Este documento habla sobre las enzimas. Explica que las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas específicas sin cambiar ellas mismas. También clasifica las enzimas en oxidorreductasas, transferasas e hidrolasas. Finalmente, describe la importancia de medir las actividades enzimáticas en la sangre para fines de diagnóstico médico.

1. UNIVERSIDAD JUAREZ DEL
ESTADO DE DURANGO
FACULTAD DE CIENCIAS QUIMICAS
“Campus Gómez Palacio”
Paola Yasmin Romero Escareño
Mishiko Yoshida Ontiveros Ramos
ANALISIS BIOQUIMICO CLINICO 04 DE OCTUBRE DEL
M.B.C. Janeth Tostado Quezada

2.  Las enzimas son proteínas
complejas que producen un
cambio químico específico en
otras sustancias, sin que exista
un cambio en ellas mismas.

3. Sistema Enzimático
 ENZIMA
 SUSTRATO
 COENZIMA Y/O COFACTOR
 ACTIVADORES
INDISPENSABLES
NO
INDISPENSABLES

4. Clasificación de las enzimas
Reacciones de transferencia
de electrones.
Transferencia de grupos
funcionales. Ej. UDP-glucosa-
fructosa-glucotransferasa.
Reacciones de hidrólisis. Ej.
lipasa, proteasa, celulasa.
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas

5. Liasas
Isomerasas
Ligasas
Adición a dobles enlaces. Ej.
carboxilasa, fenilalanina
amonioliasa
Reacciones de
isomerización.Ej. fosfoglucosa
isomerasa.
Se conocían como sintetasas.
Participan en la formación de
enlaces con hidrólisis de ATP

6. La enzimología clínica
 Campos importantes de la bioquímica clínica se ha
desarrollado recientemente, gracias a las aportaciones de la
enzimología teórica y a los progresos tecnológicos. La determinación
de las actividades enzimáticas suministra al médico importante
información diagnostica y pronostica.
 Los laboratorios de bioquímica clínica
suelen determinar entre 12 y 15 enzimas
diferentes; sin embargo, las más frecuentes
son aprox. la mitad.

7.  Las células vivas obtienen la energía y los componentes necesarios
para su supervivencia de un gran número de reacciones químicas.
 Para acelerar la velocidad de estos procesos metabólicos, las
células poseen catalizadores específicos denominados enzimas, que
hacen compatibles sus necesidades
metabólicas con las condiciones de
temperatura, pH y presión del medio
celular.

8. La catálisis enzimática.
Posee características importantes entre ellas:
 Elevada eficacia catalítica
 Recuperación del estado inicial
 Especificidad
 Permiten que tengan lugar las reacciones esenciales para el
desarrollo celular

9. Factores que intervienen en la
catálisis enzimática
La extraordinaria capacidad catalítica de las enzimas se explica por
la suma de varios factores, que dependen de la constitución del
centro activo.
1.- Factores de proximidad y orientación
2.- Fenómenos de superficie
3.- Factores de distorsión o tensión de enlaces
4.- Presencia de grupos catalíticos

10. FACTORES CONSISTENCIA
De proximidad y orientación
Las enzimas aumentan la [ ] de sustratos y la
proximidad en la orientación de grupos activos.
Fenómenos de superficie
El centro activo de la enzima constituye una
zona con propiedades fisicoquímicas diferentes
al medio acuoso en el que la proteína está
disuelta.
De distorsión o tención de enlaces
La unión del sustrato al centro activo provoca
cambios estructurales para conseguir un
complementariedad más perfecta .
Presencia de grupos catalíticos
El centro activo puede contener grupos
catalíticos capaces de reaccionar con el
sustrato.

11.  Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y
los factores que afectan estas reacciones.
Factores que afectan la velocidad de reacción
Temperatura
pH
Concentración de reactantes
Presencia de inhibidores

12. Tipos de inhibición
Inhibición irreversible o no competitiva
Este tipo de inhibidores forman un enlace covalente cerca del centro
activo cuyo enlace difícil de romper evita que la reacción sea
reversible.
Fluorofosfato de diisopropilo
Acetilcolinesterasa
Envenenamiento
Forma un complejo
Produciendo

13. Inhibición competitiva o reversible
Esta reacción se lleva a cabo cuando el sustrato compite por la
unión en el cuerpo activo de la enzima.

14. Inhibición competitiva Inhibición no competitiva

15.  CENTRO ACTIVO: Es la zona del enzima a la que se une el
sustrato para ser catalizado.
 COENZIMA O COFACTOR: Tienen un grupo prostético no
peptídico, su naturaleza varía según el tipo de enzima.
 HOLOENZIMA: Cadena polipeptídica que lleva unida su
coenzima.
 APOENZIMA: Es la proteína separada de su cofactor y por lo tanto
está inactiva, requiere unirse a su coenzima para poder catalizar.

19. ELEMENTO ENZIMA ACTIVADA
Zn+2 DESHIDROGENASAS, ANHIDRASA
CARBONICA, ARN Y ADN POLIMERASAS
Mg+2 FOSFOHIDROLASAS, FOSFOTRANSFERASAS,
FOSFATASAS
Cu+2 CITOCROMOS, CATALASAS, FERREDOXINA,
PEROXIDASAS, NITRIREDUCTASA
K+2 PIRUVATO FOSFOQUINASA ATPasa
Activadores enzimáticos

20. Una enzima cataliza a un solo sustrato específico.

21. Modelo de la llave y cerradura
 La forma del centro activo de la enzima es complementaria a la
forma del sustrato.

22. Modelo de guante y mano
 Decían que al unirse el sustrato con la enzima, se producían
deformaciones y que producto de esta unión algunos enlaces del
sustrato, del centro activo o de ambos, se deformaban hasta alcanzar
una mayor complementariedad lo que facilitaba la unión y por ende la
transformación del sustrato en producto.
Ajuste inducido

23. Modelo de llave y cerradura
Modelo de guante y mano

24. La medida de la actividad enzimática en el suero es importante
para:
 Diagnóstico
 Medir el progreso luego de terapia
 Detectar recuperación luego de cirugía
 Detectar rechazo de trasplantes

25. Los niveles enzimáticos
aumentan por:
•Daño al tejido
•Proliferación celular
(neoplasia).

26. El plasma sanguíneo:
Es la parte liquida de la sangre, o
la sangre menos sus elementos
formes (plaquetas, eritrocitos y
leucocitos).
Se compone de agua con
muchas sustancias disueltas en
ella.
 El tipo más abundante de
solutos en el plasma es el grupo
de proteínas plasmáticas.

27. El suero sanguíneo:
 Es el plasma menos los factores de
coagulación como el fibrinógeno.
 El suero sanguíneo es el componente
de la sangre resultante tras permitir la
coagulación de ésta y eliminar el
coágulo de fibrina y otros
componentes.

30. Las fosfatasas ácidas se encuentran
presentes en casi todos los tejidos del
organismo, siendo particularmente altas
sus cantidades en próstata, estómago,
hígado, músculo, bazo, eritrocitos y
plaquetas

31.  La acetilcolinesterasa o Colinesterasa
en glóbulos rojos (AChE), es una
enzima humana de la familia de
colinesterasas que se encuentra en los
tejidos nerviosos y los glóbulos rojos, cuya
función principal es hidrolizar al
neurotransmisor acetilcolina.

33. ¿Qué son las transaminasas?
 Son el paso inicial para detectar problemas en el hígado.
 Se realiza una prueba de sangre para determinar la presencia de
ciertas enzimas en la sangre.
 Se encuentran en células del hígado; si hay problema en el hígado
estas se derraman a la corriente sanguínea.

34.  Las pruebas de función hepática comúnmente disponibles
incluyen la determinación de las transaminasas: transaminasa
glutámico oxalacética (TGO) y transaminasa glutámico pirúvica
(TGP), fosfatasa alcalina (FAL), gammaglutamil transferasa
(GAMMAGT), bilirrubina sérica, tiempo de protrombina (TP) o el
índice normatizado internacional y la albúmina sérica.
Tgo, tgp y fosfatasa alcalina

35. FOSFATASA ALCALINA: Enzima que comprende principalmente
las contribuciones del hígado, el hueso, el intestino y, durante el
embarazo, de la placenta. Existen dos isoenzimas derivadas del
hígado, una del hepatocito y la otra de la superficie exterior de la
membrana canalicular biliar. Probablemente la última entra en el
torrente circulatorio a través de la vía paracelular, pero en
presencia de una obstrucción puede distribuirse por todo el
citoplasma y entrar en el plasma directamente a través de la
membrana plasmática.

36. Es muy sensible en
problemas de obstrucción
de vías biliares.

37. Se realiza para evaluar problemas o alteraciones del hígado
estudiando el suero sanguíneo obtenido por punción venosa.
Valores normales
Adultos 40-140 U/L
Niños menores de 2 años 85-235 U/L
Niños de entre 2-8 años 65-120 U/L
Niños de entre 9-15 años 60-300 U/L
Adolecentes menores de 21 30/200 U/L

38. TGO Y TGP: Se encuentran en hígado, corazón, musculo
esquelético, riñón, cerebro, eritrocitos y pulmón. En el hepatocito, la
TGO se encuentra en el citoplasma y la mitocondria mientras que la
TGP solo en el citoplasma. Cuando hay lesión de las células
hepáticas los niveles séricos de TGO y de TGP aumenta, en la
mononucleosis infecciosa también hay aumento de las
transaminasas y en algunas enfermedades musculares como la
distrofia muscular progresiva y la dermatomiositis, que pueden
aumentar la TGO y provocar modificaciones mínimas de la TGP.

39.  TGO: Nivel en sangre aumento por ataques al corazón y
desordenes en los músculos. NO son indicadores altamente
específicos de daño en el hígado.
 TGP: Mayor parte en el hígado, es liberado como resultado de
daño hepático. Es indicador especifico del estado del hígado.
Valores de referencia:
TGO: 5 a 40 U/L en la parte líquida de la sangre
TGP: 7 56 U/L en suero.

40. Reside en mayor parte en el músculo esquelético, músculo
cardíaco, tracto gastrointestinal y el cerebro. Dentro del conjunto de
actividades enzimáticas que pueden valorarse en la enfermedad
muscular, el indicador más sensible de daño muscular es la creatina
quinasa. La CK del plasma puede utilizarse para seguir el progreso
de las enfermedades miopáticas y valorar su respuesta al
tratamiento.
Creatinquinasa

41.  En una muestra de sangre indica generalmente que el músculo
esta siendo destruido por algún proceso anormal, como una
distrofia muscular o una inflamación.
Valores normales: 10-190 U/L
 El nivel alto de CK sugiere que los músculos en si son la causa
probable de debilidad, pero NO india cual podría ser el desorden
muscular especifico.

42. Aldolasa
 Es una proteína llamada enzima, que ayuda a descomponer
ciertos azucares en energía.
 Se encuentra en altas cantidades en el tejido muscular.
No existe en sangre, pero
aparece en suero cuando
hay lesiones.

43. Aunque la prueba de aldolasa en el suero se usa infrecuentemente
en el área de enfermedad reumatoide muscular, es particularmente
sensible para la detección de enfermedad musculo esquelética
temprana y, por tanto, se usa ocasionalmente como un marcador
para enfermedad muscular. Su isoenzima “A” se encuentra en gran
parte en el musculo esquelético. Es útil en el diagnostico diferencial
entre trastornos musculares, ya que los niveles séricos de aldolasa
son normales en pacientes con enfermedad muscular neurogena.
Se analiza por medio del suero sanguínea.
Valores normales: 1.0-7.5 U/L

45. La amilasa es un enzima que ayuda a digerir los carbohidratos. Se
produce principalmente en el páncreas y en las glándulas salivales.
Cuando el páncreas está enfermo o inflamado, se libera amilasa en
la sangre. Este examen se realiza principalmente para diagnosticar
o vigilar enfermedades del páncreas. También puede detectar
algunos problemas del tubo digestivo.
Amilasa

46. Los factores de la coagulación son glucoproteínas que, de acuerdo con su
función, son de tres tipos.: zimógenos, cofactores y sutratos. Siete factores
con zimógenos (pueden convertirse en enzimas).
Presentan dos clases de actividades enzimáticas: las serinas proteasas
(factores XII, XI, IX, X, VII y II) y la transglutaminasa (factor XIII).
Cofactores: factores V y VII Sustrato: Fibrinogeno

47. Complemento
Las proteínas que forman este sistema son en su mayor parte
enzimas proteolíticas en forma de zimógenos, que al ser iniciado
este mecanismo de respuesta inmunológica se van activando las
unas a las otras desencadenando procesos de defensa que van
desde la activación de procesos de fagocitosis hasta la lisis de las
bacterias invasores. En este proceso, algunas proteínas del
sistema actúan como cofactores, y otras como inhibidores.

48.  Enzimas proteolíticas: Las enzimas proteolíticas o proteasas son
un grupo de enzimas que descompone en unidades mas pequeñas
las proteínas.
 Las enzimas proteolíticas rompen la cadena larga de moléculas
que forman las proteínas formando fragmentos más cortos llamados
péptidos que son moléculas formadas por aminoácidos.
 Zimogenos o proenzimas: son precursores inactivos de las
enzimas. Un zimogeno es una molécula que necesita ser activada
para convertirse en una enzima activa.

49. Activación del complemento

52. Fenilcetonuria
 La fenilcetonuria, es un tipo de hiperfenilalaninemia, es una
alteración del metabolismo en el que el organismo no puede
metabolizar el aminoácido tirosina a partir de fenilalanina en el
hígado.
 Esta enfermedad es genética y es provocada por la carencia
de enzima hidroxilasa de fenilalanina.

53. Enfermedad hereditaria autosómica recesiva. Hay ausencia o
deficiencia de la enzima final del metabolismo de la galactosa. Se
acumulan cantidades crecientes de galactosa-1-fosfato en el
plasma; al mismo tiempo, existe un estado de hipoglucemia ya que
la galactosa no es transformada en glucosa.
Galactosemia

54. Metidos enzimáticos para el
diagnostico clínico
 MÉTODOS DE PUNTO FINAL
MÉTODOS DE PUNTO MÚLTIPLES
MÉTODOS CINÉTICOS

55. Métodos de equilibrio o
cambio total
sustrato
Métodos de punto final
• Con equilibrio favorable
medida de Producto
medida de Sustrato
medida del Cofactor
Métodos cinéticos
Se mide la velocidad de la
reacción enzimática
Basados
en cinética
de orden
uno.
Basados
en cinética
de orden
cero.
Sustrato
Enzima
Activadores
Inhibidores

56. Métodos de equilibrio o cambio total
La reacción enzimática transcurre hasta
alcanzar el equilibrio. Se mide algún cambio
físico o químico producido en el medio de
reacción
sustrato
Métodos de un solo paso
 Con equilibrio favorable
medida de Producto
medida de Sustrato
medida de Cofactor
Con equilibrio desfavorable
Métodos con reacciones
acopladas
• Con reacción indicadora
subsiguiente
• Con reacción indicadora
precedente

57. Análisis Clínico
 Determinación de metabolitos
 Glucosa, colesterol, triglicéridos, ácido úrico....
 Determinación de actividades enzimáticas marcadores hepáticos:
Transaminasas, fosfatasa alcalina. Marcadores cardiacos: LDH,
HBDH...
Aplicaciones

59. PARA COMPLEMENTAR TEMA INVESTIGUE LO SIGUIENTE:
1.- Cite ejemplos de activadores enzimáticos
2.- Papel de las enzimas en: diagnóstico, terapia, recuperación e injertos.
3.- Menciones enzimas que participen en los siguientes procesos y diga su
función: coagulación, activación del complemento, metabolismo de
lipoproteínas.
4.- Diferencia entre SUERO y PLASMA.
5.- ¿Porque se utiliza la fosfatasa ácida para evaluar daño prostático?
6.- ¿Cuál es la relación entre la colinesterasa y daño a nivel de glóbulos
rojos y neurotransmisión?

60. 7.- Los niveles alterados TGO, TGP y Fosfatasa alcalina ¿con que
enfermedades se relacionan? Explique.
8.- ¿Cuál es la función de la cretinfosfocinasa, amilasa y aldolasas y en
que enfermedades se las relaciona?
9.- ¿Por qué es importante en la clínica conocer la cinética enzimática?
10.- Que enzimas se alteran en; fenilcetonuria, galactosemias y anemias
respectivamente?
11.- Cite al menos 2 ejemplos de inhibiciones competitivas y no
competitivas a nivel enzimático que se relacionen con alguna enfermedad.
12.- Investigue al menos 5 métodos enzimáticos utilizados en la clínica
para apoyar el diagnóstico de enfermedades.