El documento resume las propiedades fundamentales de los aminoácidos, proteínas y enzimas. Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y existen 20 tipos diferentes. Las proteínas adoptan estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria y cumplen funciones estructurales, enzimáticas y otras en los seres vivos. Las enzimas son proteínas globulares que actúan como catalizadores biológicos acelerando las reacciones químicas a través de su centro activo.

1. AMINOÁCIDOS
aparecen por estructura
8 aa son clasificación
hidrólisis carbono central ESENCIALES
sólidos
protéica Cα para los
al que se le unen humanos
solubles en agua
grupo carboxilo
COOH
cristalinos
NH2
H
H - C - COOH baja masa
R grupo amino molecular
NH2
punto de fusión
elevado
radical R de
cadena lateral en función del

2. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
por la existencia del
Cα asimétrico
ESTEREOISOMERÍA ISOMERÍA ÓPTICA COMPORTAMIENTO
ANFÓTERO
forman desvían el plano de luz
Estereoisómeros polarizada pueden actuar como
ENANTIOMORFOS
con
ÁCIDOS BASES
distinta estructura
ESPACIAL dadores de H+ receptores de H+
aa + aa -
DEXTRÓGIROS LEVÓGIROS
son según el pH del medio, por
lo que presentan
imágenes espe-
culares entre sí efecto amortiguador
o tampón
aminoácidos D aminoácidos L : todos los aa protéicos son L
grupo amino a la grupo amino a la
derecha izquierda

3. FORMAS IÓNICAS DE LOS AMINOÁCIDOS
A pH 7 los aminoácidos se encuentran en forma de iones dipolares
NH3+
H - C –COO-
R

4. PROTEÍNAS
formadas por son son tienen son
las biomoléculas orgá- específicas
C, H, O, N
nicas más abundantes
gran variedad de
de los seres vivos
funciones biológicas
POLIPÉPTIDOS
es decir
polímeros lineales
formados por 20
AMINOÁCIDOS
unidos entre sí
por el
ENLACE PEPTÍDICO

5. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
PRIMARIA SECUNDARIA
es
es
el plegamiento en el
la secuencia de aa espacio más estable
en la cadena de la cadena
α -hélice lámina ß
y en cada proteína
varía plegamiento dextrógiro
de la cadena sobre sí fragmentos paralelos o
nº, tipo y orden misma con 3.6 aa por antiparalelos plegados en
de los aa vuelta zig-zag
se mantiene por
TERCIARIA se mantiene por
puentes de H
es puentes de H entre
cada 4 aa
segmentos contiguos
la que confiere a una
la disposición que adopta la proteína su actividad
estructura secundaria en biológica CUATERNARIA
el espacio
es
proteínas proteínas
globulares filamentosas
la disposición de subuni-
dades protéicas entre sí
que se mantienen por
uniones
entre los radicales R
Puentes de H, Puentes disulfuro
Interacciones iónicas e hidrofóbicas
Interacciones van der Waals

6. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
ESPECIFICIDAD CAPACIDAD SOLUBILIDAD DESNATURALIZACIÓN
AMORTIGUADORA
referida a que según su estructura
debido al terciaria pérdida de estructura
cada proteína realiza
una función exclusiva 2ª, 3ª, 4ª
comportamiento
proteínas fibrilares:
anfótero de los aa
insolubles en agua
cada especie posee debido a
algunas proteínas que
otras no tienen las proteínas neutralizan proteínas globulares: -aumento de tª
los cambios de pH solubles en agua -cambios de pH
del medio -compuestos
cada individuo posee
tóxicos
algunas proteínas que los aa apolares se sitúan en
otros no tienen el interior y los polares en
la periferia de la proteína y puede ser
esta propiedad se usa
para
reversible irreversible
estudios filogenéticos
y de parentesco
evolutivo RENATURALIZACIÓN

7. FUNCIONES LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURAL Constituyen estructuras celulares:
-proteínas de membrana
-proteínas del citoesqueleto, cilios, flagelos, ribosomas
-histonas de cromosomas
Proteínas que confieren elasticidad y resistencia:
-colágeno de tendones, huesos, cartílagos
-elastina de paredes de ciertos órganos
-queratina de pelos y uñas
ENZIMÁTICA Son los biocatalizadores de las reacciones químicas
HORMONAL Hormonas proteicas:
-insulina y glucagón que regulan los niveles de glucosa
-tiroxina del tiroides
-hormona del crecimiento
REGULADORA Proteínas que regulan la expresión de ciertos genes
HOMEOSTÁTICA Mantienen el equilibrio osmótico y ayudan a mantener el pH
DEFENSIVA -inmunoglobulinas que son anticuerpos
-trombina y fibrinógeno que forman coágulos
-mucinas que protegen las mucosas
-toxinas bacterianas y venenos de serpientes
TRANSPORTE -Permeasas de membrana plasmática
-hemoglobina: O2
-lipoproteínas : lípidos en sangre (colesterol)
-citocromos: electrones
CONTRÁCTIL actina y miosina musculares
RESERVA -ovoalbúmina de la clara de huevo
-gluten de la semilla del trigo
-caseína de la leche

8. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
2 tipos
HOLOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS
constituidas por constituidas por
aa aa
y un
GRUPO PROSTÉTICO
PROTEÍNAS PROTEÍNAS
FILAMENTOSAS GLOBULARES
grupo de naturaleza
no proteica
proteínas animales la mayoría son
insolubles en agua solubles en agua
COLÁGENOS HISTONAS
QUERATINAS GLUTENINAS CROMOPROTEÍNAS : HEMOGLOBINA, MIOGLOBINA
ELASTINAS ALBÚMINAS GLUCOPROTEÍNAS : forman el glucocálix
MIOSINAS GLOBULINAS
LIPOPROTEÍNAS : HDL, LDL
FOSFOPROTEÍNAS : CASEÍNA
NUCLEOPROTEÍNAS : forman la cromatina

9. ENZIMAS
son actúan como estructura propiedades
BIOCATALIZADORES
proteínas dos tipos
globulares porque
aceleran la velocidad
que presentan una
de las reacciones al
zona llamada E. estrictamente
disminuir su HOLOENZIMAS
proteicas
CENTRO
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN parte proteica parte no proteica
ACTIVO
llamada llamada
donde se unen las
moléculas reaccio- APOENZIMA COFACTOR
nantes llamadas
donde se encuentra con función
SUSTRATOS el centro activo catalítica
y pueden ser
iones moléculas
metálicos orgánicas
y son llamados
PROPIEDADES: específicas en cuanto a sustrato ya a las reacciones que catalizan
COENZIMAS
aceleran las reacciones químicas
no se consumen en las reacciones
funcionan como trans-
portadores de e- o de
grupos funcionales

10. MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA
las enzimas rebajan la la reacción enzimática ocurre en
3 etapas
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
que es la 1- unión del sustrato a la enzima
formando el complejo enzima-sustrato
energía que hay que
suministrar a un
reactivo para que
E+S ES E+P 2- el cofactor realiza la reacción y se
ocurra una reacción
obtiene el producto final
3-el producto se libera del centro activo
y el enzima queda libre

11. CENTRO ACTIVO
región de la enzima que se une al sustrato
parte muy estructura tridimensional formada por aa
pequeña en forma de cavidad
de fijación catalizadores
transforman el
se unen al S
S en P
ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS
3 grados MODELOS DE ACCIÓN ENZIMÁTICA
absoluta de grupo de clase
DE COMPLEMENTARIEDAD
(llave-cerradura)
la E solo actúa la E actúa sobre
sobre un S un tipo de enlace
la E reconoce
un grupo de
moléculas DE AJUSTE INDUCIDO

12. FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CONCENTRACIÓN TEMPERATURA pH INHIBIDORES
DE SUSTRATO
existe una tª óptima existe un pH óptimo
cuando hay poco S, en la que la actividad en el que la actividad
la V es proporcional enzimática es enzimática es
a la concentración de máxima máxima
S pues hay E libre la inhibición enzimática puede ser
inhibición reversible inhibición irreversible
si hay mucho S,
la V es independiente el I se une a la E alterando
del S pues la E está la E recupera su actividad su estructura de forma
saturada por éste una vez eliminado el I permanente
inhibición inhibición NO
COMPETITIVA COMPETITIVA
el I se une al el I se une a la E en
centro activo una zona distinta