Este documento trata sobre la estructura y función de las proteínas. Explica los diferentes niveles de organización estructural de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También describe los principales aminoácidos que componen las proteínas y los diferentes tipos de enlaces que mantienen la estructura proteica. Finalmente, resume los procesos de síntesis y modificación de proteínas en el cuerpo.

1. UNACAR
Universidad Autónoma del Carmen
Facultad de Ciencias de la Salud
Licenciatura en Medicina
Catedrático
Dr. David Abraham Alam Escamilla
Investigación en Toxicología, Muta génesis y Carcinogénesis Ambiental
‘ESTRUCTURA Y FUNCIÓN
PROTEÍNAS’
Integrantes:
Aragón Velueta Diana Sofía
Cupido López Jair
Doporto Robles Alejandra
Jacinto Ordoñez Leydi
Julio Beltrán Mariana Del Jesús
Mateo Santo María José
Palma Echeverría Osvaldo Manuel
Ramírez Bonilla María Guadalupe
Ciudad del Carmen Campeche a 29 de Septiembre del 2014

2. 2
Índice
-Introducción 3
-Niveles de organización estructural
(primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria)
4
- Principales aminoácidos 12
-Enlaces peptídicos 20
-Clasificación (basada en: solubilidad,
forma, funciones)
• Relación entre estructura y
función (Desnaturalización)
23
-Síntesis de proteínas
• Transducción
• Transcripción
• Traducción
• Modificaciones post-traduccionales
33
-Métodos de separación y análisis de
las proteínas. Técnicas de Blott.
52
-Conclusiones 59
-Bibliografía

3. 3
Introducción
El termino proteína proviene del griego “proteicos”, que significa primordial o de
nivel primario y fue utilizado por primera vez por el químico alemán Gerardus
Mulder, en 1838, para darle nombre a un grupo específico de sustancias muy
abundantes en las plantas y en los animales. En general las proteínas son
macromoléculas muy complejas que se encuentran en las estructuras de las
celulares y hacen posible las reacciones químicas del metabolismo celular.
Asimismo, son las moléculas que definen la identidad de cada ser vivo en el
planeta, puesto que son la base de la estructura y función del código genético.
Las proteínas son esenciales para el crecimiento y son materia prima para la
formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas
plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas. A su vez las proteínas participan
en los procesos defensivos, pues los anticuerpos son proteínas de defensa natural
contra infecciones o agentes extraños.
El cuerpo necesita de las proteínas de los alimentos para romper sus cadenas y
obtener otros aminoácidos con los cuales volver a formar nuevas proteínas, cada
una de ellas con una función específica. Por ejemplo, la insulina, con una
importante función en la asimilación de glucosa del organismo.
Son los componentes básicos del cuerpo para reparar y reemplazar los tejidos
dañados.
En este trabajo se mostrara un poco más a fondo como se forman estas
biomoléculas de gran importancia para nuestro organismo y que sin duda no
podríamos vivir sin estas

4. 4
Niveles de organización de las proteínas
Estructura de las proteínas
Estas biomolèculas propias del organismo vivos, están constituidas básicamente
por carbono, hidrógeno, oxígeno, y nitrógeno. En todas las proteínas se encuentra
una buena cantidad de nitrógeno, que es elemento que las caracteriza, pues a
través de él se establece los enlaces químicos entre las unidades estructurales
que lo forman. Además de los ya mencionados, encontramos otros elementos
químicos como azufre, fósforo, hierro y cobre, entre otros más.
Las proteínas se consideran polímeros –macromoléculas formadas por la unión de
pequeñas moléculas que reciben el nombre de monómeros-naturales formados
por unidades más simples a la que denominamos aminoácidos, los cueles se
pueden considerar como piezas de un
rompecabezas que forman una gran
estructura. Los aminoácidos están
compuestos químicamente por un grupo
amino –NH2 (básico) y un grupo carboxilo –
COOH (ácido), de donde proviene su
nombre.
Además de los grupos amino y carboxilo se
encuentra un grupo representante como R, que es muy variado, aunque específico
para cada aminoácido.
Estructura primaria
Las proteínas son polímeros lineales gormados por la unión del grupo α-carboxilo
de un aminoácido al grupo α- amino de otro aminoácido. Este tipo de unión se
llama en lace pepitìdico (o también enlace amida) la formación de un dipéptido a
partir de dos aminoácidos se acompaña por la pérdida de una molécula de agua.
El equilibrio de esta reacción esta más desplazado hacia la hidrólisis que hacia la

5. síntesis. Por ello, la biosíntesis de los enlaces peptìdicos requiere un aporte
5
energía libre.
Una serie de aminoácidos unidos por enlaces peptìdicos forman una cadena
polipeptìdica y cada unidad aminoacìdica de un polipéptido se denomina residuo.
Una cadena polipeptìdica tiene polaridad porque sus extremos sos diferentes, con
un grupo α –amino en un extremo y un grupo α –carboxilo en el otro. Por
convención, el extremo amino se terminal se considera que es el comienzo de la
cadena polipeptìdica.

6. Una cadena polipeptìdica costa de una parte repetida regularmente, llamada la
cadena principal o esqueleto, y una parte variable constituida por las cadenas
laterales características.
Las cadenas polipeptìdicas son flexibles aunque están restringidas en su
conformación
El examen de la geometría
del esqueleto de una
proteína revela varios rasgos
importantes. Primero, el
enlace peptìdico es plano,
por lo tanto cada par de
aminoácido unido por
enlac
es
peptìdicos, seis átomos están el mismo plano: el átomo de
carbono α, el grupo CO del primer aminoácido, el grupo NH
y el atomo de carbono α del segundo aminoácido. Esta
preferencia geométrica se explica por la naturaleza del
enlace químico del petìdico. El enlace peptìdico tiene un
carácter parcial de doble enlace, lo que evita la rotación de
su alrededor y restrige la conformación del esqueleto
polipeptìdico. Este carácter de doble enlace también se encuentra entre los grupos
CO y NH.
6

7. Estructura secundaria
Gracias a la capacidad de giro que tienen los aminoácidos a través de su enlace
peptìdico, la secuencia lineal se enrolla alrededor de un eje de simetría por lo que
la cadena adopta una disposición muy estable en forma de espiral denominada
estructura secundaria. Se conocen dos tipos fundamentales: la α-hélice y la β –
laminar.
En la estructura α –hélice la configuración primaria se enrolla de tal manera que
toma una disposición helicoidal (en forma de hélice), donde cada aminoácido se
pliga de forma que sigue el giro alrededor de un eje. La hélice así formada tan
estrecha que aparentemente no existe espacio entre los átomos. Cada cuatro
enlaces peptìdicos se estable un enlace por puente de hidrógeno con una unión
peptìdica y de esta manera se forman dos puentes de hidrógeno. Esta le da una
gran estabilidad a la molécula.
El sentido de giro de una hélice puede ser dextrógiro
(sentido de las agujas del reloj) o levógiro (sentido
contrario de las agujas del reloj), ambas hélices están
permitidas, sin embargo, las hélices dextrógiras son más
favorables energéticamente porque hay menos choques
estéricos entre las cadenas laterales y el esqueleto.
Esencialmente todas las hélices que se encuentran en las
proteínas son dextrógiras.
7

8. La estructura β –laminar es conocida también como estructura de láminas
plegadas, porque guardan una disposición análoga a la que tienen las persianas
de una cortina de laminas.
En este tipo de estructura cada lámina va unida a la siguiente por uniones
cruzadas de enlaces de hidrógeno en forma de zigzag. Al participar todos los
enlaces peptìdicos se obtiene una estructura de gran estabilidad. Generalmente
en la forma β existen dos o más cadenas polipetìdicas dispuestas en el mismo
sentido o en sentido opuesto.
Estructura
terciaria
Esta estructura
muestra la
forma en que
se organizan
las cadenas
polipeptìdicas en el espacio, generalmente a partir de una estructura secundaria
de los tipos α –hélice o β –laminar. La estructura terciaria se mantiene gracias a
los enlaces entre los radicales R de los aminoácidos y los enlaces peptìdicos. Los
enlaces que dan origen a la estructura terciaria pueden ser de diverso tipos:
iónicos, por puente de hidrógeno, por puentes disulfuros o por interacciones
hidrofobias.
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9. Estructura cuaternaria:
Están formadas por la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias
cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
La estructura cuaternaria debe considerar:
(1) El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que
integran el oligómero
(2) La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.
Las interacciones no covalentes que mantienen esta estructura son las mismas
interacciones no covalentes que mantienen la estructura terciaria: puentes de
Hidrogeno, interacciones ionicas, atracciones hidrofobicas y fuerzas de Van der
Waals.
Estas proteínas se denominan oligoméricas o multiméricas y se las designa según
el número de cadenas polipeptídicas que intervienen en la estructura cuaternaria.
Por ejemplo, una proteína formada por cuatro subunidades es un tetrámero, como
es el caso de la hemoglobina.
En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria
resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina
o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hélice a enrolladas en
9

10. una fibra levógira. La a-queratina del cabello y el fibrinógeno de la sangre
presentan tres hebras en cada fibra levógira. El colágeno consta de tres hebras
helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. La fibroína de la seda
presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela.
Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para
formar una estructura de tipo cuaternario, los monómeros pueden ser:
Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la
hexoquinasa.
Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.
Con estructura distinta pero con una misma función, como en el caso de la
hemoglobina.
Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad
funcional, como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un enzima alostérico
con seis subunidades con actividad catalítica y seis con actividad reguladora.
La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la
separación de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad.
Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son, en
líneas generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las más
10

11. abundantes son las interacciones débiles (hidrofóbicas, polares, electrostáticas y
puentes de hidrógeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas,
la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje
de los monómeros se realiza de forma espontánea, lo que indica que el oligómero
presenta un mínimo de energía libre con respecto a los monómeros.
11

12. 12
Principales aminoácidos.
Los aminoácidos son las unidades químicas o "bloques de
construcción" del cuerpo que forman las proteínas. Las sustancias proteicas
construidas gracias a estos veinte aminoácidos forman los músculos, tendones,
órganos, glándulas, las uñas y el pelo.
Existen dos tipos principales de aminoácidos que están agrupados según su
procedencia y características. Estos grupos son aminoácidos esenciales y
aminoácidos no esenciales.
Los aminoácidos que se obtienen de los alimentos se llaman "Aminoácidos
esenciales".
Los aminoácidos que puede fabricar nuestro organismo a partir de otras fuentes,
se llaman "Aminoácidos no esenciales".
El crecimiento, la reparación y el mantenimiento de todas las células dependen de
ellos. Después del agua, las proteínas constituyen la mayor parte del peso de
nuestro cuerpo.
A continuación puedes ver una lista detallada con las características y
propiedades de cada aminoácido.
Aminoácidos esenciales
Se llaman aminoácidos esenciales aquellos que no pueden ser sintetizados en el
organismo y para obtenerlos es necesario tomar alimentos ricos en proteínas que
los contengan. Nuestro organismo, descompone las proteínas para obtener los
aminoácidos esenciales y formar así nuevas proteínas
Histidina
Este aminoácido se encuentra abundantemente en la hemoglobina y se utiliza en
el tratamiento de la artritis reumatoide, alergias, úlceras y anemia. Es esencial
para el crecimiento y la reparación de los tejidos. La Histidina, también es

13. importante para el mantenimiento de las vainas de mielina que protegen las
células nerviosas, es necesario para la producción tanto de glóbulos rojos y
blancos en la sangre, protege al organismo de los daños por radiación, reduce la
presión arterial, ayuda en la eliminación de metales pesados del cuerpo y ayuda a
la excitación sexual.
Isoleucina
La Isoleucina es necesaria para la formación de hemoglobina, estabiliza y regula
el azúcar en la sangre y los niveles de energía. Este aminoácido es valioso para
los deportistas porque ayuda a la curación y la reparación del tejido muscular, piel
y huesos. La cantidad de este aminoácido se ha visto que es insuficiente
en personas que sufren de ciertos trastornos mentales y físicos.
Leucina
La leucina interactúa con los aminoácidos isoleucina y valina para promover la
cicatrización del tejido muscular, la piel y los huesos y se recomienda para quienes
se recuperan de la cirugía. Este aminoácido reduce los niveles de azúcar en la
sangre y ayuda a aumentar la producción de la hormona del crecimiento.
Lisina
Funciones de este aminoácido son garantizar la absorción adecuada de calcio y
mantiene un equilibrio adecuado de nitrógeno en los adultos. Además, la lisina
ayuda a formar colágeno que constituye el cartílago y tejido conectivo. La Lisina
también ayuda a la producción de anticuerpos que tienen la capacidad para luchar
contra el herpes labial y los brotes de herpes y reduce los niveles elevados de
triglicéridos en suero.
Metionina
La Metionina es un antioxidante de gran alcance y una buena fuente de azufre, lo
que evita trastornos del cabello, piel y uñas, ayuda a la descomposición de las
grasas, ayudando así a prevenir la acumulación de grasa en el hígado y las
13

14. arterias, que pueden obstruir el flujo sanguíneo a el cerebro, el corazón y los
riñones, ayuda a desintoxicar los agentes nocivos como el plomo y otros metales
pesados, ayuda a disminuir la debilidad muscular, previene el cabello quebradizo,
protege contra los efectos de las radiaciones, es beneficioso para las mujeres que
toman anticonceptivos orales, ya que promueve la excreción de los estrógenos,
reduce el nivel de histamina en el cuerpo que puede causar que el cerebro
transmita mensajes equivocados, por lo que es útil a las personas que sufren de
esquizofrenia.
Fenilalanina
Aminoácidos utilizados por el cerebro para producir la noradrenalina, una
sustancia química que transmite señales entre las células nerviosas en el cerebro,
promueve el estado de alerta y la vitalidad. La Fenilalanina eleva el estado de
ánimo, disminuye el dolor, ayuda a la memoria y el aprendizaje, que se utiliza para
tratar la artritis, depresión, calambres menstruales, las jaquecas, la obesidad, la
enfermedad de Parkinson y la esquizofrenia.
Treonina
La treonina es un aminoácido cuyas funciones son ayudar a mantener la cantidad
adecuada de proteínas en el cuerpo, es importante para la formación de colágeno,
elastina y esmalte de los dientes y ayuda a la función lipotrópica del hígado
cuando se combina con ácido aspártico y la metionina, previene la acumulación de
grasa en el hígado, su metabolismo y ayuda a su asimilación.
Triptófano
Este aminoácido es un relajante natural, ayuda a aliviar el insomnio induciendo el
sueño normal, reduce la ansiedad y la depresión y estabiliza el estado de ánimo,
ayuda en el tratamiento de la migraña, ayuda a que el sistema inmunológico
funcione correctamente. El Triptófano ayuda en el control de peso mediante la
reducción de apetito, aumenta la liberación de hormonas de crecimiento y ayuda a
controlar la hiperactividad en los niños.
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15. Valina
La Valina es necesaria para el metabolismo muscular y la coordinación, la
reparación de tejidos, y para el mantenimiento del equilibrio adecuado de
nitrógeno en el cuerpo, que se utiliza como fuente de energía por el tejido
muscular. Este aminoácido es útil en el tratamiento de enfermedades del hígado y
la vesícula biliar, promueve el vigor mental y las emociones tranquilas.
Alanina
Desempeña un papel importante en la transferencia de nitrógeno de los tejidos
periféricos hacia el hígado, ayuda en el metabolismo de la glucosa, un
carbohidrato simple que el cuerpo utiliza como energía, protege contra la
acumulación de sustancias tóxicas que se liberan en las células
musculares cuando la proteína muscular descompone rápidamente para satisfacer
las necesidades de energía, como lo que sucede con el ejercicio aeróbico,
fortalece el sistema inmunológico mediante la producción de anticuerpos.
Los aminoácidos no esenciales son aquellos que pueden ser sintetizados en el
organismo a partir de otras sustancias.
Arginina
Este aminoácido está considerado como "El Viagra Natural" por el aumento del
flujo sanguíneo hacia el pene, retrasa el crecimiento de los tumores y el cáncer
mediante el refuerzo del sistema inmunológico, aumenta el tamaño y la actividad
de la glándula del timo, que fabrica las células T, componentes cruciales del
sistema inmunológico. La Arginina, ayuda en la desintoxicación del hígado
neutralizando el amoniaco, reduce los efectos de toxicidad crónica de alcohol, que
se utiliza en el tratamiento de la esterilidad en los hombres, aumentando el conteo
de espermatozoides; ayudas en la pérdida de peso ya que facilita un aumento de
masa muscular y una reducción de grasa corporal, ayuda a la liberación de
hormonas de crecimiento, que es crucial para el "crecimiento óptimo" músculo y la
reparación de tejidos, es un componente importante del colágeno que es bueno
15

16. para la artritis y trastornos del tejido conectivo y ayuda a estimular el páncreas
para que libere insulina.
Ácido Aspártico
El Ácido Aspártico aumenta la resistencia y es bueno para la fatiga crónica y la
depresión, rejuvenece la actividad celular, la formación de células y el
metabolismo, que le da una apariencia más joven, protege el hígado, ayudando a
la expulsión de amoniaco y se combina con otros aminoácidos para formar
moléculas que absorben las toxinas y sacarlas de la circulación sanguínea. Este
aminoácido también ayuda a facilitar la circulación de ciertos minerales a través de
la mucosa intestinal, en la sangre y las células y ayuda a la función del ARN y
ADN, que son portadores de información genética.
Cisteína
La Cisteína funciona como un antioxidante de gran alcance en la desintoxicación
de toxinas dañinas. Protege el cuerpo contra el daño por radiación, protege el
hígado y el cerebro de daños causados por el alcohol, las drogas y compuestos
tóxicos que se encuentran en el humo del cigarrillo, se ha utilizado para tratar
la artritis reumatoide y el endurecimiento de las arterias. Otras funciones de este
aminoácido es promover la recuperación de quemaduras graves y la cirugía,
promover la quema de grasa y la formación de músculos y retrasar el proceso de
envejecimiento. La piel y el cabello se componen entre el 10% y el 14% de este
aminoácido.
Ácido Glutámico
El Ácido Glutámico actúa como un neurotransmisor excitatorio del sistema
nervioso central, el cerebro y la médula espinal. Es un aminoácido importante en
el metabolismo de azúcares y grasas, ayuda en el transporte de potasio en el
líquido cefalorraquídeo, actúa como combustible para el cerebro, ayuda a corregir
los trastornos de personalidad, y es utilizado en el tratamiento de la epilepsia,
retraso mental, distrofia muscular y úlceras.
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17. Glutamina
Es el aminoácido más abundante en los músculos. La Glutamina ayuda a construir
y mantener el tejido muscular, ayuda a prevenir el desgaste muscular que puede
acompañar a reposo prolongado en cama o enfermedades como el cáncer y el
SIDA. Este aminoácido es un "combustible de cerebros" que aumenta la función
cerebral y la actividad mental, ayuda a mantener el equilibrio del ácido alcalino en
el cuerpo, promueve un sistema digestivo saludable, reduce el tiempo de curación
de las úlceras y alivia la fatiga, la depresión y la impotencia, disminuye los antojos
de azúcar y el deseo por el alcohol y ha sido usado recientemente en el
tratamiento de la esquizofrenia y la demencia.
Glicina
La Glicina retarda la degeneración muscular, mejora el almacenamiento de
glucógeno, liberando así a la glucosa para las necesidades de energía, promueve
una próstata sana, el sistema nervioso central y el sistema inmunológico. Es un
aminoácido útil para reparar tejidos dañados, ayudando a su curación.
Ornitina
Este aminoácido ayuda a pedir la liberación de hormonas de crecimiento, lo que
ayuda al metabolismo de la grasa corporal (este efecto es mayor si se combina
con la arginina y carnitina), es necesario para un sistema inmunológico saludable,
desintoxica el amoniaco, ayuda en la regeneración del hígado y estimula la
secreción de insulina. La Ornitina también ayuda a que la insulina funcione como
una hormona anabólica ayudando a construir el músculo.
Prolina
Funciones de este aminoácido son mejorar la textura de la piel, ayudando a la
producción de colágeno y reducir la pérdida de colágeno a través del proceso de
envejecimiento. Además, la Prolina ayuda en la cicatrización del cartílago y el
fortalecimiento de las articulaciones, los tendones y los músculos del corazón. La
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18. Prolina trabaja con la vitamina C para ayudar a mantener sanos los tejidos
conectivos.
Serina
Este aminoácido es necesario para el correcto metabolismo de las grasas y ácidos
grasos, el crecimiento del músculo, y el mantenimiento de un sistema
inmunológico saludable. La Serina es un aminoácido que forma parte de las
vainas de mielina protectora que cubre las fibras nerviosas, es importante para el
funcionamiento del ARN y ADN y la formación de células y ayuda a la producción
de inmunoglobulinas y anticuerpos.
Taurina
La Taurina fortalece el músculo cardíaco, mejora la visión, y ayuda a prevenir la
degeneración macular, es el componente clave de la bilis, la cual es necesaria
para la digestión de las grasas, útil para las personas con aterosclerosis, edema,
trastornos del corazón, hipertensión o hipoglucemia. Es un aminoácido vital para la
utilización adecuada de sodio, potasio, calcio y magnesio, ayuda a prevenir el
desarrollo de arritmias cardiacas potencialmente peligrosas. La taurina se ha
utilizado para tratar la ansiedad, epilepsia, hiperactividad, mal funcionamiento
cerebral y convulsiones.
Tirosina
Es un aminoácido importante para el metabolismo general. La Tirosina es un
precursor de la adrenalina y la dopamina, que regulan el estado de ánimo.
Estimula el metabolismo y el sistema nervioso, actúa como un elevador del humor,
suprime el apetito y ayuda a reducir la grasa corporal. La Tirosina ayuda en la
producción de melanina (, tiroides y la pituitaria, se ha utilizado para ayudar a la
fatiga crónica, la el pigmento responsable del color del pelo y la piel) y en las
funciones de las glándulas suprarrenales narcolepsia, ansiedad, depresión, el bajo
impulso sexual, alergias y dolores cabeza.
18

19. 19

20. 20
ENLACE PEPTIDICO
En las proteínas, los aminoácidos están unidos uno seguido de otro, sin
ramificaciones, por medio del enlace peptídico, que es un enlace amido entre el
grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino del siguiente. Este enlace
se forma por la deshidratación de los aminoácidos en cuestión. Esta reacción es
también una reacción de condensación, que es muy común en los sistemas
vivientes:

21. Tres aminoácidos pueden ser unidos por dos enlaces peptídicos para formar un
tripéptido, de manera similar se forman los tetrapéptidos, pentapéptidos y demás.
Los enlaces peptídicos no se rompen con condiciones que afectan la
estructura tridimensional de las proteínas como la variación en la temperatura, la
presión, el pH o elevadas concentraciones de moléculas como el SDS (dodecil
sulfato de sodio, un detergente), la urea o las sales de guanidinio. Los enlaces
peptídicos pueden romperse de manera no enzimática, al someter
simultáneamente a la proteína a elevadas temperaturas y condiciones ácidas
extremas.
Características del enlace peptídico.
21
El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace.
El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es más
corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano
Esta característica previene la libre rotación alrededor del enlace entre el carbono
carboxílico y el Nitrógeno del enlace peptídico. Aun así, los enlaces entre los
carbonos α y los α aminos y α carboxilo, pueden rotar libremente; su única
limitación está dada por el tamaño del grupo R. Es precisamente esta capacidad
de rotación la que le permite a las proteínas adoptar una inmensa gama de
configuraciones.
Configuración trans.

22. Los enlaces peptídicos generalmente se encuentran en posición trans en lugar de
cis y esto se debe en gran parte a la interferencia estérica (de tamaño) de los
grupos R cuando se encuentran en posición cis.
22
Disposiciones del enlace peptídico en el espacio.
Sin carga pero polar.
Al igual que los enlaces amido, los grupos -C=O (carbonilo) y –NH (amino), de los
enlaces peptídicos, son incapaces de recibir o donar protones en un amplio rango
de valores de pH (entre 2 y 12). En las proteínas, los únicos grupos cargados son
el N- y C-terminales y cualquier grupo ionizable presente en la

23. 23
CLASIFICACIÓN BASADA EN (SOLUBILIDAD, FORMA,
FUNCIONES)
Según el origen las proteínas, se clasifican en lo siguiente:
Las proteínas derivadas. Las proteínas derivadas son sustancias formadas a partir
de proteínas simples o conjugadas por varios medios, como la acción del calor, los
ácidos, las bases, el agua, las enzimas, el alcohol, la energía radiante y el shock
mecánico. Éstas difieren en uno o más aspectos de las proteínas que les dieron
origen y en general el grado de diferencia, reflejado por las variaciones de

24. diversas propiedades físicas y químicas, constituye la base de la clasificación que
se describirá más adelante.
Las proteínas derivadas primarias: Se denominan proteínas desnaturalizadas;
difieren apenas de las proteínas de las que derivan, probablemente solo en la
conformación, y los enlaces peptídicos permanecen casi intactos; se subdivide en:
Proteanos. Los proteanos son sustancias insolubles formadas durante los estadios
tempranos de la acción de agua, enzimas o acido diluido sobre la proteína original;
en ocasiones se forman por la mera agitación mecánica de una solución de
proteínas. Por ejemplo la fibrina del fibrinógeno y el miosano de la miosina.
Metaproteínas. Éstas son sustancias formadas durante los estadios iniciales de la
hidrólisis de proteínas por ácidos o bases; por lo general son muy solubles en
ácidos o bases diluidas, lo que indica cierta escisión hidrolítica de los enlaces
peptídicos de la proteína original; son insolubles en solventes neutrales y
coagulan, al igual que casi todas las proteínas naturales. Son ejemplos los
albuminatos ácidos y alcalinos.
Proteínas coaguladas. Ésas son sustancias insolubles formadas a partir de
proteínas, por lo general por acción de calor o de un alcohol; también pueden
formarse a partir de soluciones de proteínas por irradiación actínica, sol mecánico
o aplicación de gran presión. Son ejemplos comunes la albúmina de huevo
coagulada y la carne cocida.
Las proteínas derivadas secundarias. Son sustancias formadas durante la
hidrolisis progresiva de las proteínas; en consecuencia, en comparación con las
proteínas derivadas primarias, difieren en forma mucho más definida de las
proteínas originales, debido que cubren un amplio espectro de pesos moleculares;
en cada caso el peso depende de la extensión de la escisión hidrolítica de la
proteína original; se subclasifican en las siguientes categorías amplias:
24

25. Proteosas. Éstas constituyen el grupo de mayor peso molecular por lo que
representan el estado menos hidrolizado de la proteína original; por lo general son
más solubles en agua que la proteína original y tienen complejidad
suficientemente reducidad para no coagular con calor. La saturación de las
soluciones acuosas con sulfato de amonio induce la precipitación de las
proteasas.
Peptonas. Las peptonas tienen menor peso molecular que las proteosas, por lo
que representan un estado de mayor degradación hidrolítica de la proteína
original, al igual que las proteosas, son muy solubles en agua y no coagulan con el
calor y debido a su menor complejidad molecular no precipitan (se eliminan por
sales) de las soluciones acuosas por saturación con sulfuro de amonio; sin
embargo, precipitan como complejos con ácido fosfotúngstico.
Péptidos. Estas pretinas consisten en fragmentos hidrolíticos muy pequeños de las
proteínas originales; contienen entre dos y nos veinte aminoácidos unidos
mediante enlaces amido y por lo general se subdividen en dipéptidos, tripéptidos,
etc., de acuerdo con la cantidad de restos aminoácidos que contengan.
Las proteínas nativas. Son las que se encuentran en estado natural, se dividen en
simples y conjugadas por los productos que forman al hidrolizarlas. Las proteínas
simples sólo producen aminoácidos; las proteínas conjugadas, producen, además
de aminoácidos, grupos prostéticos, como ácido fosfórico, ácidos nucleicos,
azúcares, lípidos entre otros.
Proteínas conjugadas. Son las proteínas que se encuentran combinadas en la
naturaleza y con sustancias no proteicas; se clasifican de acuerdo con la
naturaleza del grupo prostético (no proteico). Las clases, no excluyentes entre sí,
incluyen:
25

26. Las fosfoproteínas. Contienen una porción de ácido fosfórico como grupo
prostético; por ejemplo, la caseína de la leche y la ovovitelina de la yema de
huevo.
Las nucleoproteínas. La porción no proteica de determinadas sustancias consiste
en un ácido nucleico; por ejemplo, la nucleína del núcleo celular.
Las glucoproteínas. Consisten en proteínas simples unidas por un grupo
hidrocarbonado; por ejemplo, las mucinas del humor vítreo y la saliva.
Las cromoproteínas. Contiene un grupo prostético coloreado; por ejemplo, la
hemoglobina de la sangre y las flavoproteínas.
Las lipoproteínas. Son proteínas combinadas con materiales lipídicos: por ejemplo
los esteroles, los ácidos grasos o la lecitina.
Las metaloproteínas. Es este caso el grupo prostético contiene un metal; por
ejemplo, enzimas como la tirosinasa, la arginasas y la xaninaoxidasa.
Las proteínas simples. Éstas son las proteínas naturales que por hidrólisis sólo
producen alfa aminoácidos o sus derivados; pueden dividirse según la solubilidad
que tengan, se les conoce como globulares (solubles en agua y en otros reactivos)
y fibrosas (insolubles en agua y en otros reactivos). Dentro de las solubles se
encuentran las albúminas, globulinas, gluteínas, prolaminas, histonas, protaminas
y escleroproteínas. Las proteínas insolubles son los albuminoides. Como su
nombre lo indica, son difíciles de disolver, y entre ellas se encuentra el colágeno,
la queratina y la fibroína que forman parte de cuero, uñas, cartílago, pelo, cuernos
y seda.
Proteínas globulares
Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Sin
embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes como soluciones
salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas
casi esféricas debido a su distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior e
26

27. hidrófilo en su exterior). La mayoría de las proteínas conocidas son globulares,
dentro de las que se consideran todas las enzimas, las proteínas del plasma y las
presentes en las membranas celulares.
Las Albúminas. Solubles en agua, poseen bajo peso molecular, se coagulan con el
calor, se precipitan en soluciones salinas saturadas. Por ejemplo la Ovoalbumina
de la clara de huevo, la Lactoalbúmina de la leche y la Seroalbúmina del suero
sanguíneo.
Las Globulinas. Insolubles en agua, solubles en soluciones salinas, se precipitan
en soluciones salinas saturadas, se coagulan con el calor, sus pesos moleculares
son mayores que las albúminas. Por ejemplo la Seroglobulina en el suero
sanguíneo y la Tiroglobulina en la tiroides.
Las Glutelinas. Insolubles en agua, solubles en ácidos, bases y soluciones de
sales diluidas. Por ejemplo la Glutenina del trigo y la Oxizenina del arroz.
Las prolaminas. Insolubles en agua, solubles en etanol al 70-80%. Contienen
prolina por ejemplo la Gliadina del trigo y la Zeina del maíz.
Las Histonas. Solubles en agua y ácidos diluidos, contienen arginina. Se unen a la
cadena polinucleotídica del ADN, en conjunto constituyen una nucleoproteína por
ejemplo la globina de la hemoglobina y la histona del timo.
Las Protaminas. Solubles en agua y ácidos diluidos, no coagula por calor, puede
coagular otras proteínas, son de bajo peso molecular. Por ejemplo la Salmina del
esperma del salmón.
Las Escleroproteínas. Insolubles en agua, soluciones salinas, alcohol, ácidos y
bases diluidas. Se disuelven si se les somete a hidrólisis con ácidos concentrados
y alta temperatura. Por ejemplo la queratina alfa y beta que se encuentran en las
plumas y escamas.
Las proteínas fibrosas.
27

28. Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un número
variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con cierto
grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como proteínas
estructurales o de soporte.
Las Albuminoides. Insolubles en reactivos que no lo descomponen por ejemplo la
queratina del pelo y los tejidos córneos, las elastinas de los tendones y las arterias
y el colágeno de la piel y los tendones.
Por su función biológica, se clasifican en enzimas, de reserva, de transporte,
protectoras, contráctiles, toxinas, hormonas y estructurales.
Estructurales. Forman diversas partes de los organismos. Por ejemplo el Colágeno
forma fibras en tendones, cartílagos y piel y la Queratina forma pelo, uñas,
cuernos, pezuñas, caparazones, escamas, plumas, picos (aves).
Transportadoras. Transportan moléculas de un tejido a otro, o a través de la
membrana celular. Por ejemplo la hemoglobina y la mioglobina que trasportan
oxígeno a través de la sangre y del músculo respectivamente.
Enzimática. Catalizan las reacciones del metabolismo. Por ejemplo las Amilasas,
Proteasas y Lipasas que hidrolizan almidones, proteínas y lípidos
respectivamente.
Defensiva e inmunitaria. Actúan como anticuerpos. Por ejemplo las beta y gama
globulinas que actúan como anticuerpos humorales.
Toxicas. Son proteínas que actúan como defensa contra su ambiente en algunos
organismos. Por ejemplo la Enterotoxina producida por la Escherichia coli, bacteria
que se encuentra en las heces y la Aglutinina que proviene del suero de las
serpientes.
De reserva. Constituyen una reserva de aminoácidos para los embriones o crías.
Por ejemplo la Caseína que es una proteína de la leche, proporciona los
aminoácidos necesarios para el crecimiento de las crías de los mamíferos durante
28

29. la lactancia y la Albumina del huevo que es fuente de aminoácidos. A partir de ella
se desarrolla el embrión en aves, peces, reptiles, etc.
Hormonales. Son moléculas producidas en pequeñas cantidades por glándulas,
son vertidas a la sangre y transportadas por ésta a los órganos y tejidos donde
actúan. Por ejemplo la Insulina que es una hormona proteica, que regula la
concentración de glucosa en la sangre y la Parathormona que regula los niveles
de calcio y fosfato que hallan en la sangre.
Relación entre estructura y función
Las proteínas son las macromoléculas más versátiles de cuantas existen en la
materia viva, desempeñan un elevado número de funciones biológicas diferentes.
Cada proteína está especializada en llevar a cabo una determinada función.
Funcionan como catalizadores, transportan y almacenan otras moléculas como el
oxígeno, proporcionan apoyo mecánico y protección inmunológica, generan
movimiento, transmiten impulsos nerviosos y controlan el crecimiento.
El funcionamiento de una proteína depende de la interacción de esta con una
molécula a la que se le conoce como ligando, en el caso especifico de las
enzimas, el ligando recibe el nombre de sustrato. Cabe mencionar que el ligando
es único para cada proteína. A la hora de la interacción entre el ligando y la
proteína se forma una complementariedad estructura, el ligando debe encajar en
el espacio existente en la superficie de la proteína, este espacio es conocido como
el centro activo. Las proteínas además de ver la forma de su ligando, observan la
distribución de cargas eléctricas, sus distintos grupos funcionales en general, las
posibilidades de establecer interacciones débiles con él a través de los grupos R
de los aminoácidos que rodean el centro activo.
29

30. Para que una proteína desempeñe su función biológica deber permanecer intacta
su conformación tridimensional nativa. Si se pierde dicha conformación y con esto
se altera la estructura del centro activo, ya no existiría el acoplamiento entre
proteína y ligando y su interacción entre ambos.
Por todo lo antes mencionado, se dice que la función biológica de una proteína
depende de su conformación tridimensional.
Desnaturalización
La desnaturalización de una proteína implica la alteración de sus
estructuras secundaria, terciaria o cuaternaria, dejando intacta la estructura
primaria, el resultado de esto es que la proteína nativa pierde su actividad
biológica. Cada tipo de molécula posee, en su estado nativo, una forma
tridimensional característica que es conocida como su formación o estructura.
El mantenimiento de esta estructura es fundamental para el funcionamiento
normal de la proteína, si llegará haber una pérdida de esta conformación suele
implicar una alteración en la misión biológica de la molécula proteica.
30

31. Las principales causas de la desnaturalización son:
Un cambio significativo en el pH de la solución proteína.
Cambios de temperatura, fundamentalmente en temperaturas muy altas.
Concentraciones altas de compuestos polares neutros como la urea o la
guanidina, ya que estos compuestos rompen los enlaces de hidrógeno formando
otros enlaces nuevos.
Tratamiento con disolventes orgánicos, etano, acetona, entre otros.
Radiación ultravioleta.
Vibración ultrasónica, agitación enérgica de las soluciones acuosas.
Sin embargo, las principales causas de la desnaturalización es el aumento inusual
de la temperatura y el pH.
Cuatro son las reglas que siguen las células para la síntesis de proteínas y ácidos
nucleicos:
Las proteínas y los ácidos nucleicos están compuestos por un número limitado de
subunidades: en el caso de las proteínas, son 20 los aminoácidos que constituyen
31

32. estas subunidades, mientras que sólo cuatro bases nucleicas son utilizadas para
construir el RNA o el DNA.
Durante el proceso de polimerización, las subunidades son añadidas una a una: el
caso de las proteínas, la síntesis empieza en el grupo NH2 (AMINO) del
aminoácido inicial y continúa hasta el –COOH (CARBOXILO) del aminoácido
terminal.
Mediante una serie de enzimas, las cadenas de polímeros experimentan una serie
de transformaciones (rotura, unión a otra cadena, entrecruzamiento, etc.)
32

33. 33
Síntesis de proteínas
Describir la síntesis de proteínas y del DNA dentro de una célula es como describir
un círculo: el DNA dirige la síntesis del RNA; el RNA dirige la síntesis de proteínas
y, finalmente, una serie de proteínas específicas catalizan la síntesis tanto del
DNA como del RNA.
Las instrucciones para construir las proteínas están codificadas en el DNA y las
células tienen que traducir dicha información a las proteínas. El proceso consta de
dos etapas:
Transcripción:
La transcripción es el proceso durante el cual la información genética contenida en
el DNA es copiado a un RNA de una cadena única llamado RNA-mensajero. La
transcripción es catalizada por una enzima llamada RNA-polimerasa. El proceso
se inicia separándose una porción de las cadenas de DNA: una de ellas,
llamada hebra sentido es utilizada como molde por la RNA-polimerasa para
incorporar nucleótidos con bases complementarias dispuestas en la misma
secuencia que en la hebra anti-sentido, complementaria de la hebra sentido inicial.
La única diferencia consiste en que la timina del DNA inicial es sustituida por
uracilo en el RNA mensajero. Así, por ejemplo, una secuencia ATGCAT de la
hebra sentido del DNA inicial producirá una secuencia UACGUA.
Además de las secuencia de nucleótidos que codifican proteínas, el RNA
mensajero copia del DNA inicial unas regiones que no codifican proteínas y que
reciben en nombre de entrones. Las partes que codifican proteínas se
llaman exones. Por lo tanto, el RNA inicialmente transcrito contiene tanto exones
como intrones. Sin embargo, antes de que abandone el núcleo para dirigirse al
citoplasma donde se encuentran los ribosomas, este RNA es procesado mediante
operaciones de "corte y empalme", eliminándose los intrones y uniéndose entre sí
los exones. Este RNA-m maduro es el que emigra al citoplasma. Un único gen
puede codificar varias proteínas si el RNA-m inicial puede ser cortado y
empalmado de diversas formas. Esto ocurre, por ejemplo, durante la

34. diferenciación celular en donde las operaciones de corte y pegado permiten
producir diferentes proteínas.
Además de utilizarse como molde para la síntesis del RNA-m, el DNA también
permite la obtención de otros dos tipos de RNA:
El RNA de transferencia (t-RNA) que se une específicamente a cada uno de los 20
aminoácidos y los transporte al ribosoma para incorporarlos a la cadena
polipeptídica en crecimiento.
El RNA ribosómico (r-RNA) que conjuntamente con las proteínas ribosómicas
constituye el ribosoma.
Traducción:
El m-RNA maduro contiene la información para que los aminoácidos que
constituyen una proteína en vayan añadiendo según la secuencia correcta. Para
ello, cada triplete de nucleótidos consecutivos (codón) especifica un aminoácido.
Dado que el m-RNA contiene 4 bases, el número de combinaciones posibles de
grupos de 3 es de 64, número más que suficiente para codificar los 20
aminoácidos. De hecho, un aminoácido puede ser codificado por varios codones.
La síntesis de proteínas tiene lugar de la manera siguiente:
Iniciación: Un factor de iniciación, GPT y metionil-tRNA [Met] forman un complejo
que se une a la subunidad ribosómica grande. A su vez, el m-RNA y la subunidad
ribosómica pequeña se unen al encontrar esta última el codón de iniciación que
lleva el primero. A continuación ambas subunidades ribosómicas se unen. El
metionil-tRNA [met] está posicionado enfrente del codón de iniciación (AUG). El
GPT y los factores de iniciación de desprenden quedando el tRNA [Met] unido al
ribosoma.
Elongación: Un segundo aminoacil-tRNA se coloca en la posición A de la
subunidad grande del ribosoma. Un complejo activado por GPT se ocupa de
formar el enlace peptídico quedando el péptido en crecimiento unido al aminoacil-
34

35. tRNA entrante. Al mismo tiempo, el primer t-RNA se separa del primer aminoácido
y del punto P del ribosoma.
El ribosoma se mueva un triplete hacia la derecha, con los que el peptidil-tRNA
[Phe] queda unido al punto P que había quedado libre. Un tercer aminoacil-tRNA
(en el ejemplo Leu-tRNA [Leu]) se coloca en la posición A y se repite el proceso de
formación del enlace peptídico, quedando el péptido en crecimiento unido al Leu-tRNA
[Leu] entrante. Se separa el segundo t-RNA del segundo aminoácido y del
punto P del ribosoma.
Terminación: el m-RNA que se está traduciendo lleva un codón de
terminación (UAG). Cuando el ribosoma llega a este codón, la proteína
ensamblada es liberada y el ribosoma se fragmenta en sus subunidades
quedando listo para un nuevo proceso.
En el proceso que acabamos de describir, el ribosoma se desplazaba a lo largo de
una hebra de m-RNA leyendo los tripletes de uno en uno. La síntesis de proteínas
progresa a razón de 15 aminoácidos/segundo. Dada la longitud del m-RNA, varios
ribosomas pueden ir leyendo codones y sintetizando proteínas. El conjunto se
denomina poliribosoma
A partir del anterior proceso se puede definir como gen un conjunto de nucleótidos
de una molécula de DNA que sirve como molde para la producción de una
proteína o una familia de proteínas si se producen operaciones de corte y
empalme en el RNA. Como usualmente una proteína tiene entre 100 y 1000
aminoácidos, el m-RNA maduro contendrá entre 300 y 3000 nucleótidos. El
tamaño del gen dependerá, de los intrones que tenga.
35
Modificación de proteínas post-traducción
La cadena polipeptídica surge del ribosoma como una estructura no funcional:
Debe plegarse para formar la estructura terciara (o cuaternaria) correcta

36. Han de sufrir modificaciones postraduccionales como formación de disulfuros,
hidroxilaciones, etc Han de alcanzar también su localización final donde muy
habitualmente van a sufrir rupturas proteolíticas específicas
Modificaciones covalentes: Pueden ocurrir una vez finalizada la síntesis del
péptido, una vez liberado del ribosoma o, más frecuentemente, de forma
simultánea a su síntesis
Aminoácidos modificables: Sin tener en cuenta modificaciones del tipo
entrecruzamiento, la unión de fosfatidil-inositol, la formación de piroglutamato, la
formación de diftamida, la formación de al-lisina o la formación de dionas, los
aminoácidos que no se suelen modificar son Gly, Ala(aminoácidos
pequeños), Leu, Ile, Val o Trp(aminoácidos hidrófobos).
Desformilación: La desformilasa procariótica elimina el formilo de la fMet en la
primera posición de las proteínas al poco de aparecer el extremo N fuera del
ribosoma.
Puentes disulfuro: Se trata de la formación de un enlace covalente entre dos Cys
de la misma o distintas cadenas polipeptídicas
Transformaciones para que la proteína sea nativa. Las diferencias entre la
proteína sintetizada y la nativa son:
Puede perder aminoácidos por ruptura del enlace peptídico. Es común la pérdida
del N-terminal (Met).
Modificaciones químicas de las cadenas laterales de los aminoácidos codificados.
Pueden ser durante la síntesis (contraduccionales) o después (post-traduccionales).
Siempre tras la incorporación del aminoácido a la cadena. A
veces implica reaccionar con hidratos de carbono, metilación, hidroxilación...
Es esencial que la cadena polipeptídica se pliegue (estructuras secundaria y
terciaria). El plegamiento ocurre cuando la proteína se sintetiza, no espera a que
esté la cadena completa, porque los grupos hidrofóbicos molestarían. Puede ser
36

37. que los primeros plegamientos no sean los óptimos, por lo que ayudan carabinas
moleculares protegiendo las regiones hidrofóbicas, para lo que se unen
reversiblemente.
Para que sean funcionales deben localizarse dentro de la célula. En los eucariotas
hay muchas membranas que deben ser traspasadas. En eucariotas hay síntesis
de proteínas:
Dentro de mitocondrias y cloroplastos, que sintetizan para ellos mismos con
ribosomas propios aunque necesiten proteínas del exterior.
A partir del DNA nuclear se sintetizan proteínas por los ribosomas en el citosol.
Las proteínas sintetizadas en el citosol pueden tener varios destinos:
Para distinguir entre varios destinos tendrán que tener una señal de localización.
En el orgánulo habrá un receptor que reconozca esa señal.
Una célula no se puede obtener a partir del DNA. Hace falta más información,
epigenética, que diga qué cosa ha de ir dónde. Las proteínas que se han de
quedar en el citosol no tienen señal porque siempre hay un sitio por defecto.
Transportar una proteína a través de una membrana se puede hacer de dos
maneras:
Si ha de pasar a través de la membrana no podrá haberse plegado. Si la proteína
es globular no podrá pasar porque la membrana es hidrofóbica, por lo que tendrá
que estar parcialmente desplegada y protegida por carabinas.
Se puede englobar las proteínas dentro de una vesícula que se fusione con la
membrana y las libere dentro. Las proteínas deben estar dentro del retículo y
pueden estar plegadas.
El núcleo tiene poros por los que pueden pasar las proteínas ya plegadas.
37

38. 38
Técnicas de separación y análisis de las proteínas
La proporción de las fracciones proteicas individuales cambia en el transcurso de
un gran número de enfermedades lo que conlleva que, la cuantificación de las
mismas sea de valor considerable en el diagnóstico clínico.
Los procedimientos más utilizados actualmente en el laboratorio clínico para el
estudio de las proteínas son los siguientes:
Turbidimetría y nefelometría
Inmunodifusión
Electroforesis
Inmunoelectroforesis
Inmunoelectroforesis en cohete
Inmunofijación
Cromatografía
Turbidimetría y nefelometría
Cuando un haz de luz choca con una partícula en suspensión parte de la luz se
dispersa, parte de la luz se refleja y parte de la luz se absorbe.

39. La dispersión de la luz depende de: la longitud de onda de la luz (?), del
tamaño de la partícula y del índice de refracción de la partícula en relación con el
medio que la rodea.
La dispersión de la luz se puede medir por turbidimetría o por nefelometría. En
ambas técnicas, para dar como resultado una concentración de proteína concreta,
se compara la cantidad de luz dispersada o la tasa de aumento de dispersión con
los valores de dichos parámetros en estándares proteicos conocidos.
1.1. La turbidimetría mide la disminución de la luz transmitida a través de una
suspensión de partículas utilizando para ello un espectrofotómetro (detector en la
misma dirección del haz de luz, se mide A o T). Se suele utilizar para soluciones
concentradas (para que haya una buena disminución de la luz transmitida) ej.
Determinación de proteínas totales en suero, LCR u orina (haciendo que las
proteínas precipiten con TCA o ácido sulfosalicílico).
1.2. La nefelometría: mide la luz dispersada en dirección distinta a la luz emitida
(generalmente con ángulos que oscilan entre 15 y 90º). Utiliza como instrumento
el nefelómetro (en el que el detector se ubica con un ángulo que oscila entre 15 y
90º ej. a 90º). Se suele utilizar para concentraciones más diluidas.
39

40. Aspectos prácticos:
Tanto en los reactivos como en el suero pueden existir partículas que produzcan
una dispersión de luz no deseada ej. Lipoproteínas, quilomicrones También puede
interferir la suciedad.
La intensidad de la luz dispersada aumenta al disminuir Las proteínas suelen
tener un pico de absorción en el ultravioleta ( < 300nm) y los cromógenos del
suero entre 400-425nm; por todo ello se suele trabajar a que oscilen entre 320-
380nm y 500-600nm.
Muy frecuentemente, para cuantificar proteínas concretas, se utilizan anticuerpos
que reaccionan con dichas proteínas de la muestra, en este caso se habla de
inmunoturbidimetría e inmunonefelometría. Para entender estas técnicas
necesitamos tener claro unos conceptos previos:
Antígenos (Ag): sustancias, generalmente de gran tamaño, capaces de estimular
el sistema inmunológico de un animal y originar una respuesta dirigida
específicamente contra él.
40

41. Epítopo o determinante antigénico: lugar del antígeno que reconoce y se une al
anticuerpo.
Anticuerpo (Ac): grupo de proteínas llamadas inmunoglobulinas, producidas por
linfocitos B y su progenie (células plasmáticas) que se combinan específicamente
con los antígenos.
Cuando se ponen en contacto un Ag y un Ac específico contra ese antígeno
ambos reaccionan y forman un complejo Ag-Ac. Inicialmente los complejos se
forman rápidamente pero, existe una segunda fase de crecimiento de complejos
más lenta y, es precisamente en ésta fase en la que aparece la dispersión de la
luz. Así, en la inmunoturbidimetría e inmunonefelometría se mide la dispersión de
la luz provocada por los complejos Ag-Ac. En ocasiones los Ac se unen a bolitas
de látex para aumentar el tamaño de los complejos (inmunoanálisis potenciados).
inmunodifusión
La inmunodifusión se basa en la formación de bandas de precipitación Ag-Ac en
medios semisólidos (generalmente de agarosa).
La formación de inmunocomplejos se ve afectada por variables como: pH,
temperatura, fuerza iónica del medio, características propias del Ac como afinidad
y avidez y, la más importante, la concentración relativa de Ag y Ac. La zona
óptima de concentración para la formación del precipitado Ag-Ac se llama zona de
equivalencia.
La inmunodifusión puede ser simple (sólo se mueve el Ag o el Ac) o doble (se
mueven Ag y Ac).
41

42. Para visualizar el resultado de la inmunodifusión, una vez terminada la difusión se
lava el gel y se tiñe con colorantes para proteínas (ej. negro amido o azul brillante
de Coomassie).
La inmunodifusión se puede clasificar atendiendo a distintos criterios. Entre otras
modalidades podemos hablar de:
a) Inmunodifusión radial: en este caso se añade un antisuero específico a la
agarosa que, a su vez, se vierte sobre placas. Se forman pozos en el gel y se
colocan en ellos estándares de proteínas y problemas (antígenos). El antígeno
difunde en el gel durante varias horas y va reaccionando con el Ac. Em la zona de
equivalencia se produce un anillo de precipitación
a) Inmunodifusión doble o técnica de Ouchterlony: se forman pozos en el gel de
agarosa, generalmente en patrón de roseta. Se depositan antisueros específicos
en los pozos centrales y los estándares de proteínas y los problemas en los pozos
circundantes. Al difundir las muestras en el gel, donde el anticuerpo y el antígeno
alcanzan la equivalencia, se forman bandas de precipitados insolubles. La
posición y forma de la banda se determinan según la concentración del antígeno y
42

43. del anticuerpo, y sus tamaños. La distancia de las bandas con respecto al
anticuerpo es directamente proporcional a la cantidad de antígeno presente.
43
Inconvenientes de la inmunodifusión:
Es necesario que las concentraciones de Ag y Ac sean similares o de lo contrario
no se alcanza la equivalencia y no se forma el precipitado. El precipitado solo se
forma en el punto de equivalencia o cuando hay un ligero exceso de Ag.
Las moléculas más pequeñas migran con más rapidez que las de gran tamaño y
conforme la migración continúa el precipitado puede redisolverse y volverse a
formar de acuerdo con los cambios de concentración de Ag o Ac en el gel.
Si hay grandes cantidades de Ac, el antígeno no se difunde muy lejos antes de
alcanzar la equivalencia y el anillo es más grueso o espeso.
Electroforesis

44. Una de las técnicas más sencillas para la separación (y posterior cuantificación)
de proteínas es la electroforesis (técnica en la cual una partícula cargada se hace
desplazar a través de un medio aplicando un campo eléctrico).
Cuando se aplica un campo eléctrico a un medio que contiene partículas
cargadas, las partículas cargadas negativamente migran hacia el ánodo o polo
positivo mientras que, las cargadas positivamente migran hacia el electrodo
negativo (cátodo).
Principio se puede aplicar para separar las fracciones de proteínas puesto que los
aminoácidos (aa) constituyentes de la proteínas, y por tanto las proteínas, son
compuestos anfóteros que se comportan como ácidos (ceden protones y quedan
con carga negativa) o bases (captan protones y quedan con carga positiva)
dependiendo del medio en el que estén.
NOTA: El pH al que un aa no se comporta ni como ácido ni como base se
denomina punto isoeléctrico pI (en él la estructura del aa no posee carga neta).
Los pH varían desde 3 a 10, sin que exista un pH al que todos los aa sean
neutros.
A pH superior 2 o + unidades a pI, el aa aparece cargado negativamente
44

45. A pH inferior 2 o + unidades a pI el aminoácido aparece cargado positivamente
pH = pI los aa aparecen como iones dipolares neutros En soluciones muy ácidas
todos los aa aparecen como cationes, mientras que en soluciones muy básicas los
aa se encuentran en forma aniónica.
Si una disolución de proteínas se somete a la acción de un campo eléctrico la tasa
de migración durante la electroforesis depende de:
45
La carga neta de la molécula, su forma y tamaño
La fuerza del campo eléctrico
Características del soporte
La cantidad de carga neta en la molécula es variable y depende del pH del
amortiguador. Si el pH del medio es menor que el punto isoeléctrico, las proteínas
se comportan como cationes y, si el pH del medio es superior al ph, se comportan
como aniones. La carga de la proteína se hace más negativa a medida que el pH
del amortiguador se hace más básico.
A pH 8,6 (básico) todas las proteínas migran hacia el ánodo (tienen carga global
negativa). La albúmina, con pI de 4,7 tendrá una mayor carga negativa que la
gamma-globulina, que tiene un pI de 7,2. En definitiva, lo anterior explica que la
albúmina recorra una mayor distancia que la gamma-globulina cuando se sitúen
en un campo eléctrico.

46. Hay numerosos sistemas de electroforesis de proteínas comercialmente
disponibles. En clínica el suero es la muestra de elección. Se puede usar plasma
pero, en ese caso se observará una banda adicional de fibrinógeno. También se
puede analizar orina y líquido cefalorraquídeo si se aumenta su contenido proteico
(hasta 20-30 g/l) por ultra centrifugación, diálisis u otras técnicas de concentración.
Los pasos a seguir en una electroforesis se pueden resumir en:
Separación electroforética mediante un campo eléctrico
Fijación de las proteínas sobre el soporte
Revelado de las proteínas para identificar su presencia y separación. Se realiza
mediante colorantes ácidos, negro amida, rojo Ponceau... que se fijan sobre las
funciones básicas de las proteínas. El exceso de colorante se arrastra con
mezclas acético-agua, o metanol-acético, según el colorante utilizado con tal de
que se decolore el soporte sin elución del colorante fijado a las proteínas.
Cuantificación de las fracciones electroforéticas mediante fotómetros especiales
(densitómetros) que permiten cuantificar el colorante fijado a diferentes distancias
del punto de aplicación, y con ello la representación gráfica de la separación
(proteinograma: gráfica que representa las fracciones proteícas del suero
sanguíneo).
46

47. Cuando el soporte utilizado para llevar a cabo el desarrollo electroforético es de
“acetato de celulosa” las principales fracciones proteícas son
La fracción de albúmina (aprox. 64.5%): la que más migra respecto al punto de
aplicación de la muestra (cátodo)
47

48. Las globulinas que se subdividen en las siguientes fracciones: alfa 1 (a-1
globulinas, aprox. 3.6%), alfa 2 (a-2 globulinas, aprox. 6.5%), beta (ß-globulinas,
aprox. 12.6%), y gamma (globulinas, inmunoglobulinas o anticuerpos, aprox. 7.9%,
es la banda que menos se desplaza y en sueros no patológicos es la banda más
ancha).
El fibrinógeno aparece entre las ß y globulinas cuando la muestra utilizada es
plasma no así en el suero (se ha consumido en la coagulación).
Cuando el soporte es gel de agarosa las ß-globulinas, se dividen en: ß-1 y ß-2.
Es importante tener en cuenta que cada fracción está formada por un conjunto de
proteínas con una movilidad electroforética semejante aunque muy distintas en
cuanto a su estructura y función. Además, excepto la albúmina, el resto de las
fracciones corresponden a grupos de proteínas, por ello, aunque el resultado de la
fracción sea normal, puede existir variación porcentual en sus componentes.
Conviene corroborar los resultados del proteinograma con ensayos inmunológicos
más específicos como la inmunodifusión radial o la inmunoelectroforesis.
48

49. 49
Inmunoelectroforesis
La inmunoelectroforesis es una inmunodifusión en la que se aplica una corriente
eléctrica para separar las proteínas de la muestra. Esta técnica se realiza en dos
fases:
Electroforesis para separar las proteínas de la muestra en función de su carga.
Aplicación de un antisuero, mono o poli específico, en un surco paralelo a la
dirección del campo eléctrico. El o los anticuerpos difunden durante 18-24h. Si se
produce el reconocimiento Ag-Ac se forman bandas de precipitación.
Se utiliza fundamentalmente para analizar, cualitativamente, alteraciones de
distintas proteínas, especialmente inmunoglobulinas en suero, orina o líquido
cefalorraquídeo.

50. 50
Inmunoelectroforesis en cohete
La inmunoelectroforesis en cohete es una técnica cuantitativa equivalente a la
inmunodifusión radial pero, a en la que la placa se expone a un campo eléctrico.
Al igual que en la inmunodifusión radial, el antisuero (Ac) se incorpora al gel de
manera que el Ac no pueda migrar. En el gel se realizan unos pocillos
(generalmente en el cátodo) que se rellenarán con la muestra o con diluciones
patrón. Una vez depositadas éstas se activa el campo eléctrico. El Ag se desplaza
en la agarosa y precipita al encontrarse con el Ac. La precipitación va
produciéndose a medida que el Ag avanza hacia el ánodo de manera que al ir
disminuyendo la concentración de Ag los bordes laterales se van acercando hasta
unirse. Así, se produce una precipitación triangular (en estela de cohete). La
concentración de Ag de la muestra es directamente proporcional al área y altura
del triángulo. Comparando los resultados de la muestra con los obtenidos en las
diluciones patrón obtendremos un resultado cuantitativo.

51. 51
Inmunofijación
La inmunofijación consiste en la separación electroforética de las proteínas de una
muestra seguida del contacto del gel con una tira de acetato de celulosa
impregnada con antisuero. La unión Ag-Ac da lugar a la formación de bandas de
precipitación visualizadas tras lavar y teñir. Es una técnica muy rápida que se
utiliza especialmente en le detección de bandas oligoclonales en líquido
cefalorraquídeo.

52. 52
Conclusiones:
Diana Sofía Argón Velueta:
Es necesario consumir proteínas en la dieta para ayudar al cuerpo a reparar
células y producir células nuevas para el crecimiento y el desarrollo, estas son las
que crean nuestros tejidos.
Estas proteínas se tienen que consumir aunque no sea en gran cantidad ya que
nuestro cuerpo las necesita, por ejemplo, las energéticas, las reguladoras, las de
trasporte, la de defensa, que esta se encarga de producir anticuerpos.
Las proteínas pueden ser primarias, secundaria, terciarias y cuaternaria
Jair Cupido López:
Comprendemos la importancia de las proteínas pues sus funciones son muchas,
son materiales que dan estructurales en el cuerpo, así como proveer el transporte
de sustancias, el aporte energético hasta a la defensa del cuerpo contra agentes
patógenos además son fundamentales para muchos procesos vitales. Las
proteínas estan formadas por aminoácidos y se producen en las células del
cuerpo. La realización de este trabajo nos ha permitido tener una visión más clara
y completa de cómo se lleva a cabo la síntesis de proteínas en los seres vivos,
además de enseñarnos la importancia que tienen cada uno de los pasos por
insignificantes que puedan parecernos, ya que por ejemplo, el cambio de un
aminoácido por otro en la síntesis de una determinada proteína podría ocasionar
que la proteína resultante no realice su trabajo con eficacia o que, simplemente,
no la realice, porque hay que recordar que las proteínas sólo pueden ejecutar una
acción específica, es decir solo funcionan para cierta propiedad. Pero también
debemos considerar los fallos en la copia o duplicación del ADN, por lo que no
podemos decir que un codón mal combinado en una proteína puede producir
defectos en alguna de sus funciones, o hacer que la proteína sea disfuncional, lo
que llevaría a tener serios problemas en la salud, por lo que es de suma

53. importancia el conocimiento del tema.
Alejandra Doporto Robles:
Las proteínas son moléculas orgánicas ya que están formadas a partir de carbono,
la cual su característica de todas las demás moléculas orgánicas que existen es la
presencia del nitrógeno. Cada una de ellas tiene un funcionamiento especifico que
al a ver una modificación en ellas automáticamente en nuestro cuerpo se ve
reflejado. Pude comprender que sin duda las proteínas son de gran importancia
para nuestro organismo, ya que son las principales regularizadoras de nuestro
metabolismo, las que reparan y las que prácticamente realizan toda la actividad de
nuestro cuerpo, forman nuestros tejidos, están en nuestras células en fin en todo
nuestro cuerpo. Son de gran importancia dentro de la medicina ya que como
mencione en un principio si no entendemos sus funciones prácticamente no
estriamos entendiendo nuestro cuerpo
Leydy Jacinto Ordoñez:
sin lugar a duda un tema muy amplio, la cual si se quiere comprender y entender
de manera clara implica un estudio de manera detenida al igual que cada uno de
los subtemas que este incluye, por ejemplo aminoácidos, enlacé peptídico hasta
concluir y estudiar en si las proteínas, incluyendo su estructura, organización,
clasificación e importancia de todo esto sobre todo en el ser humano, por lo cual
me resulta sumamente interesante e importante para nuestro conocimiento o para
entender muchos de los sucesos que ocurren en nuestra vida cotidiana.
53
Mariana del Jesús Beltrán Julio:

54. Es necesario que conozcamos la importancia de las proteínas, pues no existe una
función que el humano sea capaz de realizar sin que estén presentes. Están
formadas por carbono, hidrogeno, oxigeno, nitrógeno y con frecuencia azufre.
Estos son polímeros de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos. Se
pueden clasificar según su estructura, función y solubilidad. Por su composición
química se clasifican en simples y conjugadas de las cuales se despliegan aún
más. Por su función se dividen en estructurales, transportadoras, enzimáticas,
defensiva e inmunitaria, tóxica, de reserva y hormonal. De acuerdo a su
solubilidad se clasifican en globulares que son las proteínas solubles y fibrosas
que son las insolubles. La secuencia que van llevando los aminoácidos en una
proteína determina su estructura y función. Eso a su vez es el resultado de la
información que contenga cada gen. Existen miles de proteínas diferentes, cada
una con funciones que si se pierden se alteraría la estructura. El aminoácido es el
componente básico de las proteínas, donde la diferencia de cada uno de esos es
el grupo radical R que puede ser un arilo o alquilo. Actualmente se conoce un gran
número de aminoácidos, pero solamente 20 son alfa-aminoácidos e intervienen en
la constitución de las proteínas por ejemplo la Serina, Glutamina, Lisina, Tirosina y
la Leucina entre otros.
Estos tienen enlaces peptídicos que se forman por la reacción entre el grupo
carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido con la
eliminación de una molécula de agua. Cuando se unen dos aminoácidos se les
llama dipéptido, cuando son tres es un tripéptidos.
Tiene cuatro tipos de estructura la primaria en la que los enlaces peptídicos son
lineales sin ramificaciones, la estructura secundaria en la cual la cadena
polipeptídica gira a lo largo de sí misma, como si fuera un sacacorchos, la
estructura terciaria adoptan una forma esférica u ovoide y la estructura cuaternaria
en la que varias proteínas con estructura terciaria se unen a través de fuerzas de
Van der Waals y logran formar esta estructura.
Osvaldo Manuel Palma Echeverría:
54

55. Las proteínas se originan a partir de la unión de otras moléculas llamadas
aminoácidos, estas se agrupan en largas cadenas y se mantienen estables por
uniones químicas llamadas enlaces peptídicos además de existir aminoácidos
esenciales y no esenciales.
Las proteínas pueden ser de varios tipos según las funciones que cumplen en el
organismo. Las proteínas que consumimos en la dieta pueden ser de cualquiera
de los dos tipos, independientemente de su origen se consideran proteínas
alimentarias, el valor nutritivo de las proteínas viene dado por la mayor o menor
presencia de los aminoácidos esenciales en su composición.
En las proteínas existen clasificación ya sea primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria, está en cada clasificación o fase tienen funciones específicas con las
enzimas.
Las proteínas se desnaturalizan y se sintetizan, también existen métodos para
separar las proteínas como lo vimos un método muy famoso es el de Western Blot
entre otros.
María José Mateo Santo:
Como sabemos las proteínas son muy importantes ya que hacen posible las
reacciones químicas del metabolismo de las células, su estructura se basa
carbono, hidrógeno, oxígeno, y nitrógeno, aunque las proteínas tiene una
enriquecida cantidad de nitrógeno, y por eso es que la proteínas son
caracterizadas ya que gracias a estoy pueden establecerse enlaces químicos,
también es muy importante recordar que en las proteínas también existe
elementos como azufre, fósforo, hierro y cobre.
Las proteínas están formadas por la unión de varios aminoácidos, los aminoácidos
están conformado amino (básico) y un grupo carboxilo (ácido), pero también se
encuentra presente un grupo representante como R, que es muy variado, aunque
específico para cada aminoácido.
Cuando se unen los aminoácidos con enlaces péptidos, esto forma cadenas
polipeptìdica, estas cadenas son muy flexibles, estas están en movimiento
55

56. giratorio y gracias a esto, la secuencia lineal se enrolla alrededor de un eje de
simetría por lo que la cadena adopta una disposición muy estable en forma de
espiral denominada estructura secundaria. Su movimiento puede ser dextrógiro
sentido de las agujas del reloj o levógiro sentido contrario de las agujas del reloj,
estos dos movimientos son correctos ya que aun así siguen siendo fuentes de
energía. La estructura se mantiene gracias a los enlaces entre los radicales R de
los aminoácidos y los enlaces peptídico.
Existen diferentes tipos de enlaces como los iónicos, por puente de hidrógeno,
por puentes disulfuros o por interacciones hidrofobias.
Los aminoácido son pequeños rompecabezas que formar proteínas, hay 20
aminoácido principales que son muy importantes, estas se dividen en esenciales y
no esenciales.
Los esenciales son aquellos que se obtienen de los alimentos, los no esenciales
son aquellos que nuestro organismo puede fabricar, como podemos ver estos 20
aminoácidos son necesarios para formar los músculos, tendones, órganos,
glándulas, las uñas y el pelo.
Cada una tiene una función en el cuerpo, como por ejemplo la histiadina , es
necesario para la producción tanto de glóbulos rojos y blancos en la sangre,
protege al organismo de los daños por radiación, reduce la presión arterial, ayuda
en la eliminación de metales pesados del cuerpo y ayuda a la excitación sexual, la
isoleucina reduce los niveles de azúcar en la sangre y ayuda a aumentar la
producción de la hormona del crecimiento, metionina ayuda a prevenir la
acumulación de grasa en el flujo sanguíneo, felalanina que transmite señales entre
las células nerviosas en el cerebro, promueve el estado de alerta y la vitalidad,
treonina nos ayuda a mantener la cantidad adecuada de proteínas en el cuerpo,
triptófano es un relajante natural, la valina es necesaria para el metabolismo
muscular y la coordinación, la reparación de tejidos, alanina ayuda en el
metabolismo de la glucosa, un carbohidrato simple que el cuerpo utiliza como
energía, la arginina ayuda con el aumento sanguíneo en la parte reproductora del
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57. hombre, también ayuda a retrasar el cáncer y ayuda a la desoxidación en el
hígado, el ácido Aspártico aumenta la resistencia y es bueno para la fatiga crónica
y la depresión, rejuvenece la actividad celular, la cisteína funciona como un
antioxidante de gran alcance en la desintoxicación de toxinas dañinas, el ácido
Glutámico actúa como un neurotransmisor excitatorio del sistema nervioso central,
el cerebro y la médula espinal, la glutamina ayuda a construir y mantener el tejido
muscular, la glicina retarda la degeneración muscular, mejora el almacenamiento
de glucógeno, la ornitina ayuda a que la insulina funcione como una hormona
anabólica ayudando a construir el músculo, la prolina ayuda en la cicatrización del
cartílago y el fortalecimiento de las articulaciones, los tendones y los músculos del
corazón, entre otras. Todos son muy importantes para nuestro organismo.
La desnaturalización implica la alteración de las estructuras que tiene nuestra
proteína.
La clasificación de las proteínas esta divididas en derivadas y nativas: las
derivadas son sustancias que se forman partir de proteínas simples o conjugadas
por varios, como la acción del calor, los ácidos, las bases, el agua, las enzimas, el
alcohol, la energía radiante y el shock mecánico, las nativas son las que se
encuentran en estado natural, se dividen en simples y conjugadas por los
productos que forman al hidrolizarlas.
Mari Ramírez Bonilla:
Las proteínas es un tema muy importante en abordar, ya que desempeñan
diferentes funciones biológicas, así como cada proteína desempeña una actividad
en específico. Principalmente las proteínas funcionan como catalizadores,
transporte y almacén de otras macromoléculas. Estas funciones son esenciales en
los procesos biológicos. Las proteínas están construidas principalmente de
aminoácidos. Los aminoácidos están constituidos principalmente de un carbono
central, un grupo carboxílico, un átomo de hidrogeno y un grupo R característico.
Existen dos tipos de aminoácidos, los esenciales y los no esenciales. Los
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58. aminoácidos esenciales, el propio cuerpo los produce, los otros se pueden adquirir
por medio de los alimentos.
Para que una proteína realice su función biológica es importante que su
conformación tridimensional nativa no sea modificada. Si se llegara a deformar
dicha conformación, se alteraría la estructura del centro activo, a consecuencia ya
no podría existir un acoplamiento entre la proteína y el ligando. Las proteínas son
indispensables para los seres vivos, ya que desempeñan funciones cruciales para
los funcionamientos biológicos
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