1. PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS

2. Proteínas
• J.J. Berzelius (Suecia) fue el
primero en sugerir el término
proteínas (PROTEIOS:
primario).
• Son macromoléculas
consideradas hoy como
sistemas integrados capaces
de realizar funciones
específicas y regulables.
• Existe una clara relación
entre su estructura y su
función.

3. Niveles de acción

4. QUÉ SON LAS PROTEÍNAS
Son cadenas lineales (no ramificadas) de
aminoácidos, organizadas en estructuras que
dependen de su secuencia y determinan su
función.

5. LOS AMINOÁCIDOS
Son moléculas con a un grupo Amino (NH3+), un grupo Carboxilo
(COO-) y un Radical o grupo R unidos al Carbono (α)
H
α -
R C COO
NH3+
La Secuencia de AAs determina la estructura y
función de la proteína

6. Enantiómeros
Imágenes especulares

7. Aminoácidos
Cadenas
Amídicas
Alifáticas Hidroxílicas
Cadenas Alifáticas Cadenas
con Azufre Cadenas
Ácidas
Grupo Amino
Secundario
Cadenas Cadenas Aromáticas
Básicas

13. Aminoácidos modificados

14. Aminoácidos con actividad biológica
Neurotransmisores

15. Ionización de los AAs

17. AA. Con características especiales
Glicina Gly G
COO--
+
H3 N C H Radical: -H
H •Es el más pequeño. Poco variable evolutivamente.
•Se adapta a ambiente Hidrofílico ó Hidrofóbico.
•Permite gran cercanía entre cadenas polipeptídicas
gracias a su pequeño grupo
•Se encuentra a menudo donde dos polipéptidos
entran en contacto muy cercano.
COO-- Prolina Pro P IMINOÁCIDO
+
H2 N C H Radical: - NH2 – (CH2)3 – CH – Amino 2rio
•Grupo R Hidrofóbico
•Crea enrollamientos en las cadenas peptídicas.
•Rompe estructuras secundarias ordenadas.
•Alfa Helice, Hoja Beta. Por ello no varia en la evolución.

20. EL ENLACE PEPTÍDICO

21. Formación del enlace peptíco
Los AAs se pueden unir por enlaces peptídicos

24. Secuencia de la insulina
La insulina tiene dos cadenas
unidas por dos puentes
disulfuro.
La cadena A tiene 21 aa y la
B tiene 30 aa

26. Niveles de organización de las proteínas

27. Estructura primaria
• Las proteínas difieren en su composición
y secuencia de aminoácidos.
• Están constituidas solamente por 20
diferentes alfa - aminoácidos.
• En las proteínas de los organismos todos
los aminoácidos son L.
• Los 20 aminoácidos no aparecen con la
misma frecuencia en las proteínas : los
más abundantes son Gly,Ala, Leu,Val,
Ser y Glu.

29. Estructura secundaria
• En 1930 Pauling comenzó
a estudiar los patrones
de difracción de rayos X
de aminoácidos y de
péptidos pequeños.
• La conformación y la
estabilidad de las
proteínas en el estado
funcional o nativo NO
dependen solamente de la
estructura primaria.
• Tipos: hélice α, hoja
plegada β (estabilizada
por enlaces de H entre
COO- y NH)

30. Hélice α
• Estructura muy frecuente en las proteínas
• Forma de espiral – “esqueleto” a derecha
• 3.6 residuos por vuelta
• Puentes de H intracatenarios: N-H y COO-
(4 aa)
• Avance de cada residuo por vuelta 0.15 nm
• Avance de la vuelta (en el eje) 0.54 nm
• Cadenas laterales hacia afuera de la helice.

31. Fig. 5.12b

33. Carácterísticas de las hélices
RESIDUO AVANCE AVANCE # ATOMOS
CLASE POR POR POR / VUELTA
VUELTA RESIDUO VUELTA
(nm) (nm)
Helice α 3.6 0.15 0.54 13
Helice 310 3.0 0.20 0.60 10
Helice π 4.4 0.12 0.528 16

34. Estructura secundaria
Hoja plegada beta
• Se forma cuando dos o más
cadenas polipeptídicas casi
completamente extendidas se
alinean lateralmente.
• Pueden tener dos tipos de
arreglo:
Hoja plegada beta paralela
Hoja plegada beta antiparalela

37. Estructura secundaria

38. Giros β
• 3-4 residuos por giro
• 2 residuos de estruct. contiguas
• El otro en el extremo del giro
• Permite acercamiento optimo
entre cadenas
• Puentes de H intracatenarios
• 4 tipos

39. Giros β

41. Estructura terciaria
Se encuentra estabilizada
por:
• Interacciones
hidrofóbicas.
• Fuerzas de van der
Waals.
• Puentes de hidrógeno.
• Enlaces iónicos. Insulina
• Enlaces disulfuro.

42. Estructura terciaria
Se localizan lejos del contacto con el
Leu, Ile, Val,
medio acuoso, esenciales para el
Met y Phe
mantenimiento de la estabilidad de la
proteína nativa.
Asp ,Glu , Lys, Se localizan en la superficie de la
His y Arg proteína en contacto con el agua.
Se localizan tanto en el interior como en
Ser, Asn, Gln, la superficie de la proteína globular, la
Thr y Tyr formación de enlaces de hidrógeno con
otros aminoácidos neutraliza su
polaridad.

43. Estructura terciaria
Reglas del plegamiento:
• Distribución particular de residuos
hidrofílicos e hidrofóbicos.
• Hojas beta en estructuras en barril.
• La estructura terciaria resulta de la
organización de estructuras secundarias
conectadas por giros o acodamientos.
• Se dan combinaciones de los motivos.

46. Estructura terciaria
Por que es importante el plegamiento?
• Porque el plegamiento determina la
estructura...
• ... Y la función de una proteína es
dependiente de su estructura!!
• Errores en el plegamiento
(estructura incorrecta) se asocia a
enfermedades como: Alzheimer,
fibrosis quística, enfermedad de las
vacas locas, etc.

47. Estructura cuaternaria
• Constituye el arreglo
espacial geométricamente
definido entre las
subunidades que componen
la proteína.
• Proteínas con masa superior
a 100 kD.
• Las subunidades pueden ser
idénticas o no.
• Posibilidad de regulación de
la acción de la proteína.
• Se estabiliza por fuerzas
débiles y en algunos casos Toxina del Antrax
por enlaces disulfuro.

48. Hemoglobina

51. Funciones

52. Defensa inmunológica
Presentación antigénica:
HLA-I y HLA-2
HLA-I

53. Defensa inmunológica
Anticuerpos (inmunoglobulinas)
Reconocimiento del antígeno
Tipos: IgA, IgG, IgM, IgE, IgD

56. Movimiento

57. Movimiento

58. Soporte y protección

59. Soporte y protección

60. Desnaturalización
• Pérdida de la estructura
natural o nativa y por tanto
de sus propiedades
específicas y función.
• Aumentos de temperatura.
• Valores extremos de pH.
• Solventes como alcohol o
urea.

62. Proteinograma