentran formando parte de ella veinte aminoácidos, que son los siguientes:
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  • 31. Las proteínas están constituidas por una serie de aminoácidos formando cadenas. Existen veinte aminoácidos y con estos se pueden realizar innumerables combinaciones de ellos para formar una proteína en particular. Los aminoácidos son muy parecidos entre sí, en lo que se refiere a su estructura molecular química. Todos tienen la misma base atómica principal: Una breve cadena de dos átomos de carbono y uno de nitrógeno, es decir, ---C-C-N--- cada aminoácido se puede imaginar un vagón de ferrocarril con dos sitios para engancharse, uno por delante y el otro por atrás.
  • 32. En realidad los aminoácidos se enlazan “cabeza con cola” y así forman largas cadenas de ellos: --C-C-N-C-C-N-C-C-N- C-C-N--, aclarando que el átomo de nitrógeno de un aminoácido puede unirse al átomo de carbono terminal de la unidad adyacente, por ejemplo:
  • 33. Los aminoácidos, como el ferrocarril, pueden enlazarse a cualquier número de ellos y en cualquier orden, pero cada vez que se mude el orden, cambiará la naturaleza de la proteína, es decir, será una nueva o diferente proteína. De aquí surge la pregunta: ¿cuántas combinaciones diferentes de aminoácidos son posibles en una proteína? Y la respuesta está basada en la cantidad inconcebible de combinaciones de éstas unidades para formar centenares de proteínas.
  • 34. De manera muy general las proteínas pueden ser de dos tipos:  Proteínas simples  Proteínas conjugadas Las Proteínas simples, son aquellas cuya molécula está toda de naturaleza proteica, por ejemplo, la albúmina, la actina o la miosina entre otras.
  • 35. Las Proteínas conjugadas o complejas están formadas por una parte proteica y una parte adicional de naturaleza orgánica o inorgánica simple. Por ejemplo:  Cromoproteínas, hemoglobina y mioglobina  Metaloproteínas, ferritina En otros casos, en base a su composición proteica se clasifican las proteínas por su estructura: Primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
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  • 37. Es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteíca; el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos.
  • 38. Por ejemplo: dos aminoácidos forman un dipéptido, tres integran un tripéptido y claro varios aminoácidos forman polipéptidos y consecuentemente la proteína.
  • 39. Es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (- CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados Las proteínas por su estructura pueden ser: SON CADENAS ALARGADAS SE UNEN LATERALEMENTE ENTRE SI PARA COSTITUIR AGREGADOS INSOLUBLES COMO LA PROTEINA MIOSINA, QUERATINA Y EL COLAGENO. SON DE FORMA ELIPTICA EN LA QUE LA CADENA DE ENLACES PEPTIDICO PRESENTA VARIOS DOBLAMIENTOS ENTRE SI. SON BIOLOGICAMENTE ACTIVAS.
  • 40. Incluye a las siguientes estructuras: Alfa-helice Beta-lamina o estructura en hoja beta plegada Giros beta, vueltas beta o vueltas inversas.
  • 41. Proteínas compactas globulares requieren del doblamiento de la cadena polipeptídica entre si misma, doblamiento que es reproducible y distinto para cada proteína. Los grupos polares quedan en el exterior de la molécula y los no polares en el interior de manera que puedan interactuar con el agua circundante.
  • 42. Es la asociación entre dos o mas cadenas polipeptidicas (identicas o diferentes) llamadas subunidades. Por ejemplo: la deshidrogenasa láctica esta formada por dos diferentes cadenas polipetidicas H Y M y se ensamblan como tetrameros, dando lugar a las siguientes isoproteinas: H4,H3,M1,H2M2,HM3
  • 43. A través de la organización proteica cuaternaria se forman estructuras de gran importancia biológica como los microtúbulos, microfilamentos, capsómeros de virus y complejos enzimáticos. Estructura cuaternaria de la hemoglobin a
  • 44. Es la modificación de algunas de las propiedades típicas de una proteínas que sufre un cambio en su estructura original de ella, dando lugar a las transformaciones de las propiedades físicas, químicas y biológicas. Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero sin ninguna estructura tridimensional fija
  • 45. La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína: • Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína. • Una drástica disminución de su solubilidad. • Pérdida de las propiedades biológicas
  • 46. Las enzimas son proteínas con propiedades catalíticas debido a su capacidad de activación específica y participan en todas las propiedades de las proteínas como: susceptibilidad de poder ser hidrolizadas produciendo así aminoácidos, en el caso de las proteínas simples. Su nomenclatura está relacionada con su función.
  • 47. Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.
  • 48. HOLOENZIMA: es la enzima bilólogicamente activa e incluye la parte proteica y el grupo prostético, en caso de tenerlo. APOENZIMA: es la parte proteica de la enzima. COFACTOR: es una sustancia química de bajo peso molecular o ion metálico y es necesario para la actividad de la enzima. CIMOGENO: es la molécula precursora de la enzima activa. CATALIZADOR: es la sustancia que modifica la velocidad de una reacción química. SUSTRATO: es la sustancia sobre la cual actúa la enzima para modificarla químicamente y convertirla en producto. SITIO ACTIVO: es la región de la enzima responsable de la interacción con el sustrato y comprende el sitio de unión y el sitio catalítico.