El documento resume los aminoácidos esenciales, no esenciales y condicionales, y describe las proteínas, incluyendo su composición química, estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También clasifica las proteínas según su forma y composición e identifica algunas de sus funciones principales como la catálisis, estructura, defensa, regulación y transporte.

1. BIOQUÍMICA
Nombre:
Kelly Velez
Docente:
Bioq.: Carlos García MsC
Tema:
Proteínas y Aminoácidos

2. • Histidina
• Isoleucina
• Leucina
• Licina
• Metionina
• Fenilalanina
• Treonina
• Triptófano
• Valina
AMINOÁCIDOS ESENCIALES:

3. AMINOÁCIDOS no esenciales:
Son producidos por nuestro cuerpo a partir de los ácidos
esenciales o en la descomposición de las proteínas.
• Alanina
• Asparagina
• Ácido Aspártico
• Ácido Glutámico

4. AMINOÁCIDOS CONDICIONALES:
Clasificación de las Proteínas y Aminoácidos
• Arginina
• Cisteína
• Glutamina
• Glicina
• Ornitina
• Prolina
• Serina
• Tirosina

5. PROTEÍNAS
La palabra proteína viene del griego proteios que significa “lo más antiguo, lo
primero”.
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado peso
molecular; compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las
células vivas.
Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de
proteínas los contienen en diferentes cantidades.
Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y
nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor
proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), Iodo (I).

6. Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen
alrededor del 50% de su peso seco o más que eso en algunos casos.
Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una célula
humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.
Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas
relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas aminoácidos (aa).
Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño
molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 aa y
polipéptidos, constituidos por más de 10 aa.
Cuando el número de aa supera los 50 y el polipéptidos tiene una estructura
tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas.

7. La enzima aminoacil- tRNA sintetasa reconoce
a un aminoácido concreto a al RNAt que
transporta el anticodon correspondiente. La
enzima cataliza la formación de un aminoacil
RNAt, acompañada por hidrólisis de una ATP a
AMP Y Pirofosfato.

8. COMPOSICIÓN QUÍMICA Y
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de
funciones en las células de todos los seres vivos.
Por un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos,
tendones, piel, uñas, etc) y por otro, desempeñan funciones metabólicas y
reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en al
sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También son los
elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la
estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de
organismos extraños en el sistema inmunitario.

9. NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE
LAS PROTEÍNAS
 Las proteinas son polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por medio
de enlaces peptídicos. Sim embargo, la secuencia lineal de los aminoácidos puede
adoptar múltiples conformaciones en el espacio.
 Estructura primaria
 Estructura secundaria
 Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria

10. ESTRUCTURA PRIMARIA
Secuencia de aminoácidos específica; los polipéptidos que tiene
secuencias de aminoácidos semejantes se dice que son homólogos:
trazadores de relaciones genéticas entre especies.
Las residuos de aminoácidos que son esenciales para la función de la
molécula se denominan invariables.

11. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estructura que adopta en el espacio. Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las
proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos:
 Hélice alfa
 Lamina plegada betta
La alfa hélice es una estructura rígida que se forma cuando una cadena polipétidica se retuerce en
una conformación helicoidal a la derecha.
Se forman enlaces de H entre el grupo N-H de cada aminoácido y del grupo carboxilo del
aminoácido que se encuentra a 4 residuos mas adelante.

12. ESTRUCTURA SECUNDARIA
 Se forman cuando se alinean de lado dos o mas segmentos de la
cadena polipéptidica.
 Cada segmento se denomina una cadena beta.
 Estructura que se estabiliza por enlaces de H que se forman entre los
grupos N-H y carboxilo del esqueleto polipéptidico de las cadenas
adyacentes.
Paralelas
Antiparalelas (más estables; enlaces de H colineales)

13. ESTRUCTURA TERCIARIAEs la conformación tridimensional única que asume una proteína debido a las interacciones entre
las cadenas laterales de los aminoácidos. La estructura se estabiliza por las siguientes
interacciones.
Interacciones hidrófobas
Electrostáticas
Enlaces de H
Enlaces covalentes (S-S)
El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras
denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este
plegamiento está facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, S-S que establecen entre
los átomos de azufre del aminoácido cisteína.

14. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Están formadas por varias cadenas polipeptídicas. Procesos moleculares
elevados. Cada componente polipeptídico se denomina subunidad.
Las subunidades se mantienen unidas por enlaces covalentes y no
covalentes.

16. CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
De acuerdo a su forma:
 Fibrosas: son moléculas largas en forma de varilla que son
insolubles en el agua (queratina; piel, uñas y pelo) con funciones
protectoras.
 Globulares: moléculas esféricas hidrosolubles, con funciones
dinámicas. Enzimas, inmunoglobulinas y proteínas de transporte
(hemoglobina)

17. CLASIFICACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS SEGÚN
SU FORMA
FIBROSAS:
presentas cadenas
polipeptidicas y una
estructura atípica.
Son insolubles en
agua y hacen parte
de este grupo la
queratina, colágeno
y fibrina.
GLOBULARES: se
caracterizan por doblar
sus cadenas en una
forma esférica
apretada, dejando
grupos hidrófobos
hacia adentro de la
proteína y grupos
hidrófilos hacia afuera,
lo que hacen que sean
solubles en disolventes
como el agua. Hacen
parte de este grupo:
enzimas, anticuerpos,
hormonas.
MIXTAS: poseen una
parte fibrilar en el
centro de la proteína y
otra parte globular en
los extremos.

19. CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
De acuerdo a su
composición en:
SIMPLES
Aquellas que solo
contienen
aminoácidos
(albumina sérica y
la queratina).
CONJUGADAS
Proteína simple
con un grupo no
proteico
“prosteico”
haloproteínas.
Aporoteínas:
carecen del grupo
prostetico.
Glucoproteínas,
lipoproteínas,
metaloproteínas y
fosfoproteínas.

20. FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS
CATÁLISIS
ESTRUCTURA (ACTINA, TUBULINA)
DEFENSA (FIBRINÓGENO Y
TROMBINA, INMUNOGLOBULINAS)
REGULACIÓN (HORMONAS,
INSULINA, Y EL GLUCAGON)
TRANSPORTE
(HEMOGLOBINA, TRASFERINA Y
TRANSPORTADORES DE GLUCOSA
ALMACENAMIENTO
(OVOALBÚMINA,CASEÍNA (ALMACÉN
DE NITRÓGENO EN MAMÍFEROS).
RESPUESTA A AGRESIONES (EXO Y
ENDONUCLEASAS)

22.  MÉTODO DE MACERACIÓN (homogenado en bufer); en el homogenado están en
solución todos los compuestos que se encuentran es esta forma en el citoplasma de la
célula y suspendidos los organelos intracelulares tales como mitocondrias, lisosomas o
núcleos y fragmentos de membranas.
 CENTRIFUGACIÓN: bajo estas condiciones, las partículas más pesadas se van al
fondo del recipiente más rápidamente que las menos pesadas.
 EN LA DIÁLISIS: se usa una bolsa que tenga poros lo suficientemente pequeños para
impedir el paso de moléculas grandes (proteínas).
 Otra forma de separar proteínas con tamaños diferentes, esmediante la FILTRACIÓN
EN GEL.