El documento describe las proteínas, incluyendo que son cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que cumplen funciones estructurales, catalíticas y de transporte en el cuerpo. También explica que los aminoácidos son las unidades básicas de las proteínas y describe algunos tipos de proteínas como las globulinas.
Parte 02 del Módulo V del Diplomado en Hematología y Banco de Sangre.
Ponente: Dr. Pedro Mercado Martinez
Fecha: 27 de Setiembre de 2015. Trujillo - Perú.
Parte 02 del Módulo V del Diplomado en Hematología y Banco de Sangre.
Ponente: Dr. Pedro Mercado Martinez
Fecha: 27 de Setiembre de 2015. Trujillo - Perú.
Parte 01 del Módulo IV del Diplomado en Hematología y Banco de Sangre.
Ponente: Dr. Carlos Esquerre Aguirre
Fecha: 13 de Setiembre de 2015. Trujillo - Perú.
Radioinmunoensayo, ELISA y Western BlotBryan Priego
A continuación, te proporciono información detallada sobre los tipos de ELISA, inmunoensayo y Western Blot, incluyendo los pasos a seguir, la técnica, el fundamento, los materiales, la historia y las aplicaciones. Espero que esta explicación te ayude a comprender mejor cómo se llevan a cabo estas técnicas y para qué se utilizan. Si tienes alguna duda, no dudes en preguntar, estaré encantado de ayudarte.
El ELISA (Enzyme-Linked Immunosorbent Assay) es una técnica de ensayo inmunológico ampliamente utilizada para detectar y cuantificar la presencia de una sustancia específica, como un antígeno o un anticuerpo, en una muestra biológica. Existen diferentes tipos de ELISA, incluyendo el competitivo, directo, indirecto y sándwich.
En el ELISA competitivo, el antígeno de interés compite con un antígeno marcado previamente conocido por su unión a un anticuerpo. La cantidad de antígeno presente en la muestra se determina midiendo la cantidad de antígeno marcado que se une al anticuerpo.
En el ELISA directo, el antígeno de interés se une directamente a una superficie sólida (como un pozo de una placa de microtitulación) y se detecta utilizando un anticuerpo marcado que se une específicamente al antígeno.
En el ELISA indirecto, se utilizan dos anticuerpos: uno primario, que se une específicamente al antígeno, y otro secundario, marcado con una enzima, que se une al anticuerpo primario. La enzima proporciona una señal detectable para cuantificar la presencia del antígeno.
En el ELISA sándwich, se utilizan dos anticuerpos: uno de captura, que se une al antígeno, y otro de detección, que se une a otra región del antígeno. El antígeno se "sándwicha" entre los dos anticuerpos, lo que permite una alta sensibilidad en la detección.
El inmunoensayo es una técnica general que utiliza anticuerpos para detectar y cuantificar antígenos o anticuerpos específicos. El ELISA es un ejemplo de inmunoensayo, pero también existen otras técnicas, como el radioinmunoensayo (RIA), que utiliza isotopos radiactivos, y los inmunoensayos enzimáticos basados en enzimas para la detección.
El Western Blot, también conocido como inmunotransferencia, es una técnica utilizada para detectar proteínas específicas en una muestra. Consiste en separar las proteínas de la muestra mediante electroforesis en gel, transferirlas a una membrana y luego incubar la membrana con anticuerpos específicos para las proteínas de interés. Los anticuerpos marcados permiten la detección de las proteínas mediante reacciones enzimáticas o quimioluminiscencia.
Twitter.com/@bryanpriegop
INTRODUCCIÓN
Para el estudio satisfactorio del frotis sanguíneos, es necesario colorearlos. En la mayoría de los laboratorios los colorantes más empleados para la tinción hematológica se basan en el de Romanowsky constituido fundamentalmente con la mezcla de eosina (ácido) y azul de metileno (básico). Además se han incorporado el empleo de derivados por oxidación del azul de metileno que se conoce con el nombre de azures (A, B, C). Son los azures los responsables de la coloración púrpura o roja de ciertas estructuras.
Tanto la eosina como el azul de metileno son muy sensibles a las variaciones de pH de las diferentes estructuras celulares, de forma que las que tienen carácter básico fijan la eosina mientras que las que poseen propiedades ácidas fijan principalmente el azul de metileno. Esto explica que las estructuras basófilas se tiñan de color azul mientras que los competente acidófilas adquieren un color rosado. La diferente afinidad de ciertas granulaciones citoplasmáticas por dichos colorantes permite clasificar a los leucocitos polimorfonucleares.
TINCIÓN DE WRIGHT
Esta coloración es conocida como policromática debido a que produce varios colores. Es una solución de alcohol metílico de un colorante ácido (eosina) y otro básico (azul de metileno). El alcohol sirve como un fijador del frotis sanguíneo al portaobjetos. El amortiguador, que consiste en una solución tamponada, mantiene el pH del colorante y favorece la mejor absorción por los diferentes componentes celulares.
La tinción de Wright.
Es de gran trascendencia clínica ya que gracias a ella es capaz de identificarse diversas estructuras en una célula así como la morfología y en su caso patología celular no solo de las células del sistema inmunológico sino de todas aquellas que componen la sangre ya sea en un paciente sano o con un estado patológico.
MATERIALES
Colorante Wright
Laminas porta objeto
Laminas cubre objetos
Aceite de inmersión
Agua destilada
Gotero
Rejilla
Materiales extracción de muestra:
• Guantes
• Algodón
• Ligadura
• Jeringa
• Tubo lila con EDTA
• Plumón
• Alcohol
• Capilar
EQUIPO
o Microscopio óptico con luz incorporada.
MUESTRA
Sangre periférica
EXTRACCIÓN DE LA MUESTRA SANGUÍNEA.
• Cuando el paciente esté cómodo echamos un vistazo a sus brazos para decidir un sitio para la punción. El brazo debe ser extendido y lo relajado posible.
• Palpamos la vena para averiguar sus características (tamaño, elasticidad o rigidez, determinar si de desplaza o no) y su curso.
• Limpiamos con alcohol la zona elegida para la punción.
• Colocamos el torniquete, este puede ayudarnos para decidir dónde pincha, pedir al paciente de cerrar el puño para aumentar el volumen de sangre intravenosa (Un tiempo de compresión demasiado largo causa la acumulación de sangre y ciertas sustancias en la vena que pueden alterar el resultado de
Parte 01 del Módulo IV del Diplomado en Hematología y Banco de Sangre.
Ponente: Dr. Carlos Esquerre Aguirre
Fecha: 13 de Setiembre de 2015. Trujillo - Perú.
Radioinmunoensayo, ELISA y Western BlotBryan Priego
A continuación, te proporciono información detallada sobre los tipos de ELISA, inmunoensayo y Western Blot, incluyendo los pasos a seguir, la técnica, el fundamento, los materiales, la historia y las aplicaciones. Espero que esta explicación te ayude a comprender mejor cómo se llevan a cabo estas técnicas y para qué se utilizan. Si tienes alguna duda, no dudes en preguntar, estaré encantado de ayudarte.
El ELISA (Enzyme-Linked Immunosorbent Assay) es una técnica de ensayo inmunológico ampliamente utilizada para detectar y cuantificar la presencia de una sustancia específica, como un antígeno o un anticuerpo, en una muestra biológica. Existen diferentes tipos de ELISA, incluyendo el competitivo, directo, indirecto y sándwich.
En el ELISA competitivo, el antígeno de interés compite con un antígeno marcado previamente conocido por su unión a un anticuerpo. La cantidad de antígeno presente en la muestra se determina midiendo la cantidad de antígeno marcado que se une al anticuerpo.
En el ELISA directo, el antígeno de interés se une directamente a una superficie sólida (como un pozo de una placa de microtitulación) y se detecta utilizando un anticuerpo marcado que se une específicamente al antígeno.
En el ELISA indirecto, se utilizan dos anticuerpos: uno primario, que se une específicamente al antígeno, y otro secundario, marcado con una enzima, que se une al anticuerpo primario. La enzima proporciona una señal detectable para cuantificar la presencia del antígeno.
En el ELISA sándwich, se utilizan dos anticuerpos: uno de captura, que se une al antígeno, y otro de detección, que se une a otra región del antígeno. El antígeno se "sándwicha" entre los dos anticuerpos, lo que permite una alta sensibilidad en la detección.
El inmunoensayo es una técnica general que utiliza anticuerpos para detectar y cuantificar antígenos o anticuerpos específicos. El ELISA es un ejemplo de inmunoensayo, pero también existen otras técnicas, como el radioinmunoensayo (RIA), que utiliza isotopos radiactivos, y los inmunoensayos enzimáticos basados en enzimas para la detección.
El Western Blot, también conocido como inmunotransferencia, es una técnica utilizada para detectar proteínas específicas en una muestra. Consiste en separar las proteínas de la muestra mediante electroforesis en gel, transferirlas a una membrana y luego incubar la membrana con anticuerpos específicos para las proteínas de interés. Los anticuerpos marcados permiten la detección de las proteínas mediante reacciones enzimáticas o quimioluminiscencia.
Twitter.com/@bryanpriegop
INTRODUCCIÓN
Para el estudio satisfactorio del frotis sanguíneos, es necesario colorearlos. En la mayoría de los laboratorios los colorantes más empleados para la tinción hematológica se basan en el de Romanowsky constituido fundamentalmente con la mezcla de eosina (ácido) y azul de metileno (básico). Además se han incorporado el empleo de derivados por oxidación del azul de metileno que se conoce con el nombre de azures (A, B, C). Son los azures los responsables de la coloración púrpura o roja de ciertas estructuras.
Tanto la eosina como el azul de metileno son muy sensibles a las variaciones de pH de las diferentes estructuras celulares, de forma que las que tienen carácter básico fijan la eosina mientras que las que poseen propiedades ácidas fijan principalmente el azul de metileno. Esto explica que las estructuras basófilas se tiñan de color azul mientras que los competente acidófilas adquieren un color rosado. La diferente afinidad de ciertas granulaciones citoplasmáticas por dichos colorantes permite clasificar a los leucocitos polimorfonucleares.
TINCIÓN DE WRIGHT
Esta coloración es conocida como policromática debido a que produce varios colores. Es una solución de alcohol metílico de un colorante ácido (eosina) y otro básico (azul de metileno). El alcohol sirve como un fijador del frotis sanguíneo al portaobjetos. El amortiguador, que consiste en una solución tamponada, mantiene el pH del colorante y favorece la mejor absorción por los diferentes componentes celulares.
La tinción de Wright.
Es de gran trascendencia clínica ya que gracias a ella es capaz de identificarse diversas estructuras en una célula así como la morfología y en su caso patología celular no solo de las células del sistema inmunológico sino de todas aquellas que componen la sangre ya sea en un paciente sano o con un estado patológico.
MATERIALES
Colorante Wright
Laminas porta objeto
Laminas cubre objetos
Aceite de inmersión
Agua destilada
Gotero
Rejilla
Materiales extracción de muestra:
• Guantes
• Algodón
• Ligadura
• Jeringa
• Tubo lila con EDTA
• Plumón
• Alcohol
• Capilar
EQUIPO
o Microscopio óptico con luz incorporada.
MUESTRA
Sangre periférica
EXTRACCIÓN DE LA MUESTRA SANGUÍNEA.
• Cuando el paciente esté cómodo echamos un vistazo a sus brazos para decidir un sitio para la punción. El brazo debe ser extendido y lo relajado posible.
• Palpamos la vena para averiguar sus características (tamaño, elasticidad o rigidez, determinar si de desplaza o no) y su curso.
• Limpiamos con alcohol la zona elegida para la punción.
• Colocamos el torniquete, este puede ayudarnos para decidir dónde pincha, pedir al paciente de cerrar el puño para aumentar el volumen de sangre intravenosa (Un tiempo de compresión demasiado largo causa la acumulación de sangre y ciertas sustancias en la vena que pueden alterar el resultado de
Desnaturalización de las, proteínas, y proteínas plasmáticasMarco Castillo
Presentación acerca de como pueden ser afectadas las proteinas, las proteinas principales en sangre y algunos patrones electroforeticos de los sueros sanguineos en el diagnostico de enfermedades.
Pòster presentat per la resident psicòloga clínica Blanca Solà al XXIII Congreso Nacional i IV Internacional de la Sociedad Española de Psicología Clínica - ANPIR, celebrat del 23 al 25 de maig a Cadis sota el títol "Calidad, derechos y comunidad: surcando los mares de la especialidad".
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descripción detallada sobre ureteroscopio la historia mas relevannte , el avance tecnológico , el tipo de técnicas , el manejo , tipo de complicaciones Procedimiento durante el cual se usa un ureteroscopio para observar el interior del uréter (tubo que conecta la vejiga con el riñón) y la pelvis renal (parte del riñón donde se acumula la orina y se dirige hacia el uréter). El ureteroscopio es un instrumento delgado en forma de tubo con una luz y una lente para observar. En ocasiones también tiene una herramienta para extraer tejido que se observa al microscopio para determinar si hay signos de enfermedad. Durante el procedimiento, se hace pasar el ureteroscopio a través de la uretra hacia la vejiga, y luego por el uréter hasta la pelvis renal. La uroteroscopia se usa para encontrar cáncer o bultos anormales en el uréter o la pelvis renal, y para tratar cálculos en los riñones o en el uréter.Una ureteroscopia es un procedimiento en el que se usa un ureteroscopio (instrumento delgado en forma de tubo con una luz y una lente para observar) para ver el interior del uréter y la pelvis renal, y verificar si hay áreas anormales. El ureteroscopio se inserta a través de la uretra hacia la vejiga, el uréter y la pelvis renal.Una vez que esté bajo los efectos de la anestesia, el médico introduce un instrumento similar a un telescopio, llamado ureteroscopio, a través de la abertura de las vías urinarias y hacia la vejiga; esto significa que no se realizan cortes quirúrgicos ni incisiones. El médico usa el endoscopio para analizar las vías urinarias, incluidos los riñones, los uréteres y la vejiga, y luego localiza el cálculo renal y lo rompe usando energía láser o retira el cálculo con un dispositivo similar a una cesta.Náuseas y vómitos ocasionales.
Dolor en los riñones, el abdomen, la espalda y a los lados del cuerpo en las primeras 24 a 48 horas. Pain may increase when you urinate. Tome los medicamentos según lo prescriba el médico.
Sangre en la orina. El color puede variar de rosa claro a rojizo y, a veces incluso puede tener un tono marrón, pero usted debería ser capaz de ver a través de ella
. (Los medicamentos que alivian la sensación de ardor durante la orina a veces pueden hacer que su color cambie a naranja o azul). Si el sangrado aumenta considerablemente, llame a su médico de inmediato o acuda al servicio de urgencias para que lo examinen.
Una sensación de saciedad y una constante necesidad de orinar (tenesmo vesical y polaquiuria).
Una sensación de quemazón al orinar o moverse.
Espasmos musculares en la vejiga.Desde la aplicación del primer cistoscopio
en 1876 por Max Nitze hasta la actualidad, los
avances en la tecnología óptica, las mejoras técnicas
y los nuevos diseños de endoscopios han permitido
la visualización completa del árbol urinario. Aunque
se atribuye a Young en 1912 la primera exploración
endoscópica del uréter (2), esta no fue realizada ru-
tinariamente hasta 1977-79 por Goodman (3) y por
Lyon (4). Las técnicas iniciales de Lyon
IA, la clave de la genomica (May 2024).pdfPaul Agapow
A.k.a. AI, the key to genomics. Presented at 1er Congreso Español de Medicina Genómica. Spanish language.
On the failure of applied genomics. On the complexity of genomics, biology, medicine. The need for AI. Barriers.
TdR Monitor Nacional SISCOSSR VIH ColombiaTe Cuidamos
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2. Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por
enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo
amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes.
Las Proteínas son biopolímeros
(macromoléculas orgánicas), de elevado peso
molecular, constituidas básicamente por
carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y
nitrógeno (N); aunque pueden contener
también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor
proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio
(Mg), yodo (Y), etc...
3. Los aminoácidos son
compuestos sólidos;
incoloros;
cristalizables; de
elevado punto de
fusión (habitualmente
por encima de los 200
ºC); solubles en agua;
con actividad óptica y
con un comportamiento
anfótero.
Son las unidades
básicas que
forman las
proteínas. Su
denominación
responde a la
composición
química general
que presentan, en
la que un grupo
amino (-NH2) y
otro carboxilo o
ácido (-COOH)
Para la especie
humana son
esenciales ocho
aminoácidos:
treonina, metionina,
lisina, valina,
triptófano, leucina,
isoleucina y
fenilalanina (además
puede añadirse la
histidina como
esencial durante el
crecimiento, pero no
para el adulto)
4. Oligopéptidos (AA<10)
Dipéptidos (AA=2)
Tripéptidos (AA=3)
Tetrapéptidos (AA=4)
Es un enlace covalente y
se establece entre el
Grupo Carboxilo
(-COOH) de un AA
y el grupo Amino (-NH2)
del AA contiguo.
Polipéptidos (AA>10)
Son cadenas lineales de aminoácidos enlazados
por enlaces químicos de tipo amídico a los que
se denomina Enlace Peptídico
con el desprendimiento
de una molécula de agua
5. Escleroproteínas
Ejemplos: Colágenos,
queratina, etc.
Esferoproteínas
Ejemplos: Albuminas,
Globulinas, Glutelinas,
Prolaminas e Histonas.
SIMPLES (HOLOPROTEINAS): Al hidrolizarse producen
únicamente aminoácidos.
CONJUGADAS (HETEROPROTEINAS): Al
hidrolizarse producen aminoácidos y otras
sustancias no proteicas
Glucoproteínas
Ejemplos: Ribonucleasa,
mucoproteinas,
anticuerpos, etc.
Lipoproteínas
Ejemplos: LDL, HDL y
VLDL.
Cromoproteínas
Ejemplos:Hemoglobina,
Mioglobina,
Hemocianina
6. Catálisis:
Enzimas proteicas que se encargan de realizar
reacciones químicas.
Reguladora:
Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales
ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que
realiza el cuerpo.
Estructural:
Función de dar resistencia y elasticidad que permite
formar tejidos así como la de dar soporte a otras
estructuras.
Defensiva:
Encargadas de defender al organismo como la
glicoproteínas que se encargan de producir
inmunoglobulinas.
Transporte:
La función de estas proteínas es llevar sustancias a través
del organismo a donde sean requeridas.
Receptora:
Llevan a cabo la función de recibir señales para que la
célula pueda realizar su función.
Contráctil:
Responsables de la contracción muscular
7. DESNATURALIZACION
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras
cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. Se desnaturalizan por efecto
del calor o frio.
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y ésto las hace capaces de neutralizar las variaciones
de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar
protones (H+) del medio donde se encuentran.
SOLUBILIDAD
Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a
los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de
hidrógeno) con las moléculas de agua.
8.
9. Las proteínas son compuestos orgánicos
macromoleculares, ampliamente distribuidos
en el organismo, esenciales para la vida.
Actúan como elementos estructurales y de
transporte y aparecen bajo la forma de
enzimas, hormonas, anticuerpos, factores
de coagulación, etc. Se sintetizan
principalmente en el hígado, además de las
células plasmáticas, bazo, medula espinal y
ganglios linfáticos.
Las proteínas totales son el resultado de sumar los
distintos componentes proteicos presentes en el
organismo tales como: Alfa1, alfa2, beta gamma
globulina y albúmina. Las proteínas fraccionadas, al
contrario que las proteínas totales, miden la
cantidad específica de cada proteína. Ambas
pruebas, proteínas totales y fraccionadas, son
útiles a la hora de determinar estados anormales y
enfermedades que pueden afectar a nuestro
organismo.
10. - Estar en ayuno de 8 horas
- Si el paciente está acostado durante la
extracción el resultado será menor (0,4-0.8 g/dl)
- Evitar la aplicación prolongada del torniquete
durante la extracción de la muestra.
- Evitar la Hemolisis.
- Preguntar si esta ingiriendo algún medicamento ya
que pueden elevar la concentración de proteínas
como los esteroides anabolizantes, los
corticoides, los andrógenos, la hormona de
crecimiento, la insulina y la progesterona.
- Hay otros medicamentos que pueden disminuir la
concentración de proteínas totales, como los
estrógenos, los anticonceptivos y otros
medicamentos hepatotóxicos.
- Analizar antes de las tres o cuatro horas.
11. Es en la actualidad el método colorimétrico más exacto y
simple para la determinación de proteínas totales.
Los enlaces peptídicos de las proteínas reaccionan con el ión
cúprico en medio alcalino, para dar un complejo color violeta
con máximo de absorción a 540 nm, cuya intensidad es
proporcional a la concentración de proteínas totales en la
muestra. El color depende de la naturaleza de las proteínas;
proteínas y péptidos dan un color violeta.
Proteína + Cu+2 Complejo Cu-Proteína (púrpura)
12. No deben utilizarse muestras hemolizadas (salvo una
hemolisis ligera), ya que la hemoglobina elevará
falsamente los valores de proteína total al ser considerado
como PT.
Puede usarse plasma como muestra, pero el resultado de
la proteinemia estará incrementado en 0,2 g/dl debido a
la presencia de fibrinógeno, que no está considerado
dentro de la definición de Proteínas Totales.
No se observa interferencia por bilirrubina hasta 100 mg/l,
y en ningún caso se presenta turbiedad por
quilomicrones.
13. Las proteínas totales pueden estar aumentadas en el
embarazo.
Los medicamentos que pueden elevar la concentración de
proteínas son los esteroides anabolizantes, los
corticoides, los andrógenos, la hormona de crecimiento,
la insulina y la progesterona.
Hay otros medicamentos que pueden disminuir la
concentración de proteínas totales, como los estrógenos,
los anticonceptivos y otros medicamentos hepatotóxicos.
14. Estabilidad
• Si no se procesa inmediatamente el suero
puede conservarse hasta 3 días en
refrigerador (2-10 °C) o una semana en
congelador.
Linealidad
• Cuando se realiza según las
recomendaciones, el ensayo resulta lineal
entre 0 y 150 g/L (0 - 15 g/dl)
• Para valores superiores diluir las muestras
con el blanco o agua destilada y repetir la
lectura multiplicando el resultado final por 2.
15. ValoresNormales
• Los valores normales
en adultos son entre 6
y 8,3 gr/dl.
• Los valores normales
en prematuros son
entre 4,2 y 7,6 gr/dl.
• Los valores normales
en recién nacidos son
entre 4,6 y 7,3 gr/dl.
• Los valores normales
en lactantes son entre
6 y 6,7 gr/dl.
• Los valores normales
en niños son entre 6,2
y 8 gr/dl.
ValoresDisminuidos
• Agammaglobulinemia,
• Ascitis,
• Hemorragias,
• Enfermedades renales
(glomerulonefritis,
síndrome nefrótico),
• Enfermedades del
hígado (hepatitis,
cirrosis, etc.),
• Enfermedades
intestinales con
malabsorción
(Enfermedad de
Crohn, enfermedad de
Whipple),
• Enfermedades por
deficiencit de
inmunoglobulinas,
• Enteropatías con
pérdida de proteínas,
• Quemaduras,
• Malnutrición.
ValoresAumentados
• Enfermedades
inflamatorias crónicas,
• Enfermedades
infecciosas crónicas,
• Enfermedad de
Waldenstrom,
• Mieloma múltiple.
16. La albúmina es una de las más importantes proteínas
plasmáticas producidas en el hígado. Entre sus
múltiples funciones se incluye nutrición,
mantenimiento de la presión osmótica y transporte
de sustancias como Ca++, bilirrubina, ácidos grasos,
drogas y esteroides.
La albúmina es fundamental para el mantenimiento de la
presión osmótica, necesaria para la distribución correcta
de los líquidos corporales entre el compartimento
intravascular y el extravascular, localizado entre los
tejidos. La albúmina tiene carga eléctrica negativa. La
membrana basal del glomérulo renal, también está
cargada negativamente, lo que impide la filtración
glomerular de la albúmina a la orina.
17. - Estar en ayuno de 8 horas.
- Suspensión de los medicamentos que
puedan afectar los resultados del
examen. Las drogas que pueden
aumentar las mediciones de albúmina
incluyen los esteroides anabólicos, los
andrógenos, la hormona del crecimiento
y la insulina.
- Obtener suero o plasma.
- Evitar la aplicación prolongada del
torniquete durante la extracción de la
muestra porque podría provocar un
aumento en su nivel.
- Analizar antes de las tres o cuatro
horas.
18. Los procedimientos utilizados
más habitualmente son los
métodos de ligación a tintes,
de los cuales el verde de
Bromocresol es el más
popular. No obstante, uno de
los mayores inconvenientes
de este método es su falta de
especificidad.
La albúmina reacciona
específicamente (sin
separación previa) con la
forma aniónica de la 3,3',5,5'-
tetrabromo cresolsulfon
ftaleína (BCG). El aumento de
absorbancia a 625 nm
respecto del Blanco de
reactivo, es proporcional a la
cantidad de albúmina
presente en la muestra.
19. Suero ictérico con bilirrubina ≥ 60.0 mg/dl.
Hemólisis: HB ≥ 10.0 g/dl.
Lipemia: ≥ 2000 mg/l.
Acetona: ≥ 50.0 mg/dl.
Fármacos que interfieren: Progesterona produce un aumento
de la albúmina. Alopurinol, clorpropamida, cisplatino,
estrógenos, ibuprofeno, nitrofurantoína, anticonceptivos
orales, fenitoina, prednisona, ácido valproico, fenilbutazona,
producen una disminución de la albúmina.
20. Estabilidad
• Si no se procesa inmediatamente el
suero puede conservarse 3 días en
refrigerador (2-10°C) o una semana en
congelador (-4°C).
Linealidad
• La reacción es lineal hasta 7 g/dl.
• Para valores superiores diluir las
muestras con el blanco o agua
destilada y repetir la lectura
multiplicando el resultado final por 2.
21. ValoresNormales
• Albúmina:
3,5 a 4,8
g/dl ValoresDisminuidos
• Ascitis,
• Enfermedades
renales
(glomerulonefritis,
síndrome
nefrótico),
• Enfermedades del
hígado (hepatitis,
cirrosis, etc.)
• Enfermedades
intestinales con
malabsorción
(Enfermedad de
Crohn, enfermedad
de Whipple)
• Quemaduras,
Malnutrición.
ValoresAumentados
• Deshidratación
• Dieta rica en
proteína
22. La electroforesis es una
técnica de separación que
se basa en el transporte
de iones a través de una
disolución por la acción de
un campo eléctrico.
Se aplica una diferencia de
potencial entre dos
electrodos de carga
opuesta de forma que los
cationes, con carga
positiva, se mueven hacia
el electrodo negativo o
cátodo y los aniones, con
carga negativa, se
mueven hacia el electrodo
positivo o ánodo.
Este principio se puede
aplicar para separar las
fracciones de proteínas
puesto que los
aminoácidos son
compuestos anfóteros que
se comportan como ácidos
(ceden protones y quedan
con carga negativa) o
bases (captan protones y
quedan con carga
positiva) dependiendo del
medio en el que estén.
23.
24. Es una representación gráfica de la distribución de las distintas
fracciones de las proteínas plasmáticas. Se basa en la separación de las
proteínas en función de su masa y su carga, tras someterlas a un campo
eléctrico. Es una representación densitométrica de las bandas obtenidas tras
someter al suero a electroforesis y es complementario a la determinación de
proteínas totales en suero.
RANGOS DE NORMALIDAD
Albúmina -------------- 55-68%
Globulinas ------------ 32-45%
Alfa-1 globulina -------- 1.5-5%
Alfa-2 globulina -------- 6.5-11%
Beta globulina --------9-13%
Gamma globulina -------- 14-19%