Este documento presenta una guía temática para el examen de admisión del área de Ciencias Naturales y de la Salud de la Benemérita Universidad Autónoma de Puebla (BUAP) para el año 2015. Incluye una introducción sobre las carreras pertenecientes a este área y la descripción de la prueba de admisión. Además, proporciona un extenso temario con los contenidos que cubrirá el examen en las materias de Biología, Química, Física y Matemáticas. Finalmente, incl

1. ASESORIAS BUAP 2015
ASESORIAS PARA EL EXAMEN
DE ADMISION BUAP 2015
GUIA TEMÁTICA
Prueba de Área por Conocimiento
Naturales y de la Salud
Admisión 2015

2. ADMISION 2015
BENEMÉRITA UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE PUEBLA
GUÍA TEMÁTICA DEL ÁREA DE CIENCIAS NATURALES Y DE SALUD
1
Ciencias Naturales y de Salud 2015.

3. ÁREA DE CIENCIAS NATURALES Y DE SALUD
INTRODUCCIÓN
El propósito de este temario es proveer información que contribuya a la preparación
del aspirante para presentar el examen del área de Ciencias Naturales y de Salud.
Carreras del área:
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
MEDICINA
MEDICINA FAMILIAR Y COMUNITARIA (TEZIUTLÁN)*
BIOMEDICINA
FISIOTERAPIA
NUTRICIÓN CLÍNICA
NUTRICIÓN CLÍNICA (TEZIUTLÁN)*
MEDICINA (TEHUACÁN)
PROFESIONAL ASOCIADO EN IMAGENOLOGÍA
ESTOMATOLOGIA
ESTOMATOLOGIA (TEHUACÁN)
ESTOMATOLOGIA (TEZIUTLÁN)
ENFERMERÍA
ENFERMERÍA (TETELA DE OCAMPO)
BIOLOGÍA
BIOTECNOLOGÍA
QUÍMICO FARMACOBIÓLOGO
QUÍMICA
FARMACIA
INGENIERÍA AGROHIDRÁULICA(TEZIUTLÁN)
INGENIERÍA AGRONÓMO ZOOTECNISTA (TLATLAUQUITEPEC)
MEDICINA VETERINARIA Y ZOOTECNIA (TECAMACHALCO)
INGENIERÍA AGROFORESTAL (TETELA DE OCAMPO)
2
Ciencias Naturales y de Salud 2015.

4. Materias Número de
ejercicios
Biología
Química
Física/Matemáticas
Total
37
18
15
70
Partes Número
de
ejercicios
Tiempo
límite
(minutos)
I
II
III
Total
37
18
15
70
45
25
20
90
Prueba de Ciencias Naturales y de la Salud
DESCRIPCIÓN DE LA PRUEBA
La Prueba de Ciencias Naturales y de la Salud es un instrumento de evaluación
diseñado para medir el conocimiento básico en ciencias exactas que poseen los
alumnos de Preparatoria aspirantes a carreras del área de Ciencias Naturales y de
Salud.
La Prueba consiste de 70 ejercicios de selección múltiple de las siguientes
materias: Biología, Química, Física, y Matemática. Estos ejercicios están
relacionados con los diferentes niveles del conocimiento, tales como,
memorización, comprensión, aplicación y análisis. Además, se incluyen ejercicios
para probar competencias en resolución de problemas en los que se destaca la
aplicación práctica de las ciencias naturales y de la salud. En la Tabla 1 se
presenta la cantidad de ejercicios correspondientes a cada materia.
Tabla 1 - Distribución de los ejercicios por materias
La Prueba tiene tres partes y los alumnos cuenta con un total de 90 minutos para
contestar los ejercicios. En la tabla 2 aparece la estructura de la Prueba.
Tabla 2 – Distribución de los ejercicios por partes
3
Ciencias Naturales y de Salud 2015.

5. TEMARIO
BIOLOGÍA
I. TEORIAS DEL ORIGEN DE LA VIDA
A. Vitalismo
B. Creacionismo
C. Generación Espontánea
D. Materialismo, Mecanicismo
E. Panspermia
F. Teoría Físico-Química
G. Planteamiento de la Teoría de Oparin
II. BIOMOLÉCULAS
 Elementos biogenésicos



Bioelementos primarios o principales
Bioelementos secundarios
Oligoelementos
 Biomoléculas inorgánicas


Agua
Sales minerales
 Biomoléculas orgánicas



Aminoácidos
Proteínas
Biocatalizadores
a) Funcionamiento
 Carbohidratos
 Clasificación
 Lípidos


Clasificación
Esteroides y hormonas esteroideas
 Vitaminas


Hidrosolubles
Liposolubles
 Nucleótidos y ácidos nucleicos


ADN
ARN
4
Ciencias Naturales y de Salud 2015.

6. III. LA CÉLULA










Componentes celulares
Sistemas membranosos
Sistemas no membranosos
Organelos celulares
Respiración
Respiración anaerobia
Fermentación láctica
Fermentación alcohólica
Respiración aerobia
Ciclo de Kebs
 Síntesis de proteínas


Transcripción y síntesis de ARM
Traducción. Síntesis de proteínas
 División celular


Mitosis
Meiosis
IV. HUMANO HEREDITARIA
 Genética


Leyes de Mendel
Mutaciones
 Anatomía y Fisiología Humana
 Sistema tegumentario
a) Anexos
b) Funciones


Sistema esquelético
a) Estructura
b) Funciones
Sistema digestivo
a) Estructura
b) Funciones
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Ciencias Naturales y de Salud 2015.

7. 

Sistema respiratorio
a) Estructura
b) Funciones
Sistema circulatorio
a) Estructura
b) Funciones
V. EVOLUCIÓN Y MEDIO AMBIENTE
 Evolución


Teoría de la evolución (Charles Darwin)
Teoría sintética de la evolución
 Biodiversidad
 Virus
a. Estructura
b. Clasificación
c. Replicación
 Reino Monera
a. Estructura interna
b. Formas
 Reino Protista
a. Clasificación
b. Importancia
 Reino Fungi:
a. Importancia
 Reino animal
a. Características únicas del phylum
1. platelminto
2. nematodo,
3. artrópodo,
4. cordados (vertebrados)
 Ecología




Definición
Concepto ecosistema
Estudio ecosistema
Relaciones inter e intraespecie
1. Parasitismo
2. Depredación
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Ciencias Naturales y de Salud 2015.

8. QUÍMICA
VI. ELEMENTOS QUÍMICOS
o Estructura atómica
 Electrones
 Núcleo atómico
o Clasificación periódica
 Metales,
 No-metales
 Metaloides
o
o
o
o
o
Propiedades periódicas
Radio atómico
Afinidad electrónica
Potencial de ionización
Electronegatividad
VII. COMPUESTOS QUÍMICOS
 Formación de compuestos químicos
a. Tipos de enlaces en los compuestos químicos
b. Formulación de los compuestos químicos
c. Nomenclatura de compuestos orgánicos e inorgánicos
d. Reacciones y ecuaciones químicas
VIII. SISTEMAS DISPERSOS
 Dispersiones coloidales
 Disoluciones
 Potencial de hidrógeno (pH)
FÍSICA / MATEMÁTICA
IX. CONCEPTOS FUNDAMENTALES DE FÍSICA
 Cinemática
1. Punto o cuerpo de referencia
2. Distancia y desplazamiento
3. Aceleración
4. Movimiento vertical
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Ciencias Naturales y de Salud 2015.

9. 
a.
b.
c.
d.
e.
f.
g.

a.
b.
c.
d.
e.
Dinámica
Fuerza
Leyes de Newton
Masa
Peso
Diagrama de fuerzas
Ley de Gravitación Universal
Cantidad de movimiento
Energía
Energía cinética
Energía potencial gravitatoria
Colisiones elásticas
Principios de conservación de la cantidad de movimiento
Principios de conservación de la energía
 Termodinámica
1. Temperatura
2. Calor
3. Propagación del calor
X. CONCEPTOS FUNDAMENTALES DE MATEMÁTICAS

a.
b.
c.
d.
Números reales
Combinación de operaciones con fracciones
Conversión de fracciones decimales
Razones y proporciones
Regla de 3 simple, directa o inversa
 Productos notables y factorización
a. El cuadrado de un binomio
b. La factorización de un trinomio cuadrado perfecto
 Exponentes
a. Exponentes enteros
b. Leyes de exponentes
 Funciones
a. Parejas ordenadas en un plano cartesiano
 Ecuaciones de primer grado
a. Resolución de ecuaciones de primer grado con una incógnita.
8
Ciencias Naturales y de Salud 2015.

10. 9
Ciencias Naturales y de Salud 2015.

11. 10
Ciencias Naturales y de Salud 2015.

12. 11
Ciencias Naturales y de Salud 2015.

13. PCCNS
(Ciencias Naturales
y de la Salud)
10 ejercicios
# Clave
1 A
2 D
3 D
4 C
5 D
6 B
7 B
8 E
9 D
10 B
Relación de Respuestas Correctas (Clave)
para los ejercicios de práctica.
12
Ciencias Naturales y de Salud 2015.

15. CAPÍTULO XIV
Mecanicismo y Materialismo
n el orden llamado «científico», el primer producto del racionalismo fue
el mecanicismo cartesiano; el materialismo había de llegar más tarde,
puesto que, como ya hemos explicado, tanto la doctrina como su denomina-
ción datan en realidad del siglo XVIII; por otra parte, cualesquiera fueran las
intenciones del propio Descartes (y, de hecho, se han podido deducir buen nú-
mero de ideas de él por el procedimiento de llevar al límite sus consecuencias
lógicas originándose así un cierto número de teorías harto contradictorias) exis-
te entre uno y otro una filiación directa. A este respecto no es del todo inútil
recordar que, si bien las antiguas concepciones atomistas como las de Demócri-
to y sobre todo la de Epicuro pueden ser consideradas como mecanicistas, por
ser estos autores los únicos «precursores» de la Antigüedad de los que los mo-
dernos pueden considerarse herederos con cierto fundamento, a menudo se
pretende erróneamente convertirles en defensores de una primera formulación
del materialismo por implicar éste de manera fundamental la noción de «mate-
ria» utilizada por los físicos modernos y que en esta época todavía no había vis-
to la luz. La verdad es que el materialismo representa sencillamente una de las
dos mitades del dualismo cartesiano, precisamente aquélla a la que su autor ha-
bía aplicado la concepción mecanicista; bastaba a partir de este momento con
despreciar o negar la mitad restante o, lo que es lo mismo, con pretender reducir
a ésta la realidad entera para que el materialismo surgiese de forma natural.
E

16. Contra Descartes y sus principios, Leibniz ha demostrado correctamente
la insuficiencia de una física mecanicista que, por su propia naturaleza, no
puede dar cuenta sino de la apariencia exterior de las cosas y resulta de todo
punto incapaz de explicar cualquier elemento de su verdadera esencia; así, po-
dría decirse que el mecanicismo sólo tiene un valor «representativo» y en modo
alguno explicativo; mas, ¿no es éste exactamente el caso en el que se encuentra
toda la ciencia moderna? Así ocurre en un ejemplo tan sencillo como el del
movimiento, no obstante ser éste uno de esos fenómenos que, por excelencia,
suelen considerarse como susceptibles de una explicación mecánica; tal expli-
cación, dice Leibniz, no es válida más que en la medida en que no se considere
en el movimiento nada más que un cambio de situación y, a este respecto,
cuando cambia la situación respectiva de dos cuerpos, lo mismo da decir que el
primero se desplaza respecto al segundo o bien que el segundo lo hace respecto
al primero, pues en el proceso hay una perfecta reciprocidad; mas algo comple-
tamente diferente ocurre cuando se toma en consideración la razón del movi-
miento, pues, dado que esta razón sólo reside en uno de los cuerpos, éste será el
único del que podrá decirse que se mueve mientras que el otro sólo desempeña
en el cambio considerado un papel puramente pasivo; mas esto es algo que es-
capa por completo a las consideraciones de orden mecánico y cuantitativo. En
definitiva, el mecanicismo se limita, pues, a ofrecer una simple descripción del
movimiento, tal como aparece exteriormente, resultando incapaz de compren-
der su razón y por tanto de expresar ese aspecto esencial o cuantitativo que
únicamente puede suministrar su verdadera explicación; con mayor motivo
ocurrirá lo mismo en cualquier otra cuestión más compleja y en la que predo-
mine más la cualidad sobre la cantidad; una ciencia constituida así no podrá,
por tanto, tener ningún valor de conocimiento efectivo incluso en cuanto con-
cierne al ámbito relativo y limitado en el que se ve encerrada.
RENÉ GUÈNON
2

17. Sin embargo, Descartes ha querido aplicar a todos los fenómenos del
mundo corpóreo una concepción tan notoriamente insuficiente, dado que pre-
tendía reducir toda la naturaleza de los cuerpos a la mera extensión enfocándo-
la, por añadidura, desde un punto de vista cuantitativo; ya entonces, al igual
que los mecanicistas más recientes y que los mismos materialistas, no hacía
ninguna diferencia entre los cuerpos llamados «inorgánicos» y los seres vivien-
tes. Aludimos a los seres vivientes y no sólo a los cuerpos organizados porque el
propio ser se ve aquí reducido a su cuerpo en virtud de la famosa teoría carte-
siana de los «animales-máquinas», que seguramente constituye uno de los pro-
ductos más absurdos engendrados por el espíritu sistemático; sólo al considerar
al ser humano se cree obligado Descartes, en su física, a especificar que alude
simplemente al «cuerpo del hombre», y ¿qué valor puede tener en realidad esta
restricción cuando, por hipótesis, todo lo que ocurre en el cuerpo humano se-
guiría ocurriendo igual si estuviese el «espíritu» ausente de él? En efecto, el ser
humano, por este mismo dualismo, se ve cortado en dos partes que no llegan a
reunirse y que no pueden formar un compuesto real ya que, al ser imaginadas
como absolutamente heterogéneas, en modo alguno pueden entrar en comuni-
cación, de manera que toda acción efectiva de una de ellas sobre la otra resulta
por ello imposible. Además, se ha pretendido explicar mecánicamente todos los
fenómenos que se producen en los animales, incluidas aquellas manifestaciones
cuyo carácter es más obviamente psíquico; podemos, por tanto, preguntarnos
por qué no habría de ocurrir lo mismo en el hombre y también si no está per-
mitido menospreciar la otra vertiente del dualismo como si en nada contribuye-
se a la explicación de las cosas; de esto a considerarlo como una complicación
inútil y a tratarlo como si no existiese de hecho para negarlo sencillamente des-
pués no hay demasiada distancia, sobre todo para unos hombres cuya atención
se vuelve continuamente y por entero hacia el ámbito sensible, como es el caso
MECANICISMO Y MATERIALISMO
3

18. de los occidentales de nuestro tiempo; esta es la forma en que la física mecani-
cista de Descartes se veía abocada indefectiblemente a preparar el camino al
materialismo.
Teóricamente, la reducción de todas las cosas a lo cuantitativo se había
operado ya en todo lo que pertenece en rigor al orden corpóreo, en la medi-
da misma que la propia constitución de la física cartesiana implicaba la posi-
bilidad de tal reducción; sólo restaba extender esta concepción al conjunto de
la realidad tal como entonces se comprendía, mientras que, según los princi-
pios del racionalismo, ésta, por otra parte, quedaba restringida a la existencia
individual como único ámbito posible. Partiendo del dualismo, esta opera-
ción necesariamente debía presentarse como una reducción del «espíritu» a
la «materia», consistente en incluir en ella exclusivamente cuanto Descartes
había incluido en uno u otro de los términos con el fin de poder reducirlo to-
do a la cantidad por igual; así, tras haber relegado hasta cierto punto el as-
pecto esencial de las cosas «más allá de las nubes», ello suponía su completa
supresión de forma tal que no volviese a ser considerada y admitida más que
su faceta substancial, por ser a estos dos aspectos a los que corresponden res-
pectivamente el «espíritu» y la «materia» y a pesar de ofrecer una imagen
considerablemente empequeñecida y deformada de ambos conceptos. Des-
cartes había incluido en el ámbito cuantitativo la mitad del mundo tal como
él lo concebía y es posible incluso que ésta fuese la mitad más significativa en
su opinión, pues en el fondo de su pensamiento y fueran cuales fuesen las
apariencias, su deseo fundamental era el de ser un físico; a su vez, el materia-
lismo pretendió integrar en dicho ámbito al mundo entero; por consiguiente,
en lo sucesivo sólo le restaba esforzarse en elaborar efectivamente esta reduc-
ción por medio de una serie de teorías cada vez más apropiadas a este fin, y
RENÉ GUÈNON
4

19. esta era la tarea a la que debía consagrarse toda la ciencia moderna aun en el
caso de no declararse abiertamente materialista.
Y es que, además del materialismo explícito y formal también existe lo
que puede llamarse un materialismo de hecho cuya influencia llega mucho más
lejos, pues muchas gentes que no se toman en modo alguno por materialistas se
comportan prácticamente como tales en todas las circunstancias; en definitiva,
existe entre estos dos materialismos una relación bastante similar a la que se
establece, como decíamos antes, entre el racionalismo filosófico y el vulgar, sal-
vo en el hecho de que el simple materialista práctico generalmente no reivindi-
ca esta etiqueta, llegando incluso a protestar si se le aplica, mientras que el ra-
cionalista vulgar, aunque sea el hombre más ignorante de la filosofía, se apresu-
ra a proclamarse como tal al tiempo que se adorna orgullosamente con el más
bien irónico título de «libre pensador», paradójico si se considera que en reali-
dad no es más que el esclavo de todos los prejuicios corrientes de su época. Sea
como fuere, al igual que el racionalismo vulgar es el producto de la difusión del
racionalismo filosófico entre el «gran público», con todo lo que supone forzo-
samente el hecho de ser puesto «al alcance de todo el mundo», también es el
materialismo propiamente dicho el que se encuentra en el punto de partida del
materialismo de hecho, en la medida misma que ha sido él el agente de este es-
tado de ánimo general contribuyendo eficazmente a su formación; por supues-
to la totalidad del problema se explica siempre en definitiva por el desarrollo de
idénticas tendencias constitutivas del substrato del espíritu moderno. Es eviden-
te que un sabio, en el sentido que actualmente se da a la palabra, aun cuando
no haga profesión de fe de materialismo, se verá tanto más influenciado por él
cuanto que toda su educación específica esté orientada en dicho sentido; inclu-
so si, como suele ocurrir, este sabio cree que no carece de «espíritu religioso»,
MECANICISMO Y MATERIALISMO
5

20. siempre encontrará un medio de separar tan completamente su religión de su
actividad científica que su obra no se distinguirá en nada de la realizada por el
materialista más consumado, y que desempeñará así su papel, tan bien como
pueda hacerlo este último, en la «progresista» construcción de la ciencia más
exclusivamente cuantitativa y más groseramente material que es posible imagi-
nar; esta es la forma en que la acción antitradicional consigue utilizar en su be-
neficio incluso a aquellos que, por el contrario, deberían lógicamente ser sus
adversarios, si la desviación de la mentalidad moderna no hubiese generado
unos seres repletos de contradicciones e incapaces incluso de darse cuenta de
ello. También en esto la tendencia a la uniformidad encuentra su realización ya
que todos los hombres llegan prácticamente a pensar y actuar de un modo
idéntico y que lo que les hace diferentes, a pesar de todo, no tiene más que un
mínimo de influencia efectiva y no se traduce exteriormente en nada real; así
suele ocurrir que, en un mundo como este, salvo muy escasas excepciones, un
hombre que se declara cristiano no deje de comportarse de hecho como si no
hubiera ninguna realidad fuera de la mera existencia corpórea, y un sacerdote
que cultive la «ciencia» no difiera gran cosa de un universitario materialista;
cuando se ha llegado a este punto, ¿pueden todavía evolucionar las cosas antes
de que el punto más bajo de la «bajada» sea finalmente alcanzado?
RENÉ GUÈNON
6

21. 1. ORIGEN PREBIÓTICO
1.1 Panspermia, origen extraterrestre de la vida
La Teoría de la Panspermia afirma que la vida aparecida en la Tierra no surgio aqui,
sino en otros lugares del Universo, y que llego a nuestro planeta utilizando los
meteoritos y los asteroides como forma de desplazarse de un planeta a otro. Dicha teoría
parece confirmada en algunos puntos, si tenemos en cuenta que los componentes que
componen las formas de vida que nosotros conocemos (las basadas en la química del
carbono) se pueden encontrar en muchos lugares del Universo.
La Panspermia puede ser de 2 tipos:
-Panspermia interestelar. El intercambio de formas de vida se producen entre sistemas
solares.
-Panspermia interplanetaria. El intercambio de formas de vida se producen entre
planetas pertenecientes al mismo sistema solar.
1.2 Teoría de Oparin
Su hipótesis basándose en la posibilidad de que se hubieran producido reacciones
químicas espontáneas entre los componentes de la atmósfera primitiva, de las cuales
pudieron formarse en sustancias orgánicas. Las fuentes para producir estas energías
serían:
- Descargas eléctricas producidas en las numerosas tormentas que debieron tener
lugar al existir mucho vapor de agua
- Las radiaciones del sol serían muy intensas al no existir capa de ozono
- La energía geotérmica procedente de la actividad volcánica
El vapor de agua se condensó, al descender la temperatura y se produjeron lluvias
torrenciales, que originaron los océanos primitivos, en los que reacciones químicas
dieron lugar a compuestos orgánicos simples. Luego todas las moléculas se irían
acumulando progresivamente y formarían lo que Oparin denominó sopa o caldo
primitivo, que constituirían mares cálidos con materia orgánica. Los compuestos
debieron aislarse del medio y formaron unas estructuras que se denominaron
coacervados.
La última condición necesaria para que se originara un sistema biológico sería la
capacidad de reproducirse. El primer sistema físico-químico estable y autoreplicable se
denominó progenota, que es el origen de todas las células.
CHARLES DARWIN
La contribución de Charles Darwin a los conocimientos científicos fue doble: presentó
las pruebas para demostrar que la evolución había ocurrido, a la vez que formuló una
teoría, la de la selección natural, para explicar el mecanismo de la evolución. Darwin
entendió que toda población consiste de individuos ligeramente distintos unos de otros
La explicación propuesta por Darwin y Wallace respecto a la forma en que ocurre la
evolución, puede resumirse en la forma siguiente:

22. - La posibilidad de variación es característica de todas las especies de animales y
plantas. Darwin y Wallace suponían que la variación era una de las propiedades innatas
de los seres vivos. Hoy sabemos distinguir las variaciones heredadas de las no
heredadas. Sólo las primeras, producidas por mutaciones, son importantes en la
evolución.
- De cualquier especie nacen más individuos de los que pueden obtener su alimento y
sobrevivir. Sin embargo, como el número de individuos de cada especie sigue más o
menos constante bajo condiciones naturales, debe deducirse que perece un porcentaje de
la descendencia en cada generación. Si la descendencia de una especie prosperara en su
totalidad, y sucesivamente se reprodujera, pronto avasallaría cualquiera otra especie
sobre la Tierra.
- Sentado que nacen más sujetos de los que pueden sobrevivir, tiene que declararse una
lucha por la existencia, una competencia en busca de espacio y alimento. Esta lucha es
directa o indirecta, como la de los animales y vegetales para sobrevivir ante condiciones
de falta de agua o de bajas temperaturas o a otras condiciones desfavorables del medio
ambiente.
- Aquellas variaciones que capacitan mejor a un organismo para sobrevivir en un medio
ambiente dado favorecerán a sus poseedores sobre otros organismos menos bien
adaptados. Las ideas de la "lucha por la supervivencia" y "supervivencia del más apto"
son la esencia de la teoría de la selección natural, de Darwin y Wallace.
- Los individuos supervivientes originarán la siguiente generación, y de este modo se
transmiten variaciones "aventajadas" a la siguiente generación y a la siguiente.
TEORÍA ENDOSIMBIÓTICA
La teoría endosimbiótica fue popularizada por Lynn Margulis en 1967, quien describió
el origen simbiogenético de las células eucariotas.
La teoría endosimbiótica explica que algunos orgánulos propios de las células
eucariotas, habrían tenido su origen en organismos procariotas que después de ser
englobados por otro microorganismo habrían establecido una relación endosimbiótica
con éste.
DEL FIJISMO AL EVOLUCIONISMO
El fijismo o teoría fijista es una creencia que sostiene que las especies actualmente
existentes han permanecido básicamente invariables desde la Creación. Las especies
serían, por tanto, inmutables, tal y como fueron creadas. Los fósiles serían restos de los
animales que perecieron en los diluvios bíblicos o bien caprichos de la naturaleza.
El fijismo describe la naturaleza en su totalidad como una realidad definitiva, inmutable
y acabada.

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LQHVWDEOHV VH GHVWUXLUtDQ PLHQWUDV TXH RWUDV FRPR DPLQRiFLGRV
D]~FDUHV iFLGRV JUDVRV DOFRKROHV DGHKtGRV WHUSHQRV RWURV VHUtDQ
HVWDEOHV SHUGXUDUtDQ HVWH KHFKR IXH GHPRVWUDGR SRU 0LOOHU 8UH
HQ HO ODERUDWRULR

34. /DV PROpFXODV PiV SHVDGDV FDHQ SRU VX SHVR D ORV PDUHV
SULPLWLYRV GRQGH VXIUHQ OD SROLPHUL]DFLyQ FUHDQ SROtPHURV
SURWHtQDV iFLGRV QXFOHLFRV JO~FLGRV«

35. TXH FRQVWLWXHQ HO FDOGR R
VRSD SULPLWLYR
(VWDV PDFURPROpFXODV VH DJUXSDQ HQ SHTXHxDV JRWDV TXH VRQ
FDSDFHV GH LQWHUFDPELDU PDWHULD HQHUJtD FRQ HO PHGLR
FRQYLUWLpQGRVH DVt HQ SURWRELRQWHV X RUJDQLVPRV SULPLWLYRV TXH VH
DOLPHQWDQ GH OD VRSD SULPLWLYD SHUR TXH
x 7LHQHQ TXH YLYLU HQ HO IRQGR GH ODV DJXDV R EDMR URFDV GH FRVDV
SDUD SURWHJHUVH GH OD UDGLDFLyQ XOWUDYLROHWD
x 'HVDUUROOD PHFDQLVPRV UHSURGXFWLYRV SDUD DVHJXUDU OD
GHVFHQGHQFLD SDUHFH VHU TXH IXH XQD PROpFXOD GH $51

36. +D GLVSDULGDG GH FULWHULRV HQ FXDQWR D OD DSDULFLyQ GH OD
FDSDFLGDG UHSURGXFWRUD DVt
D 2SDUtQ 3URSRQH TXH HO SURERWLRQWH HV HO SULPHUR HQ IRUPDUVH
HVWH DGTXLULUi SRVWHULRUPHQWH OD FDSDFLGDG UHSURGXFWRUD
E +DOGDQH 3URSRQH OD KLSyWHVLV GHO JHQ GHVQXGR LQGLFDQGR TXH
SULPHUR VH IRUPD HO $51 HO FXDO DJOXWLQD DO UHVWR GH ODV
PDFURPROpFXODV SDUD IRUPDU HO SURWRELRQWH HV OD WHRUtD PiV
DFHSWDGD

37. /D HYROXFLyQ GHO SURWRELRQWH RULJLQD OD SULPHUD FpOXOD TXH
UHDOL]D ODV WUHV IXQFLRQHV YLWDOHV GH QXWULFLyQ UHODFLyQ
UHSURGXFFLyQ (VWD FpOXOD VHUtD XQ SURFDULRWD KHWHUyWURIR DQDHURELR
TXH VH DOLPHQWDED GHO PHGLR
/D SREODFLyQ GHO SURFDULRWD DXPHQWy FRPHQ]y D HVFDVHDU HO
DOLPHQWR SURGXFLpQGRVH OD SULPHUD FULVLV HFROyJLFD $OJXQRV
DSUHQGHQ D DWDFDU D VXV VHPHMDQWHV DSDUHFLHQGR DVt ORV FDUQtYRURV
SHUR HO DOLPHQWR VHJXtD HVFDVHDQGR DOJXQRV GH HVWRV DSUHQGLHURQ D
XVDU OD OX] PHGLDQWH OD FORURILOD FUHiQGRVH DVt ORV SULPHURV
SURFDULRWDV DXWyWURIDV TXH SURGXFtDQ PDWHULD RUJiQLFD D SDUWLU GH
PDWHULD LQRUJiQLFD SHUR TXH HOLPLQDEDQ R[tJHQR FRPR SURGXFWR
UHVLGXDO HO FXDO DO DFXPXODUVH HQ OD DWPyVIHUD WUDQVIRUPy OD
DWPyVIHUD UHGXFWRUD HQ R[LGDQWH SURGXFLpQGRVH DVt OD VHJXQGD

38. ,(6 %$55,2 /25$1$ 7(0$ (92/8,Ð1
)8(1/$%5$'$ 3iJLQD 3HGUR RERV
FULVLV HFROyJLFD $OJXQDV DSUHQGLHURQ D XVDU HO R[tJHQR HQ VX SURSLR
EHQHILFLR FUHiQGRVH DVt ODV KHWHUyWURIDV DHURELDV
/D DSDULFLyQ GH HXFDULRQWHV VH H[SOLFD SRU GRV WHRUtDV
x $XWyJHQD 6XSRQH OD IRUPDFLyQ GHO HXFDULRWD SRU HYROXFLyQ GH
ORV SURFDWLRWDV
x (QGRVLPELRQWH 6XSRQH OD IRUPDFLyQ GHO HXFDULRWD SRU
DVRFLDFLyQ GH ORV SURFDWLRWDV DQFHVWUDOHV (V GHFLU TXH ODV
PLWRFRQGULDV ORV FORURSODVWRV VRQ HQ VX RULJHQ RUJDQLVPRV
SURFDULRWDV LQGHSHQGLHQWHV TXH VH DVRFLDURQ VLPELyQWLFDPHQWH
HQWUH Vt SHUGLHURQ VX LQGLYLGXDOLGDG (VWD WHRUtD HV OD PiV
DFHSWDGD FRPSUREiQGRVH TXH HVWRV RUJiQXORV SRVHHQ XQ
FURPRVRPD FLUFXODU $51 SURWHtQDV LQGHSHQGLHQWHV D ORV GH OD
FpOXOD HQ OD TXH VH HQFXHQWUDQ DGHPiV GH SRVHHU ULERVRPDV
FRQ YHORFLGDG GH VHGLPHQWDFLyQ 6 FRPR ORV SURFDULRWDV
DFWXDOHV

39. HQ OXJDU GH 6 FRPR ORV HFXDULRWDV DFWXDOHV

40. /D IRUPDFLyQ GH ORV SOXULFHOXODUHV VH H[SOLFD R ELHQ SRU IXVLyQ
GH HXFDULRWDV XQLFHOXODUHV LQGHSHQGLHQWHV R ELHQ SRU GLYLVLyQ P~OWLSOH
GHO Q~FOHR SRVWHULRU WDELFDFLyQ
/D IRUPDFLyQ GH YLUXV VH H[SOLFD SRU OD DGDSWDFLyQ GH
SURFDULRWDV D OD YLGD SDUiVLWD

41. 7HRUtD GH 3DQVSHUPLD ([SOLFD HO RULJHQ GH OD YLGD HQ HO SODQHWD
GHELGR D HVSRUDV H[WUDWHUUHVWUHV TXH OOHJDQ D OD 7LHUUD GHVGH HO
HVSDFLR
%

42. 7(25Ì$6 62%5( /$ (92/8,Ð1
7LHQHQ SRU REMHWR HO HVWXGLR GH ODV FDXVDV GH ORV FDPELRV WHPSRUDOHV
GH ORV RUJDQLVPRV HV GHFLU LQWHQWDQ H[SOLFDU
x /D HVSHFLDFLyQ
x /D FUHDFLyQ GH QXHYRV WLSRV GH RUJDQL]DFLyQ
x /D DSDULFLyQ GH DGDSWDFLRQHV
/DV SULQFLSDOHV WHRUtDV HYROXWLYDV VH FODVLILFDQ HQ
)LMLVWDV
6RQ ODV TXH LQGLFDQ TXH ODV HVSHFLHV VRQ LQPXWDEOHV GHVGH VX FUHDFLyQ
HV GHFLU VRQ FUHDFLRQLVWDV )XH GHIHQGLGD SRU /LQQHR XYLHU TXLHQ LQGLFy
TXH ODV HVSHFLHV SRVHHQ LQGLYLGXRV TXH SURFHGHQ XQRV GH RWURV HV GHFLU TXH
VH SDUHFHQ D VXV SDGUHV XYLHU SRVWXOy OD WHRUtD GH ODV FUHDFLRQHV
VXFHVLYDV LQWHUFDODGDV FRQ OD LQFLGHQFLD GH FDWDFOLVPRV TXH GHVWUXHQ WRGD
OD YLGD SUHH[LVWHQWH SRU OR TXH 'LRV FUHD RWURV VHUHV YLYRV QXHYRV WDPELpQ
VH OODPDQ FDWDVWURILVWDV

43. (YROXFLRQLVWDV
6XSRQHQ TXH ORV VHUHV YLYRV SURFHGHPRV GH XQ DQWHSDVDGR FRP~Q TXH
KD VXIULGR FDPELRV FRQ HO WLHPSR GHELGR D GLYHUVRV IDFWRUHV HYROXWLYRV TXH

44. ,(6 %$55,2 /25$1$ 7(0$ (92/8,Ð1
)8(1/$%5$'$ 3iJLQD 3HGUR RERV
KDQ REOLJDGR D OD IRUPDFLyQ GH QXHYDV HVSHFLHV D OD DSDULFLyQ GH QXHYRV
WLSRV GH RUJDQL]DFLyQ 3DUD H[SOLFDU ODV FDXVDV TXH SURYRFDQ HO FDPELR VH
KDQ GDGR GLYHUVDV WHRUtDV
/DPDUFNLVPR
)XH GDGD SRU /DPDUFN SDUD pO HO PRWRU GH OD HYROXFLyQ HV OD
DGDSWDFLyQ DO PHGLR 6XSRQH TXH WRGRV ORV RUJDQLVPRV WLHQGHQ D XQD
PDRU FRPSOHMLGDG HVWUXFWXUDO VXSRQH
D 8QD HVSHFLH SURFHGH GH RWUD SRU FDPELR HQ OD SULPHUD
E (V HO PHGLR OD FDXVD GHO FDPELR HQ OD HVSHFLH SULPHUD TXH KDFH
DSDUHFHU FDUDFWHUHV TXH QR HVWDEDQ DQWHV FDUiFWHU DGTXLULGR

45. (V
GHFLU OD IXQFLyQ FUHD HO yUJDQR
F (O FDUiFWHU DGTXLULGR FRPR FRQVHFXHQFLD GH XQD DGDSWDFLyQ DO
PHGLR VH WUDQVPLWH D OD GHVFHQGHQFLD
(VWD WHRUtD HVWi KR WRWDOPHQWH GHVHFKDGD D TXH ORV FDUDFWHUHV
DGTXLULGRV QR VH KHUHGDQ FRPR VDEHPRV SRU JHQpWLFD

46. 7HRUtD GH OD VHOHFFLyQ QDWXUDO
)XH GDGD SRU 'DUZLQ :DOODFH GH IRUPD LQGHSHQGLHQWH SDUD HOORV
OD FDXVD R PRWRU GH OD HYROXFLyQ HV OD VHOHFFLyQ QDWXUDO 6XSRQH
D /XFKD SRU OD H[LVWHQFLD (V GHFLU HQ OD SREODFLyQ VH SURGXFHQ
PiV LQGLYLGXRV TXH ORV TXH HO PHGLR SXHGH VRSRUWDU SHUR VH
PDQWLHQH HVWH Q~PHUR GH LQGLYLGXRV SRUTXH OD PDRUtD GH HOORV
PXHUHQ DQWHV GH DOFDQ]DU OD FDSDFLGDG UHSURGXFWRUD DO QR
FRQVHJXLU DOLPHQWR
E 9DULDELOLGDG LQWUDHVSHFtILFD +D YDULDFLRQHV LQGLYLGXDOHV HQWUH
ORV LQGLYLGXRV GH XQD PLVPD HVSHFLD TXH KDFHQ TXH DOJXQRV GH HOORV
HVWpQ PHMRU DGDSWDGRV DO PHGLR TXH RWURV /RV PHMRU DGDSWDGRV
FRQVHJXLUiQ PHMRU HO DOLPHQWR SRGUiQ DFFHGHU D OD UHSURGXFFLyQ
GHMDQGR GHVFHQGHQFLD PLHQWUDV TXH ORV SHRU DGDSWDGRV R PXHUHQ
DQWHV GH DOFDQ]DU OD PDGXUH] VH[XDO R VL OD DOFDQ]DQ QR WLHQHQ
DFFHVR D OD UHSURGXFFLyQ SRU OR TXH VXV JHQHV GHVDSDUHFHQ GH OD
SREODFLyQ (V GHFLU HO SURFHVR HYROXWLYR HV JUDGXDO FRQWLQXR
F 6HOHFFLyQ QDWXUDO (V GHFLU HV HO PHGLR DPELHQWH TXLHQ VHOHFFLRQD
D ORV LQGLYLGXRV TXH HVWiQ PHMRU DGDSWDGRV D pO HV GHFLU
VHOHFFLRQD ORV FDUDFWHUHV PiV EHQHILFLRVRV ORV JHQHV GH ORV TXH
GHSHQGHQ HVWRV FDUDFWHUHV HQ GHWULPHQWR GH ORV QR VHOHFFLRQDGRV
/D VHOHFFLyQ QDWXUDO DFXPXOD HVWRV FDPELRV ORV JHQHV
UHVSRQVDEOHV

47. KDFLHQGR TXH VH IRUPHQ GRV R PiV JUXSRV GH
LQGLYLGXRV HQ OD PLVPD SREODFLyQ DSDUHFLHQGR DVt ODV QXHYDV

48. ,(6 %$55,2 /25$1$ 7(0$ (92/8,Ð1
)8(1/$%5$'$ 3iJLQD 3HGUR RERV
HVSHFLHV (V GHFLU OD HYROXFLyQ HV HO UHVXOWDGR GH OD VHOHFFLyQ
QDWXUDO
G /RV RUJDQLVPRV HVWiQ WDQWR PiV SUy[LPRV HQ OD HYROXFLyQ FXDQWR
PiV VHD HO ´SDUHFLGRµ HQWUH HOORV GH PRGR TXH WRGRV ORV
RUJDQLVPRV VHPHMDQWHV HQWUH Vt WLHQHQ XQ RULJHQ FRP~Q
/RV GHWUDFWRUHV GH HVWD WHRUtD IXHURQ
/RV ILQDOLVWDV ,QGLFDQ TXH HO DPELHQWH QR LQIOXH HQ OD HYROXFLyQ
VLQR TXH KD XQ GHWHUPLQLVPR VXSUHPR XQ ILQ ~OWLPR

49. 'HIHQGLGR
SRU 7HLOKDUG GH KDUGLQ
/RV VDOWDFLRQLVWDV ,QGLFDQ TXH OD HYROXFLyQ QR HV FRQWLQXD VLQR
TXH VH SURGXFH D VDOWRV GHELGR D ODV PXWDFLRQHV 'HIHQGLGD SRU
'H 9ULHV
1HRGDUZLQLVPR
7DPELpQ OODPDGD WHRUtD VLQWpWLFD SRUTXH UHFRJH ODV LGHDV GH YDULRV
LQYHVWLJDGRUHV IXH GDGD SRU +X[OH VXSRQH TXH OD VHOHFFLyQ QDWXUDO
SURYRFDUtD TXH ORV JHQRWLSRV IDYRUDEOHV HQ ODV FRQGLFLRQHV DPELHQWDOHV
GHMDVHQ XQD PDRU GHVFHQGHQFLD SRU WDQWR VH DFXPXODUtDQ HQ OD
SREODFLyQ ORV JHQHV PiV DSWRV SDUD HVH DPELHQWH /RV SRVWXODGRV GH HVWD
WHRUtD VRQ

50. 0HFDQLVPRV GH OD HYROXFLyQ /D YDULDELOLGDG JHQpWLFD HQ OD
SREODFLyQ VH FRQVLJXH SRU PXWDFLyQ UHFRPELQDFLyQ
UHRUJDQL]DFLyQ GH ODV PXWDFLRQHV DFXPXODGDV GXUDQWH HO SURFHVR
GH PHLRVLV /D JUDQ GLYHUVLGDG JHQpWLFD FUHDGD GD D OD SREODFLyQ OD
SRVLELOLGDG GH XQD JUDQ DGDSWDELOLGDG D XQ PHGLR DPELHQWH
FDPELDQWH SRU OR WDQWR OH GD PDRU SUREDELOLGDG GH VREUHYLYLU

51. ,(6 %$55,2 /25$1$ 7(0$ (92/8,Ð1
)8(1/$%5$'$ 3iJLQD 3HGUR RERV

52. /D VHOHFFLyQ QDWXUDO DFW~D HOLPLQDQGR GH IRUPD DOHDWRULD D ORV
JDPHWRV FLJRWRV ODUYDV GH DTXHOORV LQGLYLGXRV TXH WLHQHQ XQDV
FDUDFWHUtVWLFDV TXH OHV FRQILHUHQ PHQRU p[LWR UHSURGXFWLYR

53. $LVODPLHQWR UHSURGXFWLYR FRPR UHVSRQVDEOH GH OD IRUPDFLyQ GH
QXHYDV HVSHFLHV R HVSHFLDFLyQ
'HILQH OD SREODFLyQ FRPR FRQMXQWR GH LQGLYLGXRV VHPHMDQWHV HQWUH Vt
FRQ JHQHV FRPXQHV FDSDFHV GH UHSURGXFLUVH HQWUH HOORV GDU XQD
GHVFHQGHQFLD IpUWLO
7HRUtD GHO HTXLOLEULR SXQWXDGR GH (OGUHGJH R VDOWDFLRQLVWD
6XSRQH TXH D YHFHV OD HYROXFLyQ VH SURGXFH D VDOWRV SRU DFXPXOR GH
PXWDFLRQHV SXQWXDOHV TXH VH PDQLILHVWDQ GH JROSH DO HQFRQWUDUVH FRQ XQ
PHGLR DPELHQWH IDYRUDEOH D HOODV
7HRUtD QHXWUDOLVWD GH .LPXUD
6XSRQH TXH OD PXWDFLyQ SXHGH SURGXFLU JHQHV QHXWURV SDUD XQD
GHWHUPLQDGD SREODFLyQ TXH QR LQIOXHQ HQ OD VXSHUYLYHQFLD GH OD HVSHFLH
SHUR TXH DO WUDQVPLWLUVH SXHGHQ PDQLIHVWDUVH KDFLHQGR TXH DSDUH]FDQ
QXHYDV HVSHFLHV
0($1,6026 '( (92/8,Ð1
/DV FDUDFWHUtVWLFDV PDQLIHVWDGDV SRU XQ LQGLYLGXR H LQFOXVR VX
FRPSRUWDPLHQWR GHSHQGHQ GH OD VHFXHQFLD GH DPLQRiFLGRV GH VXV SURWHtQDV
HQ ~OWLPR WpUPLQR GH OD VHFXHQFLD GH QXFOHyWLGRV HQ VXV iFLGRV QXFOHLFRV
HV GHFLU GH OD VHFXHQFLD GH EDVHV GH ORV JHQHV SRU HOOR OD HYROXFLyQ VLHPSUH
FRQOOHYD XQ FDPELR HQ HVWD LQIRUPDFLyQ DOPDFHQDGD HQ ORV iFLGRV QXFOHLFRV
JHQ JHQ
$'1
Ļ Ļ
SURWHtQD SURWHtQD
Ļ HYROXFLyQ
JHQ

54. · JHQ

55. ·
$'1
Ļ Ļ
SURWHtQD

56. · SURWHtQD

57. ·
/D HYROXFLyQ VH SRGUi SURGXFLU SRU
D $FXPXOR GH PXWDFLRQHV HQ ORV JHQHV HVWUXFWXUDOHV SURGXFWRUHV GH
SURWHtQDV 3XHGHQ VHU R ELHQ PXWDFLRQHV SXQWXDOHV JpQLFDV

58. TXH
VXHOHQ VHU QHXWUDV SDVDQ GHVDSHUFLELGRV HQ OD SREODFLyQ R ELHQ
VXVWLWXFLRQHV TXH VH DFXPXODQ UHJXODUPHQWH HQ HO $'1 UHORM
PROHFXODU

59. SRU OR TXH FRPSDUDQGR ODV SURWHtQDV GH HVSHFLHV GLVWLQWDV
SRGUHPRV VDEHU HQ Q~PHUR GH GLIHUHQFLDV HQWUH HOODV SRU WDQWR HO

60. ,(6 %$55,2 /25$1$ 7(0$ (92/8,Ð1
)8(1/$%5$'$ 3iJLQD 3HGUR RERV
Q~PHUR GH GLIHUHQFLDV HQWUH VXV $'1 GH PRGR TXH FXDQWD PiV
GLIHUHQFLD KDD PDRU YD D VHU VX VHSDUDFLyQ HQ OD HYROXFLyQ
E 0XWDFLRQHV UHJXODGRUDV TXH DIHFWDQ D ODV SURWHtQDV TXH UHJXODQ OD
H[SUHVLyQ GH ORV JHQHV HVWUXFWXUDOHV (VWH HV HO PHFDQLVPR TXH
UHJXOD OD IRWRPRUIRJpQHVLV HV GHFLU OD OX] DFWLYD D JHQHV YHJHWDOHV
FRQWURODQGR HO FUHFLPLHQWR GH OD SODQWD OD IORUDFLyQ HO Q~PHUR GH
KRMDV«
F 9DULDELOLGDG JHQpWLFD 3RU YDULDELOLGDG HQWHQGHPRV HO Q~PHUR GH
DOHORV GLIHUHQWHV TXH SUHVHQWD XQD SREODFLyQ SDUD XQ GHWHUPLQDGR
FDUiFWHU /D YDULDELOLGDG DOWD HQ XQD SREODFLyQ GHWHUPLQD VX HYROXFLyQ
D TXH HQ ORV GLVWLQWRV DPELHQWHV VH SRWHQFLDUi XQR GH HOORV HQ
GHWULPHQWR GH ORV RWURV KDFLHQGR TXH DSDUH]FDQ GLYHUVDV UD]DV R
HVSHFLHV FRQ HO SDVR GH ORV DxRV 3RU HOORV OD UHSURGXFFLyQ VH[XDO
IXHQWH GH JUDQ YDULDELOLGDG

61. HV PX LPSRUWDQWH FRPR PHFDQLVPR GH
HYROXFLyQ DO SURGXFLUVH HQ HOOD OD UHFRPELQDFLyQ JHQpWLFD
G $GDSWDFLyQ (V RWUR PHFDQLVPR TXH IDYRUHFH OD HYROXFLyQ SRUTXH XQ
RUJDQLVPR VH DGDSWDUi PHMRU D XQ DPELHQWH FXDQWD PiV YDULDELOLGDG
KDD HQ HVH DPELHQWH +D FDUDFWHUHV QR DGDSWDWLYRV TXH HYROXFLRQDQ
DO PLVPR WLHPSR TXH XQ FDUiFWHU DGDSWDWLYR SURGXFLpQGRVH OD
FRHYROXFLyQ R DGDSWDFLyQ GH GRV RUJDQLVPRV TXH FRPSOHPHQWDQ VX
VXSHUYLYHQFLD ODV IORUHV HYROXFLRQDQ HQ VX PRUIRORJtD GHSHQGLHQGR
GHO DJHQWH SROLQL]DGRU

62. H (YROXFLyQ ILOpWLFD $QWH XQ PHGLR DPELHQWH FDPELDQWH HO VHU YLYR
SURGXFH FDPELRV HQ VXV GHVFHQGLHQWHV SDUD TXH VH DGDSWHQ
SDXODWLQDPHQWH DO PLVPR RULJLQiQGRVH DVt QXHYDV HVSHFLHV VLQ
DXPHQWDU HO Q~PHUR GH HOODV 7DO KHFKR RFXUULy FRQ ORV PDVWRGRQWHV
TXH HYROXFLRQDURQ D HOHIDQWHV
I (VSHFLDFLyQ 5XSWXUD HQ OD HYROXFLyQ ILOpWLFD TXH VXSRQH OD DSDULFLyQ
GH QXHYDV HVSHFLHV WDQWR HQ PRUIRORJtD FRPR HQ Q~PHUR /D
HVSHFLDFLyQ VH UHDOL]D HQ GRV IDVHV

63. ,(6 %$55,2 /25$1$ 7(0$ (92/8,Ð1
)8(1/$%5$'$ 3iJLQD 3HGUR RERV

64. ,QWHUUXSFLyQ GHO LQWHUFDPELR GH
PDWHULDO JHQpWLFR FRQ RWURV PLHPEURV GH
OD SREODFLyQ (O SURFHVR HV JUDGXDO
UHYHUVLEOH KDVWD XQ GHWHUPLQDGR SXQWR
/D LQWHUUXSFLyQ VH SXHGH FRQVHJXLU SRU
x (VSHFLDFLyQ DORSiWULGD 6L ODV
SREODFLRQHV TXHGDQ DLVODGDV
JHRJUiILFDPHQWH ORV JUXSRV GLYHUJHQ
JHQpWLFDPHQWH GLVPLQXH OD
YDULDELOLGDG GH KtEULGRV (M ODV
HVSHFLHV GH SLQ]RQHV GHO DUFKLSLpODJR
GH ODV *DOiSDJRV
x (VSHFLDFLyQ VLPSiWULGD 6RQ
PHFDQLVPR GH DVLODPLHQWR HFROyJLFR
HWROyJLFR«

65. 0HFDQLVPRV GH DLVODPLHQWR
UHSURGXFWLYRV 6L OD LQWHUUXSFLyQ
JpQLFD SHUVLVWH VH GHVDUUROODQ
PHFDQLVPRV GH DLVODPLHQWR PiV
IXHUWHV GH tQGROH VH[XDO FRPR
DLVODPLHQWR PHFiQLFR DLVODPLHQWR
JDPpWLFR QR KD DWUDFFLyQ HQ ORV
JDPHWRV SRU OR TXH QR KD
IHFXQGDFLyQ

66. 0,52(92/8,Ð1 0$52(92/8,Ð1
/D PLFURHYROXFLyQ HV OD DSDULFLyQ GH FDPELRV SXQWXDOHV GLIHUHQWHV HQ
XQ DQWHSDVDGR FRP~Q XQD HVSHFLH

67. GHELGR D OD DGDSWDFLyQ D GLIHUHQWHV
PHGLRV DPELHQWHV OR TXH FRQGLFLRQD OD FUHDFLyQ GH QXHYDV HVSHFLHV PX
VHPHMDQWHV HQWUH Vt SHUR GLIHUHQWHV HQ DOJXQRV FDUDFWHUHV (O SURFHVR VH
GHQRPLQD UDGLDFLyQ HYROXWLYD R HYROXFLyQ GLYHUJHQWH FRPR RFXUULy FRQ ORV
SLQ]RQHV GH ODV *DOiSDJRV TXH VRQ PX VHPHMDQWHV HQWUH Vt SHUR TXH VH
GLIHUHQFLDQ HQ HO WLSR GH SLFRV TXH SRVHHQ DGDSWDGRV D ORV WLSRV GH
DOLPHQWDFLyQ TXH KD HQ ODV GLVWLQWDV LVODV 7DPELpQ VH VXHOHQ FDPELRV
VHPHMDQWHV HQ GLVWLQWDV HVSHFLHV GHELGR D OD SUHVLyQ GHO PHGLR TXH RULJLQD
VHUHV YLYRV VHPHMDQWHV HQ DOJXQR GH VXV FDUDFWHUHV SHUR GH GLVWLQWDV
HVSHFLHV HVWH SURFHVR VH GHQRPLQD HYROXFLyQ FRQYHUJHQWH

68. ,(6 %$55,2 /25$1$ 7(0$ (92/8,Ð1
)8(1/$%5$'$ 3iJLQD 3HGUR RERV
/D PDFURHYROXFLyQ HV HO GHVDUUROOR GH JUDQGHV FDPELRV GLIHUHQFLDOHV
HQ ODV SREODFLRQHV GHELGR
D XQ DFXPXOR GH
PXWDFLRQHV HQ OD
SREODFLyQ SUHH[LVWHQWH
TXH KDFH TXH VH IRUPHQ
SREODFLRQHV PX
GLIHUHQWHV HQWUH Vt FRPR
RFXUULy HQ OD HYROXFLyQ GH
UHSWLOHV KDFLD DYHV
PDPtIHURV
358(%$6 '( /$ (92/8,Ð1
/DV SUXHEDV GH OD HYROXFLyQ VH FODVLILFDQ HQ GRV JUDQGHV JUXSRV
3UXHEDV FOiVLFDV 6RQ ODV XWLOL]DGDV SRU 'DUZLQ SRVWHULRUHV SDUD
H[SOLFDUOD HYROXFLyQ GH ODV HVSHFLHV SXHGHQ VHU
3UXHEDV GH PRUIRORJtD DQDWRPtD FRPSDUDGD
6H REVHUYD TXH HVSHFLHV GH KiELWDWV DLVODGRV PRQWDxDV LVODV
RFHiQLFDV

69. WLHQHQ LQGLFLRV PRUIROyJLFRV GH WHQHU XQD HVSHFLH
DQFHVWUDO FRP~Q SRUTXH VRQ PX VLPLODUHV HQ PRUIRORJtD VH
GLIHUHQFLDQ VyOR HQ DOJXQRV FDUDFWHUHV TXH VH H[SOLFDQ FRPR
FRQVHFXHQFLD GH OD DGDSWDFLyQ DO PHGLR DPELHQWH GRQGH YLYHQ 7DO HV
HO FDVR GH ORV 3LQ]RQHV GH ODV *DOiSDJRV PX VLPLODUHV HQWUH Vt
VLPLODUHV D ORV SLQ]RQHV JUDQtYRURV WHUUHVWUHV GHO (FXDGRU KHFKR
TXH VH H[SOLFD DGPLWLHQGR TXH HQ HO SDVDGR HO SLQ]yQ GHO (FXDGRU
HPLJUy D ODV LVODV DTXt VH DGDSWy D ODV GLVWLQWDV FRQGLFLRQHV GH ODV
GLVWLQWDV LVODV

70. ,(6 %$55,2 /25$1$ 7(0$ (92/8,Ð1
)8(1/$%5$'$ 3iJLQD 3HGUR RERV
RPSDUDQGR OD DQDWRPtD GH GLVWLQWRV VHUHV YLYRV VH GHWHUPLQDQ
D +RPRORJtDV RUJiQLFDV 'RV yUJDQRV VRQ KRPyORJRV FXDQGR
VLHQGR GLIHUHQWHV PRUIROyJLFDPHQWH SRU DGDSWDFLyQ D PHGLRV
GLIHUHQWHV VLQ HPEDUJR WLHQHQ XQD HVWUXFWXUD DQDWyPLFD
VLPLODU GHELGR D
TXH SURFHGHQ GH
XQ DQWHFHVRU
FRP~Q
$Vt RFXUUH FRQ ODV
H[WUHPLGDGHV GH YHUWHEUDGRV
WUDQVIRUPDGDV HQ DOHWDV SDWD
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subunidades de una proteína.

239. Puentes o enlaces de hidrógeno
entre las bases nitrogenadas del ADN.
Enlaces iónicos entre grupos
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240. %,2(/(0(1726 %,202/e8/$6
BIOQUÍMICA
I. BIOELEMENTOS
A. Concepto
- Se denominan elementos biogénicos o bioelementos a aquellos elementos químicos que forman parte de
los seres vivos.
B. Clasificación
1. Elementos mayoritarios
- Están presentes en porcentajes superiores al 0,1 % y aparecen en todos los seres vivos.
a. Bioelementos primarios (C, H, O, N /// P, S)
- Principales constituyentes de las biomoléculas. En conjunto 95% de la materia viva (C 20 %, H 9.5
%, O 62 % y N 2,5 %).
b. Bioelementos secundarios (Na, K, Ca, Mg, Cl)
- En conjunto 4,5% de la materia viva.
2. Oligoelementos (Fe, Mn, I, F, Co, Si, Cr, Zn, Li, Mo)
- Presentes en porcentajes inferiores al 0,1%, no son los mismos en todos los seres vivos. Son indispen-
sables para el desarrollo armónico del organismo.
- Se han aislado unos 60 oligoelementos en los seres vivos, pero solamente 14 de ellos pueden conside-
rarse comunes para casi todos
II. BIOMOLÉCULAS
- Las biomoléculas o principios inmediatos, son las moléculas que forman parte de los seres vivos.
Agua
Inorgánicas
Sales minerales
Glúcidos
Lípidos
Proteínas
Biomoléculas
Orgánica
Ácidos nucleicos
III. BIOMOLÉCULAS INORGÁNICAS
A. El agua
- El agua - 60-90% de la materia viva. Su abundancia depende de la especie, la edad (menor proporción en
individuos más viejos) y la actividad fisiológica del tejido (mayor porcentaje los que tiene mayor actividad
como tejido nervioso o muscular). Aparece en el interior de las células, en el líquido tisular y en los líquidos
circulantes.
1. Estructura
- El agua es una molécula dipolar: los electrones que comparten el O y el H están desplazados hacia el
O por su mayor electronegatividad por lo que esa zona de la molécula tiene una ligera carga negativa y
la de los H es ligeramente positiva. Cuando dos moléculas de agua se aproximan, la zona positiva de
una molécula y la negativa de otra se atraen. Estas interacciones intermoleculares se conocen como
puentes de hidrógeno.
2. Propiedades y funciones biológicas
- A diferencia de otras sustancias de peso molecular semejante, el agua es líquida a temperatura am-
biente. Debido a su polaridad el agua es buen disolvente de los compuesto iónicos y polares. Los líqui-
dos orgánicos (citoplasma, líquido tisular, plasma, linfa, savia, ...) son disoluciones acuosas que sirven
para el transporte de sustancias y como medio en el que se producen las reacciones metabólicas.
- El agua no sólo es el medio en el que transcurren las reacciones del metabolismo sino que interviene
en muchas de ellas como en la fotosíntesis, en las hidrólisis y en las condensaciones.
- El calor específico (calor necesario para elevar 1ºC la temperatura de 1 g) es relativamente elevado, así
como el calor de vaporización. Gracias a estas dos propiedades el agua interviene en la termorregula-
ción.
- Máxima densidad a 4°C. Como consecuencia el hielo flota sobre el agua líquida, lo que impide los
océanos y otras masas menores de agua se congelen de abajo a arriba.
- En el agua son elevadas las fuerzas de cohesión (atracción entre las moléculas de agua) y de adhesión
(atracción entre el agua y una superficie) lo cual origina los fenómenos de capilaridad por los que el
agua asciende en contra de la gravedad por conductos de diámetro muy fino (capilares). Estos fenó-
menos contribuyen al transporte de sustancias en los vegetales.
- Igual que otros líquidos el agua es incompresible y actúa como amortiguador mecánico (líquido amnió-
tico, líquido sinovial) o como esqueleto hidrostático (líquido celómico en anélidos).

241. %,2(/(0(1726 %,202/e8/$6
B. Las sales minerales
1. Sales con función estructural
- Aparecen precipitadas formando estructuras esqueléticas, como el carbonato de calcio (caparazones
calcáreos) o el fosfato de calcio (esqueleto de vertebrados).
2. Sales con función reguladora
- Se encuentran ionizadas, disueltas en un medio acuoso.
a. Fenómenos osmóticos
- Osmosis: difusión a través de una membrana semipermeable (solo permite el paso del disolvente).
- Medios hipertónico (el de mayor concentración), hipotónico (el de menor) o isotónico (cuando los dos
medios separados por la membrana semipermeable tienen la misma concentración de solutos).
- A través de una membrana semipermeable el agua pasa siempre del medio hipotónico al hipertónico.
- Plasmólisis (pérdida de agua de una célula en un medio hipertónico) y turgencia (la célula se hincha
en un medio hipotónico, pudiendo llegar a estallar (lisis) si carece de pared celular y la diferencia de
concentraciones es grande).
b. Regulación del pH
- Soluciones amortiguadoras formados por un ácido débil y su base conjugada (o viceversa).
- El equilibrio H2CO3 ' HCO3
-
+ H
+
es responsable del mantenimiento del pH en la sangre. Si el pH
tiende a acidificarse el exceso de H+ se une al HCO3- (que actúa como base) formándose H2CO3
recuperándose el pH inicial. Ante una basificación del medio el equilibrio se desplaza hacia la dere-
cha liberándose H
+
por disociación del H2CO3 (un ácido débil) recuperándose también el pH inicial.
La regulación es más precisa porque el H2CO3 se encuentra en equilibrio con el CO2 disuelto en el
plasma (CO2 + H2O ' H2CO3' HCO3
-
+ H
+
).
c. Cationes que realizan acciones específicas
- Na
+
- Impulso nervioso y equilibrio hídrico. Abundante en los medios extracelulares.
- K
+
- Transmisión del impulso nervioso. Contracción muscular.
- Ca
2+
- Contracción muscular. Coagulación sanguínea. Sinapsis. Cofactor. Estructural.
- Mg
2+
- Cofactor. Contracción muscular.
IV. BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS
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DUER[LOR 22+ 5DGLFDO $OTXtOLFR + 5
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/RV JUXSRV IXQFLRQDOHV SRODUHV VRQ VROXEOHV HQ DJXD R KLGUyILORV /RV QR SRODUHV VRQ
LQVROXEOHV R KLGUyIRERV
A. Glúcidos
1. Concepto
- Biomoléculas orgánicas formadas por C, H y O
- Químicamente se pueden definir como polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas
- Funciones biológicas: energética y estructural
- Se pueden clasificar en glúcidos sencillos (monosacáridos), que no se pueden descomponer por hidróli-
sis en otros glúcidos, y complejos que sí se pueden descomponer. Los glúcidos complejos comprenden
a los disacáridos (dos monosacáridos unidos), a los oligosacáridos (entre tres y diez monosacáridos) y
a los polisacáridos (más de diez).
2. Monosacáridos
a. Concepto y clasificación
- Azúcares sencillos, no hidrolizables, de 3 a 7 átomos de C (triosas, tetrosas, pentosas, hexosas). Si
tienen un grupo aldehído se llaman aldosas y si tienen un grupo cetona cetosas
b. Propiedades físicas
- Sólidos, blancos, cristalizables. Solubles en agua (compuestos polares). Generalmente dulces.
c. Principales monosacáridos
Triosas
- Gliceraldehído y dihidroxiacetona – importantes intermediarios metabólicos.
Gliceraldehído Dihidroxiacetona

242. %,2(/(0(1726 %,202/e8/$6
Pentosas
- Ribosa – componente de ribonucleótidos (ATP, nucleótidos del ARN).
- Desoxirribosa (falta un –OH en el carbono 2) – componente de desoxirribonucleótidos (nucleótidos
del ADN)
- Ribulosa – un derivado, la ribulosa-1,5-difosfato, es responsable de la fijación del CO2 en la foto-
síntesis.
Ribosa Desoxirribosa Ribulosa
Hexosas
- Glucosa – función energética: principal combustible metabólico. Componente de polisacáridos es-
tructurales y energéticos.
- Galactosa – Combustible metabólico. Forma parte de la lactosa (azúcar de la leche).
- Fructosa – Combustible metabólico. Forma parte de la sacarosa. Aparece en frutas y líquidos se-
minales.
Glucosa Galactosa Fructosa
3. Estructura de las pentosas y hexosas en disolución
- Estructura lineal (proyección de Fischer). No explica el comportamiento de los monosacáridos en disolu-
ción.
- Estructura cíclica (proyección de Haworth)
Formación de un hemiacetal (aldosas) o hemicetal (cetosas) intramolecular (entre un grupo carbonilo y
otro hidroxilo).
Ribosa Desoxirribosa Glucosa Galactosa Fructosa
4. Disacáridos
a. Concepto
- Oligosacáridos formados por la unión de dos monosacáridos mediante un enlace O-glucosídico que
se produce al interaccionar un grupo OH de cada uno de los monosacáridos, liberándose una molé-
cula de agua y quedando un O como puente de unión entre ambos monosacáridos.
b. Propiedades
- Cristalizables, dulces, solubles.
- Mediante hidrólisis se desdoblan en monosacáridos.
c. Principales disacáridos
- Maltosa (glucosa - glucosa). Producto de la hidrólisis del almidón y el glucógeno.
- Celobiosa (glucosa - glucosa). Producto de la hidrólisis de la celulosa.
- Lactosa (glucosa - galactosa). Combustible metabólico. Se encuentra en la leche.
- Sacarosa (glucosa - fructosa). Combustible metabólico. Azúcar común que se extrae de la caña de
azúcar y de la remolacha azucarera.
Maltosa Lactosa Sacarosa

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5. Polisacáridos
a. Concepto
- Macromoléculas formadas por polimerización* de monosacáridos unidos entre sí mediante enlaces
O-glucosídicos.
* Un polímero es una macromolécula formada por la repetición de una subunidad básica conocida co-
mo monómero. En este caso los monómeros son los monosacáridos.
b. Propiedades
- Peso molecular elevado (son macromoléculas).
- Hidrolizables (por hidrólisis generan monosacáridos)
- No dulces. Insolubles
c. Principales polisacáridos
- El almidón y el glucógeno actúan como reservas energéticas y son hidrolizados en glucosas cuan-
do ésta es necesaria. La acumulación de glucosa libre en las células generaría problemas osmóti-
cos.
- La celulosa y la quitina son polisacáridos estructurales. Los enlaces entre los monosacáridos son
más resistentes a la hidrólisis.
Almidón
- Polímero de la glucosa. Presenta dos formas estructurales: amilasa (forma helicoidal no ramifica-
da) y amilopectina (forma helicoidal ramificada).
- Reserva energética en vegetales. Aparecen formando gránulos característicos: amiloplastos.
Abundante en la patata y en muchas semillas.
Amilosa Amilopectina
- Glucógeno
- Semejante a la amilopectina pero con más ramificaciones.
- Reserva energética en animales. Se acumula en el hígado y en los músculos.
- Celulosa
- Polímero de la glucosa. Estructura lineal no ramificada. Es la molécula más abundante en la natu-
raleza.
- Función estructural en vegetales: principal componente de la pared celular. Su estructura lineal fa-
vorece la disposición en paralelo de varias moléculas que se unen mediante puentes de hidróge-
no.
- Difícilmente digerible, solo ciertas bacterias (como las que viven en simbiosis en el estómago de
los rumiantes) producen enzimas capaces de hidrolizar la celulosa.
- Quitina
- Polímero de un derivado de la glucosa: la N-acetilglucosamina
- Función estructural: principal componente de la pared celular de los hongos y del exoesqueleto de
artrópodos.
B. Lípidos
1. Concepto
- Biomoléculas orgánicas formadas por C, H y O; en algunos casos también P y N.
- Químicamente heterogéneos.
- Insolubles en agua, pero solubles en disolventes orgánicos apolares.
- Presentan un brillo característico y son untuosos al tacto.
2. Ácidos grasos
a. Concepto
- Ácidos monocarboxílicos de cadena larga (14 - 22C, siempre nº par). Los ácidos grasos son compo-
nentes de muchos lípidos y precursores de otros.
b. Tipos
Saturados
- No presentan dobles enlaces en la cadena hidrocarbonada.
- Puntos de fusión más altos que los insaturados del mismo número de carbonos. Son más abun-
dantes en grasas de animales.
- Palmítico (16C), Esteárico (18C).
Ácido palmítico

244. %,2(/(0(1726 %,202/e8/$6
Insaturados
- Presentan uno o más dobles enlaces en la cadena hidrocarbonada.
- Puntos de fusión más bajos que los saturados del mismo número de carbonos. Predominan en
grasas de origen vegetal.
- Oleico (18:1∆9
), Linoleico (18:2∆9,12
), Araquidónico (20:4∆5,8,11,14
)
Ácido oleico
Ácido linoleico
Ácido araquidónico
3. Esterificación y saponificación
a. Esterificación
- La esterificación es la reacción de formación de ésteres. Como veremos, los lípidos saponificables
que vamos a estudiar este año son ésteres de ácidos grasos.
- Reacción de un grupo carboxilo con un grupo hidroxilo (ácido + alcohol → éster + agua). Existen
también ésteres en los que el ácido que reacciona con el alcohol es inorgánico (ésteres fosfóricos,
sulfúricos, …)
b. Saponificación
- Hidrólisis de un éster en un medio alcalino (éster + álcali → jabón + alcohol).
- Jabón: sal del ácido orgánico que resulta de la hidrólisis en medio alcalino de un éster.
4. Clasificación
a. Lípidos saponificables (lípidos complejos)
- Esteres formados por un alcohol y ácidos grasos.
Grasas neutras (acilglicéridos)
Estructura
- Glicerina + 1-3 ácidos grasos. Los más importantes son los triacilglicéridos (triglicéridos). Pueden
ser grasas simples (ácidos grasos iguales) o mixtas (ácidos grasos diferentes).
- Sebos (grasas sólidas), mantecas (semisólidas) y aceites (líquidas). Los sebos y mantecas son ca-
racterísticos de los animales y tiene predominio de ácidos grasos saturados. Los aceites son ca-
racterísticos de los vegetales y contiene principalmente ácidos grasos insaturados.
Triacilglicérido
Funciones
- Reserva energética en animales y vegetales (producen más calorías por gramo que los glúcidos y
las proteínas), protección, aislamiento térmico (se depositan bajo la piel de los animales de sangre
caliente y evitan las pérdidas de calor).

245. %,2(/(0(1726 %,202/e8/$6
Ceras
Estructura
- Monoalcohol de cadena larga + ácido graso. Moléculas fuertemente hidrófobas.
Funciones
- Estructural y protectora. Forman la película que impermeabiliza la superficie de las hojas y frutos
de las plantas. En los animales forman cubiertas protectoras de la piel, pelo y plumas, así como
del exoesqueleto de muchos insectos.
Fosfolípidos
Estructura
- Glicerina + 2 ác. grasos + ácido fosfórico. + aminoalcohol
Fosfolípido
Función
- Moléculas anfipáticas: zona polar (glicerina, ác. fosfórico y aminoalcohol); zona apolar (ác. grasos).
- Función estructural: son uno de los principales componentes de todas las membranas de todas las
células, en las que se disponen formando bicapas.
b. Lípidos no saponificables (lípidos simples)
- No contienen ácidos grasos y no son ésteres. Constituyen un grupo de moléculas con gran actividad
biológica que desempeña funciones muy variadas.
Terpenos
Estructura
- Polímeros del isopreno. Presentan dobles enlaces alternos por lo que frecuentemente son molécu-
las coloreadas.
β-Caroteno Vitamina A
Funciones
- Esencias vegetales (mentol, geraniol, limoneno, alcanfor...)
- Vitaminas A, K y E.
- Carotenoides (licopeno -rojo-, β-caroteno -anaranjado-, xantofila -amarillo-, ...). Son pigmentos fo-
tosintéticos que complementan a la clorofila. El β-caroteno es el precursor de la vitamina A.
Esteroides
Estructura
- Derivados del esterano (hidrocarburo policíclico). Se diferencian unos de otros en el número y po-
sición de dobles enlaces y en el tipo, número y posición de los grupos funcionales sustituyentes.
Esterano Colesterol
Funciones
- Estructural: el colesterol se encuentra en las membranas celulares de muchos animales y en las li-
poproteínas del plasma sanguíneo. Es además precursor de otros esteroides.
Su acumulación en las paredes de los vasos sanguíneos es responsable de la arteriosclerosis.
- Los ácidos biliares son derivados del colesterol que facilitan la emulsión de las grasas.
- Vitamínica: el ergosterol es precursor de la vitamina D; se transforma en ella en la piel por acción
de la luz ultravioleta.
- Hormonal: progesterona y estradiol (hormonas sexuales femeninas); testosterona (hormona sexual
masculina); Aldosterona (corticoide).

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C. Proteínas
1. Concepto
- Biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y S. También pueden aparecer otros elementos en
menores proporciones. Son macromoléculas de elevado peso molecular (5.000 - 1.000.000) formadas
por la polimerización de aminoácidos.
- Constituyen un 50% del peso seco de un organismo.
- Son específicas de cada especie e incluso de cada organismo.
- Biológicamente muy activas. Desempeñan una gran diversidad de funciones.
2. Aminoácidos
a. Concepto (αααα-aminoácidos)
- Parte común: carbono α, grupo α-amino, grupo α-carboxilo y H–. Parte variable: radical. Existen
veinte radicales distintos en los aminoácidos que constituyen las proteínas de los seres vivos.
radical
grupo α-amino grupo α-amino
hidrógeno
b. El enlace peptídico
- Enlace entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el α-amino de otro, liberándose una molécula
de agua.
- La unión de dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se denomina dipéptido. Si el nº de ami-
noácidos es menor de cien se denomina polipéptido y con más de cien es una proteína.
3. Estructura
- La función de las proteínas está relacionada con su estructura tridimensional. Se pueden distinguir cua-
tro niveles de complejidad estructural creciente:
a. Estructura primaria
- Cada proteína se caracteriza por el número, tipo y orden de los aa que la componen.
- Esta secuencia de aa condiciona los niveles estructurales siguientes.
b. Estructura secundaria
- Todos los enlaces de la cadena polipeptídica, excepto los enlaces peptídicos, permiten la rotación de
la molécula. De todas las conformaciones posibles solo algunas son estables. La mayoría de las pro-
teínas presentan una estructura conjunta.
- Hélice alfa: la cadena de aminoácidos adopta una estructura helicoidal mantenida por puentes de H
entre el grupo -NH de un aa y el -C=O del cuarto aa que sigue en la secuencia. Los R quedan hacia
afuera.
- Lámina plegada β: cadena plegada sobre sí misma y en zig-zag. Se estabiliza también mediante
puentes de H entre distintas zonas de la cadena polipeptídica. Los grupos R se alternan hacia arriba
y abajo.
- Algunas proteínas no adquieren una mayor complejidad estructural. En este caso reciben el nombre
de proteínas fibrosas
c. Estructura terciaria (Globular)
- Replegamiento tridimensional de una proteína con estructura secundaria. Determina la actividad de
la proteína. Las proteínas con estructura terciaria son más activas, las fibrosas suelen ser estructura-
les. Se producen interacciones entre radicales de aa que se encuentran separados en la cadena po-
lipeptídica.
d. Estructura cuaternaria (Proteínas oligoméricas)
- Proteínas oligoméricas, formadas por la asociación de varias subunidades proteicas iguales o dife-
rentes mediante enlaces débiles. Un ejemplo de proteína oligomérica es la hemoglobina, formada
por cuatro subunidades iguales dos a dos.
e. Desnaturalización y renaturalización
- Pérdida de la actividad de una proteína al perder su estructura terciaria por algún cambio en el medio
(temperatura, pH, salinidad, composición, radiaciones, ...). Si el cambio no ha sido muy drástico se
puede producir la renaturalización de la proteína, recuperando su estructura y su actividad.

247. %,2(/(0(1726 %,202/e8/$6
4. Clasificación
- Ver cuadro.
5. Enzimas
a. Concepto
- Biocatalizadores. Proteínas globulares que aceleran las reacciones bioquímicas (unas 10
7
veces).
Cada reacción que se produce en el organismo es catalizada por un enzima.
- Pueden ser holo- o heteroproteínas. En este último caso, la parte constituida por aminoácidos se
denomina Apoenzima (no activo), el grupo prostético se denomina cofactor y la unión de ambos es el
Holoenzima (activo).
- Los reactivos sobre los cuales actúan los enzimas se conocen como sustratos.
b. Propiedades
- Gran poder catalítico: son muy activas. Una pequeña cantidad de enzima es capaz de catalizar la
transformación de una gran cantidad de sustrato. Además aceleran mucho las reacciones (del orden
de 10
7
veces).
- No se gastan ni alteran durante la catálisis: son reutilizables.
- Altamente específicos: presentan especificidad de sustrato y de acción. Como el resto de las proteí-
nas son además característicos de cada especie.
c. Características de la actividad enzimática
- Reducen la energía de activación. Permiten que las reacciones bioquímicas transcurran rápidamente
y a bajas temperaturas (compatible con el mantenimiento de estructuras complejas).
- Poseen un centro activo. Zona de la molécula donde se une el sustrato. Al unirse enzima y sustrato
forman el complejo enzima-sustrato que luego se separará en enzima (listo para actuar otra vez) y
producto(s).
E + S → ES → E + P
Dos modelos para explicar la unión entre enzima y sustrato: la llave y la cerradura (formas com-
plementarias de centro activo y sustrato) y encaje inducido (la forma del centro activo se adapta a
la del sustrato cuando se produce la unión). No son incompatibles; pueden darse los dos modelos,
dependiendo del grado de especificidad del enzima.
- Presentan saturación con el sustrato. Alcanzan una vmáx, para una determinada concentración de
sustrato, cuando el enzima está trabajando a su máximo rendimiento (todos los centros activos están
ocupados en un instante determinado).
- Muchos enzimas requieren de cofactores: moléculas no proteicas que se unen al centro activo del
enzima y realizan o colaboran en la realización de la reacción. Los cofactores pueden ser:
Activadores inorgánicos: iones metálicos.
Coenzimas: moléculas orgánicas complejas.
d. Factores que influyen en la actividad enzimática
Temperatura
- La velocidad de las reacciones catalizadas enzimáticamente aumenta al aumentar la temperatura
hasta alcanzar su máxima actividad para una temperatura conocida como temperatura óptima. Por
encima de esa temperatura el enzima se hace inestable y se desnaturaliza, perdiendo su activi-
dad.
pH
- Cada enzima tiene un pH óptimo para el cual la actividad es máxima.
Inhibidores
- Los inhibidores son sustancias que impiden o reducen la actividad de un enzima. Pueden ser:
Irreversibles. Unión covalente. Algunos venenos inhiben así a ciertos enzimas.
Reversibles. No se altera el enzima, sólo se impide su acción. Tienen interés en la regulación de la
actividad enzimática.
Inhibición competitiva. El inhibidor se une al centro activo. La inhibición dependerá de las con-
centraciones relativas de enzima e inhibidor: si [S][I] el enzima estará activo; si [I][S] estará in-
activo)
Inhibición no competitiva. El inhibidor se une a un lugar distinto del centro activo (enzimas alosté-
ricos). El que el enzima esté activo o no depende de la concentración del inhibidor y es indepen-
diente de la concentración del sustrato.
e. Regulación de la actividad enzimática
- Dada su gran poder catalítico es importante regular la actividad de los enzimas para evitar su acción
cuando no son necesarios los productos que generan. Además, como las reacciones no catalizadas
son muy lentas, la regulación de la actividad enzimática es la mejor manera de regular el metabolis-
mo.
- El principal mecanismo de regulación de la actividad enzimática es la retroinhibición. Consiste en que
el producto final de una ruta metabólica actúa inhibiendo al primer enzima que interviene en la mis-
ma, bloqueando el proceso completo cuando la concentración del producto es elevada. En las rutas
ramificadas el producto final de cada ramificación actúa inhibiendo el primer enzima que interviene
en dicha ramificación.

248. %,2(/(0(1726 %,202/e8/$6
D. Ácidos nucleicos
1. Concepto
- Biomoléculas constituidas por C, H, O, N y P. Son macromoléculas formadas por la polimerización de
nucleótidos. Son responsables del almacenamiento, interpretación y transmisión de la información gené-
tica. Se encuentran normalmente asociados a proteínas, formando nucleoproteínas.
2. Componentes de los nucleótidos
a. Pentosas
- Ribosa (ARN) y desoxirribosa (ADN)
b. Bases nitrogenadas
- Compuestos heterocíclicos de C y N de carácter básico
Bases pirimidínicas
- Citosina (ARN y ADN), Uracilo (ARN) y Timina (ADN)
Bases púricas
- Adenina (ARN y ADN) y Guanina (ARN y ADN)
c. Ácido fosfórico - (H3PO4)
3. Nucleósidos
a. Concepto
- Pentosa + Base nitrogenada unidos mediante un enlace N-glucosídico.
b. Nomenclatura
- Ribonucleósidos: adenosina, guanosina, citidina y uridina.
- Desoxirribonucleósidos: desoxiadenosina, desoxiguanosina, desoxicitidina y timidina.
4. Nucleótidos
a. Concepto
- Nucleósido + A.ortofosfórico. Ésteres fosfóricos de los nucleósidos.
Grupo fosfato
Enlace de tipo éster
Base nitrogenada
Enlace N-glucosídico
Pentosa
b. Nomenclatura
- Ribonucleótidos: AMP (adenosina monofosfato), GMP, CMP Y UMP.
- Desoxirribonucleótidos: dAMP (desoxiadenosina monofosfato), dGMP, dCMP Y dTMP.
c. Enlace fosfodiéster
- Es el enlace que sirve de unión entre los nucleótidos de un ácido nucleico. El mismo grupo fosfato
esterifica al –OH en posición 3’ de un nucleótido y al –OH en posición 5’ de otro nucleótido. En una
cadena polinucleotídica habrá siempre un extremo con el grupo 3’ libre y el otro con el grupo 5’ libre.
d. Nucleótidos no nucleicos
ATP
- Moléculas con una elevada energía química potencial debido a los enlaces entre los grupos fosfa-
to. Actúan como vectores energéticos en las reacciones metabólicas.
NADPH (agente reductor)
- Coenzimas de las deshidrogenasas que intervienen en las reacciones metabólicas en las que hay
transferencia de protones y electrones (reacciones de óxido-reducción). Todos ellos pueden apa-
recer en dos formas, una oxidada y otra reducida.
- NADP (Nicotinadenindinucleótido-fosfato) – derivado de la niacina (factor PP)

249. %,2(/(0(1726 %,202/e8/$6
5. Ácido DesoxirriboNucleico (ADN)
a. Concepto
- Macromoléculas formadas por la polimerización de desoxirribonucleótidos, con desoxirribosa como
pentosa y A, T, G y C como bases nitrogenadas. En el hombre pueden alcanzar 50 cm x 2 nm.
b. Estructura
Estructura primaria
- Secuencia ordenada de desoxirribonucleótidos.
- La información contenida en el ADN depende de esta secuencia.
Estructura secundaria (la doble hélice)
- J.D.Watson y F.Crick (1953) – Elaboraron el modelo de la doble hélice del ADN:
ƒ Dos cadenas de nucleótidos antiparalelas (una orientada en dirección 5'-3' y la otra 3'-5').
ƒ Complementarias (la A de una cadena se une a una T de la otra y cada G se une a una C).
ƒ Las cadenas están enrolladas alrededor de un eje imaginario.
Niveles estructurales superiores
- El ADN se asocia a proteínas (sólo en células eucarióticas) y experimenta sucesivos grados de en-
rollamiento sobre sí mismo.
c. Tipos de ADN
- ADN lineal bicatenario – Aparece asociado a proteínas (histonas) constituyendo la cromatina del nú-
cleo de las células eucarióticas.
- ADN circular bicatenario – forma el nucleoide bacteriano, en el que aparece desnudo (no asociado a
proteínas) y en cloroplastos y mitocondrias.
- ADN monocatenarios – aparecen en algunos virus.
d. Función del ADN e importancia biológica
- El ADN es el portador de la información hereditaria.
Concepto de gen
- Tradicionalmente se ha denominado gen a cada fragmento de ADN responsable de la determina-
ción de una característica hereditaria concreta. Actualmente se considera que un gen es un frag-
mento de ADN que lleva la información necesaria para sintetizar una determinada cadena polipep-
tídica.
e. Duplicación del ADN
- El modelo de Watson y Crick apuntaba la posibilidad (por la complementariedad de las bases) de
que las moléculas de ADN pudieran duplicarse para formar dos moléculas hijas idénticas.
- La replicación es el proceso que garantiza que cuando una célula se divide cada una de las células
hijas reciba una copia exacta e íntegra de la información hereditaria de la célula madre.
Replicación semiconservativa
- La replicación del ADN es un proceso semiconservativo en el que cada una de las moléculas
hija contiene una hebra de la molécula original y otra neoformada.

250. %,2(/(0(1726 %,202/e8/$6
Proceso
ƒ La replicación del ADN se basa en la complementariedad de las bases.
ƒ 1ª etapa: iniciación
Se rompen los puentes de H entre las dos cadenas lo que provoca su separación. Se une el en-
zima (ADN-polimerasa) que va a catalizar el proceso y se une por complementariedad un primer
nucleótido.
ƒ 2ª etapa: elongación
La ADN-polimerasa avanza un nucleótido en la dirección de síntesis, reconoce el siguiente nu-
cleótido de la cadena molde y coloca el nucleótido complementario; ahora cataliza la formación
del enlace fosfodiéster con el nuevo nucleótido.
Este proceso se repite hasta alcanzar los extremos de las cadenas
ƒ 3ª etapa: terminación
Al alcanzar el extremo de la cadena y se separan las dos moléculas de ADN recién sintetizadas.
6. Ácido RiboNucleico (ARN)
a. Concepto
- Macromoléculas formadas por la polimerización de nucleótidos, con ribosa como pentosa y A, U, G y
C como bases nitrogenadas.
- Sus funciones están relacionadas con la interpretación del mensaje genético.
b. ARN de Transferencia (ARNt)
- Se encarga de aportar aminoácidos durante la síntesis de las proteínas.
Estructura secundaria
- Cada molécula posee zonas de complementariedad (brazos) y otras no apareadas (bucles).
- Cada bucle tiene una función: unión al ribosoma; reconocimiento de las aminoacil ARNt sintetasas;
anticodon.
Especificidad de los ARNt (anticodon)
- El anticodon es una secuencia de tres nucleótidos que determina qué aminoácido se une la ARNt.
El aminoácido correspondiente se une al único brazo que no tiene bucle y que se conoce como
brazo aceptor del aminoácido.
c. ARN Mensajero (ARNm)
- Son moléculas lineales que se forman en el núcleo por complementariedad a partir de un gen (trans-
cripción). Llevan una copia del mensaje genético contenido en el ADN al citoplasma, donde se en-
cuentran los ribosomas que lo emplearán como molde en el proceso de síntesis de proteínas (tra-
ducción).
d. ARN Ribosómico (ARNr)
- Se asocia a proteínas para constituir los ribosomas.
e. ARN Nucleolar (ARNn)
- Son moléculas precursoras de los ARN que forman los ribosomas.

251. Elementos Biogenésicos
Bio = Vida
Genesicos = Origen de la vida
*Biogenésicos
Los elementos biogenésicos son todos aquellos
elementos químicos que se designa para formar
parte de la materia viviente.
*Se clasifican: Según su frecuencia y sus micros
componentes.
Los elementos biogenésicos también son
conocidos como bioelementos, y a su vez
forman las biomoléculas que son las que
forman a los seres vivos; éstas pueden
conformarse de un mismo elemento
repetido, en combinaciones y algunas, como
las proteínas llegan a constituirse de miles
de átomos de elementos diferentes.
Los elementos principales, son el carbono (C), el
oxígeno (O), el hidrógeno (H), y el nitrógeno (N),
todos ellos capaces de formar enlaces covalentes
muy estables al tener facilidad para compartir
electrones de sus capas externas; además se
trata de enlaces covalentes polares. La polaridad

252. de los compuestos los hace solubles en agua o
capaces de formar emulsiones o dispersiones
coloidales y es de gran importancia para
comprender la estructura de las membranas
biológicas y sus propiedades. Dichos elementos
constituyen aproximadamente el 95% de la
materia viva.
El segundo grupo de elementos biogénicos esta
formado por el fósforo (P), calcio (Ca), el
magnesio (Mg), el sodio (Na), el potasio (K), el
azufre (S) y el cloro (Cl) que se hallan en menores
proporciones que los anteriores pero no por ello
son menos importantes. Y lo mismo ocurre con los
oligoelementos, indispensables para la vida por el
papel biológico que desempeñan. Entre los
principales componentes de este tercer grupo se
hallan el hierro (Fe), que forma parte de la
hemoglobina de la sangre de los vertebrados,
yodo (I), integrante de la hormona tiroxina
producida por la tiroides, el manganeso (Mn), el
cobre (Cu), el cobalto (Co) y el zinc (Zn).

253. Macromoléculas
Las macromoléculas son moléculas que
tienen una masa molecular elevada,
formadas por un gran número de átomos.
Generalmente se pueden describir como la
repetición de una o unas pocas unidades
mínimas o monómeros, formando los
polímeros.
Pueden ser tanto orgánicas como
inorgánicas.
Tipos de macromoléculas
*Naturales
Caucho
Polisacáridos (almidón - celulosa)
Proteínas
Ácidos nucleicos
Carbohidratos
Lípidos
*Artificiales
Plásticos
Fibras textiles sintéticas
Poliuretano
Polietileno
Cloruro de Polivilino (PVC)

254. *Según su estructura molecular
Lineales
Ramificados
*Según su composición
Homopolímeros: un monómero.
Copolímeros: dos o más monómeros.
*Por su comportamiento ante el calor
Termoplásticos: se reblandecen al calentar y recuperan sus propiedades al enfriar.
Termoestables: se endurecen al ser enfriados de nuevo por formar nuevos enlaces.
Hidratos de Carbono
Los glúcidos, carbohidratos, hidratos de
carbono o sacáridos (del griego σάκχαρον que
significa azúcar) son moléculas orgánicas
compuestas por carbono, hidrógeno y oxígeno.
Son solubles en agua y se clasifican de acuerdo
a la cantidad de carbonos o por el grupo
funcional que tienen adherido. Son la forma
biológica primaria de almacenamiento y
consumo de energía. Otras biomoléculas son las
grasas y, en menor medida, las proteínas.

255. Los carbohidratos, también llamados glúcidos, se pueden
encontrar casi de manera exclusiva en alimentos de origen
vegetal. Constituyen uno de los tres principales grupos
químicos que forman la materia orgánica junto con las
grasas y las proteínas.
Los carbohidratos son los compuestos orgánicos más
abundantes de la biosfera y a su vez los más diversos.
Normalmente se los encuentra en las partes estructurales
de los vegetales y también en los tejidos animales, como
glucosa o glucógeno. Estos sirven como fuente de energía
para todas las actividades celulares vitales.
Aportan 4 kcal/gramo al igual que las proteínas y son
considerados macro nutrientes energéticos al igual que las
grasas. Los podemos encontrar en una innumerable
cantidad y variedad de alimentos y cumplen un rol muy
importante en el metabolismo. Por eso deben tener una
muy importante presencia de nuestra alimentación diaria.
Lipidos
Los lípidos, son un grupo de compuestos químicamente
diversos, solubles en solventes orgánicos (como cloroformo,
metanol o benceno), y casi insolubles en agua. La mayoría de
los organismos, los utilizan como reservorios de moléculas
fácilmente utilizables para producir energía (aceites y grasas).
Los mamíferos, los acumulamos como grasas, y los peces como
ceras; en las plantas se almacenan en forma de aceites

256. protectores con aromas y sabores característicos. Los
fosfolípidos y esteroles constituyen alrededor de la mitad de la
masa de las membranas biológicas. Entre los lípidos también se
encuentran cofactores de enzimas, acarreadores de electrones,
pigmentos que absorben luz, agentes emulsificantes, algunas
vitaminas y hormonas, mensajeros intracelulares y todos los
componentes no proteicos de las membranas celulares.
Los lípidos, pueden ser separados fácilmente de otras
biomoléculas por extracción con solventes orgánicos y pueden
ser separados por técnicas experimentales como la
cromatografía de adsorción, cromatografía de placa fina, etc.
Proteinas
Son grandes moléculas que contienen nitrógeno. Son el
componente clave de cualquier organismo vivo y forman
parte de cada una de sus células y son para nuestro
organismo lo que la madera es para el barco.
Cada especie, e incluso entre individuos de la misma
especie, tiene diferentes proteínas, lo que les confiere un
carácter específico tanto genético como inmunológico. La
mayor similitud con los humanos, la encontramos entre los
animales mamíferos como los bovinos o porcinos y la
menor con las proteínas de los moluscos y las de las
plantas.

257. Las proteínas están formadas por: carbono, oxígeno,
hidrógeno y nitrógeno fundamentalmente, aunque también
podemos encontrar, en alguna de ellas, azufre, fósforo,
hierro y cobre. Las proteínas se distinguen de los
carbohidratos y de las grasas por contener además
nitrógeno en su composición, aproximadamente un 16%.
Acidos nucleicos
Los ácidos nucleicos son macromoléculas, polímeros
formados por la repetición de monómeros llamados
nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se
forman, así, largas cadenas o polinucleótidos, lo que hace
que algunas de estas moléculas lleguen a alcanzar
tamaños gigantes (de millones de nucleótidos de largo).
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a
Friedrich Miescher, quien en el año 1869 aisló de los
núcleos de las células una sustancia ácida a la que llamó
nucleína, nombre que posteriormente se cambió a ácido
nucleico.
Tipos de ácidos nucleicos
*Existen dos tipos de ácidos nucleicos:
ADN (ácido desoxirribonucleico) y ARN (ácido
ribonucleico), que se diferencian en:

258. El glúcido (pentosa) que contienen: la desoxirribosa en el
ADN y la ribosa en el ARN.
Las bases nitrogenadas que contienen: adenina, guanina,
citosina y timina en el ADN; adenina, guanina, citosina y
uracilo en el ARN.
En los eucariontas la estructura del ADN es de doble
cadena, mientras que la estructura del ARN es
monocatenaria, aunque puede presentarse en forma
extendida, como el ARNm, o en forma plegada, como el
ARNt y el ARNr.
La masa molecular del ADN es generalmente mayor que la del ARN

259. 1/5
Biología
BIOELEMENTOS Y PRINCIPIOS INMEDIATOS INORGÁNICOS
BIOELEMENTOS
El análisis químico de la materia viva pone de manifiesto que en su
composición se encuentran una serie de elementos llamados bioelementos o elementos
biogénicos. Ninguno de ellos es propio y exclusivo de la materia viva ya que forman parte
también, de la materia mineral, de tal manera que sólo un número relativamente
reducido de los elementos que se encuentran en la naturaleza entra a formar parte de la
materia viva. Los principales elementos biogénicos son cuatro: C, H, O y N. Estos 4
elementos forman parte de la materia viva en un porcentaje muy superior a los restantes
gracias a poseer dos propiedades fundamentales:
1.- Tener un peso atómico bajo: C=12, H=1, O=16 y N=14. Esto les permite
formar combinaciones por un lado muy complejas y por otro inestables, lo cual resulta
muy útil para el continuo construir y destruir de materia a que se ven sometidos los
seres vivos por su metabolismo. Estos 4 elementos son además muy solubles en agua,
circunstancia favorable para ser incorporados al ser vivo o eliminados de él.
2.- Abundan en las capas más externas de la Tierra, es decir, atmósfera,
hidrosfera y litosfera, que son las que se hallan más en contacto con los seres vivos. Esta
propiedad es importante ya que los seres vivos necesitan formarse con elementos que
puedan conseguir con facilidad, es decir, que abunden en la naturaleza para poder
disponer de ellos en cualquier momento.
Un detalle importante respecto al C y al N es que, debido a su posición central
en el Sistema Periódico presentan la misma afinidad para unirse con el O que con el H, es
decir, pueden pasar con facilidad del estado oxidado (CO2, NO3H) al reducido (CH4, NH3).
Además de estos 4 bioelementos, en la materia viva se encuentran otros en
menor cantidad; son los llamados bioelementos secundarios: S, P, K, Na, Ca, Mg y Cl.
La proporción en que se encuentra un elemento biogénico no está en relación
con su importancia biológica pues algunos de ellos entran a formar parte de la materia
viva en cantidades insignificantes y sin embargo desempeñan papeles de gran
trascendencia, de tal manera que su carencia provoca serios trastornos porque son
indispensables para que los fenómenos vitales se desarrollen con normalidad. A estos
elementos se les denomina oligoelementos y entre ellos pueden citarse:
1.- Hierro (Fe): Forma parte de la hemoglobina, pigmento rojo de la sangre
de los Vertebrados. También forma parte de los citocromos. El Fe apenas se elimina del
organismo y es utilizado varias veces cuando se destruyen los compuestos de que forma
parte y por ello sus necesidades alimenticias son mínimas. No obstante, su escasez o
carencia produce anemia.
2.- Cobre (Cu): Forma parte de la hemocianina, pigmento rojo de la sangre
de los Invertebrados, de papel semejante a la hemoglobina.
3.- Manganeso (Mn): Es básico para que las plantas verdes puedan sintetizar
la clorofila. Actúa además como catalizador de muchas reacciones metabólicas.
4.- Cinc (Zn): También importante como catalizador.
5.- Yodo (I): Elemento básico para la formación de la tiroxina, hormona
producida por la glándula tiroides cuya deficiencia origina la enfermedad llamada bocio.
6.- Cobalto (Co): necesario para sintetizar la vitamina B12.
Los elementos biogénicos rara vez se encuentran en estado libre. En general,
se combinan entre sí para formar sustancias compuestas definidas. Estos compuestos
que se pueden aislar por medios puramente físicos como la disolución, la filtración, la
destilación, la centrifugación, etc. constituyen los llamados principios inmediatos. Pueden
ser inorgánicos (agua y sales minerales) u orgánicos (glúcidos, lípidos, prótidos y ácidos
nucleicos).

260. 2/5
2.2. AGUA: PROPIEDADES E IMPORTANCIA BIOLOGICA
La vida, tal como se conoce en la Tierra, se desarrolla siempre en medio
acuoso. Incluso en los seres no acuáticos el medio interno es básicamente hídrico. La
inmensa mayoría de las reacciones bioquímicas se desarrollan en el seno del agua y
obedecen las leyes fisicoquímicas de las disoluciones acuosas. Por todo ello no es de
extrañar que el agua sea el principal componente de los seres vivos en cuanto a su
cantidad. El cuerpo humano, por ej., está formado por término medio por un 75% de
agua, aunque los tejidos que necesitan mucha actividad como el nervioso son agua en un
90%. Sólo los tejidos esqueléticos y las semillas de las plantas presentan una baja
proporción de agua.
El agua reúne una serie de características que la convierten en un disolvente
único e insustituible en la Biosfera. En cuanto a sus propiedades fisicoquímicas cabe
destacar:
1.- La molécula de agua tiene un marcado carácter dipolar. Aunque tiene una
carga total neutra (posee el mismo número de protones y de electrones), presenta una
distribución asimétrica
de sus electrones:
alrededor del O se
concentra una densidad
de carga negativa ( -
)
debido a que es un
elemento mucho más
electronegativo que el
H, por ello los núcleos
de H quedan desnudos,
desprovistos
parcialmente de sus
electrones y
manifiestan, por tanto,
una densidad de carga
+
). Este
carácter dipolar de la
molécula de agua es de
trascendental
importancia y tiene
múltiples
consecuencias: La más
relevante es que se
pueden establecer
interacciones dipolo-dipolo entre las propias moléculas de agua formando uniones
electrostáticas llamadas puentes o enlaces de H: la carga parcial negativa del O de una
molécula ejerce atracción electrostática sobre las cargas parciales positivas de los
átomos de H de otras moléculas adyacentes. Aunque son uniones débiles, el hecho de
que alrededor de cada molécula de agua se dispongan otras 3 moléculas unidas por
puentes de H permite que se forme en el agua (líquida o sólida) una estructura reticular,
responsable de su comportamiento anómalo y de la peculiaridad de sus propiedades
fisicoquímicas. Todas las restantes propiedades del agua son, pues, consecuencia de
ésta.
2.- El amplio margen de temperaturas en que permanece en fase líquida (0º-
100º) proporciona variadas posibilidades de vida, desde los organismos psicrófilos que
pueden desarrollarse a temperaturas próximas a 0º, hasta los termófilos que viven a
70º-80º.
3.- La anómala variación de la densidad con la temperatura, con una densidad
máxima a 4ºC, determina que el hielo flote en el agua líquida actuando como aislante
térmico y, en consecuencia, posibilitando el mantenimiento de la gran masa de agua de
los océanos en fase líquida albergando a la mayor parte de la Biosfera.

261. 3/5
4.- El agua es el líquido que más sustancias disuelve (disolvente universal).
Esta propiedad, tal
vez la más importante
para la vida, se debe
a su capacidad para
formar puentes de H,
además de con otras
moléculas de agua
como se dijo
anteriormente, con
otras sustancias
polares (grupos -OH
de alcoholes y
azúcares, grupos -NH2
de aminoácidos, proteínas, ácidos nucleicos, etc.), pues se disuelven cuando
interaccionan con las moléculas del agua.
5.- El agua posee un elevado calor específico. Se denomina calor específico a
la capacidad de almacenar energía para un aumento determinado de la temperatura: el
agua puede absorber grandes cantidades de calor, mientras que, proporcionalmente, su
temperatura sólo se eleva ligeramente. Del mismo modo, su temperatura desciende con
más lentitud que la de otros líquidos a medida que va liberando energía al enfriarse. Esta
propiedad permite que el contenido acuoso de las células sirva de protección a las
sensibles moléculas orgánicas ante los cambios bruscos de temperatura. Además, el calor
que se desprende en los procesos metabólicos no se acumula en los lugares donde se
produce, sino que se difunde en el medio acuoso y se disipa finalmente hacia el medio
externo.
6.- El agua posee una elevada fuerza de cohesión entre sus moléculas. Los
puentes de H mantienen a las moléculas de agua
fuertemente unidas, formando una estructura compacta
que la convierte en un líquido casi incompresible. Gracias a
esta propiedad algunos seres vivos utilizan el agua como
esqueleto hidrostático.
7.- El agua posee una elevada fuerza de
adhesión. Esta fuerza está también en relación con los
puentes de H que se establecen entre las moléculas de
agua y otras moléculas polares y es responsable, junto con
la cohesión, del llamado fenómeno de la capilaridad, es
decir, el ascenso de agua a través de las paredes de un capilar (delgado tubo de vidrio).
Los seres vivos van renovando continuamente su contenido en agua,
ingiriéndola con la alimentación y perdiéndola con la respiración como vapor y con la
excreción (orina, sudor, etc.)
2.3. SALES MINERALES: PROPIEDADES E IMPORTANCIA BIOLÓGICA
En todos los seres vivos, animales y vegetales, se encuentran siempre
determinadas cantidades de sales minerales. Se clasifican en función de su solubilidad en
agua. Las sustancias salinas insolubles en agua forman estructuras sólidas que suelen
cumplir funciones de protección y sostén y que están muy extendidas en todos los seres
vivos. Los Crustáceos y los Moluscos presentan caparazones de carbonato cálcico
(CO3Ca) mientras que en la Diatomeas son de sílice (SiO2). El esqueleto interno de los
Vertebrados presenta una parte mineral formada por la asociación de varios
componentes minerales, sobre todo carbonato y fosfato cálcico [(PO4)2Ca3]. Además, el
esmalte de los dientes presenta fluoruro cálcico (F2Ca).
En cuanto a las sales minerales solubles en agua, éstas se encuentran
disociadas en sus iones correspondientes, que son los responsables de su actividad
biológica. Los principales iones son:

262. 4/5
Ÿ Cationes: Na+
, K+
, Mg2+
, Ca2+
y amonio (NH4
+
).
Ÿ Aniones: Cl-
, fosfatos (PO4
3-
, PO4H2
-
, PO4H2
-
), sulfato (SO4
2-
), nitrato (NO3
-
) y carbonatos (CO3
2-
, CO3H-
).
Los iones minerales realizan múltiples funciones en el organismo, destacando
las siguientes:
1.3.1.- Regulación de los fenómenos osmóticos: cuando dos disoluciones
salinas de distinta concentración se ponen en contacto a través de una membrana
semipermeable (llamada así porque permite el paso de agua pero no de los iones
disueltos en ella) las dos disoluciones tienden a equilibrar sus concentraciones y, como
los iones no pueden atravesar la membrana, es el agua de la disolución más diluida la
que va pasando a la más concentrada. Este trasiego de agua cesa cuando ambas
disoluciones adquieren la misma concentración. La disolución más concentrada recibe el
nombre de hipertónica respecto a la menos concentrada que es la hipotónica; en el
momento del equilibrio se dice que las dos disoluciones son isotónicas. Este fenómeno se
conoce con el nombre de ósmosis y el paso del agua a través de la membrana
semipermeable genera una presión llamada presión osmótica. Esta será mayor cuanto
mayor sea la diferencia en la concentración de las dos disoluciones. Los seres vivos
mantienen en sus células una presión osmótica constante gracias a las sales minerales,
fenómeno llamado homoósmia, y son muy sensibles a las variaciones de la misma, lo
cual acarrea serios trastornos. Por esta razón toda disolución que se ponga en contacto
directo con las células de un organismo debe ser isotónica con respecto a la disolución
salina de su interior, ya que las membranas celulares se comportan como
semipermeables. Existen dos ejemplos típicos que demuestran la importancia de los
fenómenos osmóticos en el mantenimiento de la integridad celular:
1.- Las células vegetales poseen una gran vacuola que comprime el
citoplasma contra la pared celular. Al ponerlas en contacto con una solución salina
hipertónica respecto del líquido de la vacuola, el agua de ésta fluye hacia el exterior de la
célula y, como consecuencia, la vacuola se reduce de tamaño arrastrando al citoplasma,
que puede llegar a separarse de la pared celular. Este fenómeno se denomina
plasmólisis. Por el contrario, si la solución que se pone en contacto con la célula es
hipotónica, la corriente de agua se establece hacia el interior, comprimiendo el
citoplasma contra la pared celular. Este caso se llama turgencia.
2.- Repitiendo la misma experiencia con glóbulos rojos, como éstos carecen
de pared celular vegetal, al ponerlos en contacto con una solución hipertónica,
disminuyen de volumen y se arrugan al salir agua al exterior. Si los ponemos en contacto
con una solución hipotónica, el agua pasa al interior y el glóbulo rojo se dilata, pudiendo
llegar a estallar rompiéndose su membrana. Este caso extremo se llama hemolisis.
1.3.2.- Regulación del equilibrio ácido-base: En los seres vivos existe siempre
una cierta cantidad de hidrogeniones (H+
) y de iones hidroxilo (OH-
) que proceden de:
a) La disociación del agua que proporciona los dos iones: H2O H+
+
OH-
b) La disociación de cuerpos con función ácida que proporcionan H+
: ClH
Cl-
+ H+
c) La disociación de cuerpos con función básica que proporcionan OH-
:NaOH
Na+
+ OH-
Los hidrogeniones tienen carácter ácido, mientras que los hidroxiliones lo
tienen alcalino. Por lo tanto la acidez o alcalinidad del medio interno de un organismo
dependerá de la proporción en que se encuentren los dos iones. Así será neutro cuando
[H+
]=[OH-
], ácido cuando [H+
][OH-
] y alcalino cuando [H+
][OH-
]. Para que los
fenómenos vitales puedan desarrollarse con normalidad es necesario que la
concentración de H+, que se expresa en valores de pH sea más o menos constante y
próxima a la neutralidad, es decir, pH=7. Sin embargo, en las reacciones que tienen
lugar durante el metabolismo se están liberando productos tanto ácidos como básicos
que tenderán a variar dicha neutralidad si no fuera porque los organismos disponen de
unos mecanismos químicos que se oponen automáticamente a las variaciones de pH.
Estos mecanismos se denominan sistemas amortiguadores o sistemas tampón, y en ellos
intervienen de forma fundamental las sales minerales. Lo más corriente es que el pH

263. 5/5
tienda a desplazarse hacia el lado ácido por lo que los sistemas tampón más importantes
actúan evitando este desplazamiento. Un tampón está formado por una mezcla de un
ácido débil y una sal del mismo ácido; el más extendido es el formado por el ácido
carbónico (CO3H2) y el bicarbonato sódico (CO3HNa). Supongamos que el organismo se
ve sometido a un exceso de ácido clorhídrico que, en consecuencia liberará protones que
harán disminuir el pH. En este momento entra en funcionamiento el sistema
amortiguador y ocurre lo siguiente:
1.- La sal (bicarbonato sódico) reacciona con el ácido clorhídrico:
CO3HNa + ClH NaCl + CO3H2
La sal que se forma (NaCl) es neutra y, aunque se disocie, no libera protones
y, además, es habitualmente expulsada por la orina.
2.- El ácido carbónico que se ha formado podría incrementar la acidez, pero
rápidamente se descompone en CO2, que se libera con la respiración, y agua que es
neutra:
CO3H2 CO2 + H2O
En resumen, todos los hidrogeniones que podrían provocar un estado de
acidez desaparecen manteniéndose el estado de neutralidad.

264. 0MJHPFMFNFOUP
0MJHPFMFNFOUP
-PT PMJHPFMFNFOUPT
TPO CJPFMFNFOUPT QSFTFOUFT FO QFRVF`BT DBOUJEBEFT NFOPT EF VO
FO MPT TFSFT WJWPT Z
UBOUP TV BVTFODJB DPNP VOB DPODFOUSBDJaO QPS FODJNB EF TV OJWFM DBSBDUFSbTUJDP
QVFEF TFS QFSKVEJDJBM QBSB FM
PSHBOJTNP
MMFHBOEP B TFS IFQBUPUaYJDPT QBSUF EF MPT DVBUSP HSBOEFT FMFNFOUPT EF MPT RVF TF DPNQPOF MB WJEB FO MB
5JFSSB PYbHFOP
IJESaHFOP
DBSCPOP Z OJUSaHFOP QSFTFOUFT FO MPT PSHBOJTNPT NPMFDVMBSFT
FYJTUFO VOB HSBO WBSJFEBE
EF FMFNFOUPT RVbNJDPT FTFODJBMFT -PT BHSFHBEPT RVbNJDPT SFRVJFSFO EF VOB FSPTJaO QSJNBSJB QBSB EJTHSFHBSTF -BT
CBDUFSJBT KVFHBO FTUF QBQFM FTFODJBM BM TFS DBQBDFT EF BCTPSCFS EFTEF MPT NJOFSBMFT QSJNBSJPT MPT OVUSJFOUFT
RVF MVFHP
WBO BTDFOEJFOEP FO MB DBEFOB USaGJDB -BT QMBOUBT BCTPSCFO MPT NJOFSBMFT EJTVFMUPT FO FM TVFMP
RVF TPO FO
DPOTFDVFODJB SFDPMFDUBEPT QPS MPT IFSCbWPSPT Z BTb MPT NJOFSBMFT TF WBO USBOTNJUJFOEP FOUSF MPT TFSFT WJWPT 4F TBCF
RVF FYJTUFO HSBOEFT PSHBOJTNPT RVF DPOTVNFO TVFMP HFPGBHJB
Z WJTJUBO ZBDJNJFOUPT NJOFSBMFT DPNP ZBDJNJFOUPT
EF TBM QBSB DPNQMFUBS TV EJFUB
-JTUB EF FMFNFOUPT JNQSFTDJOEJCMFT QBSB MB WJEB
5BCMB QFSJ`EJDB EF MPT FMFNFOUPT EF MB EJFUB
) )F
-J #F # $ / 0 ' /F
/B .H M 4J 1 4 $M S
, $B 4D 5J 7 $S .O 'F $P /J $V ;O (B (F T 4F #S ,S
3C 4S : ;S /C .P 5D 3V 3I 1E H $E *O 4O 4C 5F * 9F
$T #B -B )G 5B 8 3F 0T *S 1U V )H 5M 1C #J 1P U 3O
'S 3B D 3G %C 4H #I )T .U %T 3H
$F 1S /E 1N 4N V (E 5C %Z )P S 5N :C -V
5I 1B 6 /Q 1V N $N #L $G T 'N .E /P -S
-PT DVBUSP FMFNFOUPT CcTJDPT EFM PSHBOJTNP MFNFOUPT JNQPSUBOUFT MFNFOUPT USB[B FTFODJBMFT /P TF TBCF TJ GVODJPOBO FO FM PSHBOJTNP
MFNFOUPT FTFODJBMFT
MFNFOUP
EF MB EJFUB
%PTJT EJBSJB
SFDPNFOEBEB
%FTDSJQDJ`O $BUFHPSaB %PMFODJB QPS
JOTVGJDJFODJB
YDFTP
1PUBTJP dNH TFODJBM T VO FMFDUSPMJUP TJTUFNJDP Z FTFODJBM FO MB SFHVMBDJaO EFM
51 DPO FM TPEJP -BT GVFOUFT JODMVZFO MFHVNCSFT
QJFM EF
QBUBUB
UPNBUFT Z QMcUBOPT
)JQPQPUBTFNJB )JQFSQPUBTFNJB
$MPSP dNH TFODJBM T OFDFTBSJP QBSB MB QSPEVDDJaO EFM cDJEP DMPSIbESJDP FO FM
FTUaNBHP Z UBNCJeO TF SFRVJFSF FO BMHVOBT GVODJPOFT
DFMVMBSFT -B TBM FT MB GVFOUF NcT DPNfO
BM EJTPDJBSTF FM
DMPSVSP TaEJDP FO DMPSP Z TPEJP
)JQPDMPSFNJB )JQFSDMPSFNJB
4PEJP dNH TFODJBM T OFDFTBSJP FO MB SFHVMBDJaO EF MB EFOPTJOB USJGPTGBUP
DPO FM QPUBTJP M NBSJTDP
MB MFDIF Z MBT FTQJOBDBT TPO
GVFOUFT EF TPEJP
BEFNcT EF MB TBM
)JQPOBUSFNJB )JQFSOBUSFNJB

265. 0MJHPFMFNFOUP
$BMDJP dNH TFODJBM T OFDFTBSJP QBSB FM NfTDVMP
FM DPSB[aO
FM BQBSBUP
EJHFTUJWP
MB GPSNBDJaO EF IVFTPT Z MB HFOFSBDJaO EF
OVFWBT DeMVMBT EF TBOHSF -BT GVFOUFT NcT JNQPSUBOUFT EF
DBMDJP TPO MB MFDIF
QFTDBEP
OVFDFT Z TFNJMMBT
)JQPDBMDFNJB )JQFSDBMDFNJB
'aTGPSP dNH TFODJBM T VO DPNQPOFOUF EF MPT IVFTPT BQBUJUB
Z EF MBT DeMVMBT
BEFNcT EF GPSNBS QBSUF EF MPT QSPDFTPT EF PCUFODJaO EF
FOFSHbB
O DPOUFYUPT CJPMaHJDPT BQBSFDF HFOFSBMNFOUF
DPNP GPTGBUP
)JQPGPTGBUFNJB )JQFSGPTGBUFNJB
.BHOFTJP dNH TFODJBM T SFRVFSJEB QBSB FM QSPDFTBNJFOUP EFM 51 Z QBSB MPT
IVFTPT M NBHOFTJP TF FODVFOUSB FO MBT OVFDFT
FO MB TPKB
Z FO MB NBTB EFM DBDBP
7eBTF UBNCJeO 3PM CJPMaHJDP EFM NBHOFTJP
)JQPNBHOFTFNJB )JQFSNBHOFTFNJB
;JOD dNH 5SB[B T OFDFTBSJB QBSB QSPEVDJS WBSJBT FO[JNBT
DBSCPYZQFQUJEBTB
BOIJESBTB DBSCaOJDB
%FGJDJFODJB EF
[JOD
5PYJDJEBE QPS
[JOD
)JFSSP dNH 5SB[B 'PSNB QBSUF EF MB NPMeDVMB EF IFNPHMPCJOB Z EF MPT
DJUPDSPNPT RVF GPSNBO QBSUF EF MB DBEFOB SFTQJSBUPSJB 4V
GBDJMJEBE QBSB PYJEBSTF MF QFSNJUF USBOTQPSUBS PYbHFOP B
USBWeT EF MB TBOHSF DPNCJOcOEPTF DPO MB IFNPHMPCJOB QBSB
GPSNBS MB PYJIFNPHMPCJOB 4F OFDFTJUB FO DBOUJEBEFT
NbOJNBT QPSRVF TF SFVUJMJ[B
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IJFSSP TPO FM IbHBEP EF NVDIPT BOJNBMFT
TFNJMMBT DPNP
MBT MFOUFKBT
OFNJB )FNPDSPNBUPTJT
.BOHBOFTP dNH 0MJHPFMFNFOUP M NBOHBOFTP UJFOF VO QBQFM UBOUP FTUSVDUVSBM DPNP
FO[JNcUJDP TUc QSFTFOUF FO EJTUJOUBT FO[JNBT
EFTUBDBOEP
FM TVQFSaYJEP EJTNVUBTB EF NBOHBOFTP .O40%
RVF
DBUBMJ[B MB EJTNVUBDJaO EF TVQFSaYJEPT
%FGJDJFODJB EF
NBOHBOFTP
.BOHBOJTNP
$PCSF dgH 0MJHPFMFNFOUP TUJNVMB FM TJTUFNB JONVOJUBSJP Z FT VO DPNQPOFOUF EF
WBSJBT FODJNBT SFEPY
JODMVZFOEP MB DZUPDISPNF D
PYJEBTF 1PEFNPT PCUFOFSMP FO MPT WFHFUBMFT WFSEFT
FM
QFTDBEP
MPT HVJTBOUFT
MBT MFOUFKBT
FM IbHBEP
MPT
NPMVTDPT Z MPT DSVTUcDFPT
%FGJDJFODJB EF
DPCSF
5PYJDJEBE QPS
DPCSF
:PEP dgH 0MJHPFMFNFOUP 4F OFDFTJUB OP TPMP QBSB MB TbOUFTJT EF MBT IPSNPOBT
UJSPbEFBT
UJSPYJOB Z MB USJJPEPUIJSPOJOB Z QBSB QSFWFOJS MB
HPUB
BEFNcT FT QSPCBCMFNFOUF BOUJPYJEBOUF Z UJFOF VO
QBQFM JNQPSUBOUF FO FM TJTUFNB JONVOF
%FGJDJFODJB EF
ZPEP
ZPEJTNP
4FMFOJP dgH 0MJHPFMFNFOUP M EJaYJEP EF TFMFOJP FT VO DBUBMJ[BEPS BEFDVBEP QBSB MB
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IJESPHFOBDJaO Z EFTIJESPHFOBDJaO EF
DPNQVFTUPT PSHcOJDPT 'BDUPS FTFODJBM FO MB BDUJWJEBE EF
FO[JNBT BOUJPYJEBOUFT DPNP FM (MVUBUJaO QFSPYJEBTB
%FGJDJFODJB EF
TFMFOJP
4FMFOJPTJT
.PMJCEFOP dgH 0MJHPFMFNFOUP 4F FODVFOUSB FO VOB DBOUJEBE JNQPSUBOUF FO FM BHVB EF NBS
FO GPSNB EF NPMJCEBUPT .P0
Z MPT TFSFT WJWPT
QVFEFO BCTPSCFSMP GcDJMNFOUF EF FTUB GPSNB 5JFOF MB
GVODJaO EF USBOTGFSJS cUPNPT EF PYbHFOP BM BHVB 5BNCJeO
GPSNB MB 9BOUJOB PYJEBTB
MB BMEFIbEB PYJEBTB Z FM TVMGJUP
PYJEBTB
%FGJDJFODJB EF
NPMJCEFOP
-PT TJHVJFOUFT FMFNFOUPT TPO DPOTJEFSBEPT DPNP PMJHPFMFNFOUPT
h #PSP .BOUFOJNJFOUP EF MB FTUSVDUVSB EF MB QBSFE DFMVMBS FO MPT WFHFUBMFT
h $SPNP 1PUFODJB MB BDDJaO EF MB JOTVMJOB Z GBWPSFDF MB FOUSBEB EF HMVDPTB B MBT DeMVMBT 4V DPOUFOJEP FO MPT
aSHBOPT EFM DVFSQP EFDSFDF DPO MB FEBE -PT CFSSPT
MBT BMHBT
MBT DBSOFT NBHSBT
MBT IPSUBMJ[BT
MBT BDFJUVOBT Z MPT
DbUSJDPT OBSBOKBT
MJNPOFT
UPSPOKBT
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FM IbHBEP Z MPT SJ`POFT TPO FYDFMFOUFT QSPWFFEPSFT EF DSPNP
h $PCBMUP $PNQPOFOUF DFOUSBM EF MB WJUBNJOB #

266. 0MJHPFMFNFOUP
h $PCSF TUJNVMB FM TJTUFNB JONVOJUBSJP 1PEFNPT PCUFOFSMP FO MPT WFHFUBMFT WFSEFT
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MPT NPMVTDPT Z MPT DSVTUcDFPT
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h )JFSSP 'PSNB QBSUF EF MB NPMeDVMB EF IFNPHMPCJOB Z EF MPT DJUPDSPNPT RVF GPSNBO QBSUF EF MB DBEFOB
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FMJNJOB 4V GBMUB QSPWPDB BOFNJB
h .BOHBOFTP M NBOHBOFTP UJFOF VO QBQFM UBOUP FTUSVDUVSBM DPNP FO[JNcUJDP TUc QSFTFOUF FO EJTUJOUBT FO[JNBT
EFTUBDBOEP FM TVQFSaYJEP EJTNVUBTB EF NBOHBOFTP .O40%
RVF DBUBMJ[B MB EJTNVUBDJaO EF TVQFSaYJEPT
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Z MPT
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h /bRVFM
h 4FMFOJP M EJaYJEP EF TFMFOJP FT VO DBUBMJ[BEPS BEFDVBEP QBSB MB PYJEBDJaO
IJESPHFOBDJaO Z EFTIJESPHFOBDJaO EF
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h 7BOBEJP M WBOBEJP FT VO FMFNFOUP FTFODJBM FO BMHVOPT PSHBOJTNPT O IVNBOPT OP FTUc EFNPTUSBEB TV
FTFODJBMJEBE
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h :PEP M ZPEP FT VO FMFNFOUP RVbNJDP FTFODJBM -B HMcOEVMB UJSPJEFT GBCSJDB MBT IPSNPOBT UJSPYJOB Z
USJZPEPUJSPOJOB
RVF DPOUJFOFO ZPEP
h ;JOD M [JOD FT VO FMFNFOUP RVbNJDP FTFODJBM QBSB MBT QFSTPOBT JOUFSWJFOF FO FM NFUBCPMJTNP EF QSPUFbOBT Z
cDJEPT OVDMFJDPT
FTUJNVMB MB BDUJWJEBE EF BQSPYJNBEBNFOUF FO[JNBT
DPMBCPSB FO FM CVFO GVODJPOBNJFOUP EFM
TJTUFNB JONVOJUBSJP
FT OFDFTBSJP QBSB MB DJDBUSJ[BDJaO EF MBT IFSJEBT
JOUFSWJFOF FO MBT QFSDFQDJPOFT EFM HVTUP Z FM
PMGBUP Z FO MB TbOUFTJT EFM %/
1BSB PUSPT FMFNFOUPT
DPNP FM MJUJP
FM FTUB`P P FM DBENJP
TV FTFODJBMJEBE OP FTUc UPUBMNFOUF BDFQUBEB JODMVTP EF MB
BOUFSJPS MJTUB OP FTUc DMBSB MB FTFODJBMJEBE EFM CSPNP Z FM CPSP
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QPS MP RVF OP TF MFT EFOPNJOB
FMFNFOUPT USB[B O PSEFO EF BCVOEBODJB FO QFTP
FO FM DVFSQP IVNBOP B[VGSF
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TF MMBNBO NJDSPFMFNFOUPT Z TF FODVFOUSBO FO VO B
IBZ FMFNFOUPT RVF TaMP MP TPO FO VOPT EFUFSNJOBEPT TFSFT WJWPT 1PS FKFNQMP
FM XPMGSBNJP FT FTFODJBM FO
BMHVOPT NJDSPPSHBOJTNPT
$BEB FMFNFOUP UJFOF VO SBOHP aQUJNP EF DPODFOUSBDJPOFT EFOUSP EF MPT DVBMFT FM PSHBOJTNP
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GVODJPOBS BEFDVBEBNFOUF UBOUP QPS QSFTFOUBS EFGJDJFODJB DPNP QPS QSFTFOUBS VO FYDFTP FO VOP EF FTUPT FMFNFOUPT
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1.*% IUUQXXXODCJOMNOJIHPW
QVCNFE

267. %,2(/(0(1726
%,202/e8/$6 ,125*È1,$6 $*8$
6$/(6 0,1(5$/(6
/RV ELRHOHPHQWRV VH HQFXHQWUDQ HQ ORV VHUHV YLYRV IRUPDQGR SDUWH GH ODV PROpFXODV TXH
SXHGHQ VHU LQRUJiQLFDV X RUJiQLFDV
%LRPROpFXODV RUJiQLFDV 6H HQFXHQWUDQ IRUPDQGR SDUWH GH ORV VHUHV YLYRV 6RQ ORV
JO~FLGRV OtSLGRV SURWHtQDV iFLGRV QXFOHLFRV
%LRPROpFXODV LQRUJiQLFDV 3XHGHQ HQFRQWUDUVH GHQWUR IXHUD GH ORV VHUHV YLYRV VRQ HO
DJXD ODV VDOHV PLQHUDOHV
%,202/e8/$6 ,125*È1,$6
x (/ $*8$
(O DJXD HV OD PROpFXOD PiV DEXQGDQWH HQ ORV VHUHV YLYRV UHSUHVHQWD HQWUH HO
GHO SHVR GH OD PDRU SDUWH GH ORV RUJDQLVPRV (O FRQWHQLGR YDUtD GH XQD HVSHFLH D RWUD
GHSHQGLHQGR WDPELpQ GH OD HGDG GHO LQGLYLGXR VX GLVPLQXH DO DXPHQWDU OD HGDG

268. HO WLSR GH WHMLGR
DUDFWHUtVWLFDV GH OD PROpFXOD GH DJXD
(VWi IRUPDGD SRU GRV iWRPRV GH KLGUyJHQR XQR GH R[tJHQR XQLGRV SRU
HQODFHV FRYDOHQWHV VLPSOHV

269. /D PROpFXOD GHO DJXD HV XQ GLSROR 'HELGR D OD HOHFWURQHJDWLYLGDG GHO R[tJHQR
ORV HOHFWURQHV GH ORV KLGUyJHQRV VH GHVSOD]DQ KDFLD pVWH FDUJiQGRVH QHJDWLYDPHQWH HO
SROR GH OD PROpFXOD TXH RFXSD HO R[tJHQR DSDUHFLHQGR GRV SRORV SRVLWLYRV HQ ORV
KLGUyJHQRV
(QWUH ORV GLSRORV VH HVWDEOHFHQ IXHU]DV GH DWUDFFLyQ GHQRPLQDGDV SXHQWHV GH
KLGUyJHQR GH IRUPD TXH VH IRUPDQ PDFURPROpFXODV GH KDVWD PROpFXODV FRH[LVWLHQGR
pVWDV FRQ PROpFXODV DLVODGDV OR TXH GHWHUPLQD TXH HO DJXD SUHVHQWH PDRU SHVR
PROHFXODU VH SUHVHQWH HQ HVWDGR OtTXLGR $Vt VH IRUPD XQD HVWUXFWXUD RUGHQDGD
UHVSRQVDEOH GHO FRPSRUWDPLHQWR FDUDFWHUtVWLFR GHO DJXD DVt FRPR GH VXV SURSLHGDGHV
ItVLFDV TXtPLFDV
3URSLHGDGHV ItVLFR TXtPLFDV GHO DJXD
$FFLyQ GLVROYHQWH 6H OH FRQVLGHUD HO GLVROYHQWH XQLYHUVDO D TXH HV FDSD]
HVWDEOHFHU LQWHUDFFLRQHV FRQ LRQHV R PROpFXODV SRODUHV SURYRFDQGR VX GLVSHUVLyQ R
GLVROXFLyQ /DV PROpFXODV GH DJXD VH GLVSRQHQ DOUHGHGRU GH ORV LRQHV SRVLWLYRV FRQ OD
SDUWH QHJDWLYD GH VX PROpFXOD KDFLD HOORV HQ HO FDVR GH ORV LRQHV QHJDWLYRV
HQIUHQWDQGR VX SDUWH SRVLWLYD FRQVLJXLHQGR DVt DWUDHUORV 6H IRUPD DVt XQD FDSD GH
VROYDWDFLyQ DOUHGHGRU GH ORV PLVPRV TXH ORV LQGHSHQGL]D GLVSHUVD HQ HO VHQR DFXRVR
DSD GH VROYDWDFLyQ HQ WRUQR D XQ LyQ SRVLWLYR

270. /D FDSDFLGDG GLVROYHQWH HV OD UHVSRQVDEOH GH GRV IXQFLRQHV
+DFH GHO DJXD HO PHGLR LGHDO SDUD TXH VH GHVDUUROOHQ ODV UHDFFLRQHV GHO PHWDEROLVPR
HQ HO LQWHULRU FHOXODU
6H FRQVWLWXH FRPR XQ HILFD] PHGLR GH WUDQVSRUWH GH VXVWDQFLDV DSRUWH GH
QXWULHQWHV HOLPLQDFLyQ GH GHVHFKRV
(OHYDGD IXHU]D GH FRKHVLyQ HQWUH VXV PROpFXODV /RV SXHQWHV GH KLGUyJHQR
PDQWLHQHQ ODV PROpFXODV GH DJXD IXHUWHPHQWH XQLGDV IRUPDQGR XQD HVWUXFWXUD FRPSDFWD
TXH OD FRQYLHUWH HQ XQ OtTXLGR FDVL LQFRPSUHQVLEOH $O QR SRGHU FRPSULPLUVH SXHGH
WHQHU OD IXQFLyQ HQ DOJXQRV DQLPDOHV GH HVTXHOHWR KLGURVWiWLFR FRPR RFXUUH HQ
DOJXQRV JXVDQRV SHUPLWH GDU YROXPHQ D ODV FpOXODV 7DPELpQ H[SOLFD OD IXQFLyQ
PHFiQLFD DPRUWLJXDGRUD TXH HMHUFH HQ ODV DUWLFXODFLRQHV OtTXLGR VLQRYLDO

271. (OHYDGD IXHU]D GH DGKHVLyQ 6H GHEH DO HVWDEOHFLPLHQWR GH SXHQWHV GH
KLGUyJHQR HQWUH ODV PROpFXODV GH DJXD RWUDV PROpFXODV SRODUHV HV UHVSRQVDEOH MXQWR
FRQ OD FRKHVLyQ GHO OODPDGR IHQyPHQR GH OD FDSLODULGDG XDQGR VH LQWURGXFH XQ
FDSLODU WXER GH SHTXHxR GLiPHWUR

272. HQ XQ UHFLSLHQWH FRQ DJXD pVWD DVFLHQGH SRU HO
FDSLODU FRPR VL WUHSDVH DJDUUiQGRVH SRU ODV SDUHGHV KDVWD DOFDQ]DU XQ QLYHO VXSHULRU DO
GHO UHFLSLHQWH $ HVWH IHQyPHQR VH GHEH HQ SDUWH OD DVFHQVLyQ GH OD VDYLD EUXWD GHVGH ODV
UDtFHV KDVWD ODV KRMDV D WUDYpV GH ORV YDVRV OHxRVRV
*UDQ FDORU HVSHFtILFR (O FDORU HVSHFtILFR VH GHILQH FRPR OD FDQWLGDG GH FDORU
QHFHVDULD SDUD HOHYDU ž OD WHPSHUDWXUD GH JU GH DJXD (VWR KDFH TXH HO DJXD
DOPDFHQH R OLEHUH XQD JUDQ FDQWLGDG GH FDORU DO FDOHQWDUVH R DO HQIULDUVH OR TXH SHUPLWH
TXH HO DJXD DFW~H FRPR DPRUWLJXDGRU WpUPLFR HYLWDQGR EUXVFDV DOWHUDFLRQHV GH OD
WHPSHUDWXUD HYLWDQGR GH HVWD IRUPD TXH SRU HMHPSOR DOJXQDV PROpFXODV FRPR ODV
SURWHtQDV PX VHQVLEOHV D ORV FDPELRV WpUPLFRV VH DOWHUHQ $Vt VH PDQWLHQH OD
WHPSHUDWXUD FRQVWDQWH )XQFLyQ WHUPRUUHJXODGRUD

273. (OHYDGR FDORU GH YDSRUDFLyQ (O FDORU GH YDSRUL]DFLyQ HV HO TXH VH QHFHVLWD
VXPLQLVWUDU DO DJXD SDUD TXH FDPELH GHO HVWDGR OtTXLGR DO JDVHRVR HYDSRUL]DFLyQ

274. 3DUD
HOOR HV QHFHVDULR URPSHU ORV SXHQWHV GH KLGUyJHQR SRU OR TXH VH QHFHVLWD VXPLQLVWUDU HO
FDORU VXILFLHQWH SDUD HOOR 'H DKt TXH HO DJXD FDPELH GH HVWDGR D ORV ž (O VXGRU TXH
VHJUHJDQ ORV VHUHV YLYRV SHUPLWH DFXPXODU HO H[FHVR GH FDORU GHO RUJDQLVPR DO
HYDSRUDUVH HOLPLQDUOR FRQ SRFD SpUGLGD GH DJXD DFWXDQGR DVt FRPR UHJXODGRU
WpUPLFR
(OHYDGD WHQVLyQ VXSHUILFLDO /DV PROpFXODV GH OD VXSHUILFLH GHO DJXD
H[SHULPHQWDQ IXHU]DV GH DWUDFFLyQ KDFLD HO LQWHULRU GHO OtTXLGR (VWR IDYRUHFH TXH GLFKD
VXSHUILFLH RSRQJD XQD JUDQ UHVLVWHQFLD D VHU WUDVSDVDGD RULJLQD XQD ³SHOtFXOD
VXSHUILFLDO´ TXH SHUPLWH SRU HMHPSOR HO GHVSOD]DPLHQWR VREUH HOOD GH DOJXQRV
RUJDQLVPRV
'HQVLGDG (O DJXD HQ HVWDGR OtTXLGR HV PDV GHQVD TXH HQ HVWDGR VyOLGR (VWR
SHUPLWH OD YLGD DFXiWLFD HQ FOLPDV IUtRV D TXH DO GHVFHQGHU OD WHPSHUDWXUD VH IRUPD
XQD FDSD GH KLHOR HQ OD VXSHUILFLH TXH IORWD SURWHJH DO DJXD OtTXLGD TXH TXHGD EDMR
HOOD
)XQFLRQHV GHO DJXD HQ ORV VHUHV YLYRV

275. 'HULYDQ GH ODV SURSLHGDGHV ItVLFRTXtPLFDV DQWHULRUPHQWH H[SOLFDGDV
)XQFLyQ GH GLVROYHQWH XQLYHUVDO UHODFLRQDGD FRQ VX HVWUXFWXUD GLSRODU
)XQFLyQ HVWUXFWXUDO
)XQFLyQ WUDQVSRUWDGRUD HQ UHODFLyQ WDPELpQ FRQ VX HVWUXFWXUD GLSRODU VX HOHYDGD
IXHU]D GH DGKHVLyQ
)XQFLyQ WHUPRUUHJXODGRUD FRQGLFLRQDGD SRU VX JUDQ FDORU HVSHFtILFR FDORU GH
YDSRUL]DFLyQ
)XQFLyQ DPRUWLJXDGRUD UHODFLRQDGD FRQ OD HOHYDGD IXHU]D GH FRKHVLyQ HQWUH VXV
PROpFXODV
)XQFLyQ UHDFWLYD OR TXH HVWi UHODFLRQDGR FRQ VX HVWUXFWXUD GLSRODU
/26 )/8Ë'26 (1 /26 6(5(6 9,926
(O HVWXGLR GH ODV GLVROXFLRQHV HV IXQGDPHQWDO SDUD FRPSUHQGHU OD PDRU SDUWH GH ORV
SURFHVRV ELROyJLFRV TXH RFXUUHQ HQ HO LQWHULRU GH ORV VHUHV YLYRV
/RV IOXLGRV SUHVHQWHV HQ ORV VHUHV YLYRV FRQVWDQ GH XQD IDVH GLVSHUVDQWH TXH HV DFXRVD
GH XQD IDVH GLVSHUVD R VROXWR IRUPDGD SRU SDUWtFXODV GH SHTXHxR WDPDxR
6HJ~Q HO WDPDxR GH ODV SDUWtFXODV GH OD IDVH GLVSHUVD VH SXHGHQ FODVLILFDU HQ
'LVROXFLRQHV YHUGDGHUDV 6L HO WDPDxR HV LQIHULRU D QP /DV SDUWtFXODV
GLVXHOWDV VRQ LRQHV PROpFXODV DLVODGDV R SHTXHxDV DJUXSDFLRQHV TXH QR VHGLPHQWDQ
'LVSHUVLRQHV FRORLGDOHV 6L HO WDPDxR HVWi HQWUH QP /DV SDUWtFXODV QR
VHGLPHQWDQ SHUR UHIOHMDQ UHIUDFWDQ OD OX] TXH LQFLGH VREUH HOODV
8Q GH ORV SURFHVRV ItVLFRTXtPLFRV PiV LPSRUWDQWHV TXH WLHQHQ OXJDU HQ ODV GLVROXFLRQHV
YHUGDGHUDV HV OD yVPRVLV
Ï6026,6
/D yVPRVLV HV XQ SURFHVR ItVLFRTXtPLFR FRQVLVWHQWH HQ HO SDVR GHO GLVROYHQWH GH XQD
GLVROXFLyQ QR GHO VROXWR

276. D WUDYpV GH XQD PHPEUDQD VHPLSHUPHDEOH (O SDVR GHO
GLVROYHQWH VH UHDOL]D VLHPSUH GHVGH OD VROXFLyQ PiV GLOXLGD KLSRWyQLFD

277. D OD PiV
FRQFHQWUDGD KLSHUWyQLFD

278. PDQWHQLpQGRVH KDVWD TXH ODV GRV VROXFLRQHV VHSDUDGDV SRU OD
PHPEUDQD WHQJDQ OD PLVPD FRQFHQWUDFLyQ VHDQ LVRWyQLFDV

279. (VWH SURFHVR RFXUUH SRU HMHPSOR HQ ODV PHPEUDQDV FHOXODUHV (O PHGLR LQWHUQR GH ODV
FpOXODV HV HPLQHQWHPHQWH DFXRVR VXV PHPEUDQDV SODVPiWLFDV VRQ VHPLSHUPHDEOHV OR
TXH IDYRUHFH TXH HO DJXD SDVH D VX WUDYpV H LJXDOH ODV FRQFHQWUDFLRQHV GH VDOHV D DPERV
ODGRV
6L OD FRQFHQWUDFLyQ GH ORV IOXLGRV H[WUDFHOXODUHV H LQWUDFHOXODUHV HV OD PLVPD DPEDV
GLVROXFLRQHV VRQ LVRWyQLFDV QR VH SURGXFHQ IHQyPHQRV RVPyWLFRV 6L SRU HO FRQWUDULR

280. HO PHGLR H[WUDFHOXODU HVWi PiV GLOXLGR VH GLFH TXH HV KLSRWyQLFR UHVSHFWR D OD FpOXOD
HO DJXD WLHQGH D HQWUDU HQ OD FpOXOD SRU yVPRVLV KDVWD LJXDODU FRQFHQWUDFLRQHV (Q HVWH
FDVR VH SURGXFH WXUJHVFHQFLD HV GHFLU OD FpOXOD VH KLQFKD FRUULHQGR HO ULHJR LQFOXVR
GH HVWDOODU 6L HO PHGLR H[WHUQR HVWi PiV FRQFHQWUDGR VH GLFH TXH HV KLSHUWyQLFR
UHVSHFWR DO LQWHULRU FHOXODU (Q HVWH FDVR HO DJXD VDOH GH OD FpOXOD SDUD LJXDODU ODV
FRQFHQWUDFLRQHV GH IRUPD TXH OD FpOXOD SLHUGH DJXD VH GHVKLGUDWD SXHGH OOHJDU D
PRULU SODVPyOLVLV

281. x /$6 6$/(6 0,1(5$/(6
/DV VDOHV PLQHUDOHV VH SXHGHQ HQFRQWUDU HQ ORV VHUHV YLYRV HQ WUHV IRUPDV
6XVWDQFLDV PLQHUDOHV SUHFLSLWDGDV FRQVWLWXHQ HVWUXFWXUDV VyOLGDV LQVROXEOHV
FRQ QDWXUDOH]D HVTXHOpWLFD IRUPDQGR WDQWR H[RHVTXHOHWRV FRPR HQGRHVTXHOHWRV 3RU
HMHPSOR HO FDUERQDWR GH FDOFLR IRVIDWR GH FDOFLR OD VtOLFH HWF
6DOHV PLQHUDOHV GLVXHOWDV /DV VXVWDQFLDV PLQHUDOHV DO GLVROYHUVH HQ HO PHGLR
LQWHUQR DFXRVR GDQ OXJDU D DQLRQHV FDWLRQHV (VWRV LRQHV PDQWLHQHQ FRQVWDQWH HO JUDGR
GH VDOLQLGDG GHQWUR GHO RUJDQLVPR DXGDQ D PDQWHQHU HO JUDGR GH DFLGH] S+

282. OR TXH
HV LPSUHVFLQGLEOH SDUD HO FRUUHFWR GHVDUUROOR GH ODV UHDFFLRQHV PHWDEyOLFDV FHOXODUHV (O
PHGLR LQWHUQR GH ORV RUJDQLVPRV SUHVHQWD XQDV FRQFHQWUDFLRQHV LyQLFDV FRQVWDQWHV GH
KHFKR FXDOTXLHU YDULDFLyQ SURYRFD DOWHUDFLRQHV LPSRUWDQWHV HQ OD GLQiPLFD FHOXODU /D
PDRU R PHQRU SUHVHQFLD GH VDOHV HQ HO PHGLR LQWHUQR FHOXODU GHWHUPLQD TXH VH
SURGX]FDQ IHQyPHQRV RVPyWLFRV TXH UHJXOHQ ODV FRQFHQWUDFLRQHV D DPERV ODGRV GH OD
PHPEUDQD FHOXODU FRQ OR TXH VH UHJXOD OD SUHVLyQ RVPyWLFD HO YROXPHQ FHOXODU
3DUD HYLWDU ODV YDULDFLRQHV GH S+ TXH FDXVDUtDQ WUDVWRUQRV JUDYHV HQ DOJXQRV
SURFHVRV PHWDEyOLFRV OD SpUGLGD GH OD FDSDFLGDG IXQFLRQDO GH PXFKDV HQ]LPDV
DOJXQDV VDOHV PLQHUDOHV GLVXHOWDV FXPSOHQ HVWD IXQFLyQ IRUPDQGR GLVROXFLRQHV WDPSyQ
R DPRUWLJXDGRUDV TXH FRPSHQVDQ HO H[FHVR R HO GpILFLW GH LRQHV HQ HO PHGLR
PDQWHQLHQGR FRQVWDQWH HO S+ (VWDV GLVROXFLRQHV HVWiQ IRUPDGDV SRU XQ iFLGR GpELO VX
EDVH FRQMXJDGD TXH DFW~DQ FRPR GDGRUHV R UHFHSWRUHV GH + UHJXODQGR DVt HO S+ D
TXH HO S+ ORJ +

283. 8Q HMHPSOR HV HO VLVWHPD WDPSyQ IRVIDWR
+32 +32 +
6DOHV PLQHUDOHV
DVRFLDGDV D PROpFXODV
RUJiQLFDV QRUPDOPHQWH
DSDUHFHQ DVRFLDGDV D SURWHtQDV R OtSLGRV
6H UHFRPLHQGD FRQVXOWDU
KWWSZZZRXWXEHFRPZDWFKY 82Z%ZF/$ IHDWXUH UHODWHG
KWWSZZZRXWXEHFRPZDWFKY VGL-W'5-4(F IHDWXUH UHODWHG
$FLGLILFD
1HXWUDOL]D

284. KWWSZZZRXWXEHFRPZDWFKY +5P+;KF
%,2(/(0(1726
%,202/e8/$6 ,125*È1,$6 $*8$
6$/(6 0,1(5$/(6
/RV ELRHOHPHQWRV VH HQFXHQWUDQ HQ ORV VHUHV YLYRV IRUPDQGR SDUWH GH ODV PROpFXODV TXH
SXHGHQ VHU LQRUJiQLFDV X RUJiQLFDV
%LRPROpFXODV RUJiQLFDV 6H HQFXHQWUDQ IRUPDQGR SDUWH GH ORV VHUHV YLYRV 6RQ ORV
JO~FLGRV OtSLGRV SURWHtQDV iFLGRV QXFOHLFRV
%LRPROpFXODV LQRUJiQLFDV 3XHGHQ HQFRQWUDUVH GHQWUR IXHUD GH ORV VHUHV YLYRV VRQ HO
DJXD ODV VDOHV PLQHUDOHV
%,202/e8/$6 ,125*È1,$6
x (/ $*8$
(O DJXD HV OD PROpFXOD PiV DEXQGDQWH HQ ORV VHUHV YLYRV UHSUHVHQWD HQWUH HO
GHO SHVR GH OD PDRU SDUWH GH ORV RUJDQLVPRV (O FRQWHQLGR YDUËD GH XQD HVSHFLH D RWUD
GHSHQGLHQGR WDPELpQ GH OD HGDG GHO LQGLYLGXR VX GLVPLQXH DO DXPHQWDU OD HGDG

285. HO WLSR GH WHMLGR
DUDFWHUtVWLFDV GH OD PROpFXOD GH DJXD
(VWi IRUPDGD SRU GRV iWRPRV GH KLGUyJHQR XQR GH R[tJHQR XQLGRV SRU
HQODFHV FRYDOHQWHV VLPSOHV

286. /D PROpFXOD GHO DJXD HV XQ GLSROR 'HELGR D OD HOHFWURQHJDWLYLGDG GHO R[tJHQR
ORV HOHFWURQHV GH ORV KLGUyJHQRV VH GHVSOD]DQ KDFLD pVWH FDUJiQGRVH QHJDWLYDPHQWH HO
SROR GH OD PROpFXOD TXH RFXSD HO R[tJHQR DSDUHFLHQGR GRV SRORV SRVLWLYRV HQ ORV
KLGUyJHQRV
(QWUH ORV GLSRORV VH HVWDEOHFHQ IXHU]DV GH DWUDFFLyQ GHQRPLQDGDV SXHQWHV GH
KLGUyJHQR GH IRUPD TXH VH IRUPDQ PDFURPROpFXODV GH KDVWD PROpFXODV FRH[LVWLHQGR
pVWDV FRQ PROpFXODV DLVODGDV OR TXH GHWHUPLQD TXH HO DJXD SUHVHQWH PDRU SHVR
PROHFXODU VH SUHVHQWH HQ HVWDGR OtTXLGR $Vt VH IRUPD XQD HVWUXFWXUD RUGHQDGD
UHVSRQVDEOH GHO FRPSRUWDPLHQWR FDUDFWHUtVWLFR GHO DJXD DVt FRPR GH VXV SURSLHGDGHV
ItVLFDV TXtPLFDV
3URSLHGDGHV ItVLFR TXtPLFDV GHO DJXD
$FFLyQ GLVROYHQWH 6H OH FRQVLGHUD HO GLVROYHQWH XQLYHUVDO D TXH HV FDSD]
HVWDEOHFHU LQWHUDFFLRQHV FRQ LRQHV R PROpFXODV SRODUHV SURYRFDQGR VX GLVSHUVLyQ R
GLVROXFLyQ /DV PROpFXODV GH DJXD VH GLVSRQHQ DOUHGHGRU GH ORV LRQHV SRVLWLYRV FRQ OD
SDUWH QHJDWLYD GH VX PROpFXOD KDFLD HOORV HQ HO FDVR GH ORV LRQHV QHJDWLYRV
HQIUHQWDQGR VX SDUWH SRVLWLYD FRQVLJXLHQGR DVt DWUDHUORV 6H IRUPD DVt XQD FDSD GH
VROYDWDFLyQ DOUHGHGRU GH ORV PLVPRV TXH ORV LQGHSHQGL]D GLVSHUVD HQ HO VHQR DFXRVR

287. DSD GH VROYDWDFLyQ HQ WRUQR D XQ LRQ SRVLWLYR
/D FDSDFLGDG GLVROYHQWH HV OD UHVSRQVDEOH GH GRV IXQFLRQHV
+DFH GHO DJXD HO PHGLR LGHDO SDUD TXH VH GHVDUUROOHQ ODV UHDFFLRQHV GHO PHWDEROLVPR
HQ HO LQWHULRU FHOXODU
6H FRQVWLWXH FRPR XQ HILFD] PHGLR GH WUDQVSRUWH GH VXVWDQFLDV DSRUWH GH
QXWULHQWHV HOLPLQDFLyQ GH GHVHFKRV
(OHYDGD IXHU]D GH FRKHVLyQ HQWUH VXV PROpFXODV /RV SXHQWHV GH KLGUyJHQR
PDQWLHQHQ ODV PROpFXODV GH DJXD IXHUWHPHQWH XQLGDV IRUPDQGR XQD HVWUXFWXUD FRPSDFWD
TXH OD FRQYLHUWH HQ XQ OtTXLGR FDVL LQFRPSUHQVLEOH $O QR SRGHU FRPSULPLUVH SXHGH
WHQHU OD IXQFLyQ HQ DOJXQRV DQLPDOHV GH HVTXHOHWR KLGURVWiWLFR FRPR RFXUUH HQ
DOJXQRV JXVDQRV SHUPLWH GDU YROXPHQ D ODV FpOXODV 7DPELpQ H[SOLFD OD IXQFLyQ
PHFiQLFD DPRUWLJXDGRUD TXH HMHUFH HQ ODV DUWLFXODFLRQHV OtTXLGR VLQRYLDO

288. (OHYDGD IXHU]D GH DGKHVLyQ 6H GHEH DO HVWDEOHFLPLHQWR GH SXHQWHV GH
KLGUyJHQR HQWUH ODV PROpFXODV GH DJXD RWUDV PROpFXODV SRODUHV HV UHVSRQVDEOH MXQWR
FRQ OD FRKHVLyQ GHO OODPDGR IHQyPHQR GH OD FDSLODULGDG XDQGR VH LQWURGXFH XQ
FDSLODU WXER GH SHTXHxR GLiPHWUR

289. HQ XQ UHFLSLHQWH FRQ DJXD pVWD DVFLHQGH SRU HO
FDSLODU FRPR VL WUHSDVH DJDUUiQGRVH SRU ODV SDUHGHV KDVWD DOFDQ]DU XQ QLYHO VXSHULRU DO
GHO UHFLSLHQWH $ HVWH IHQyPHQR VH GHEH HQ SDUWH OD DVFHQVLyQ GH OD VDYLD EUXWD GHVGH ODV
UDtFHV KDVWD ODV KRMDV D WUDYpV GH ORV YDVRV OHxRVRV
*UDQ FDORU HVSHFtILFR (O FDORU HVSHFtILFR VH GHILQH FRPR OD FDQWLGDG GH FDORU
QHFHVDULD SDUD HOHYDU ž OD WHPSHUDWXUD GH JU GH DJXD (VWR KDFH TXH HO DJXD
DOPDFHQH R OLEHUH XQD JUDQ FDQWLGDG GH FDORU DO FDOHQWDUVH R DO HQIULDUVH OR TXH SHUPLWH
TXH HO DJXD DFW~H FRPR DPRUWLJXDGRU WpUPLFR HYLWDQGR EUXVFDV DOWHUDFLRQHV GH OD
WHPSHUDWXUD HYLWDQGR GH HVWD IRUPD TXH SRU HMHPSOR DOJXQDV PROpFXODV FRPR ODV
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290. (OHYDGR FDORU GH YDSRUDFLyQ (O FDORU GH YDSRUL]DFLyQ HV HO TXH VH QHFHVLWD
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291. 3DUD
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FDORU VXILFLHQWH SDUD HOOR 'H DKt TXH HO DJXD FDPELH GH HVWDGR D ORV ž (O VXGRU TXH
VHJUHJDQ ORV VHUHV YLYRV SHUPLWH DFXPXODU HO H[FHVR GH FDORU GHO RUJDQLVPR DO
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WpUPLFR
(OHYDGD WHQVLyQ VXSHUILFLDO /DV PROpFXODV GH OD VXSHUILFLH GHO DJXD
H[SHULPHQWDQ IXHU]DV GH DWUDFFLyQ KDFLD HO LQWHULRU GHO OtTXLGR (VWR IDYRUHFH TXH GLFKD
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VXSHUILFLDO´ TXH SHUPLWH SRU HMHPSOR HO GHVSOD]DPLHQWR VREUH HOOD GH DOJXQRV
RUJDQLVPRV
'HQVLGDG (O DJXD HQ HVWDGR OtTXLGR HV PDV GHQVD TXH HQ HVWDGR VyOLGR (VWR
SHUPLWH OD YLGD DFXiWLFD HQ FOLPDV IUtRV D TXH DO GHVFHQGHU OD WHPSHUDWXUD VH IRUPD
XQD FDSD GH KLHOR HQ OD VXSHUILFLH TXH IORWD SURWHJH DO DJXD OtTXLGD TXH TXHGD EDMR
HOOD

292. )XQFLRQHV GHO DJXD HQ ORV VHUHV YLYRV
'HULYDQ GH ODV SURSLHGDGHV ItVLFRTXtPLFDV DQWHULRUPHQWH H[SOLFDGDV
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)XQFLyQ HVWUXFWXUDO
)XQFLyQ WUDQVSRUWDGRUD HQ UHODFLyQ WDPELpQ FRQ VX HVWUXFWXUD GLSRODU VX HOHYDGD
IXHU]D GH DGKHVLyQ
)XQFLyQ WHUPRUUHJXODGRUD FRQGLFLRQDGD SRU VX JUDQ FDORU HVSHFtILFR FDORU GH
YDSRUL]DFLyQ
)XQFLyQ DPRUWLJXDGRUD UHODFLRQDGD FRQ OD HOHYDGD IXHU]D GH FRKHVLyQ HQWUH VXV
PROpFXODV
)XQFLyQ UHDFWLYD OR TXH HVWi UHODFLRQDGR FRQ VX HVWUXFWXUD GLSRODU
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SURFHVRV ELROyJLFRV TXH RFXUUHQ HQ HO LQWHULRU GH ORV VHUHV YLYRV
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GH XQD IDVH GLVSHUVD R VROXWR IRUPDGD SRU SDUWtFXODV GH SHTXHxR WDPDxR
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'LVROXFLRQHV YHUGDGHUDV 6L HO WDPDxR HV LQIHULRU D QP /DV SDUWtFXODV
GLVXHOWDV VRQ LRQHV PROpFXODV DLVODGDV R SHTXHxDV DJUXSDFLRQHV TXH QR VHGLPHQWDQ
'LVSHUVLRQHV FRORLGDOHV 6L HO WDPDxR HVWi HQWUH QP /DV SDUWtFXODV QR
VHGLPHQWDQ SHUR UHIOHMDQ UHIUDFWDQ OD OX] TXH LQFLGH VREUH HOODV
8Q GH ORV SURFHVRV ItVLFRTXtPLFRV PiV LPSRUWDQWHV TXH WLHQHQ OXJDU HQ ODV GLVROXFLRQHV
YHUGDGHUDV HV OD yVPRVLV
Ï6026,6
/D yVPRVLV HV XQ SURFHVR ItVLFRTXtPLFR FRQVLVWHQWH HQ HO SDVR GHO GLVROYHQWH GH XQD
GLVROXFLyQ QR GHO VROXWR

293. D WUDYpV GH XQD PHPEUDQD VHPLSHUPHDEOH (O SDVR GHO
GLVROYHQWH VH UHDOL]D VLHPSUH GHVGH OD VROXFLyQ PiV GLOXtGD KLSRWyQLFD

294. D OD PiV
FRQFHQWUDGD KLSHUWyQLFD

295. PDQWHQLpQGRVH KDVWD TXH ODV GRV VROXFLRQHV VHSDUDGDV SRU OD
PHPEUDQD WHQJDQ OD PLVPD FRQFHQWUDFLyQ VHDQ LVRWyQLFDV

296. (VWH SURFHVR RFXUUH SRU HMHPSOR HQ ODV PHPEUDQDV FHOXODUHV (O PHGLR LQWHUQR GH ODV
FpOXODV HV HPLQHQWHPHQWH DFXRVR VXV PHPEUDQDV SODVPiWLFDV VRQ VHPLSHUPHDEOHV OR
TXH IDYRUHFH TXH HO DJXD SDVH D VX WUDYpV H LJXDOH ODV FRQFHQWUDFLRQHV GH VDOHV D DPERV
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297. 6L OD FRQFHQWUDFLyQ GH ORV IOXLGRV H[WUDFHOXODUHV H LQWUDFHOXODUHV HV OD PLVPD DPEDV
GLVROXFLRQHV VRQ LVRWyQLFDV QR VH SURGXFHQ IHQyPHQRV RVPyWLFRV 6L SRU HO FRQWUDULR
HO PHGLR H[WUDFHOXODU HVWi PiV GLOXLGR VH GLFH TXH HV KLSRWyQLFR UHVSHFWR D OD FpOXOD
HO DJXD WLHQGH D HQWUDU HQ OD FpOXOD SRU yVPRVLV KDVWD LJXDODU FRQFHQWUDFLRQHV (Q HVWH
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GH HVWDOODU 6L HO PHGLR H[WHUQR HVWi PiV FRQFHQWUDGR VH GLFH TXH HV KLSHUWyQLFR
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298. x /$6 6$/(6 0,1(5$/(6
/DV VDOHV PLQHUDOHV VH SXHGHQ HQFRQWUDU HQ ORV VHUHV YLYRV HQ WUHV IRUPDV
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FRQ QDWXUDOH]D HVTXHOpWLFD IRUPDQGR WDQWR H[RHVTXHOHWRV FRPR HQGRHVTXHOHWRV 3RU
HMHPSOR HO FDUERQDWR GH FDOFLR IRVIDWR GH FDOFLR OD VtOLFH HWF
6DOHV PLQHUDOHV GLVXHOWDV /DV VXVWDQFLDV PLQHUDOHV DO GLVROYHUVH HQ HO PHGLR
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GH VDOLQLGDG GHQWUR GHO RUJDQLVPR DXGDQ D PDQWHQHU HO JUDGR GH DFLGH] S+

299. OR TXH
HV LPSUHVFLQGLEOH SDUD HO FRUUHFWR GHVDUUROOR GH ODV UHDFFLRQHV PHWDEyOLFDV FHOXODUHV (O
PHGLR LQWHUQR GH ORV RUJDQLVPRV SUHVHQWD XQDV FRQFHQWUDFLRQHV LyQLFDV FRQVWDQWHV GH
KHFKR FXDOTXLHU YDULDFLyQ SURYRFD DOWHUDFLRQHV LPSRUWDQWHV HQ OD GLQiPLFD FHOXODU /D
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SURGX]FDQ IHQyPHQRV RVPyWLFRV TXH UHJXOHQ ODV FRQFHQWUDFLRQHV D DPERV ODGRV GH OD
PHPEUDQD FHOXODU FRQ OR TXH VH UHJXOD OD SUHVLyQ RVPyWLFD HO YROXPHQ FHOXODU
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SURFHVRV PHWDEyOLFRV OD SpUGLGD GH OD FDSDFLGDG IXQFLRQDO GH PXFKDV HQ]LPDV
DOJXQDV VDOHV PLQHUDOHV GLVXHOWDV FXPSOHQ HVWD IXQFLyQ IRUPDQGR GLVROXFLRQHV WDPSyQ
R DPRUWLJXDGRUDV TXH FRPSHQVDQ HO H[FHVR R HO GpILFLW GH LRQHV HQ HO PHGLR
PDQWHQLHQGR FRQVWDQWH HO S+ (VWDV GLVROXFLRQHV HVWiQ IRUPDGDV SRU XQ iFLGR GpELO VX
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TXH HO S+ ORJ +

300. 8Q HMHPSOR HV HO VLVWHPD WDPSyQ IRVIDWR
+32 +32 +
6DOHV PLQHUDOHV
DVRFLDGDV D PROpFXODV
RUJiQLFDV QRUPDOPHQWH
DSDUHFHQ DVRFLDGDV D SURWHtQDV R OtSLGRV
6H UHFRPLHQGD FRQVXOWDU
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$FLGLILFD
1HXWUDOL]D

301. Tema 4. Aminoácidos y péptidos Bioquímica
49
TEMA 4
AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS
1. Estructura y clasificación de los aminoácidos.
2. Propiedades ácido-base de los aminoácidos y péptidos
3. El enlace peptídico
4. Péptidos: hidrólisis y secuenciación
1. Estructura y clasificación de los aminoácidos.
Como su nombre indica los aminoácidos son compuestos que poseen un grupo
amino (-NH2) y un grupo ácido (carboxílico -COOH) en su estructura. Los
aminoácidos son los precursores de los péptidos y las proteínas, y en ellos el grupo
amino y el grupo carboxilo, se encuentran unidos al mismo átomo de carbono,
conocido como carbono-D (D-aminoácidos). La estructura general de los D-
aminoácidos (a excepción de la prolina, que es cíclica) se muestra en la Figura 1.
Como se puede apreciar, el carbono-D (a excepción de la glicina) es un carbono
quiral y como tal presenta dos enantiómeros (L- y D-). Los 20 D-aminoácidos
Figura 1.
Estructura química de un aminoácido. Estructura química en
el plano y estructura espacial. Enantiómeros del aminoácido
alanina.

302. Tema 4. Aminoácidos y péptidos Bioquímica
50
presentes en las proteínas son de la serie L- y en su representación de Fischer
poseen el grupo amino hacia la izquierda. La diferencia entre los aminoácidos viene
dada por el resto -R, o cadena lateral, unida al carbono-D. Atendiendo a la
naturaleza del grupo -R los aas pueden clasificarse en:
· Neutros o apolares
· Polares sin carga
· Polares con carga negativa
· Polares con carga positiva
La Figura 2 recoge las estructuras de los 20 L-D-aminoácidos a pH fisiológico.
Neutros o Apolares. Son 8 los aminoácidos que se clasifican como poseedores de
cadenas laterales no polares. La alanina, valina, leucina e isoleucina, poseen
cadenas laterales de hidrocarburos alifáticos. La metionina posee una cadena
lateral de éter tiólico (C-S-C). La prolina es el único aminoácido cíclico, pues el grupo
-R se cierra sobre el N del grupo D-amino (realmente es un amina secundaria). Por
su parte, la fenilalanina y el triptófano contienen grupos aromáticos.
Polares sin carga. Siete son los D-aminoácidos cuyo resto -R es polar pero sin
carga. La glicina posee la cadena más simple, un átomo de hidrógeno. La serina y
la treonina son portadores de un grupo hidroxilo (-OH). La asparragina y la
glutamina, poseen cadenas laterales portadoras de un grupo amida, y por hidrólisis
dan lugar, respectivamente, a aspartato y glutamato, dos aminoácidos con carga
negativa. La tirosina posee un grupo fenólico y la cisteína debe su polaridad a la
presencia de un grupo tiólico (-SH).
Polares con carga negativa. Existen dos D-aminoácidos cuyo resto polar posee
carga negativa a pH fisiológico, debida a la presencia de un grupo carboxilo (-
COOH) , el ácido glutámico y el ácido aspártico.
Polares con carga positiva. Tres son los D-aminoácidos que poseen restos -R
cargados positivamente a pH fisiológico. La lisina posee una cadena lateral de
butilamonio, la arginina presenta un grupo -R de guanidina y la histidina es
portadora de un grupo -R de imidazolio.

303. Tema 4. Aminoácidos y péptidos Bioquímica
51
APOLARES
Glicina (gly) Alanina (ala) Valina (val)
Leucina (leu)
Metionina (met)
Isoleucina (ile)
Fenilalanina (phe)
Prolina (pro)
Triptófano (trp)
Serina (ser) Treonina (thr)
( )
Cisteína (cys)
asparragina (asn) glutamina (gln)
Aspártato (asp)
( )
Glutamato (glu)
( )
lisina (lys)
arginina (arg) Histidina (his)
Figura 2.
Estructura química de los L-aminoácidos.

304. Tema 4. Aminoácidos y péptidos Bioquímica
52
Esta clasificación se ha realizado en base al grupo -R, pero es importante indicar
que a pH fisiológico (pH 7,3), el grupo D-amino se encuentra cargado positivamente
y el grupo D-carboxilo lo está negativamente, por esta razón en la Figura 2 estos
grupos aparecen siempre cargados.
Dentro del conjunto de los aminoácidos naturales, existen unos que pueden ser
sintetizados por las células humanas a partir de otras sustancias, pero también hay
aminoácidos que debemos tomarlos en la dieta, ya que nuestras células no pueden
sintetizarlos o, cuando menos, no en cantidad suficiente para satisfacer la demanda
del organismo; se conocen con el nombre de aminoácidos esenciales y son valina,
leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptófano y lisina.
Ácido Aspártico (Asp) D Cisterna Cys) C Isoleucina (IIe) I Serina (Ser) S
Ácido Glutámico (Glu)E Fenilalanina (Phe) F Leucina (Leu) L Tirosina (Tyr) Y
Alanina (Ala) A Glicina (Gly) G Lisina (Lys) K Treonina (Thr) T
Arginina (Arg) R Glutamina (Glu) Q Metionina (Met) M Triptófano (Trp) W
Asparagina (Asn) N Histidina (His) H Prolina (Pro) P Valina (Val) V
2. Propiedades ácido-base de los aminoácidos y los péptidos
El pH del medio en el que se encuentre el aminoácido es esencial para determinar
sus propiedades ácido-base, aspecto importante pues de ello dependen las
propiedades químicas y la funcionalidad biológica de los péptidos y proteínas que
forman.
Las propiedades ácido-base de un aminoácido vienen determinadas por los grupos
protonables que posea. Un aminoácido puede actuar bien como ácido o como base
(sustancias anfóteras), pudiendo tener hasta tres grupos con carácter ácido-base: el
D-amino, el D-carboxilo y, en algunos casos, el resto -R. Lo importante es que estos
grupos poseen un carácter ácido-base débil, lo que hace que, dependiendo del pH,
el correspondiente equilibrio pueda desplazarse en un sentido o en otro (hacia la
forma protonada o hacia la desprotonada, Figura 3).

305. Tema 4. Aminoácidos y péptidos Bioquímica
53
La expresión que regula la proporción entre las formas protonada y desprotonada es:
Donde DP es la forma protonada y P es la forma desprotonada. Veamos como
afecta el pH a la valina. La val posee sólo dos grupos protonables, el D-amino y el D-
carboxilo. A pH fisiológico la valina presentaría la siguiente estructura:
Tomemos los grupos por separado y veamos como les afecta el pH. El grupo D-
amino presentaría dos formas, una protonada (P) y cargada positivamente (-NH3
+),
y otra desprotonada (DP) y sin carga (-NH2), según el siguiente equilibrio:
P
DP
pKpH a log
CH
COONH3
+
CH
CH3 CH3
-

306. 8log23 |o
aa KpKeldondeHNHNH
Figura 3
Ionización de un L-aminoácido.

307. Tema 4. Aminoácidos y péptidos Bioquímica
54
si el pH aumenta, el equilibrio se desplaza hacia la derecha (dominando la forma con
carga 0) y si disminuye lo hará hacia la izquierda (dominando la forma con carga +1).
Con el grupo D-carboxilo ocurriría algo similar:
En función del pH, la proporción de forma protonada (carga 0) o forma desprotonada
(carga -1) variará, respetando siempre la constante de ionización del grupo en
cuestión si la temperatura se mantiene constante.
Supongamos que estamos ahora a pH 1; en estas condiciones de elevada
concentración de protones en el medio ambos equilibrios estarían desplazados en
un 100 % hacia las formas protonadas. Si aumentamos el pH los equilibrios
comenzarían a desplazarse hacia la derecha hasta llegar a un pH muy básico,
momento en el que las formas dominantes (al 100 %) serían las desprotonadas.
Pero, ¿qué ocurre a pHs intermedios?. Para ello debemos tener en cuenta la Ka de
cada equilibrio, o mejor dicho su pKa (que sería el -logKa). El grupo D-amino de la
valina tiene un pK de 8, y esto quiere decir que a pH 8 el 50 % de los grupos amino
estarán protonados (si tenemos 100 moléculas de valina, 50 tendrán el grupo amino
protonado y 50 lo tendrán desprotonado, al menos teóricamente, según se
desprende de la constante de ionización). Por su parte el grupo D-carboxilo de la
valina, (pK = 2), estará protonado al 50 % cuando el pH del medio sea 2.
En general se asumen las siguientes consideraciones, para determinar el porcentaje
de protonación de un grupo ionizable en un aminoácido:
· Si el pH pK-1 el grupo esta al 100 % protonado
· Si el pH pK+1 el grupo está al 100 % desprotonado
· Si el pH = pK el grupo está al 50 % protonado
Tomemos ahora un aminoácido con tres grupos ionizables, el ácido glutámico:
CH
COONH3
+
CH2
CH2
COO
-
(D-carboxilo)
(J-carboxilo)
-(D-amino)

308. 2log |o
aa KpKeldondeHCOOCOOH

309. Tema 4. Aminoácidos y péptidos Bioquímica
55
que posee el grupo D-amino, el D-carboxilo y el J-carboxilo. Los tres grupos
ionizables darán lugar a tres equilibrios ácido-base distintos, cada uno con su
correspondiente pKa (2, 4 y 8 respectivamente). Para ver como afecta el pH a la
carga de cada grupo vamos a realizar la siguiente tabla, en la que ordenamos (de
menor a mayor pK) los grupos protonables y sus correspondientes valores de carga
en función del pH:
GRUPO 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
D-carboxilo
(pK=2)
0 -0,5 -1 -1 -1 -1 -1 -1 -1 -1
J-carboxilo
(pK=4)
0 0 0 -0,5 -1 -1 -1 -1 -1 -1
D-amino
(pK=8)
+1 +1 +1 +1 +1 +1 +1 0,5 0 0
carga total +1 0,5 0 -0,5 -1 -1 -1 -1,5 -2 -2
1) a pH= 1, el pH es inferior en una unidad al pK del grupo D-COOH, el cuál
estará protonado al 100 %, luego su carga será 0; y lo mismo le ocurrirá al
grupo J-COOH, protonado al 100 % y con carga 0. Por su parte, el grupo D-
amino también estará protonado, aunque en este caso la carga del grupo es
+1.
2) a pH= 2, se produce coincidencia del pH con el pK del D-COOH, por lo que
estará al 50 % protonado. Luego la carga será -0,5 ; este pH es aún dos
unidades inferior al pK del grupo J-COOH, que seguirá protonado (0), como
también le ocurriría al grupo D-amino (+1). La carga total del glutámico sería
0,5.
3) a pH= 3, se ha superado en una unidad el pKa del D-COOH, luego estará
desprotonado al 100 % y su carga será -1 para valores superiores de pH. Los
otros dos grupos siguen estando protonados al 100 % (0 y +1,
respectivamente). Y la carga total será cero.
4) a pH= 4, el pH coincide con el pKa del grupo J-COOH y estará protonado
en un 50% (carga -0,5). El D-COOH seguirá desprotonado (0) y el D-amino
protonado (+1). La carga total será ahora -0,5.

310. Tema 4. Aminoácidos y péptidos Bioquímica
56
5) a pH=5 el grupo J-COOH estará al 100 % desprotonado y el resto de
grupos seguirá igual, hasta llegar a pH= 8, donde el D-amino estará
desprotonado al 50 % (0,5) , grupo que se desprotonará al 100 % a partir de
un pH= 9.
Como se puede apreciar en la tabla, la carga total del aminoácido depende del pH
de la disolución en que se encuentre.
Existe un pH al cual la carga neta del aminoácido es cero (si lo colocamos en un
campo eléctrico no se desplazará hacia ninguno de los polos). El pH al cuál un
aminoácido posee carga neta cero recibe el nombre de punto isoeléctrico (pI), que
es la media aritmética de los valores de pK1 y pK2 que delimitan la forma con carga
cero.
En la siguiente tabla pueden localizarse los aminoácidos que, al igual que el ácido
glutámico, poseen grupos –R protonables.

311. Tema 4. Aminoácidos y péptidos Bioquímica
57
3. El enlace peptídico
Los aminoácidos se encuentran unidos en los péptidos y las proteínas mediante un
enlace amida (-CO-NH-):
Este enlace se forma por reacción entre el grupo D-COOH de un aminoácido y el D-
amino del siguiente (con pérdida de una molécula de agua) y recibe el nombre de
enlace peptídico.
Figura 4.
Estructura espacial del enlace peptídico. (a) Ilustración del
carácter parcialmente doble del enlace peptídico. (b)
Configuración del plano que conforman el enlace peptídico y
los carbonos D extremos.

312. Tema 4. Aminoácidos y péptidos Bioquímica
58
Entre los años 1930-1940, Pauling y Corey, mediante el estudio de Rayos X de
cristales de aminoácidos, dipéptidos y tripétidos, dilucidaron la estructura
tridimensional del enlace peptídico (Figura 4). Así, descubrieron que la unión C-N del
enlace peptídico era más corta que en la mayor parte de los demás enlaces C-N y
llegaron a la conclusión de que el enlace debía tener algún carácter de doble enlace,
por la aparición de dos formas resonantes:
Luego dedujeron que los 4 átomos que rodeaban al enlace peptídico C-N (O, CD,
CD, H) estaban situados en el mismo plano, de tal manera que el oxígeno del grupo
carbonilo y el hidrógeno del N-H estarían en posición trans. Esta ordenación es
rígida, y es el resultado de la estabilización por resonancia de las formas
anteriormente citadas.
Partiendo de estos dos hechos, puede describirse el armazón de una cadena
polipeptídica como constituido por una serie de planos, con posibilidad de giro en los
CD. De esta forma podemos escribir la estructura de un péptido como una sucesión
de planos en la que los grupos -R se van alternando (Figura 5).
Figura 5.
Estructura espacial de un péptido.
Secuencia ordenada de los planos de
enlace peptídico en el espacio. Los
grupos R se alternan por encima y
debajo del plano general de la
molécula.

313. Tema 4. Aminoácidos y péptidos Bioquímica
59
4. Secuenciación de un péptido
La posición que ocupa cada aminoácido dentro de la cadena polipeptídica, esto es la
secuencia, constituye el primer nivel estructural de las proteínas, su estructura
primaria. La secuencia de un péptido tiene gran importancia porque entre otras
cosas condiciona los siguientes niveles estructurales.
La insulina bovina fue la primera proteína que se secuenció completamente por
Sanger en 1953, lo que le valió el premio Nobel. La determinación de la secuencia
de la insulina fue el resultado del trabajo de muchos científicos durante 10 años,
desde entonces se han secuenciado miles de proteínas.
La secuencia de una proteína, si conocemos el gen del que proviene, puede
obtenerse indirectamente, secuenciando dicho gen. Pero también puede hacerse la
secuenciación química directa. Los pasos a seguir son:
x Determinación de la composición del péptido por hidrólisis total y posterior
análisis cromatográfico.
x Determinación de los extremos C-terminal y N-terminal
x Fragmentación por hidrólisis selectiva
x Secuenciación: Degradación de Edman
La determinación de la composición del péptido se realiza por hidrólisis total
presencia de HCl 6N, calentando a 100 °C durante 10-24h, y en tubo al que se le ha
hecho el vacío. Tras el proceso se utiliza un sistema cromatográfico que permita
separar y determinar cuántos y cuáles son los aminoácidos que forman la cadena.
Hay distintos métodos que permiten determinar el primer aminoácido (Resto N-
terminal) o el último (Resto C- terminal) de una cadena polipeptídica.
x La determinación del resto N-terminal, se puede realizar, entre otros métodos,
mediante la Degradación de Edman: en este proceso el péptido reacciona
con fenil isotiocianato que se une selectivamente al primer aminoácido. A
continuación se escinde con HF anhidro el aminoácido marcado, separándolo
del resto selectivamente con un disolvente orgánico. Tras un tratamiento en
medio ácido el compuesto resultante se determina cromatográficamente
(Figura 6).

314. Tema 4. Aminoácidos y péptidos Bioquímica
60
x Por otro lado, la determinación del
resto C-terminal, se puede realizar
con Hidracina: este compuesto
reacciona con todos los enlaces
peptídicos del péptido, provocando
la hidrólisis de los mismos y dando
lugar a aminoacil-hidracinas con
todos los aminoácidos excepto con
el último (C-terminal), pudiendo
separarse del resto fácilmente y
determinarse con posterioridad su
naturaleza.
Figura 6.
Determinación de la secuencia de un péptido. Hidrólisis total de la proteína. (a).
Determinación del primer aminoácido utilizando 2,4-dinitrofluorobenceno (b) o
fenilisotiocianato (c). Este último método también se conoce como degradación de
Edman y permite la secuenciación del péptido.

315. Tema 4. Aminoácidos y péptidos Bioquímica
61
La fragmentación por hidrólisis parcial es necesaria porque por lo general no pueden
secuenciarse péptidos con más de 20 o 30 aminoácidos. Se realiza con reactivos
selectivos, en la mayoría de los casos se utilizan proteasas, enzimas que hidrolizan
determinados enlaces peptídicos.
x La tripsina hidroliza por la derecha de Arg , Lys
x La quimotripsina hidroliza por la derecha de Phe, Trp, Tyr
x La pepsina hidroliza por la izquierda de Phe, Trp, Tyr
x La termolisina hidroliza por la izquierda de Val, Leu, Ile
x El bromuro de cianógeno (BrCN) hidroliza por la derecha de la Met
La secuenciación. Entre los distintos métodos existentes, podemos citar la
degradación de Edman, cuyo fundamento hemos visto en la determinación del
extremo N-terminal. La aplicación continuada de varios ciclos de la degradación de
Edman me permite la secuenciación de todo el péptido, siempre que este no tenga
más de 20 o 30 aminoácidos.
No obstante los actúales requerimientos de secuenciación de gran cantidad de
péptidos en poco tiempo, han dado origen al desarrollo de nuevos métodos de
secuenciación, desarrollados principalmente para afrontar proyectos como el del
proteoma humano. Entre estos métodos podemos citar el MALDI MS y el ESI MS,
ambos basados en la espectrometría de masas.
La espectrometría de masas permite calcular la masa del compuesto analizado con
gran precisión. Esta técnica se basa en que la desviación que sufre una partícula
cargada al atravesar un campo magnético depende básicamente de su carga y
masa. Si ionizamos las moléculas, la mayoría con carga +1, y las sometemos a un
barrido de campo magnético obtenemos un espectro de masas. Esta técnica se
utilizaba con moléculas en fase gaseosa lo que impedía su aplicación a moléculas
sensibles a la descomposición por calor o por los tratamientos tradicionales
utilizados para pasar la muestra a fase gaseosa. En 1988 se desarrollaron dos
técnicas que permiten evitar este problema.
La espectrometría de masas da mucha información sobre la masa molecular, la
presencia de cofactores, etc. Y además puede utilizarse para secuenciar pequeñas
cadenas de polipéptidos, mediante una técnica conocida como tanden MS, que
básicamente consiste en dos epectrometros de masas en serie. La proteína bajo

316. Tema 4. Aminoácidos y péptidos Bioquímica
62
estudio se trata con proteasas para obtener una mezcla de pequeños péptidos. En el
primer espectrómetro la mezcla de péptidos se trata de forma que solo uno de los
péptidos es seleccionado para su posterior análisis. El péptido seleccionado se
fragmenta en la cámara de colisión que se encuentra entre los dos espectrómetros
donde una pequeña cantidad de gas noble (He o Ar) produce la fragmetación del
péptido preferentemente por los enlaces peptídicos, como la cámara está al vacío y
no hay agua los productos son radicales. Los fragmentos son medidos en el
segundo espectrómetro. En un especto típico los picos mayoritarios corresponden a
radicales que difieren en la masa de un aminoácido particular. Así puede deducirse
la secuencia. La única ambigüedad tiene lugar entre la leucina y la isoleucina que
tienen la misma masa molecular.
Este método es rápido, requiere sólo minúsculas cantidades de muestra que pueden
ser extraídas de una electroforesis bidimensional. Las grandes compañías como
Celera (participó en el proyecto genoma humano) disponen de sistemas
automatizados en que una gran cantidad de proteínas se separan por electroforesis
bidimensional o HPLC, cada punto puede ser luego secuenciado por un
espectrómetro en tandem. Este método podría usarse también para la secuenciación
de DNA, pero los métodos tradicionales son tan rápidos que no es rentable.
La figura muestra un típico espectro realizado por espectrometría en tandem de un
pequeño péptido de 10 aminácidos. La secuencia deducida de este péptido fue; Phe-
Pro-Gly-Gln-(Ile/Leu)-Asn-Ala-Asp-(Ile/Leu)-Arg.

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446. Fórmula general de un amino-ácido.
L-prolina; aminoácido polar no
ionizable. Es el único aminoácido que no responde
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L-tirosina; aminoácido polar no
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L-Glutámico; aminoácido polar
ionizable ácido.
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516. L-Arginina; aminoácido polar
ionizable básico.
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