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1. Enzimas Alumnos: Marcela Castillo Raul Condori Felipe Pavez Patricio Muñoz Curso: 4 medio C

2. Introducción Metabolismo celular ¿Qué es? Función Estas permiten mantener con vida a la célula Son las reacciones químicas que se producen dentro de la célula. Mediante la incorporación y eliminación de sustancias

3. Se dividen en 2 partes Catabólicas Anabólicas Permiten degradar moléculas complejas en otras mas simples. Son las reacciones químicas donde se forman moléculas grandes a través de las simples libera Requieren de Energía en forma de ATP y calor (exergonicas) Energía (endergonicas)

4. Estas reacciones necesitan de una cierta cantidad de energía para iniciarse, estas se llama energía de activación , que permite romper enlaces de las moléculas para formar otros nuevas moléculas. La energía de activación es la energía mínima que requiere un sistema partículas para que haiga reacción Estas reacciones deben hacerse a una determinada velocidad para que sean útiles para los sistemas vivientes. Y de esto se encarga las ENZIMAS.

5. E E E E Las enzimas Sin estas enzimas las reacciones necesitarían de 1000º C para realizarse Son proteínas catalizan reacciones químicas necesarias para la sobrevivencia celular Sin las enzimas los procesos biológicos serían tan lentos que las células no podrían existir. E + S ESEP  E + P

6. Sin enzima Con enzima Las enzimas también disminuyen la energía de activación

7. CATALIZADOR - Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla instantánea o casi instantánea. - Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación

8. Enzima - Catalizador Tanto la enzima como el catalizador aceleran la velocidad de una reacción química. Una enzima puede transformar 1000 moléculas de sustrato/ segundo Las enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores NO tienen: Especificidad por el sustrato Se inactivan por desnaturalización Pueden ser reguladas

9. Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no protéicas. En función de su naturaleza se denominan: Cofactor: Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima en el que la vitamina es el coenzima.

10. Coefactor Los coefactores son sustancias inorgánicas como Mg^2+ , Cu^2+, Na+ , etc.

11. Coenzimas Las coenzimas colaboran en la reacción enzimática recibiendo transitoriamente algún grupo químico: H+ , OH, CH3 . Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas, que se unen a la enzima. La enzima sin la coenzima o cofactor recibe el nombre de APOENZIMA la cual es mas simple.

13. Isoenzimas o Isozimas Son formas moleculares diferentes de una misma enzima Se diferencian por su movilidad electroforética Usadas en clínica: sueros normales y sueros con alguna patología

14. Acción enzimática Las enzimas se unen a los reactivos (sustratos) reduciendo la energía de activación Cada enzima tiene una forma única con un sitio o centro activo en el que se une al sustrato Después de la reacción, enzimas y productos se separan. Las moléculas enzimáticas no han cambiado después de participar en la reacción

18. Carácter heterogéneo de la catálisis enzimática Especificidad de la reacción enzimática Nos llevan a postular la existencia de un Centro Activo en la molécula de enzima, capaz de: Fijar específicamente al substrato Transformarlo catalíticamente.

19. Enzima Sustrato Sitio activo

21. Llave – cerradura.

23. Modelo de Ajuste Inducido (Koshland) Tanto la enzima como el substrato sufren una alteración en su estructura por el hecho físico de la unión. Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta el momento.

24. Estabilización del Estado de Transición La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidad definiendo la acción enzimática como Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad complementario no al substrato o al producto, sino al estado de transición entre ambos.

25. Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio activo

26. 1. Óxido-reductasas(Reacciones de oxido-reducción). Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide 2. Transferasas(Transferencia de grupos funcionales) · grupos aldehídos · grupos acilos · grupos glucósidos · grupos fosfatos (kinasas) CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS transfieren grupos activos a otras sustancias receptoras

27. 3. Hidrolasas(Reacciones de hidrólisis) Transforman polímeros en monómeros.Actúan sobre: · enlace Ester · enlace glucosídico · enlace peptídico · enlace C-N 4. Liasas(Adición a los dobles enlaces) · Entre C y C · Entre C y O · Entre C y N catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace

28. 5. Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas sus isómeros funcionales o de posición(Reacciones de isomerización) 6. Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el ATP(Formación de enlaces, con aporte de ATP) · Entre C y O · Entre C y S · Entre C y N · Entre C y C

29. Factores que afectan a la velocidad de reacción

30. Concentración de enzima Cuando ahí sustrato disponible va aumentando la concentración de la enzima al ser así aumenta la velocidad hasta pero cierto punto.

31. CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO

32. Efecto en el pH Todas las enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH puede afectar de varias maneras: El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que pueden variar con el pH. El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH. Algunas enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12

34. La gran mayoría de las enzimas se desnaturalizan y se inactivan alrededor de los 50º C. y su velocidad disminuye rápidamente.

35. Ejemplo: Organismos Termófilos Son organismos vivos que pueden soportar condiciones extremas, por encima de los 45ºC. Viven por ejemplo en aguas termales. Las termófilas se caracterizan por tener una membrana celular rica en lípidos saturados ya que contienen enzimas que les permiten trabajar en condiciones extremas.

36. Inhibidores Así como los activadores enzimáticos aumentan la actividad de las enzimas, los inhibidores son moléculas que se unen a las enzimas y disminuyen su actividad. La unión de un inhibidor puede impedir que la enzima catalice su reacción correspondiente. La unión del inhibidor puede ser reversible o irreversible. Muchos medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos, ya que el bloqueo de una enzima puede matar organismos patógenos, o corregir errores metabólicos.

37. Existen dos tipos de inhibidores: Isostéricos Ejercen su acción sobre el centro activo Ejercen su acción sobre otra parte de la molécula Alostericos Causan un cambio en la conformación, que tiene una repercusión negativa en la actividad enzimática

38. Inhibiciónenzimáticaisostérica Los inhibidores isostericos pueden ser de dos tipos: Inhibidor Irreversible Inhibidor Reversible Establece un equilibrio con la enzima libre, con el complejo enzima-substrato o con ambos Modifica quimicamente la enzima E + I E’ E + I EI ES + I ESI

39. Inhibidores Reversibles La inhibición puede ser revertida por diálisis o simple dilución Inhibición Competitiva: el inhibidor se fija al centro activo de la enzima, impidiendo la fijación del substrato. Inhibición No Competitiva: el inhibidor se fija a la enzima independientemente o no de que lo haga el substrato, pero sí impide la acción catalítica en caso de unión. Inhibición Anticompetitiva: El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato una vez formado, impidiendo la acción catalítica. Inhibición competitiva: el sustrato y el inhibidor compiten por el sitio activo.

40. Inhibidores Irreversibles Reaccionan con un grupo químico de la enzima, modificándola covalentemente E + I E’ A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los inhibidores irreversibles depende del tiempo de actuación del inhibidor. Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente tóxicos.

41. - No funcionan destruyendo la estructura proteínica, sino alterando específicamente la estructura tridimensional del sitio activo, inhabilitándolo. - Producen inactivación permanente de la actividad enzimático - Se interfiere con el desarrollo normal de una reacción o vía metabólica

42. Inhibición enzimática alostérica Los inhibidores alostéricos se unen a la zona de la enzima y cambian la configuración del centro activo, de manera que el sustrato no puede unirse a él.

43. - Son enzimas cuya estructura proteica está formada de varias subunidades. - Además del sitio activo tienen sitios alostéricos o de regulación Los inhibidores alostéricos funcionan en lugares distintos al sitio activo de la enzima.