Este documento describe las diferentes estructuras de las proteínas, incluyendo la estructura primaria (secuencia de aminoácidos), secundaria (plegamientos como hélice alfa y lámina beta), terciaria (conformación tridimensional nativa), y cuaternaria (unión de subunidades proteicas). Explica cómo estas estructuras progresivas permiten a las proteínas adoptar formas funcionales específicas necesarias para llevar a cabo sus roles biológicos.

1. LA ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
Bioquímica 2º bachillerato
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2. LA DISPOSICIÓN ESPACIAL
Una proteína sólo es funcional (activa) si tiene
una determinada forma en el espacio
ESTRUCTURAS: grados de plegamiento en el
espacio.
• E. Primaria: zig-zag
• E. Secundaria: proteínas fibrosas
• E. Terciaria: proteínas globulares
• E. Cuaternaria: proteínas oligoméricas
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3. ESTRUCTURA PRIMARIA
es
La secuencia de aminoácidos de una proteína.
se dispone en Una proteína con “n” aminoácidos podría tener
ZIG-ZAG 20n
Según el número de aminoácidos en la E1:
• n<10: oligopéptido
• 10< n <100: polipéptido (PM < 5000)
• n > 100: proteína (PM entre 5000 y 40.000.000)
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4. ESTRUCTURA PRIMARIA
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5. ESTRUCTURA PRIMARIA
la primera que se determinó
por
INSULINA SANGER
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6. PASO A E. SECUNDARIA
Los cuatro átomos del enlace
peptídico en el mismo plano.
Rotaciones posibles:
Enlace φ (phi) : N – Ca
Enlace ψ (psi): Ca - C
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7. PASO A E. SECUNDARIA
• Los enlaces φ y ψ pueden,
teóricamente, tomar valores
entre –180o y +180o.
• Según valores de φ y ψ se
obtendrán los distintos tipos
de E2.
• Pero no todas las estructuras
son estables.
• Las estructuras estables en
DIAGRAMA DE
RAMANCHANDRAN
Según los valores de φ y ψ sólo son
estables unas estructuras secundarias.
En el diagrama las zonas más oscuras
son las más estables.
Y SON …
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8. HÉLICE α
Linus Pauling
(P. Nobel, 1954,
1962)
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9. HÉLICE α
-Plegamiento dextrógiro.
(1,4)
-Puentes de hidrógeno intracatenarios
• CARACTERÍSTICAS:
– 0’54 nm de avance por
vuelta.
– 3’6 residuos por vuelta.
– Giro de 100o por cada
aminoácido.
– Grupos R hacia el exterior.
Se rompe prolina e hidroxiprolina
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10. LÁMINA β
Se mantiene la estructura en Zig-Zag
N-C ; N-C N-C ; C-N
(antiparalela) (paralela)
Puentes de hidrógeno intercatenarios
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11. LÁMINA β
Grupo R hacia ambos lados de la hoja
de modo alternativo.
Giro de
180
grados
Muy estable.
FIBROÍNA
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12. LA HÉLICE DE COLÁGENO
- Contiene prolina
- Levógira
-Una vuelta de hélice cada
tres aminoácidos.
-No forma puentes de
hidrógeno.
-Más extendida que la
héice α.
E. TERCIARIA
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13. DEFINITIVAMENTE
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14. ESTRUCTURA TERCIARIA
Conformación espacial que tiene una proteína en su estado
nativo. Es estable. Depende de la E1.
FABP
FERRITINA
Observa cómo regiones
de E2 están plegadas
en el espacio
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15. ESTRUCTURA TERCIARIA
¿Por qué una proteína se pliega así y no de otra manera? –
Depende de estas interacciones según la posición de los
aminoácidos E1
Si una proteína no tiene su forma nativa NO PUEDE
LLEVAR A CABO SU FUNCIÓN.
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16. LA MIOGLOBINA
• John Kendrew y col.
en 1950 (por
difracción de rayos X)
• Proteína fijadora de
O2 en el músculo.
• Masa: 16700
• 153 residuos de
aminoácidos.
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17. LA MIOGLOBINA
• Grupo HEMO con Fe.
• Todos los grupos R polares
salvo 2 en el exterior.
• Tan compacta que en el
interior sólo caben 4
moléculas de H2O.
• Consta de ocho segmentos
de hélice a conectadas por
bisagras (prolina)
• Hélice a de mayor
longitud: 23 aminoácidos.
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18. DOMINIOS Y BISAGRA
Regiones o unidades compactas
de E3 de una proteínas de
elevado peso molecular unidas
entre sí por regiones bisagra.
Los dominios son estables y
pueden aparecer en
diferentes proteínas
En la imagen los tres
dominios de la piruvato
quinasa
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19. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Es la resultante de la unión de varias
subunidades (o protómeros), cada una con
su E3.
Unión por:Puentes de hidrógeno o Fuerzas
de Van der Waals.
Más inhabitual por puentes disulfuro.
Las proteínas con E4 se denominan
oligoméricas.
oligoméricas
Son de elevado peso molecular.
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20. LA HEMOGLOBINA
• Formada por cuatro
monómeros
(tetrámero):
– Dos subunidades α (141
aa)
– Dos subunidades β (146
aa)
• Cada subunidad con un
grupo prostético HEMO
(con Fe).
• Función: transporte de
oxígeno en la sangre. DESOX IHEMOGLOBINA
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21. LA HEMOGLOBINA
• La oxihemoglobina y la
desoxihemoglobina
poseen E4 diferentes.
• Las secuencias de
mioglobinas y cadenas
α y β de hemoglobinas
son muy parecidas:
MOLÉCULA
ANTECESORA COMÚN.
• Se ha dada
CONSERVACIÓN
OX IHEMOGLOBINA
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22. PASO DE PROCOLÁGENO A
TROPOCOLÁGENO.
(paso de E2 a E4)
• Ruptura de flecos por
las procolágeno
peptidasas.
• En la matriz celular.
• Posteriormente el
tropocolágeno se
polimeriza en fibra de
colágeno.
• Es un mecanismo de
protección.
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23. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Se unen girando
y enrollándose unas
sobre otras a derechas
dextrógiras
Gran estabilidad
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