Vitamina

1. Vitaminas y Coenzimas
Autor: Henry Jara.
Escuela de Bioquimica y Farmacia

2. Clasificación internacional de las enzimas (EC)

4. Conceptos de substrato y centro activo
La sustancia sobre la cual actúa una enzima se
llama sustrato.

5. Centro activo
El sitio activo de una
enzima, también
llamado centro activo,
es la zona de la enzima
a al cual se une el
sustrato, para que la
reacción se produzca.
Muchas veces, el
sitio activo tiene la
forma de una
hendidura o una
cavidad en la
estructura de la
enzima.

6. Las enzimas catalizan reacciones químicas que involucran al sustrato o los
sustratos. El sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se forma un complejo
enzima-sustrato. El sustrato por acción de la enzima es transformado en producto y
es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato.

7. Propiedades del centro activo de las enzimas
COMPLEMENTARIEDAD
Reconocimiento molecular depende de la
estructura terciaria de la enzima
FLEXIBILIDAD
Estructura terciaria permite que las proteínas se
adapten a sus ligandos
SUPERFICIES
sitios de unión pueden ser cóncavos, convexos
o planos

8. • Mayores cantidades de superficie
hidrofóbica expuesta
• El desplazamiento de agua puede
conducir a acontecimientos
vinculantes.
FUERZAS NO
COVALENTES
• Capacidad de unión de la enzima al
sustrato.
• Afinidad de unión de la proteína y el
ligando es la fuerza química de
atracción entre la proteína y el ligando.
AFINIDAD

9. Cinética de las reacciones catalizadas por las
enzimas
Estudia la velocidad de
las RxRx químicas
Catalizadas por las
enzimas
La cinética y la dinámica
química de una enzima
Explica
Mecanismo
catalítico
Su papel en el
metabolismo
Actividad en
la célula
Inhibición de su actividad
por fármacos o venenos

10. ENZIMAS
Capacidad de
manipular
sustratos
capaz de unirse al
centro catalítico
reconozca transformarse
Producto
Mecanismo Enzimático
 Siguen una serie compleja de
pasos
 Presentan una etapa limitante
que (determina la velocidad final
de toda la reacción)
Pueden ser divididos:
 Mecanismo de único sustrato
 Mecanismo de múltiples sustratos

11. Estudios
cinéticos de las
enzimas
Unen un
sustrato
 Miden la afinidad con la que
se une el sustrato y la
velocidad con la que lo
transforma en producto
 Ej. triosafosfatoisomerasa
Une varios
sustratos
 Muestra el orden en el que se
unen los sustratos y el orden
en el que los productos son
liberados.
 Ej. dihidrofolatoreductasa

12. Cinética:
Estudio de cómo las
enzimas se unen a sus
sustratos y los
transforman en
productos
La mayor
contribución
de Henri
Dividir las RxRx enzimáticas
en 2 etapas
1.- Sustrato se une
reversiblemente a la
enzima
2.-La enzima cataliza la
Rx y libera el producto.
Complejo enzima-
sustrato
Depende de la ley de acción
de masas

13. Curva de saturación de una reacción
enzimática
Conclusiones importantes sobre la cinética de Michaelis-Menten
Km
Km pequeña
Km grande
Relación de la
velocidad con la
concentración
Orden de la
reacción

14. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD
DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS
Efecto del pH
Presencia de
inhibidores
Presencia de
cofactores
Temperatura
Concentración
de enzima
Concentración
de sustrato

15. EFECTO DEL pH
pH óptimo de actividad
Centro activo
Sustrato
Desnaturalización

16. TEMPERATURA

17. Presencia de inhibidores
Presencia de cofactores
Son moléculas que se
unen a enzimas y
disminuyen su
actividad
Impiden la entrada
del sustrato al sitio
activo de la enzima
y obstaculizar que la
enzima catalice su
reacción
correspondiente.
Desequilibrio
metabólico
Sean activadores o coenzimas.
La concentración del
cofactores debe ser igual o
mayor que la concentración
de la enzima para obtener
una actividad catalítica
máxima.

18. Concentración de enzima
Cuando haya sustrato disponible, un aumento en
la concentración de la enzima aumenta la
velocidad enzimática hacia cierto límite.
Concentración de sustrato
La velocidad de la reacción aumenta al aumentar
la concentración de sustrato.
A mayor concentración del sustrato, a una
concentración fija de la enzima se obtiene la
velocidad máxima. Después de que se alcanza esta
velocidad, un aumento en la concentración del
sustrato no tiene efecto en la velocidad de la
reacción.

19. VITAMINAS
Compuestos
heterogéneos
Esenciales
Coenzima
Precursoras
de
coenzimas
No aportan
energía

20. •Deficiencia de
vitaminas se denomina
HIPOVITAMINOSIS
•Nivel excesivo de
vitamina
HIPERVITAMINOSIS
•Cuando la carencia es
total
AVITAMINOSIS

21. Forman parte esencial de
nuestro desarrollo
Facilitar la transformación
que siguen los sustratos o
nutrientes a través de las
vías metabólicas.
Participa en el metabolismo
de varias sustancias
ayudando a liberar energía
necesaria para las
actividades que el cuerpo
Como coenzimas intervienen
como catalizadores en las
reacciones bioquímicas
ayudando a la liberación de
la energía contenida en los
nutrimentos
IMPORTANCIA
BIOLÓGICA

22. VITAMINAS HIDROSOLUBLES
- VITAMINA C Acido Ascórbico
- VITAMINA B1 Tiamina
- VITAMINA B2 Riboflavina.
- VITAMINA B3 Niacina. Acido
Nicotínico. Vitamina PP.
- VITAMINA B5 Acido Pantoténico.
Vitamina W.
- VITAMINA B6 Piridoxina.
- VITAMINA B8 Biotina. Vitamina H.
- VITAMINA B9 Acido Fólico.
- VITAMINA B12 Cobalamina.
VITAMINAS LIPOSOLUBLES
TAMINA A Retinol
- VITAMINA E Tocoferol
- VITAMINA K Naftoquinona
- VITAMINA D Calciferol

23. REALACIONES EXISTENTES ENTRE LAS
VITAMINAS Y LAS COENZIMAS
Coenzimas proceden de
las vitaminas
En la porción vitamínica
de la coenzima en
general radica el grupo
funcional especifico de
la coenzima

24. Coenzima
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que
transportan grupos químicos entre enzimas. A veces se denominan co-
sustratos. Estas moléculas son sustratos de las enzimas y no forman
parte permanente de la estructura enzimática. Esto distingue a las
coenzimas de los grupos prostéticos, que son componentes no
protéicos que se enlazan estrechamente a las enzimas, tales como los
centros hierro-azufre, la flavina o los grupos hemo.
NAD+esquema del funcionamiento de una enzima, que es una proteína grande, la cual promueve la
transformación de una o más moléculas, que reciben el nombre de sustrato, en otra u otras,
llamadas productos. En ocasiones también participan moléculas con funciones definidas,
llamadas coenzimas

25. FAD
FMN

26. ¿cómo funcionan las coenzimas?
El mecanismo de acción básico de las coenzimas es el
siguiente:
El mecanismo de acción básico de las coenzimas es el
siguiente:
La coenzima se une a un enzima
La enzima capta su substrato específico
La enzima ataca a dicho substrato, arrancándole algunos de sus
átomos
La enzima cede a la coenzima dichos átomos provenientes del
substrato,
La coenzima acepta dichos átomos y se desprende de la enzima.
La coenzima no es el aceptor final de esos átomos, sino que debe
liberarlos tarde o temprano
La coenzima transporta dichos átomos y acaba cediéndolos,
recuperando así su capacidad para aceptar nuevos átomos.
Ésta es la estructura del NAD y NADP,
dependiendo de la existencia de P, y
del FAD. Son nucleótidos.
Si tenemos en cuenta que las
reacciones metabólicas son
Reacciones de oxidación-reducción,
entenderemos que todo lo que
veamos de ahora en adelante, va a
transcurrir gracias a estos coenzimas.

27. La siguientes figuras ilustran las
vitaminas hidrosolubles y
liposolubles que sirven como
precursoras de coenzimas

28. A (Retinol)
Ayuda a la visión
Ceguera nocturna
Hipertensionintracraneana
D 1,25-dihidroxicalciferol
Metabolismo del calcio y del fosforo.
Raquitismo
Hipercalcemia, hipercalciuria,
hiperfosfaturia
E α- tocoferol
Antioxidante. Protege al sistema
nervioso, al musculo esquelético y a la
retina frente al oxidación. Antihemolitico
y antiagregante.
Anemia Hemolítica
K Menaquinona (K2)
Filoquinona (K1)
Coagulador sanguíneo
Inhibición de la coagulación de la sangre
Estado refractario a los anticoagulantes
orales
Vitaminas

29. B1 (Tiamina)
• Piro fosfato de tiamina
• Metabolismo de los hidratos de
carbono. Regulación de las
funciones nerviosas y cardiacas
• Beriberi
B12 (Cobalamina)
• Coenzima B12
• Reacciones de isomerización y de
transmetilación.
• Anemia perniciosa
B6 (Piridoxina)
• Fosfato de piridoxal
• Metabolismo de los aminoácidos
vitaminas
B3 (Nicotinamida)
Reacciones de producción de energía
(NAD).
Reacciones de síntesis de productos como
el colesterol (NADP)
Pelagra.

30. Producida por insuficiencia de
tiamina
Caracterizado por una serie de
manifestaciones cardivasculares, musculares,
digestivas y neurológicas
TIAMINA
•Actúa como co-
enzima en el
metabolismo de los
H.C que producen
energía necesaria
para el desarrollo de
los distintos procesos
celulares.
ACTUALMENTE
•Presenta en
pacientes con
problemas de
consumo excesivo de
alcohol
BERIBERI GENÉTICO
•Hereditaria (se
transmite de padres
a hijos)
•Pierden la capacidad
para absorber la
tiamina

31. PELAGRA
Enfermedad
• Dieta deficiente o por
insuficiencia del organismo para
absorber la niacina ó el
triptófano
Afecta
• Piel, aparato digestivo y el SNC
• Dermatitis, diarrea y demencia
Clasificación
• Pelagra primaria
• Pelagra secundaria
Delirios
Diarrea
Membranas
mucosas inflamadas
Confusión mental
Úlceras cutáneas
Síntomas
Administración de
niacina y vitaminas
del grupo B
Ingesta diaria de
leche, carne magra
o pescado, cereales
de grano entero y
vegetales frescos.
Tratamiento

32. Avitaminosis
• Deficiencia de vitamina C
• Característica de los marineros que realizaban largas travesías sin consumir
cítricos ni verduras frescas.
Causa
• Debilidad general, anemia
• Gingivitis y hemorragias cutáneas
Caracterizada
• Sangrados en encías, articulaciones y uñas
• Frecuente el cansancio, irritabilidad y pérdida de apetito.
Tratamiento
• Consumo de vitamina C
• No alcohol.

33. XEROFTALMIA
Enfermedad de los ojos
Mala absorción intestina,
alteraciones metabólicas y de
almacenamiento en el hígado
Sequedad persistente de la
conjuntiva .
Opacidad de la córnea.
Relacionada con reumatismos
Síntomas
Ceguera nocturna
Cambios degenerativos en la
retina
Formando placas grisáceas
Aparecen úlceras y necrosis
Déficit de Vit. A
Tratamiento
Corticoides
Vitamina A
Pilocarpina

34. Afección en la cual
el cuerpo no tiene
suficientes glóbulos
rojos saludables
Trastorno
sanguíneo
Carencia de
vitamina B12, de
ácido fólico
OTROS:
Alcoholismo
Trastornos
hereditarios
Leucemia
Mielofibrosis
Causas
La edad, su estado general
de salud.
Gravedad y causa.
Tolerancia medicamentos,
procedimientos o terapias
Expectativas para la
evolución
Tratamiento
Término:
megaloblástico
Gran tamaño (megalo)
de las células
precursoras (blastos)
de la médula ósea

35. La luz del sol es
importante para la
producción de
vitamina D
La exposición a la luz
solar es limitada
La falta de producción
de vitamina D por
parte de la piel puede
ocurrir si la persona
está confinada en
espacios interiores
Enfermedad ósea
Defecto nutricional
Deformidades
esqueléticas
Causas
Descenso de la
mineralización
Niveles bajos de calcio y
fósforo en la sangre.
Sensibilidad ósea
Deformidades dentales
Crecimiento deficiente
Calambres musculares
Síntomas

36. Reacción enzimática que emplea como coenzima la tiamina
pirofosfato.
Participa en el metabolismo intermediario de hidratos de carbono. Es coenzima de
la descarboxilasa. El pirofosfato de tiamina es la coenzima necesaria para la
descarboxilación del piruvato en acetaldehído en la reacción catalizada por la
piruvato descarboxilasa; es por lo tanto uno de los factores que determinan la
entrada de acetato al ciclo de Krebs y un factor importante en la regulación de los
mecanismos de obtención de energía.

37. reacción enzimática que emplea como coenzima el NAD+.
Esta reacción consiste en oxidar el gliceraldehído-3-fosfato utilizando NAD+
para añadir un ion fosfato a la molécula, la cual es realizada por la enzima
gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa o bien, GAP deshidrogenasa en 5
pasos, y de ésta manera aumentar la energía del compuesto.

38. valora
•Vitamina A
•Reacción de Carr-Price.- reacción colorimétrica de retinol con tricloruro de antimonio
•HPLC.- Principalmente, pueden utilizarse dos modos de cromatografía (fase normal y fase reversa)
para la cuantificación de la vitamina A.
valora
•Vitamina E
•Reacción Emmerie-Engel
•Cromatografía de gas
•Evaporación y dilución
•HPLC.- Principalmente, pueden utilizarse dos modos de cromatografía (fase normal y fase reversa
valora
•Vitamina D y K
•HPLC