Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones metabólicas sin modificarse a sí mismas. Son moléculas proteicas que exhiben alta especificidad para sustratos particulares y pueden catalizar reacciones a velocidades extremadamente rápidas. La actividad enzimática depende de factores como la concentración de sustrato, pH, temperatura e inhibidores.

1. Son catalizadores de los sistemas biológicos, es decir que aceleran la velocidad
de las reacciones metabólicas, intervienen en bajas concentraciones, sin sufrir
ninguna modificación , y se recuperan intactas al final del proceso
indefinidamente
ENZIMAS
Cumplen con las siguientes
características:
a) Son termolábiles y su actividad
depende del pH del medio.
b) El reconocimiento de la
enzima con el reactivo a procesar
(denominado sustrato) es altamente
específico.
c) Tienen gran eficiencia, es
decir, transforman un gran número de
moléculas de sustrato por unidad de
tiempo.
d) Están sujetas a una gran
variedad de controles celulares,
genéticos y alostéricos.

2. Determinan la pauta de las transformaciones químicas, también intervienen en
la transformación de una forma de energía a otra.
Las características más sobresalientes de las enzimas son su poder catalítico y
su especificidad
Al igual que todos los
catalizadores, las enzimas no se
consumen, ni se modifican en
forma permanente como
consecuencia de su
participación en una reacción

3. Las enzimas son especificas tanto para el tipo de reacción catalizada como para
un solo sustrato o un pequeño conjunto de sustratos estrechamente relacionados
por ejemplo: la sacarasa, que hidroliza la sacarosa.
Otras enzimas tienen especificidad de acción al
realizar una acción determinada pero sobre
múltiples substratos; p.ej: las lipasas que
hidrolizan los enlaces éster en los lípidos.
Debido a esta especificidad de las enzimas
existen en la célula miles de enzimas
diferentes.

4. Segundos
Horas
Sin enzima
Una enzima no puede modificar las leyes de la termodinámica y por lo tanto no
puede alterar el equilibrio de una reacción química
En esta figura se representa la velocidad de formación de producto en función
del tiempo
Se observa que la cantidad de producto formado es el mismo tanto si la
enzima esta presente como si no lo esta; sin embargo, la cantidad de producto
formado en segundos estando la enzima presente, puede llevar horas para
generarse si la enzima está ausente

5. MECANISMO DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS
Reacción sin catalizar
Cualquier reacción química se inicia
con la rotura de ciertos enlaces entre
los átomos que constituyen las
moléculas de los reactivos para formar,
posteriormente, los nuevos enlaces que
originan las moléculas de los
productos. Ese estado en el que los
enlaces de los reactivos están
debilitados se conoce como estado de
transición o estado activado

6. ¿Cómo actúan las enzimas?
No modifican la energía de los reactivos ni de los productos pero sí
disminuyen la energía de activación, una especie de barrera energética que
deben pasar los reactivos para convertirse en productos
Las enzimas son catalizadores y como tales aumentan la velocidad de la
reacción química, sin modificar su resultado

7. CATALISIS
Aceleración de un cambio
químico con un mínimo
consumo de energía.
aspectos
Disminución de
la energía de
activación
Disminución del
tiempo de
reacción
ACTIVIDAD ENZIMATICA

8. ESTRUCTURA ENZIMATICA
Presentan 2 regiones estructurales
Sitio catalítico Sitio regulador
Zona de fijación Zona de catálisis

9. MECANISMO DE ACCION
ETAPAS
Reconocimiento
Formación y
liberación de
productos
Acoplamiento Acción catalítica
Hipot. De
Fischer o llave
cerradura
Hipot. De
koshland o
encaje inducido

10. Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente. La reacción
catalizada se produce en tres etapas:
1. El Sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato ( ES) .
Esta unión se caracteriza por un alto grado de especificidad, de modo
que para cada tipo de sustrato y de reacción se necesita una enzima
concreta.
La especificidad enzimática se debe a la estructura proteica de la apoenzima, la
cual presenta una zona, denominada Centro Activo , con una forma espacial
característica en la que se acopla el sustrato. Este acoplamiento se ha
comparado con el que existe entre una llave y su cerradura. Cualquier cambio
que se produzca en la forma del centro activo impedirá su acoplamiento.
MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS

11. SITIO CATALITICO
✔ El sitio catalítico, centro activo o centro de fijación del sustrato, es una pequeña grieta o
hendidura en una molécula proteica grande, donde se fija el sustrato.
✔ La estructura terciaria de la enzima está plegada de tal manera que se origina una región
con las dimensiones moleculares idóneas para acomodar un sustrato específico.
✔ Contiene varias cadenas laterales de aminoácidos que participan activamente en forma
directa para formar o romper enlaces del sustrato
✔ Los aminoácidos que están
presentes son: serina,
histidina, cisteína, lisina,
aspartato y glutamato

12. E +S ES
La unión es reversible y precisamente debido a esta reversibilidad , esta
primera etapa es la más lenta
2. Una vez formado el complejo enzima-sustrato, el cofactor, o los
aminoácidos del centro activo lleva a cabo la reacción y se obtiene el
producto final ( P) . Esta etapa es muy rápida e irreversible.
ES E + P
3. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre
para volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato.
E + S [ ES] E + P

13. COFACTORES
ENZIMATICOS
Sustancias de naturaleza química diferentes a las
proteínas, requeridas por algunas enzimas para
que tengan actividad
orgánicos inorgánicos
Apoenzima = sin cofactor
Holoenzima = unida al cofactor

14. COMPOSICIÓN QUÍMICA Y PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
Cofactores
La actividad catalítica de muchas enzimas depende de la
presencia de pequeñas moléculas llamadas cofactores, son
capaces de llevar a cabo reacciones químicas que no pueden
realizarse por el conjunto de los 20 aminoácidos diferentes
existentes en las enzimas
Se subdividen en dos grupos:
A.- Metales: metales o iones inorgánicos
pequeños, Fe, Mg, Mn, Zn, Co
B.- moléculas orgánicas llamadas Coenzimas
Apoenzima+ Cofactor= Holoenzima
Una enzima sin su cofactor se denomina
Apoenzima

15. Los iones metálicos son importantes en la catálisis porque:
1. Proporcionan una concentración elevada de cargas positivas que es especialmente útil
para la unión de moléculas pequeñas.
2. Ayudan al sustrato a orientarse dentro del sitio catalítico.
3. Como los metales de transición (p.ej. Fe2+ y Cu2+ ) tienen dos o más estados de
valencia, pueden actuar como mediadores en las reacciones de óxido-reducción.
ION METALICO ENZIMA
Cu 2+ Citocromo oxidasa
Fe 2+ o Fe 3+ Catalasa, peroxidasa
Mg 2+
Hexoquinasa,
Glucosa 6- fosfatasa
Mn
Arginasa,
Ribonucléotido
reducatasa
Ni 2+ Ureasa
Se Glutation peroxidasa
Zn 2+
Alcohol deshidrogenasa,
Anhidrasa carbónica,
Carboxipeptidasa

16. zimogeno activador enzima
amillasa salival Cl- amillasa activa
pepsinogeno HCl peosina
tripsinogeno enterocinasa tripsina intestinal
quimiotripsinogen
o tripsina quimiotripsina
porelastasa tripsina elastasa
• Moléculas proteicas precursoras de enzimas.
• Transformadoras de enzimas por acción de ciertos factores
llamados ACTIVADORES O INDUCTORES
Proenzimas o zimogenos

17. NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
⚫ En muchos casos, el nombre termina en –asa
⚫ El nombre comun para una hidrolasa es derivado del sustrato
⚫ Urea: remueve -a, se reemplaza con -asa = ureasa
⚫ Lactosa: remueve -osa, se reemplaza con -asa = lactasa
⚫ Otras enzimas se nombran por el sustrato y la reacción catalizada
⚫ Lactato deshidrogenasa
⚫ Piruvato descarboxilasa
⚫ Algunos nombres son históricos no directamente
relacionados al sustrato o tipo de reacción
⚫ Catalasa
⚫ Pepsina
⚫ Quimotripsina
⚫ Tripsina

18. CLASE 1: OXIDORREDUCTASAS (E.C. 1)
Catalizan reacciones de oxido-reducción, y con frecuencia utilizan coenzimas
como el NAD, FAD o lipoato.
- Deshidrogenasas - Oxidasas - Oxigenasas
- Reductasas - Peroxidasas - Hidroxilasas
Alcohol
deshidrogenasa
CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

19. Catalizan la transferencia de un grupo de átomos desde un sustrato a otro.
Los grupos que con más frecuencia son transferidas son grupos: amino, acilo, fosfato, etc.
- Transaminasas - Transmetilasas - Transcarboxilasas - Quinasas
Hexoquinasa
CLASE 2: TRANSFERASAS (E.C. 2)

20. CLASE 3: HIDROLASAS (E.C. 3)
Cataliza reacciones en la que el sustrato es escindido siendo sus fragmentos
transferidos a los componentes del agua (OH y H).
Implican la rotura hidrolítica de enlaces C-O, C-N, O-P y C-S.
- Carbohidrasas - Esterasas - Fosfatasas - Peptidasas

21. CLASE 4: LIASAS (E.C. 4)
Catalizan reacciones en la que se eliminan grupos (por ej, H2O, NH3, CO2, para formar
un doble enlace o se añaden a un doble enlace C-C, C-N y C-O, y con pérdida de
grupos funcionales simultánea a la aparición de dobles enlaces.
- Descarboxilasas - Hidratasas - Desaminasas
- Liasas - Sintasas

22. Catalizan la interconversión de isómeros de cualquier tipo, ópticos, geométricos
o de posición.
- Epimerasa - Racemasa - Mutasa
CLASE 5: ISOMERASAS (E.C. 5)

23. CLASE 6: LIGASAS (E.C. 6)
Participan en reacciones en las que se unen dos moléculas a expensas de un
enlace fosfato de alta energía procedente del ATP.
- Tiocinasa - Carboxilasa - Sinetetasa

24. CATALISIS ENZIMATICA
• La enzima se une efectivamente al o a los
sustratos, formando un complejo transitorio
(ES), mediante una reacción reversible, cuya
energía de activación es menor que la de la
reacción no catalizada.
• Las modificaciones que puede experimentar la
molécula de la enzima durante dicha unión
son pasajeras, ya que aparece inalterada al
final de la reacción.
El proceso puede representarse con la
ecuación:
E + S → ES → EP → E + P

25. TEORÍAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
MODELO DE LLAVE Y CERRADURA (Emil Fischer)
• El sustrato y la enzima se aco-
plan de forma estereoespecífica,
de la misma manera que una
llave se ajusta a su cerradura.
• Considera a la enzima como una estruc-
tura dotada de plasticidad y flexibilidad.
• Cuando el sustrato se une a la enzima,
induce cambios conformacionales en la
molécula de ésta, que recién entonces
acomoda los grupos funcionales críticos
para asegurar la ubicación más efectiva.
TEORIA DEL AJUSTE INDUCIDO (Koshland)

26. Temperatura
inhibidores
Concentración de
enzima (E)
FACTORES QUE
MODIFICAN LA
ACTIVIDAD
ENZIMATICA
Potencial
hidrogenión (pH)
Concentración de
sustrato (S)
reversibles
irrebersibles

27. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE LAS RECCIONES ENZIMATICAS

28. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE LAS RECCIONES ENZIMATICAS

29. ¿La velocidad de una reacción catalizada por una enzima es siempre la misma?
No, depende de muchos factores entre los que se cuentan:
Concentración del sustrato y enzima
Temperatura
pH y presencia de inhibidores
Concentración del sustrato
A mayor concentración de sustrato es mayor la
velocidad.
Pero no aumenta indefinidamente, cuando no
hay más enzima para unirse al sustrato se
alcanza la velocidad máxima
Cada enzima tiene un pH óptimo en el cual
la actividad enzimática es máxima
pH

30. 4. EFECTO DEL PH
Para la mayoría de las enzimas, la actividad
óptima se encuentra entre valores de pH de
6 a 8. Por debajo o por encima de esos
valores, la velocidad de reacción cae más o
menos rápidamente.
Se sabe que los cambios de pH del medio
afectan el estado de ionización de ciertos
grupos funcionales en la molécula de la
enzima y también en la del sustrato.
Por otra parte, los pH extremos provocan
desnaturalización de la molécula enzimática,
con la consiguiente inactivación.
ENZIMA pH
Fosfatasa alcalina 9.5
Lipasa pancreática 8.0
Quimotripsina 8.0
Tripsina 7.9
Catalasa 7.6
Carboxipeptidasa 7.5
Amilasa salival 6.8
Fosfatasa ácida 5.0
Pepsina 1.5
Activida
d
pH óptimo para dos enzimas
pH óptimo para pepsina
(enzima del estómago
pH óptimo
para
tripsina
(enzima
intestinal)
1
0 2 3 4 5 6 7 8 9

31. Las enzimas se clasifican por la reacción que catalizan según la IUB

32. Temperatur
a
Cada enzima tiene una temperatura óptima en la cual su actividad es
máxima
si variamos el pH o la temperatura, la velocidad de la reacción catalizada por
una enzima también varía.
Los valores de pH y temperatura óptima son aquellos a los cuales se alcanza
la máxima actividad enzimática o la mayor velocidad de reacción

33. 2. CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA
La velocidad inicial es proporcional a la concentración de enzima. Esta es la situación
en la mayoría de los casos, donde en los gráficos velocidad versus concentración total
de enzima se obtiene una recta que pasa por el origen