3. Las proteínas estructurales son aquellas que
componen la cubierta que protege a los
vertebrados, siendo un componente esencial
del
pelo, uñas, piel, en el ser humano
4. En el caso de
los animales
cuernos
cuero
pezuñas
plumas
picos
garras
5. Colágeno
| Es la más abundante de las proteínas fibrosas y constituye más de
25% de la masa proteínica en el organismo humano
| Son secretadas por las células del tejido conjuntivo como los
fibroblastos, así como por otros tipos celulares
| Se caracteriza principalmente por su notable resistencia: una
fibra de 1 mm de diámetro puede soportar una carga de 10 a
40 kg.
| La gelatina se obtiene a partir del colágeno procedente del tejido
conectivo de animales, hervidos con agua.
| Miden 300 nm largo y 1.4 nm diámetro (son muy alargadas).
6. El colágeno se encarga de
unir los tejidos conectivos
Sosten
formación de las fibras con
las que crean las
estructuras del organismo
tiene la capacidad de
mezclarse con muchos tipos
de sustancias y minerales
A medida que pasan los
años la producción de
colágeno se va reduciendo
gradualmente.
40 años
firmeza y elasticidad
cristales de calcio
igual a estructura
dura y rígida
elastina igual a forma
de red
piel
hueso
Cartilago gel que absorbe los
impactos producidos
por los movimientos
de las articulaciones
¿Paraquésirveelcolágeno?
7. Tipo V: Presente principalmente en los órganos y en los tejidos situados en el interior del cuerpo. Su
función se asocia con la del tipo I, es decir, otorga resistencia a los tejidos.
Tipo I: Se encuentra sobre todo en los huesos, la córnea, la dermis y los tendones y se presenta en
forma de fibra con estrías que se agrupan y forman cadenas para dotar a los tejidos del organismo
de elasticidad y resistencia.
Tipo II: Presente en los cartílagos, en algunas estructuras de los embriones y en el humor vítreo del
ojo. Otorga resistencia a estos tejidos ante presiones intermitentes.
Tipo III: Está en los tejidos de los músculos, las venas y la piel. Actúa como sostén de los órganos
que tienen la capacidad de expandirse y contraerse.
Tipo IV: Se encuentra principalmente en la piel. Su función es la de darle sostén y la capacidad de
filtrar sustancias diferentes.
Tipos de colágeno
8. Elastina
| Es una proteína con propiedades elásticas, que puede estirarse varias veces con
respecto a su longitud normal.
| Se encuentra en aquellos tejidos donde es necesaria esta propiedad, como son la piel
y especialmente, en las articulaciones, las paredes arteriales, los pulmones y los
ligamentos
| Forma una red tridimensional sin una estructura definida y es el segundo polímero en
importancia del tejido conjuntivo.
| Su diámetro varía alrededor de 0,1 a 10 micrómetros
9. | Elasticidad y fuerza: Vasos sanguíneos
| Elasticidad y flexibilidad: Piel
| Soporte: Pulmón
¿Para qué sirve la elastina?
Placa de elastina de la aorta
10. Queratina
La queratina es una proteína con estructura fibrosa, muy rica en azufre, que constituye,
el componente principal que forman las capas mas externas de la epidermis de los
vertebrados y de otros órganos derivados del ectodermo, faneras como el pelo, uñas,
plumas, cuernos, ranfotecas y pezuñas, la única biomolécula cuya dureza se aproxima a
la de la queratina es la quitina
11. Los puentes disulfuro proporcionan la rigidez y resistencia a la
queratina alfa. Así, existe mayor cantidad de enlaces cistina
(disulfuro) en regiones estructurales de los cuernos de un animal
y en las uñas o en el pelo. La queratina alfa se encuentra en
pelos, cuernos, uñas, y otras faneras
Queratina alfa
Queratina beta
La queratina de tipo beta es inextensible (a diferencia de la
queratina tipo alfa) y la podemos encontrar, por ejemplo, en la
tela de araña.
Tiposdequeratina
Queratina beta
Sin cisteína o en muy baja
proporción
cisteina
12. Hay veinte precursores de la
queratina, denominados del
uno al veinte
básicas o neutras
ácidas.
(K1 a K8)
K1 y K2 ; K9 y K10. típicas de la piel.
treinta tipos de queratina
diferentes en distintos
tejidos animales.
las queratinas blandas, que constituyen la
epidermis y el vello fino (casi invisible)
las queratinas duras que forman parte de los
pelos gruesos y de las uñas.
ricas en componentes hidrosolubles y más
pobres en azufre
pobres en componentes hidrosolubles y más
ricas en azufre.
(K9 a K20)
14. Un déficit relativo o absoluto de la síntesis del colágeno de tipo 1 sería el responsable de esta afección genética
del colágeno, de la que existen al parecer varios tipos. Se acompaña siempre de fragilidad ósea y
frecuentemente de hiperlaxitud cutánea y articular.
Esta enfermedad adquirida es secundaria a un déficit de ácido ascórbico. Ahora bien, el ácido ascórbico
interviene en varias reacciones enzimáticas y su presencia es indispensable para la constitución de la
hidroxiprolina. La carencia de este aminoácido, necesario para la formación de la triple hélice, viene a
alterar, pues, la síntesis de las fibras colágenas. El síntoma más importante es una deficiencia de los procesos
de cicatrización por insuficiencia de colágeno (ausencia de cicatrización de las heridas y reapertura de
cicatrices antiguas).
Escorbuto
Osteogenesis imperfecta
16. Son proteínas especializadas involucradas en la
defensa del cuerpo contra los antígenos (cuerpos
extraños). Pueden viajar a través del torrente
sanguíneo y son utilizadas por el sistema inmunitario
para identificar y defenderse contra las bacterias, los
virus, y otros cuerpos extraños. Los anticuerpos
pueden contrarrestar los antígenos mediante su
inmovilización, de modo que puedan ser destruidos
por los glóbulos blancos de la sangre.
17. Función
| Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
| La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos
sanguíneos para evitar hemorragias.
| Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
| Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de
serpientes, son proteínas fabricadas con funciones defensivas.
| Otras proteínas de defensa son: venenos (serpientes) y toxinas bacterianas.
18. Inmunoglobulinas
Son moléculas secretadas por células plasmáticas, reciben el nombre de anticuerpos y cada una
de ellas se combina de manera exacta con un tipo específico de antígeno y contribuye a su
eliminación.
Tipos de proteínas
Existen cinco clases de inmunoglobulinas:
formadas por una unidad básica compuesta de dos cadenas polipetídicas
globulares pesadas y dos cadenas livianas unidas entre sí por puentes disulfuro
(A)
19. IgD
activación y supresión de
linfocitos b circulantes
IgM
sangre y líquido linfatico
IgG
líquidos corporales
IgA
membranas mucosas( vías
respiratorias, tracto
gastrointestinal, saliva y
lagrimas)
IgE
mamíferos, agentes patógenos
como parásitos
ISOTIPOS
20. Citoquinas
son responsables en gran medida de la regulación de la respuesta inmunológica. Esto es
importante pues no siempre es necesario que esté activado este sistema y su reacción debe
estar adecuada al tipo de agresión. Las citoquinas que son secretadas por los linfocitos, se
denominan linfoquinas; si son secretadas por los monocitos, monoquinas.
Su función en el organismo es coordinar la respuesta del sistema inmunológico y lo hacen
reclutando o inhibiendo las funciones de células específicas (como células dendríticas)
o neutrófilos , regulando la proliferación y diferenciación celular, activando o inhibiendo la
expresión de algunos genes
21. Anticuerpos
Los anticuerpos son proteínas especializadas que
produce el cuerpo como respuesta a antígenos
específicos. El anticuerpo y el antígeno se atraen
y se acoplan como piezas de rompecabezas.
los aglutinan para que no
puedan moverse.
les hacen agujeros para
que la parte interior se
filtre y mueran.
los bloquean y atraen células
inmunitarias (macrófagos en
particular) Las células inmunitarias
luego los engullen.
22. Leucocitos
En la sangre y en los tejidos circulan millones de estas células, que ayudan al cuerpo a
defenderse de infecciones destruyendo materiales externos y suministrando anticuerpos.
Existen cinco tipos principales.
23. Los linfocitos:
Recuerdan cada antígeno que encontraron antes y brindan un plan de ataque específico
contra ese antígeno si vuelve a aparecer en el cuerpo.
Las células T:
las células T secretan sustancias potentes que atraen a células luchadoras, como macrófagos
y otras células de defensa, y las mantienen dispuestas y en combate hasta que la batalla
contra las células cubiertas por antígenos se haya ganado.
Las células B son las células inmunitarias que producen anticuerpos. Tienen buena memoria
para sus enemigos y pueden permanecer en el cuerpo durante años una pequeña porción del
antígeno (generalmente) muerto, como de polio, sarampión o gripe, se inyecta en la sangre,
lo que estimula a las células B con el fin de que creen anticuerpos para ese antígeno.
Macrófagos, neutrófilos, eosinófilos, basóbilos.
Esta reducción en los niveles de producción provoca, entre otras cosas, la pérdida de elasticidad y flexibilidad de la piel, dolores en las articulaciones y músculos, osteoporosis, deterioro en la vista, deficiencias circulatorias, molestias en dientes y encías, etcétera; es decir, el deterioro propio de la vejez.
La molécula de colágeno consiste en tres cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales contiene el aminoácido no polar glicina situado cada tres posiciones.
Esta estructura regular permite que las cadenas se enrollen entre si generando una larga triple hélice regular.(tropocolágeno)
Existen más de 19 tipos de colágeno, que dependen, entre otros factores, del tejido en el que actúe y de las sustancias con las que se combine, por lo que no es considerado como una proteína única, sino más bien como una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero diferentes entre sí. Los principales tipos son: