Las proteínas y vitaminas son moléculas orgánicas importantes que participan en diversos procesos fisiológicos. Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, mientras que las vitaminas son compuestos orgánicos necesarios en pequeñas cantidades. Ambas cumplen funciones estructurales, enzimáticas y de transporte, entre otras, siendo indispensables para el correcto funcionamiento del organismo.

1. Proteínas Y
Vitaminas
Sergio Martin Martínez Lara .Carlos David Martínez Salinas .Brandon Axcel Matías Cruz
Carlos Medina Gonzáles . Daniel Méndez de Jesús

2. AS

3.  Las proteínas son las macromoléculas que se encuentran en másLas proteínas son las macromoléculas que se encuentran en más
cantidad en las células vivientes.cantidad en las células vivientes.
 Poseen gran diversidad de funciones: transporte, regulación,Poseen gran diversidad de funciones: transporte, regulación,
estructural entre otras.estructural entre otras.
 Son el instrumento molecular a través del cual se expresa laSon el instrumento molecular a través del cual se expresa la
información genética.información genética.
 Las proteínas están constituidas por cadenas de aminoácidos, unidosLas proteínas están constituidas por cadenas de aminoácidos, unidos
por un tipo específico de enlace covalente.por un tipo específico de enlace covalente.
 Son imprescindibles para la síntesis de proteínas corporales y otrosSon imprescindibles para la síntesis de proteínas corporales y otros
compuestos funcionales como:compuestos funcionales como:
1.1. HormonasHormonas
2.2. AnticuerposAnticuerpos
3.3. NeurotransmisoresNeurotransmisores
4.4. EnzimasEnzimas
ProteínasProteínas

4. Clasificación
1. Proteínas simples u Holoproteínas: Las
cuales están formadas exclusivamente o
predominantemente por aminoácidos.
2. Proteínas conjugadas o Hetero
proteínas : Poseen un componente de
proporción significativa no aminoacídico
que recibe el nombre de grupo
prostético.

5. Clasificación
Según la naturaleza de este grupo
consideramos:
1. Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas
que tienen en su estructura un grupo hemo
Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas
enzimas como los citocromos.
2. Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en
su estructura azúcares (glucosaminoglicanos).
3. Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos
que se encuentran en las membranas
celulares.
4. Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un
ácido nucleico, como en los cromosomas,
ribosomas y en los virus.
5. Fosfoproteínas: Contienen en su molécula uno
o más moléculas de acido fosforico.

6. Funciones
Entre las funciones más importantes de las proteínas se
consideran:
1. Su papel como catalizadores orgánicos (enzimas) de casi todas las
reacciones de los sistemas biológicos.
2. Como hormonas transmitiendo información entre células.
3. Su participación en el transporte y almacenamiento de otras moléculas
pequeñas, por ejemplo el transporte de oxígeno por la hemoglobina.
4. En el caso de los anticuerpos proporcionan defensa contra infecciones.
5. Sirven como componentes estructurales en las células y tejidos.
6. Ser el último recurso para la obtención de energía cuando el organismo
carece de otras reservas tales como lípidos y carbohidratos.

7. Aminoácidos
Las proteínas son polímeros constituidos por monómeros
denominados aminoácidos proteicos o naturales, los cuales son
20.
Cada uno de ellos posee un grupo amino -NH2 y un grupo
carboxilo -COOH unidos al mismo átomo de carbono alfa se
diferencian entre sí por el tamaño de sus cadenas laterales.

8. Clasificación de los Aminoácidos
AMINOÁCIDOS NO
POLARES
Poseen cadenas laterales
hidrofóbicas que no
interactúan con el agua
por lo tanto, se localizan al
interior de la molécula de
proteína de la cual hacen
parte. Esta ubicación les
impide quedar en
contacto con el agua.

9. AMINOÁCIDOS POLARES
Son aminoácidos con cadenas laterales no cargadas pero polares
o hidrofílicas.
Debido a sus cadenas polares estos aminoácidos pueden formar
puentes de hidrógeno con el agua y por su naturaleza hidrofílica
tienden a ubicarse en la región externa de la molécula de la
proteína que estén constituyendo.

10. AMINOÁCIDOS
ÁCIDOS (ANIÓNICOS)
Tienen cadenas laterales
ácidas que terminan en
grupos carboxilos como el
ácido aspártico y el ácido
glutámico. Estos
aminoácidos están cargados
negativamente en la célula y
se localizan en la superficie
de las proteínas.

11. AMINOÁCIDOS
BÁSICOS
(CATIÓNICOS)
Son aminoácidos con
cadenas laterales que
poseen grupos básicos
cargados, carácter que
los hace muy hidrofílicos.

12. Peptidos
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por
enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace
Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van
enlazando entre sí formando cadenas. Para denominar a estas
cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
1. Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
etc...
2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos
es mayor 10.

13. El enlace peptídico
Los diferentes aminoácidos se polimerizan en el interior de las células para
constituir péptidos y proteínas de acuerdo con la información genética
razón por la cual la polimerización se realiza con la participación de
enzimas específicas y requiere del concurso del ARN y de los ribosomas para
llevarse a cabo.

14. Niveles estructurales
La estructura tridimensional de una proteína es un factor determinante en su
actividad biológica. Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.
Veamos los cuatro tipos de Estructuras
LA ESTRUCTURA PRIMARIA
Esta representada por la
sucesión lineal de
aminoácidos que
forman la cadena
peptídica y por lo tanto
indica qué aminoácidos
componen la cadena y
el orden en que se
encuentran, ya que
obedecen a un plan
predeterminado en el
ADN.

15. LA ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición
espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a
medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y
plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de
rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles
(puentes de hidrógeno).
Las formas que pueden adoptar son:
a) Disposición espacial estable
determina formas en espiral
(configuración -helicoidal y
las hélices de colágeno)
b) Formas plegadas
(configuración β o de hoja
plegada).

16. LA ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los superplegamientos
y enrrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas
tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por
enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles
(puentes de hidrógenoo bien, fuerzas de Van der Waals
Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante
pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteinas adquieren su
actividad biológica o función.

17. LA ESTRUCTURA CUATERNARIA está representada por el
acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o
diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan
autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta
estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas. Algunas
que sí la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostéricos.

18. Propiedades de la proteínas
SOLUBILIDAD
Las proteicas son solubles en agua cuando adoptan una conformación
globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los
aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de
hidrógeno) con las moléculas de agua. Esta propiedad es la que hace
posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace
capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden
comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar
protones (H+) del medio donde se encuentran.

19. Funciones de las Proteínas
Las proteínas determinan la
forma y la estructura de las
células y dirigen casi todos los
procesos vitales. Las funciones de
las proteínas son específicas de
cada una de ellas y permiten a
las células mantener su
integridad, defenderse de
agentes externos, reparar daños,
controlar y regular funciones,
etc...

20. Función ESTRUCTURAL
• Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:
1. Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares
y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
2. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la
expresión de los genes.
• Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
1. El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
2. La elastina del tejido conjuntivo elástico.
3. La queratina de la epidermis.
Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las
telas de araña y los capullos de seda, respectivamente.

21. Función ENZIMATICA
Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y
especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones
químicas del metabolismo celular.
Función HORMONAL
Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la
insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en
sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del
crecimiento.
Función REGULADORA
Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras
regulan la división celular (como la ciclina).

22. Función HOMEOSTATICA
Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con
otros sistemas amortiguadores para mantener constante el
pH del medio interno.
Función DEFENSIVA
 Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a
posibles antígenos.
La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de
coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las
mucosas.

23. Función de TRANSPORTE
 La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los
vertebrados.
 La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los
invertebrados.
 La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
 Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
 Los citocromos transportan electrones.

24. Función CONTRACTIL
 La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de
la contracción muscular.
 La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Función DE RESERVA
 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la
hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión.
La lactoalbúmina de la leche.

25. Vitaminas

26.  Son un grupo de moléculas orgánicas que participan en laSon un grupo de moléculas orgánicas que participan en la
regulación de los procesos fisiológicos que ocurren en elregulación de los procesos fisiológicos que ocurren en el
organismo.organismo.
 Algunas vitaminas están disueltas en las grasas y en losAlgunas vitaminas están disueltas en las grasas y en los
aceites animales y vegetales, y son denominadas vitaminasaceites animales y vegetales, y son denominadas vitaminas
liposolubles.liposolubles.
 Las vitaminas que se disuelven en agua son llamadasLas vitaminas que se disuelven en agua son llamadas
vitaminas hidrosolubles.vitaminas hidrosolubles.
Las Vitaminas.Las Vitaminas.

27.  Término creado en 1910 para designar a “laTérmino creado en 1910 para designar a “la
amina necesaria para la vida” y que hoyamina necesaria para la vida” y que hoy
denominamos Tiamina.denominamos Tiamina.
 La noción viene de finales siglo XIX para explicarLa noción viene de finales siglo XIX para explicar
efecto no atribuibles a grupos de nutrientes.efecto no atribuibles a grupos de nutrientes.
 Identificados por efectos de su carencia enIdentificados por efectos de su carencia en
organismos:organismos:
 Anti-beriberi, anti-escorburo, anti-raquitica, etc.Anti-beriberi, anti-escorburo, anti-raquitica, etc.
VitaminasVitaminas

28.  Las vitaminas liposolubles son absorbidasLas vitaminas liposolubles son absorbidas
del tracto gastrointestinaldel tracto gastrointestinal
 Puede presentarse una condición dePuede presentarse una condición de
toxicidad (hipervitaminosis).toxicidad (hipervitaminosis).
 Por el contrario, las vitaminas hidrosolublesPor el contrario, las vitaminas hidrosolubles
no son almacenadas en cantidadesno son almacenadas en cantidades
significativas en el ser humano; por lo cualsignificativas en el ser humano; por lo cual
no es probable que se presente una toxicidadno es probable que se presente una toxicidad
por este grupo de vitaminaspor este grupo de vitaminas
AbsorciónAbsorción

29. Solubles en AguaSolubles en Agua
Complejo BComplejo B
 Tiamina, B1Tiamina, B1
 Riboflavina, B2Riboflavina, B2
 Acido Pantoténico, B5Acido Pantoténico, B5
 Piridoxina, B6Piridoxina, B6
 Niacina, PPNiacina, PP
 Biotina, B8Biotina, B8
 Acido Fólico, B9Acido Fólico, B9
 Cianocobalamina, B12Cianocobalamina, B12
MacrovitaminasMacrovitaminas
 Acido Ascórbico, CAcido Ascórbico, C
 InositolInositol
 ColinaColina

30.  Retinol, ARetinol, A
 Calciferol, DCalciferol, D
 Tocoferol, ETocoferol, E
 K3-Menadiona, KK3-Menadiona, K
Solubles en LípidosSolubles en Lípidos

31. Vitaminas
liposolubles
Fuentes Funciones Efectos de su
deficiencia
A (Retinol) Leche,
hígado,
zanahorias,
huevos
Formación de
pigmentos
visuales.
Formación y
mantención
del tejido óseo
y epitelial
Ceguera
nocturna,
fragilidad y
fractura de
huesos y
dientes.
Sequedad de
la piel y pelo.

32. RETINOLRETINOL

33. Vitaminas
hidrosolubles
Fuentes Funciones Efectos de su
deficiencia
C (ácido
ascórbico)
Frutas
cítricas,
tomates y
verduras
frescas
Estimulación
del
metabolismo
de la
cicatrización
y de las
defensas del
organismo.
Escorbuto;
anemia,
cicatrización
deficiente y
hemorragias;
debilitamiento
dental; retraso
en el
crecimiento

34. ACIDO ASCORBICOACIDO ASCORBICO

35. Vitaminas
liposolubles
Fuentes Funciones Efectos de su
deficiencia
D (Calciferol) Aceite de
pescado,
hígado,
yema de
huevo, leche
fortificada
Favorece la
absorción
digestiva de
Ca y P y su
fijación en
huesos y
dientes
Osteomalacia
en adultos,
raquitismo en
niños.

36. CALCIFEROLCALCIFEROL

37. Vitaminas
liposolubles
Fuentes Funciones Efectos de su
deficiencia
E (Tocoferol) Aceite
vegetal,
verduras,
nueces,
germen de
trigo
Antioxidante;
resistencia de
los glóbulos
rojos a la
hemólisis;
favorece la
formación de
membranas
celulares
Fragilidad de
glóbulos
rojos,
anomalías en
las
membranas
celulares,
problemas
nerviosos y
musculares

38. TOCOFEROLTOCOFEROL

39. Vitaminas
liposolubles
Fuentes Funciones Efectos de su
deficiencia
K Espinacas,
coliflor,
repollo e
hígado.
Producida
por bacterias
intestinales
Síntesis de
factores de
coagulación
de la sangre
Hematomas,
sangrado
excesivo

40. VITAMINA KVITAMINA K

41. Vitaminas
hidrosolubles
Fuentes Funciones Efectos de su
deficiencia
B1 (tiamina) Legumbres,
cereales,
cerdo,
huevo,
hígado y
levadura
Participa en
el
metabolismo
de los
carbohidratos
Beri – beri
(desorden
neurológico),
insuficiencia
cardiaca

42. TIAMINATIAMINA

43. Vitaminas
hidrosolubles
Fuentes Funciones Efectos de su
deficiencia
B2
(riboflavina)
Levadura,
carnes rojas,
cereales,
espárragos,
arvejas, maní
Participa en
la síntesis de
coenzimas de
la respiración
celular
Utilización
inadecuada
de oxígeno
causando
patologías
oculares,
anemia,
fisuras en la
piel y
mucosas

44. RIBOFLAVINARIBOFLAVINA

45. Vitaminas
hidrosolubles
Fuentes Funciones Efectos de su
deficiencia
B3 (niacina) Levadura,
productos
lácteos,
carnes,
huevos,
cereales,
arvejas,
porotos
verdes
Participa en
el
metabolismo
de lípidos,
proteínas y
carbohidratos
Pelagra
(inflamación
de la piel,
diarrea y
alteraciones
fisiológicas)

46. NIACINANIACINA

47. Vitaminas
hidrosolubles
Fuentes Funciones Efectos de su
deficiencia
B6
(pirodoxina)
Hígado,
salmón,
legumbres,
cereales,
espinacas,
tomates,
levaduras
sintetizadas
por bacterias
intestinales
Coenzima del
metabolismo
de los
aminoácidos
y de los
triglicéridos.
Participa en
la producción
de
anticuerpos
Dermatitis,
retraso del
crecimiento,
nauseas,
convulsiones

48. PIROXIDINAPIROXIDINA

49. Vitaminas
hidrosolubles
Fuentes Funciones Efectos de su
deficiencia
B9 (ácido
fólico)
Verduras,
hígado
sintetizado
por bacterias
intestinales
Producción
normal de
glóbulos
blancos y
rojos. Síntesis
de ácidos
nucleicos.
Producción
de glóbulos
rojos
anormales
(anemia
macrocítica)

50. ACIDO FOLICOACIDO FOLICO

51. Vitaminas
hidrosolubles
Fuentes Funciones Efectos de su
deficiencia
B8 (Biotina) Sintetizada
por bacterias
intestinales,
hígado,
huevos y
verduras.
Coenzima
necesaria
para la
síntesis de ác.
Grasos y
otros
procesos
metabólicos.
Dermatitis,
fatiga, dolor
muscular,
náuseas.

52. BIOTINA

53. Gracias por su atención…Gracias por su atención…