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MaríaM
Metabolismo Energético
• Reacciones metabólicas
• Funciones
• Metabolismo
• Anabolismo y catabolismo
• Reacciones y equilibrio bioquímico
• Bioenergética
• Síntesis ATP
• Reacciones de oxido reducción
•
REACCIONES METABÓLICAS
MaríaM
Metabolismo
MaríaM
• Anabolismo: reacciones de síntesis
n (glucosa) + ENERGÍA Glucógeno
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• Catabolismo: reacciones de degradación
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METABOLISMO BIOMOLÉCULAS
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Glucógeno
Almidón
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MACROMOLÉCULAS
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CO2 H2O NH3
+
ATPATP
C
A
T
B
O
L
I
S
M
O
A
N
A
B
O
L
I
S
M
O
ATP
Cambios de energía disponible G
Reacción endergónica G (positivo)
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MaríaM
REACCIONES METABÓLICAS
• Funciones
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• Motilidad celular
(movimiento)
• Síntesis macromoléculas
• Transporte activo de
moléculas
Aporte de ENERGÍA
Alimentos - Biomoléculas
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Adenosintrifosfato. ATP
Fosfato de acilo
Tioésteres
Agentes reductores
• Nucleótidos de nicotinamida. NAD <-NADH+H
• Nucleótidos de flavina. FAD <- FADH2
MaríaM
Síntesis ATP
Membrana celular bacteriana
Crestas mitocondriales
Citoplasma en mínima cantidad
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• Trabajo útil mediada por transferencia de electrones:
OXIDORREDUCCIÓN
• Desde el que pierde
electrones (se oxida)
• Hacia el gana
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REACCIONES METABÓLICAS
• Desde el que pierde
electrones (se oxida)
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•Oxidación: Pérdida de electrones
•Zno  Zn2+ + 2 e-
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quedando con número de oxidación + 2 e- (se oxidó
por consiguiente es el agente reductor.)
• Hacia el que gana
electrones (se reduce)
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Trabajo útil mediada por transferencia de electrones
•Reducción: Ganancia de electrones
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MaríaM
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MaríaM
http://laguna.fmedic.unam.mx/
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Sitio Activo
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Concentración sustrato
Velocidad de
la reacción
enzimática
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MaríaM
• Se llega al equilibrio cuando no se incrementa más el
producto
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Velocidad de reacciones
MaríaM
0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14
Velocidad
de
reacción
• Se llega al equilibrio cuando no se incrementa más el
producto
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Efecto del pH
¿Cómo se modifica el sitio activo de la enzima?
Si los aminoácidos se ionizan, se modifica el sitio activo.
MaríaM
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Regulación actividad enzimática
• Modificando el sitio activo
• A través del sitio alostérico se regula positiva (estimula) o
negativamente (inhibe)
• Inhibidores enzimáticos. Interactúan disminuyendo el
efecto de la enzima sobre el sustrato
• Inhibidor competitivo: ocupa el lugar en el sitio activo de
sustrato
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  • 5. Cambios de energía disponible G Reacción endergónica G (positivo) Reacción exergónica G (negativo) MaríaM REACCIONES METABÓLICAS • Funciones • Calor • Motilidad celular (movimiento) • Síntesis macromoléculas • Transporte activo de moléculas
  • 6. Aporte de ENERGÍA Alimentos - Biomoléculas Moléculas de alta energía Adenosintrifosfato. ATP Fosfato de acilo Tioésteres Agentes reductores • Nucleótidos de nicotinamida. NAD <-NADH+H • Nucleótidos de flavina. FAD <- FADH2 MaríaM
  • 7. Síntesis ATP Membrana celular bacteriana Crestas mitocondriales Citoplasma en mínima cantidad MaríaM
  • 8. • Trabajo útil mediada por transferencia de electrones: OXIDORREDUCCIÓN • Desde el que pierde electrones (se oxida) • Hacia el gana electrones (se reduce) MaríaM REACCIONES METABÓLICAS
  • 9. • Desde el que pierde electrones (se oxida) MaríaM Reacciones de oxido reducción Trabajo útil mediada por transferencia de electrones •Oxidación: Pérdida de electrones •Zno  Zn2+ + 2 e- •El Zn con número de oxidación 0 perdió 2 electrones quedando con número de oxidación + 2 e- (se oxidó por consiguiente es el agente reductor.)
  • 10. • Hacia el que gana electrones (se reduce) MaríaM Reacciones de oxido reducción Trabajo útil mediada por transferencia de electrones •Reducción: Ganancia de electrones •2Alo + 6 H+1Cl-1  2Al+3 Cl3 + 3 H2 0 •El aluminio pasa de número de oxidación de 0 a +3 (aumenta su número de oxidación , se oxida al perder electrones)
  • 12. 1. La Célula obtiene energía por medio de:  Reacciones químicas en un organismo a 37º C y requiere de:  Enzimas, catalizadores biológicos:  Disminuyen la energía de activación de la reacción.  En condiciones adecuadas y óptimas de pH, Tº MaríaM Enzimas
  • 13. Enzimas Maud Menten y Leonor Michelis (1882)  Introducen “el concepto enzima sustrato”  Explican el comportamiento cinético de las enzimas MaríaM
  • 14. S + E ES E + P MaríaM Enzimas Función de la enzima en la reacción química enzima enzima enzima Sustrato + Enzima Complejo Enzima-Sustrato Producto + Enzima • Las enzimas son específicas, hay miles de enzimas • Actúan sobre el sustrato específico • Las enzimas se recuperan indefinidamente Arriaga, Esteban. Bioquímica
  • 15. Enzimas • La enzima varía la energía libre de activación. • No libera más o menos energía • La velocidad de la reacción se mide por la desaparición del sustrato y la aparición del producto • Se llega al equilibrio cuando no se incrementa más el producto MaríaM
  • 16. Centro activo de las enzimas • Las enzimas contienen hendiduras o cavidades denominadas sitio activo. • Formado por las cadenas laterales de residuos específicos de aminoácidos, con un arreglo tridimensional particular, afín con la estructura del sustrato. MaríaM http://laguna.fmedic.unam.mx/ Enzima Sitio Activo Sustrato Complejo ES
  • 18. Velocidad de reacciones MaríaM • Se llega al equilibrio cuando no se incrementa más el producto • En condiciones de Tº [temperatura óptima]
  • 19. Velocidad de reacciones MaríaM 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 Velocidad de reacción • Se llega al equilibrio cuando no se incrementa más el producto • En condiciones de pH óptimo
  • 20. Efecto del pH ¿Cómo se modifica el sitio activo de la enzima? Si los aminoácidos se ionizan, se modifica el sitio activo. MaríaM Enzima S
  • 21. Regulación actividad enzimática • Modificando el sitio activo • A través del sitio alostérico se regula positiva (estimula) o negativamente (inhibe) • Inhibidores enzimáticos. Interactúan disminuyendo el efecto de la enzima sobre el sustrato • Inhibidor competitivo: ocupa el lugar en el sitio activo de sustrato • Inhibidor no competitivo: altera la conformación del sitio activo • Ejemplos: en caso de “hipercolesterolemia” un inhibidor (medicina), disminuye la síntesis de colesterol MaríaM Arriaga, Esteban. Bioquímica
  • 23. Inhibidores Inhibidor competitivo Inhibidor no competitivos MaríaM Enzimas INHIBIDOR COMPETITIVO INHIBIDOR NO COMPETITIVO
  • 24. MaríaM Enzimas Cofactor Fe++ Mg++ Mn++ Cu++ Zn++ Coenzima Vitamina B1 Riboflabina, Vitamina B2 Ac. pantoténico. Vitamina B3 Niacina Vitamina B5 Biotina Vitamina B6 Ácido fólico Cobalamina, Vitamina B12 Contribuyen a la eficacia de la reacción enzimática Cofactores Coenzimas: sustancias derivadas de las vitaminas.
  • 25. Clases de Enzimas: Oxidorreductasas MaríaM Reacciones de Oxidorreducción. Se acepten o cedan los electrones [protones]
  • 26. Clases de Enzimas: Transferasas MaríaM Transferencia de grupos Gli 3P Gliceraldehido 3 -P H – C = O H – C – OH CH2O – P 2 fosfogliceraldehido COO - H – C – O – P CH2OH
  • 27. Clases de Enzimas: Hidrolasas MaríaM Catalizan reacciones de hidrólisis Digestión de macromoléculas: proteínas, lípidos, carbohidratos en presencia de moléculas de agua. Hidrolizan enlaces: Pépticos [proteínas]. Pepsina Ester [lípidos]. Lipasas. Esterasas Glucosídicos [carbohidratos]. Glucosidasas
  • 28. Clases de Enzimas: Isomerasas MaríaM Transfieren cambiando de posición un grupo en una molécula, convirtiéndola en isómero Ejemplo Mutasas.
  • 29. Clases de Enzimas: Liasas MaríaM Catalizan reacciones en las que se eliminan dobles enlaces, adicionándose grupos: PIRUVATO NAD+ NADH+H+ Lactato deshidrogenasa COO - C = O CH3 COO - OH – C – H CH3
  • 30. Clases de Enzimas: ligasas MaríaM  Unión de dos moléculas, atrapando energía .  Al degradarse ATP en ADP se libera energía