El documento presenta información sobre las proteínas, incluyendo sus niveles estructurales (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria), funciones biológicas y ejemplos representativos como la hemoglobina, la miosina, las citocinas e inmunoglobulinas. También describe las estructuras y funciones de proteínas específicas como la mioglobina, la prolactina, los receptores acoplados a proteínas G y la tubulina.

1. UNIVERSIDAD DE GUADALAJARA
CENTRO UNIVERSITARIO DE CIENCIAS EXACTAS E INGENIERÍAS
LICENCIATURA EN QUÍMICO FARMACÉUTICO BIÓLOGO
Actividad de aprendizaje 2.2: Introducción a las proteínas
BIOQUÍMICA 1
Sección D05
Dra. Claudia Elena González Sandoval
Rodríguez Arellano Edgar Omar
13 de octubre de 2023
Proteínas
Academia GoBir. (2023). Bioquímica Estructural, Metabólica y Clínica. 72-75 pp
Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (2011). Bioquímica Médica (3ra ed.). Elsevier.11-14 pp
Horton, H. R., Moran, L. A., Scrimgeour, K. G., Perry, M. D., & Rawn, J. D. (2008). Principios de
bioquímica (4ta ed.). Pearson. 86-105 pp
Ira Fox, S. (2011). Fisiología humana (12.a ed.). 411-412 pp
Murray, R. K., Bender, D. A., Botham, K. M., Kennelly, P. J., Rodwell, V. W., & Weil, P. A. (2010).
Harper Bioquímica Ilustrada (28.ª ed.). Mc Graw Hill. 31-37 pp
Ulloa Arellano, S. (2019). Química II (1ra ed.). Book Mart. 72-77 pp
Voet, D., Voet, J. G., & Pratt, C. W. (2016). Fundamentos de Bioquímica. La vida a nivel
molecular (4ta ed.). Editorial Panamericana. 93-95, 128-133, 142-148, 155-160 pp
Fuentes de información
Estructura
terciaria
Niveles estructurales
proteicos
Funciones biológicas de
las proteínas
Estructura
secundaria
Estructura
primaria
Estructura
cuaternaria
La función y la estructura tridimensional de una proteína vienen dadas por la secuencia de la cadena
La polimerización de los aminoácidos se lleva a cabo por enlaces peptídicos
Se forma cuando un grupo carboxilo terminal, parte ácida, reacciona con el grupo funcional amino terminal de otro
La molécula formada tiene de nuevo un grupo amino y un carboxilo terminal para seguir reaccionando con más aminoácidos
Con una reacción de hidrólisis se pueden separar los aminoácidos
Se puede separar con ácidos o con proteasas (enzimas digestivas liberadas en por el páncreas)
Los enlaces disulfuro también entran en estas estructuras
Dos residuos de cisteína de la misma cadena o de otra cadena pueden reaccionar y formar un enlace
El ejemplo de estos enlaces es el de la insulina, que cuenta con dos cadenas unidas gracias a enlaces disulfuro
Se le llama así a la secuencia de los α-aminoácidos que conforman a la cadena polipeptídica
Se encuentra en ciertas regiones de la cadena polipeptídica o proteína
Las estructuras secundarias principales son la hélice α y la hoja plegada β
Hélice α: Se forma al enrollarse de forma helicoidal sobre sí misma la estructura primaria, debido a los ángulos de los enlaces formados por
la hibridación sp3 de los átomos de carbono α y la hibridación sp2 del carbono del grupo carboxilo.
Por ejemplo la queratina (pelo, uña, cuernos) y una subunidad de la hemoglobina
Se representan con las cadenas de proteínas plegadas
Hoja plegada β: Se forma cuando dos cadenas de aminoácidos dentro de una misma proteína se ubican de forma paralela (misma dirección)
o antiparalela (dirección opuesta), a manera de zigzag.
Por ejemplo la fibroína (gusano de seda, araña)
Se representan con flechas anchas que apuntan desde la dirección N-terminal hacia la C-terminal
Se refiere a las regularidades en las conformaciones locales mantenidas por puentes de hidrógeno entre los hidrógenos
de amina y los oxígenos del carboxilo de los α-aminoácidos consecuentes
La proteína se mantiene estable gracias a interacciones covalentes (enlaces disulfuro) e interacciones no covalentes (interacciones hidrofóbicas,
puentes de hidrógeno y enlaces iónicos)
Las interacciones mencionadas hacen que en una región de la cadena, formada por estructuras secundarias, se mantengan unidas y tengan una
propiedad química o física especial
A cada región compacta se le conoce como dominio, hay proteínas de estructura terciaria que constan de muchos dominios y otras que tienen
un solo dominio
La proteína puede tomar un aspecto fibroso o globular
Fibroso: Una de sus dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Los elementos de la estructura secundaria realizan ligeras torsiones
longitudinales
Colágeno
Globular: No predomina ninguna dimensión. Son las más frecuentes. Tienen forma esférica, tienen una mayor solubilidad
Mioglobina
Se le llama así cuando una estructura secundaria se pliega sobre si misma, originando una estructura globular. Esta se
mantiene estable por la presencia de enlaces entre los radicales R o cadena lateral de los aminoácidos
Está definida por interacciones no covalentes entre varias cadenas polipeptídicas; cada cadena polipeptídica se denomina subunidad
Las cadenas polipeptídicas de una proteína oligómera pueden ser idénticas o distintas
Dentro de las proteínas más representativas de este tipo de estructura se encuentra la hemoglobina, formada por dos cadenas α y dos β,
cada cadena tiene en medio un grupo hemo con un Fe+2
Se le conoce así a la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas (de estructura terciaria) en una multisubunidad
Estructural
Transporte
Motora
Señalización
Inmunitaria
Enzimática
Hormonal
Receptoras
Andamio
Antibiótica
Visual
Citoesqueleto
Antioxidante
Reserva
Clasificación de los aminoácidos
Factores de
transcripción
Coagulación
sanguínea
Colágeno
Queratina
Confieren elasticidad y resistencia a
órganos y tejidos
Hemoglobina
Mioglobina
Albumina
Transportan nutrientes o moléculas que
los tejidos necesitan
Actina
Miosina
Dineína
Cinesina
Permiten la contracción muscular o el
transporte de orgánulos celulares
Citocinas
Adipocitoquinas
Anticuerpos (inmunoglobulinas)
Citocinas
Proteínas del sistema de
complemento (30 proteínas)
Proteasas
Lipasas
Ácido grasa sintasas
Son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las
reacciones químicas del metabolismo
celular
Insulina
Leptina
Adiponectina
TSH
Prolactina
Hormona de crecimiento
Gonadotropinas
GPCR (Receptores Acoplados a
Proteína G)
RTK (Receptores Tirosina Quinasa)
Tubulina
Actina
hsp90
Grb2
Lisozima
Péptidos antimicrobianos
Lactoferrina
Opsinas
Fotopsina
Escotopsina
Tubulina (microtúbulos)
Actina (filamentos de actina)
Proteínas de filamentos intermedios
Catalasa
Superóxido dismutasa
Glutatión peroxidasa
Ferritina
Caseína (leche materna)
GATA
OCT4
Nanog
Receptores nucleares
Fibrinógeno y fibrina (I y Ia)
Protrombina y trombina (II y IIa)
Factor de contacto (XII)
Factor tisular (III)
Consta de 3 cadenas polipeptídicas y, cada una de ellas de manera individual, es una hélice levógira denominada cadena α
Los aminoácidos más frecuentes son: Gly (35%), Pro (21%), 4-OH Pro (21%) y Ala (11%). Carece de Cys.
Colágeno
Es la proteína más abundante en los vertebrados. Se encuentra en el tejido conjuntivo de tendones, cartílago, matriz orgánica de los huesos y córnea del
ojo. Existen 28 tipos de colágeno, cada uno con una ubicación especifica.
La unidad básica del colágeno es la molécula de TROPOCOLÁGENO:
Función: Proveer de estructura a la mayor parte del cuerpo, ya que es la unidad estructural de huesos y articulaciones, músculos y piel, así como de otras
partes corporales como venas, arterias, córneas y dientes.
Mioglobina
Desempeña su función biológica al unirse en forma selectiva y reversible a otras moléculas (en este caso, al oxígeno molecular (O2)). La mioglobina es una
proteína monomérica relativamente pequeña que facilita la difusión del oxígeno en los vertebrados.
Su estructura se compone por un grupo prostético hemo (sistema anular de tetrapirrol llamado protoporfirina IX acomplejado con hierro) y una cadena
polipeptídica con 8 hélices α, miembro de la familia de las globinas.
Función: Es la responsable de suministrar oxígeno a los tejidos musculares en los reptiles, aves y mamíferos.
Miosina
Se encuentra en las miofibrillas, que están construidas de dos tipos de filamentos longitudinales, el delgado y el grueso, es este último el que contiene la
proteína miosina. Las miosinas son una familia de 12 proteínas, la miosina-II es la que se encuentra en el músculo.
Su estructura está formada por 6 cadenas polipeptídicas (hexámero), 2 pesadas (200 kDa c/u) y 4 ligeras (20 kDa c/u). La molécula tiene una región
globular de doble cabeza unida a una larga cadena helicoidal de doble hebra. Cada cabeza se une a dos diferentes cadenas ligeras.
Función: Generar la contracción muscular uniéndose con la actina, ambas son responsables tanto de los movimientos de las extremidades como de la
contracción del corazón.
Citocinas
Las citocinas son un amplio grupo de moléculas con capacidad de regular la respuesta inmune o modular los procesos de activación, proliferación y
diferenciación de leucocitos. La mayoría de las citocinas se pueden agrupan en cinco familias:
1 Factores transformadores de la diferenciación celular (TGF) que poseen capacidad de influir en la diferenciación de células hematopoyéticas.
2. Interleucinas (ILs) que son las citocinas que mayor efecto poseen en el sistema inmune. Son aquellas moléculas que sirven como señales de
comunicación entre distintos tipos de leucocitos. La primer imagen es la Interleucina 1
3. Factores estimuladores de colonias (FSC), que poseen capacidad selectiva de inducir la diferenciación de células inmaduras.
4. Factores de necrosis tumoral (TNF) denominadas así por su acción necrótica sobre tumores. La segunda imagen el el TNF-α
5. Interferones (IFs) que fueron originalmente descubiertos por su acción de interferencia en la replicación de virus.
Inmunoglobulinas
Las células plasmáticas sintetizan y secretan inmunoglobulinas hacia el plasma en respuesta a la exposición a ciertos antígenos.
Las inmunoglobulinas contienen un mínimo de dos cadenas ligeras (L) idénticas (23 kDa) y dos cadenas pesadas (H) idénticas (53 a 75 kDa), que se
mantienen unidas como tetrámero (L2H2) mediante enlaces disulfuro. El tipo de cadena H determina la clase de inmunoglobulina y, así, su función
efectora (VL o VH, variable). De esta manera, hay cinco clases de inmunoglobulinas: IgG, IgA, IgM, IgD e IgE.
Función: Dependerá de la Inmunoglobulina, para la IgG (imagen 2), que es el principal anticuerpo en la respuesta secundaria, opsoniza bacterias, lo que
hace que sean más fáciles de fagocitar, fija complemento, que incrementa la muerte de bacterias y neutraliza toxinas bacterianas y virus.
Lipasa
Es producida principalmente por el páncreas y segregada al interior del duodeno para ejercer su acción. También es sintetizada en menor proporción por
el intestino, la faringe, el riñón y el bazo.
Su estructura está compuesta por ocho cadenas β que forman una hoja β. Estas cadenas están conectadas por hélices α, que quedan empaquetadas a
ambos lados de la hoja β.
Función: Es una enzima que cataliza la hidrólisis de los triglicéridos y ésteres de glicerol en ácidos grasos.
Prolactina
Es una hormona sintetizada y secretada por la adenohipófisis, es una proteína globular de una sola cadena con 199 aminoácidos (aa) y tres puentes
disulfuro intramoleculares.
Función: Promueve el desarrollo de las glándulas mamarias; inicia la formación de leche; estimula y mantiene la secreción de caseína, lactoalbúmina,
lípidos y carbohidratos a la leche.
GPCR
Los receptores acoplados a proteína G son una familia de receptores de superficie celular que comparten una estructura y métodos de señalización
similares. Todos los miembros de la familia GPCR tienen siete segmentos de proteína diferentes que cruzan la membrana y transmiten señales dentro de
la célula mediante un tipo de proteína llamada proteína G.
Función: Transmitir señales al interior de la célula, al ser activados por ligandos extracelulares de naturaleza muy diversa (neurotransmisores, hormonas,
pequeños agentes químicos), desencadenando así eventos celulares determinantes para un gran número de procesos biológicos.
Tubulina
La tubulina es un heterodímero formado por una subunidad de α-tubulina y una de β-tubulina, dos proteínas globulares. Los dímeros de tubulina se
montan hacia protofilamentos y después hacia hojas y posteriormente cilindros. Un centro organizador de microtúbulos, localizado alrededor de un par
de centríolos, produce nucleación del crecimiento de nuevos microtúbulos
Función: La tubulina al ensamblarse de manera altamente organizada genera los microtúbulos, uno de los principales componentes del citoesqueleto.
Lactoferrina
La lactoferrina es una glicoproteína de 80 kDa, producida por las células epiteliales de las mucosas de los mamíferos. Su estructura es una cadena
polipeptídica simple, plegada en dos lóbulos globulares simétricos (lóbulos N y C) conectados por una región bisagra. Cada lóbulo es capaz de unir un
átomo de Fe+2 o Fe+3, aunque también puede unirse a iones Cu+2, Zn+2 y Mn+2.
Función: Esta glicoproteína inhibe el crecimiento, tanto de bacterias Gram negativas como Gram positivas, al unirse al hierro,
Escotopsina
En la retina, el retinaldehído funciona como el grupo prostético de proteínas opsina sensibles a la luz, lo que forma rodopsina (en bastones) y iodopsina
(en conos). La rodopsina tiene dos componentes: una proteína (opsina) combinada con un cromóforo. La opsina en la rodopsina es escotopsina, que
está formada por siete hélices transmembranales y rodea al cromóforo retiniano, derivado de la vitamina A.
Función: Cuando la rodopsina absorbe un fotón de luz, el 11-cis retiniano se isomeriza a transretiniano total y finalmente a transretinol total. El cambio
en la configuración resultante inicia una cascada de información secundaria.
Actina (filamentos de actina)
Monómeros de actina forman los microfilamentos del citoesqueleto, tienen una estructura que se asemeja a una doble hélice. Los filamentos de actina
tienen direccionalidad, lo que significa que sus extremos tienen diferente estructura. El monómero de actina, o actina G, está compuesta de dos lóbulos
separados por una hendidura.
Función: Los filamentos de actina tienen funciones estructurales esenciales en la célula. En la mayoría de las células animales hay una red de filamentos
de actina en la región más distal del citoplasma celular. Esta red, que está unida a la membrana plasmática mediante proteínas conectoras especiales, le
proporciona forma y estructura a la célula. En la división celular animal, un anillo de actina y miosina pellizca la célula hasta separarla en dos células hijas.
Superóxido dismutasa
En humanos existen tres formas de superóxido dismutasa. SOD1 se encuentra en el citoplasma, SOD2 en las mitocondrias y SOD3 en el líquido
extracelular. La primera es un dímero (dos subunidades), mientras que las otras son tetrámeros (cuatro subunidades). SOD1 y SOD3 contienen cobre y
zinc, mientras que SOD2 tiene manganeso en su centro reactivo.
Durante la respiración, la molécula de oxígeno se reduce a dos moléculas de agua, aceptando cuatro electrones. Si la reducción es sólo parcial, aparece el
anión superóxido (O2-), extremadamente tóxico para las células porque ataca los ácidos grasos insaturados de las membranas lipídicas, dañando su
estructura y causando lesiones celulares.
Función: La enzima superóxido dismutasa (SOD) cataliza la dismutación de superóxido en oxígeno y peróxido de hidrógeno. Debido a esto es una
importante defensa antioxidante en la mayoría de las células expuestas al oxígeno.
Caseína (leche materna)
Se clasifican en los siguientes grandes grupos de acuerdo con su movilidad electroforética: αs1-caseína, αs2-caseína, β-caseína (primer imagen) y κ-
caseína (segunda imagen)
Las caseínas se sintetizan exclusivamente en la glándula mamaria y se encuentran en su mayor parte, formando agregados multimoleculares conocidos
como “micelas de caseína” en leche líquida.
Función: Las micelas de caseína, son fuente nutricional de calcio, fósforo y aminoácidos, que ayudan a satisfacer los requisitos de crecimiento y energía
en las crías de los mamíferos.
OCT4
Un factor de transcripción es una proteína que se une a secuencias específicas de ADN, controlando así la transcripción de la información genética de
ADN a ARN mensajero. El OCT4 contiene dos subunidades, una es el dominio POU (75 aa) y un homeodominio (59 aa).
A día de hoy se sabe que este y otros factores de transcripción regulan la autorrenovación y la pluripotencia especialmente en las células madre
embrionarias. Específicamente los OCT (factor de transcripción de unión al octámero) regula los genes mediante la unión a secuencias de repetición
AGTCAAAT presentes en las regiones promotoras de algunos genes.
Función: Mantener la totipotencia de las células de los primeros estadios del desarrollo embrionario regulando la determinación temprana del embrión
preimplantatorio.
Fibrinógeno
Es una proteína de alto peso molecular que al activarse se transforma en fibrina (Ia) perdiendo la mitad de su peso molecular. El fibrinógeno es la
materia prima del coágulo, es decir, mientras más cantidad de fibrinógeno se active más fibrina se producirá y la calidad del coágulo será mejor.
Está compuesta por tres pares de cadenas de polipéptidos que son, 2 cadenas Aα, 2 Bβ y 2γ (Aα,Bβ,γ)2 unidas por enlaces disulfuro.
Función: Convertirse en fibrina en presencia de trombina.