Las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces péptidos. Existen 20 aminoácidos que forman las proteínas, de los cuales 8 son esenciales y deben ser ingeridos a través de la dieta. La estructura de una proteína se define en cuatro niveles: la secuencia primaria de aminoácidos, la estructura secundaria dada por la disposición espacial de la cadena, la estructura terciaria definida por el plegamiento tridimensional, y la estructura cu

1. Si no sabemos de que esta hechaSi no sabemos de que esta hecha
nuestra maquinaria de trabajo nonuestra maquinaria de trabajo no
vamos a saber como tornearla paravamos a saber como tornearla para
que sea excelenteque sea excelente

2. Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), ó son biomoléculas de
elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H),
oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P)
y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc...

3. Proteína Dietaria para los Atletas
Mito:Mito: Se necesitan grandes cantidades de
proteínas, provenientes de suplementos o
polvos, para utilizarlas como combustible,
(proporcionando energía) en el ejercicio y para
ayudar a crear proteínas en los músculos.
Los principales combustibles utilizados para proveer
energía en los deportes son los carbohidratos y lípidos
EExceso de proteínasxceso de proteínas!!!!!!!!
MMejoras para el entrenamientoejoras para el entrenamiento??????

4. LaLa OrganizaciónOrganización
Mundial de la SaludMundial de la Salud
recomienda un valor derecomienda un valor de
0,8 gramos por0,8 gramos por
kilogramo de peso alkilogramo de peso al
día.día.
Las recomendacionesLas recomendaciones
medias de proteínasmedias de proteínas
son las siguientes:son las siguientes:
Actividad
Proteínas/kg
peso
Adultos no deportistas 0.8 g
Deportistas de resistencia 1,2-1,5 g
Deportistas de resistencia y
velocidad
1,5-1.7 g
Deportistas de fuerza 1,5-2.0 g
Deportistas durante el
entrenamiento de fuerza
2.0-2.5 g

5. En resumen, casi todos los deportistas pueden obtener laEn resumen, casi todos los deportistas pueden obtener la
cantidad de proteína que necesitan para un rendimiento óptimocantidad de proteína que necesitan para un rendimiento óptimo
y para el crecimiento muscular, de comidas ordinariasy para el crecimiento muscular, de comidas ordinarias
contenidas en sus dietas normales. No hay necesidad de gastarcontenidas en sus dietas normales. No hay necesidad de gastar
mucho dinero en suplementos de proteínas o en suplementos demucho dinero en suplementos de proteínas o en suplementos de
aminoácidos. Mientras uno consuma las calorías suficientes eaminoácidos. Mientras uno consuma las calorías suficientes e
incluya en su dieta diaria una gran variedad de alimentos, laincluya en su dieta diaria una gran variedad de alimentos, la
composición de aminoácidos o la calidad de proteínas serácomposición de aminoácidos o la calidad de proteínas será
adecuada.adecuada.
Se puede obtener una buenaSe puede obtener una buena
dosis de proteína de comidasdosis de proteína de comidas
ordinarias en la dieta normal delordinarias en la dieta normal del
alteta.alteta.
¡¡Sin necesidad de recurrir a suplementos!!¡¡Sin necesidad de recurrir a suplementos!!

6. Contienen C, H y O2, N
además pueden contener
otros elementos Ej.
minerales Fe y el Cu
Esos elementos se unen
formando aminoácidos y a su
vez los a.a. forman a las
proteínas.

7. -Forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones,-Forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones,
piel, uñas, etc.). Son proteínas la miosina y la actina, fundamentales en lapiel, uñas, etc.). Son proteínas la miosina y la actina, fundamentales en la
contracción muscular.contracción muscular.
-Son la base de la estructura del código genético.-Son la base de la estructura del código genético.
-Algunas ayudan a transportar algunos lípidos u otras sustancias.-Algunas ayudan a transportar algunos lípidos u otras sustancias.
-Forman parte de los anticuerpos, los cuales nos previenen contra-Forman parte de los anticuerpos, los cuales nos previenen contra
enfermedades.enfermedades.
-Desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (hormonas)-Desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (hormonas)
Participan, como enzimas, en todas las reacciones metabólicas incluidas laParticipan, como enzimas, en todas las reacciones metabólicas incluidas la
síntesis y la degradación de hidratos de carbono, lípidos etc. La miosina essíntesis y la degradación de hidratos de carbono, lípidos etc. La miosina es
una enzima que hidroliza el ATP para darnos energía.una enzima que hidroliza el ATP para darnos energía.
Tienen escasa participación como sustrato energético. Sólo funcionanTienen escasa participación como sustrato energético. Sólo funcionan
como tal cuando las reservas de hidratos de carbono y lípidos se agotan, acomo tal cuando las reservas de hidratos de carbono y lípidos se agotan, a
consecuencia de una dieta poco adecuada a la práctica deportiva.consecuencia de una dieta poco adecuada a la práctica deportiva.

8. a)ESTRUCTURAL
b)COMO ANTICUERPO
c)DE TRANSPORTE
d)COMO HORMONAS
e)COMO ENZIMA
f)ENERGÍA
1gProteína = 4kcal1gProteína = 4kcal

9. Las unidades básicas que forman las proteinas son los aminoácidos (aa). Su
denominación responde a la composición química general que presentan, en la que
un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono
(-C-). Las otros sustituyentes de ese carbono son un átomo de hidrógeno (-H) y una
cadena hidrocarbonada al que se denomina radical (-R).
N

10. Según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha
del carbono se habla de " -L-aminoácidos o de " -D-aminoácidos
respectivamente.
En las proteínas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L.
Existe un gran número de aminoácidos (aprox 300), sin embargo, solo 20 de
ellos forman a las proteínas.
En la naturaleza existen miles de proteínas...
¿Como es posible que existan tantas proteínas, si solo las forman 20 aa?

11. Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicosSe sabe que de los 20 aminoácidos proteicos
conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales)conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales)
para la vida humana . Son estos 8 aminoácidos lospara la vida humana . Son estos 8 aminoácidos los
que requieren ser incorporados al organismo en suque requieren ser incorporados al organismo en su
cotidiana alimentación y, con más razón, en loscotidiana alimentación y, con más razón, en los
momentos en que el organismo más los necesita:momentos en que el organismo más los necesita:
enfermedad. Los aminoácidos esenciales másenfermedad. Los aminoácidos esenciales más
problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina.problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina.
Es típica su carencia en poblaciones en las que losEs típica su carencia en poblaciones en las que los
cereales o los tubérculos constituyen la base de lacereales o los tubérculos constituyen la base de la
alimentación. Los déficit de aminoácidos esencialesalimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales
afectan mucho más a los niños que a los adultos.afectan mucho más a los niños que a los adultos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellosHay que destacar que, si falta uno solo de ellos
(aminoácido esenciales) no será posible sintetizar(aminoácido esenciales) no será posible sintetizar
(producir, elaborar) ninguna de las proteínas en la que(producir, elaborar) ninguna de las proteínas en la que
sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugarsea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar
a diferentes tipos de desnutrición.a diferentes tipos de desnutrición.
Aa. Esenciales: No los puede sintetizar el organismoAa. Esenciales: No los puede sintetizar el organismo
Aa.No esenciales: El organismo los puede sintetizar a partir de otros aa.Aa.No esenciales: El organismo los puede sintetizar a partir de otros aa.

12. A.A. ESENCIALES
Leucina Triptófano
Isoleucina Lisina
Valina Metionina
Fenilalanina Treonina
Proteína ó alimentos
Proteína
Se deshace en a.a.Se deshace en a.a.
Estos a.a. formanEstos a.a. forman otrosotros a.aa.a
Pero nunca a los esencialesPero nunca a los esenciales.
Luego estosLuego estos
a.a.formadosa.a.formados
forman:forman:
No EsencialesNo Esenciales
Proteínas o alimentos que
contengan a.a. esenciales
Proteína
Se deshace en a.a.Se deshace en a.a.
Estos a.a. no forman a ningunEstos a.a. no forman a ningun
otrootro. Luego estosLuego estos
a.a.pasan aa.a.pasan a
formar patdeformar patde
de:de:
-Alanina-Alanina
-Arginina-Arginina
-Asparagina-Asparagina
-Ácido aspártico-Ácido aspártico
-Cisteína-Cisteína
-Glutamina-Glutamina
-Ácido Glutámico-Ácido Glutámico
-Glicina-Glicina
-Histidina-Histidina
-Prolina-Prolina
-Serina-Serina
-Tirosina.-Tirosina.
EsencialesEsenciales
Si no nos comemos los a.a. esenciales
nunca los vamos a tener en el organismo
Proteína ó alimentos

14. Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante unLos péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un
enlace peptídico.enlace peptídico.
El enlace peptídicoEl enlace peptídico es: un enlace covalente que se establece entre eles: un enlace covalente que se establece entre el
grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugargrupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar
al desprendimiento de una molécula de agua.al desprendimiento de una molécula de agua.
Entonces, para formar
péptidos los aminoácidos se
van enlazando entre sí, por
medio de un enlace péptidico,
formando cadenas de longitud
y secuencia variable.

15. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
*Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.*Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
*Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.*Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.
*Se considera una proteína a partir de 50 aminoácidos*Se considera una proteína a partir de 50 aminoácidos
Dependiendo si una proteína esta formada por puros aminoácidos o algun otroDependiendo si una proteína esta formada por puros aminoácidos o algun otro
elemento, grupo funcional o biomolécula, se puede denominar:elemento, grupo funcional o biomolécula, se puede denominar:
HOMOPROTEÍNAS (simples): Si están formadas solamente por aminoácidos (maíz,HOMOPROTEÍNAS (simples): Si están formadas solamente por aminoácidos (maíz,
trigo, cebada, arroz, leche, hormonas, enzimas, fibras, colágenos, queratinas, etc.)trigo, cebada, arroz, leche, hormonas, enzimas, fibras, colágenos, queratinas, etc.)
HETEROPROTEÍNAS (conjugadas) : Formadas por una fracción proteínica y por unHETEROPROTEÍNAS (conjugadas) : Formadas por una fracción proteínica y por un
grupo no proteínico, que se denomina "grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostéticogrupo prostético (glucoproteinas,(glucoproteinas,
lipoproteinas, nucleoproteinas y cromoproteinas).lipoproteinas, nucleoproteinas y cromoproteinas).

16. La estructura o forma de una proteína viene definida por cuatroLa estructura o forma de una proteína viene definida por cuatro
niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructuraniveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura
secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada unasecundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una
de estas estructuras le dan forma a una proteína.de estas estructuras le dan forma a una proteína.
La estructura primariaLa estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Noses la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos
indicaindica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en quequé aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que
dichos aminoácidos se encuentrandichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su. La función de una proteína depende de su
secuencia ysecuencia y de la forma que ésta adoptede la forma que ésta adopte..

17. Estructura Secundaria:Estructura Secundaria: La estructura secundaria es la disposición de laLa estructura secundaria es la disposición de la
secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que vansecuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van
siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad desiendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de
giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructuragiro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura
secundaria.secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria: 1)La a(alfa)-héliceExisten dos tipos de estructura secundaria: 1)La a(alfa)-hélice
Esta estructura se forma alEsta estructura se forma al
enrollarseenrollarse helicoidalmentehelicoidalmente
sobre sí misma la estructurasobre sí misma la estructura
primaria. Se debe a laprimaria. Se debe a la
formación deformación de puentes depuentes de
hidrógeno.hidrógeno.

18. 2) La conformación beta2) La conformación beta
Esta disposición también se da por puentes deEsta disposición también se da por puentes de
hidrógeno, pero en esta disposición los aa. nohidrógeno, pero en esta disposición los aa. no
forman una hélice sino una cadena en forma deforman una hélice sino una cadena en forma de
zigzagzigzag, denominada disposición en, denominada disposición en lámina betalámina beta
plegadaplegada..
¿Cuál es la diferencia entre la conformación alfa hélice¿Cuál es la diferencia entre la conformación alfa hélice
y la beta laminar? Por qué?y la beta laminar? Por qué?
En la alfa hélice los puentes de hidrógeno se forman entreEn la alfa hélice los puentes de hidrógeno se forman entre
una sola cadena polipeptídica, en la beta plegada losuna sola cadena polipeptídica, en la beta plegada los
puentes de hidrógeno se forman entre dos cadenaspuentes de hidrógeno se forman entre dos cadenas
polipeptídicas.polipeptídicas.
Se representa así

19. ESTRUCTURA TERCIARIAESTRUCTURA TERCIARIA esta representadaesta representada
por los superplegamientos y enrrollamientos depor los superplegamientos y enrrollamientos de
la estructura secundaria (osea, la secundaria sela estructura secundaria (osea, la secundaria se
sigue enrollando), constituyendo formassigue enrollando), constituyendo formas
tridimensionales geométricas muy complicadastridimensionales geométricas muy complicadas
que se mantienen por enlaces como: puentesque se mantienen por enlaces como: puentes
disulfuro, son los que se dan entre los azufresdisulfuro, son los que se dan entre los azufres
de los aa (ej: entre dos cisteinas), puentes dede los aa (ej: entre dos cisteinas), puentes de
hidrógeno; fuerzas de Van der Waals;hidrógeno; fuerzas de Van der Waals;
interacciones iónicas e interaccionesinteracciones iónicas e interacciones
hidrofóbicas.hidrofóbicas. Nota: No todas las proteínas
tienen estructura terciaria.
Desde el punto de vistaDesde el punto de vista funcionalfuncional, esta, esta
estructura es la más importante pues,estructura es la más importante pues, alal
alcanzarlaalcanzarla es cuando la mayoría de lases cuando la mayoría de las
proteínas adquieren su actividad enzimática.proteínas adquieren su actividad enzimática.
La mayoría de las proteínas tienen estructuraLa mayoría de las proteínas tienen estructura
terciaria adquieren una forma globularterciaria adquieren una forma globular
(cilindricas)caracterizadas por ser solubles en(cilindricas)caracterizadas por ser solubles en
disoluciones acuosas.disoluciones acuosas.
Las proteínas que tienen estructura terciariaLas proteínas que tienen estructura terciaria
son la mayoría de lasson la mayoría de las enzimasenzimas como como lacomo como la
mioglobina, la insulina, etc.mioglobina, la insulina, etc.

20. Entonces, estas lleganEntonces, estas llegan
únicamente hastaúnicamente hasta
estructuras secundarias yestructuras secundarias y
no tienen actividadno tienen actividad
enzimáticaenzimática
Sin embargo hay algunas proteínas que enSin embargo hay algunas proteínas que en
alguna parte de ellas tienen una estructuraalguna parte de ellas tienen una estructura
secundaria solamente (fibrosas) y en otra unasecundaria solamente (fibrosas) y en otra una
estructura terciaria (globulares)estructura terciaria (globulares)
DECIDANSE!!DECIDANSE!!
Sin embargo, no todas lasSin embargo, no todas las
proteínas llegan a formarproteínas llegan a formar
estructuras terciarias. En estosestructuras terciarias. En estos
casoscasos mantienen su estructuramantienen su estructura
secundaria alargada dando lugar asecundaria alargada dando lugar a
las llamadaslas llamadas proteínasproteínas
filamentosasfilamentosas, que son insolubles, que son insolubles
en agua y disoluciones salinasen agua y disoluciones salinas
siendo por ello idóneas parasiendo por ello idóneas para
realizar funciones esqueléticas.realizar funciones esqueléticas.
Entre ellas, las más conocidas sonEntre ellas, las más conocidas son
el colágeno de los huesos y delel colágeno de los huesos y del
tejido conjuntivo; la -queratina deltejido conjuntivo; la -queratina del
pelo, plumas, uñas, cuernos, etc.;pelo, plumas, uñas, cuernos, etc.;
la fibroina de las telarañas y lala fibroina de las telarañas y la
elastina del tejido conjuntivo.elastina del tejido conjuntivo.
Estructura secundaria
Esta parte tieneEsta parte tiene
estructura terciaria,estructura terciaria,
es de formaes de forma
globular, esta parteglobular, esta parte
tiene funcióntiene función
enzimáticaenzimática

21. Estructura cuaternaria:Estructura cuaternaria: Esta estructura es la unión, mediante enlaces débiles (no
covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de
protómero o subunidad.
Entonces, son variasEntonces, son varias
cadenas polipeptídicascadenas polipeptídicas
unidas por enlaces nounidas por enlaces no
covalentes.covalentes.

22. Si una proteína se desnaturaliza pierde su función enzimática, sin embargo,Si una proteína se desnaturaliza pierde su función enzimática, sin embargo,
la función nutricia no la pierdela función nutricia no la pierde
EspecificidadEspecificidad::
Cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee unaCada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una
determinada estructura primaria. Además, no todas las proteínas son iguales endeterminada estructura primaria. Además, no todas las proteínas son iguales en
todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas.todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas.
Desnaturalización:Desnaturalización:
Es la perdida de la estructuraEs la perdida de la estructura terciariaterciaria, por romperse los puentes que forman, por romperse los puentes que forman
dicha estructura. Una proteínadicha estructura. Una proteína sese desnaturalizadesnaturaliza debido adebido a cambios de temperaturacambios de temperatura
y pH (acidez).y pH (acidez).
Pierde la funciónPierde la función
enzimática, pero losenzimática, pero los
aminoácidos que tiene aunaminoácidos que tiene aun
nutren.nutren.

23. HEMOGLOBINA
• PROTEÍNA QUE CONTIENE HIERRO Y
LE DA EL COLOR ROJO A LA SANGRE,
SE ENCUENTRA EN LOS GLOBULOS
ROJOS O ERITROCITOS.
• TRANSPORTA OXÍGENO POR LA
SANGRE
• TAMBIÉN TRANSPORTA DIÓXIDO DE
CARBONO

24. Célula Roja sanguínea (Eritrocito)
En comparación con la mayoria de las células los
eritrocitos son más pequeñas y peculiares debido a su
forma de disco bicóncavo. Carecen de núcleo .Su
citoplasma no posee organelos y esta lleno de
hemoglobina, una proteína que transporta O2 y CO2.
Los eritrocitos consisten en
90% de hemoglobina; la
hemoglobina es el pigmento
que le da a la sangre su color
característico rojo

26. Constituida por:
Cuatro cadenas de Aminoácidos (Globulares)
Cada cadena se asocia a un grupo molecular, el grupo hemo,
Cada grupo hemo cuenta con un átomo de hierro, que fija una molécula
de oxigeno y la transporta desde los pulmones hasta los tejidos.

27. El hierro que se encuentra en la hemoglobina, es el encargado de tomar al
oxígeno y transportarlo.