Clase de estructura de las proteínas

1. UNIVERSIDAD DE CHILE
BIOQUIMICA
ESTRUCTURA Y FUNCION DE PROTEINAS
Prof. Asoc. Luis Quiñones Sepúlveda, BQ., PhD.
TOPICOS
ASPECTOS GENERALES
CLASIFICACION Y ESTRUCTURA DE LOS AMINOACIDOS
IONIZACION DE AMINOACIDOS
PEPTIDOS Y ENLACE PEPTIDICO
PROTEINAS Y SUS NIVELES ESTRUCTURALES
PROTEINAS ESPECIALES Y FUERZAS DE UNIÓN

2. Son macromoléculas formadas por aminoácidos, que desempeñan una amplia gama
de funciones, con un papel energético mucho menos importante que el de las grasas
y carbohidratos.
Tipos de proteínas:
Enzimas
Transporte de sustancias
Nutrientes y proteínas de almacenaje (semillas)
Proteínas contráctiles y mótiles (tubulina)
Estructural (colágeno)
Defensa (inmunoglobulinas)
Reguladoras (hormonas)

3. Por su naturaleza
química
SIMPLES
CONJUGADAS
CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEINAS
Por la forma que adopta
FIBROSA
GLOBULAR
Por su función Biológica
ENZIMAS
PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y
MÓTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS

4. DATOS SOBRE ALGUNAS PROTEINAS
PM
número de
aminoácidos
número
de cadenas
polipeptídicas

5. Aminoácidos (Abreviaciones) Glucogénicos Cetogénicos
No esenciales Alanina (Ala - A)
Arginina (Arg – R)
Aspartato (Asp – D)
Asparragina (Asn – N)
Cisteína (Cys - C)
Glutamato (Glu – E)
Glutamina (Gln – Q)
Glicina (Gly – G)
Prolina (Pro – P)
Serina (Ser – S)
Tirosina (Tyr – Y)
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Esenciales Histidina (His – H)
Metionina (Met – M)
Treonina (Thr – T)
Valina (Val – V)
Leucina (Leu – L)
Isoleucina (Ile – I)
Fenilalanina (Phe – F)
Triptofano (Trp – W)
Lisina (Lis – K)
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+
+
Componentes estructurales de las proteínas. De los 20 aminoácidos que las
constituyen, nueve de ellos son esenciales para el hombre, debiendo ser
suministrados por la dieta ya que la velocidad con que son sintetizados es
insuficiente para los requerimientos del individuo. La deficiencia dietaria de un
solo aminoácido esencial disminuye la síntesis proteica, aumenta el catabolismo
de los aminoácidos restantes y determina un balance nitrogenado negativo para el
organismo (nitrógeno eliminado mayor que nitrógeno ingerido).

6. ESTRUCTURA DE PROTEINAS
estructura estructura estructura estructura
primaria secundaria terciaria cuaternaria
secuencia a-hélice plegamiento ensamblaje de
de tridimensional subunidades
aminoácidos

10. Corresponde a la secuencia de los aa de la proteína. Esta secuencia contiene toda la información que define
la forma tridimensional y función de la proteína. Las cadenas polipeptídicas se ordenan tridimensionalmente,
restringidas por las interacciones que se producen entre los diferentes átomos y grupos químicos de la
proteína. A este ordenamiento espacial de los átomos de la proteína se le denomina conformación. El cambio
de un aminoácido en la secuencia puede afectar la estructura y función de una proteína.

11. • La conformación que adoptan los aa adyacentes en la cadena polipeptídica.
• Se distinguen dos tipos de estructura secundaria que se repiten en diferentes
proteínas: a-hélice y b-plegada.
• La estructura secundaria le confiere a la proteína propiedades como elasticidad,
resistencia, suavidad y flexibilidad.
• Las proteínas globulares tienen varios tipos de estructuras secundaria en la molécula.
3,6
aa/vuelta

12. Colágeno
Tropocolágeno
•triple hélice
•cada hélice posee la secuencia (glicina-aminoácidox-prolina/hidroxiprolina)n
•3 aa / vuelta
•las hélices NO son a-hélices

13. b -Queratina
Estructura de lámina b
Plumas de Aves Escamas de Reptiles

14. Arreglo tridimensional de todos los átomos de una proteína. La estructura terciaria contempla relaciones
estructurales entre aa que pueden estar lejos unos de otros en la secuencia primaria, y formando parte
de diferentes tipos de estructura secundaria, pero que interactúan cuando la proteína se pliega.

15. Mioglobina Proteína ligante de ac. grasos
ESTRUCTURA TERCIARIA

16. INTERACCIONES Y ENLACES DE LA
ESTRUCTURA TERCIARIA
PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO
HIDROGENO HIDROFOBICA
PUENTE DISULFURO

17. PUENTES DISULFURO

18. Unidades en estructura terciaria unidas entre sí por interacciones no covalentes.
Cadenas polipéptidicas diferentes unidas entre sí (proteínas oligoméricas)

19. Proteínas Oligoméricas
Proteína P.M.
No. de
Residuos
No. de
Cade-
nas
Insulina (bovina) 5 733 51 2
Ribonucleasa (páncreas de bovino) 12640 124 1
Lisozima (clara de huevo) 13930 129 1
Mioglobina (corazón de caballo) 16890 153 1
Quimotripsina (páncreas de bovino) 22600 241 3
Hemoglobina (humano) 64500 574 4
Seroalbúmina (humano) 68500 550 1
Hexoquinasa (levadura) 96000 800 4
g-Globulina (caballo) 149900 1250 4
Glutamato deshidrogenasa (hígado de buey) 1000000 8300 40

20. 20
Desnaturalización de proteínas
“cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y
de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico
químicas. Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su estructura
2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica”
• Agentes:
Físicos: Químicos
Calor Solventes orgánicos
Radiaciones Soluc. de urea conc.
Grandes presiones Sales
pH
DENATURACIÓN
urea + b-mercaptoetanol
PLEGAMIENTO
(se retiran los
agentes
denaturantes)
puentes disulfuro
cisteínas puentes disulfuro

21. Existe proteínas que contienen otros grupos químicos que no son aa y que se
denominan grupos prostéticos. Estas proteínas se clasifican según estos grupos en:
Lipoproteínas (lípidos)
Glicoproteínas (Azúcares)
Fosfoproteínas (Fosfato)
Hemoproteínas (Grupo hemo)
Ejemplos
B1-lipoproteína de la sangre
Inmunoglubulina G
Caseína de la Leche
Hemoglobina