El documento describe cómo los ligandos se unen a diferentes dominios de los receptores acoplados a proteínas G (GPCR) para activarlos y generar señales, y cómo estas regiones de unión varían dependiendo de la subfamilia del receptor y la estructura del ligando. En particular, la activación requiere la interacción del dominio NH2-terminal del ligando con la membrana asociada al dominio del receptor, y este dominio NH2-terminal junto con bucles extracelulares son cruciales para permitir la activación de vías de señalización medi

1. Dominio de unión al
ligando

2. O En los GPCR , la unión del ligando y la
generación de señal , aunque estan
relacionados, son funciones claramente
disociables que involucran distintas
interacciones del ligando con varios
dominios del receptor.

3. O Las regiones específicas en el que el
ligando se une a la activación del receptor
del receptor y provoca varían
dependiendo en particular, la subfamilia
de los receptores acoplados a proteínas
G así como en el tamaño y la estructura
del ligando .

4. O La activación del receptor requiere , sin
embargo , las interacciones del dominio
NH2 - terminal del ligando con la
membrana asociada al dominio.
O Los receptores que se unen grandes
ligandos exhiben generalmente un largo
NH2 -terminal

5. O El dominio NH2 - terminal de ligando y
dominios particulares situado en bucles
extracelulares son cruciales para permitir
la activación de los conductores
transmembranales comunes o
independientes para cada proteína G mediada por vía de señalización
O ( por ejemplo , fosfato de vías
dependientes de cAMP y el inositol )

6. O Para los péptidos de tamaño moderado ,
la unión por lo general se produce en
tanto los exoloops y el segmento NH2 terminal y para ligandos más grandes,
tales como los receptores de hormonas
de glicoproteína , el sitio de unión
normalmente reside únicamente en el
extracelular NH2 –terminal.