unidad 3 bioquimica tema proteinas

1. PROTEINAS

2. Que son las proteinas?
Las proteínas son moléculas grandes y
complejas que desempeñan muchas
funciones críticas en el cuerpo. Realizan
la mayor parte del trabajo en las células
y son necesarias para la estructura,
función y regulación de los tejidos y
órganos del cuerpo.

3. Es una Molécula compuesta de
aminoácidos que el cuerpo
necesita para funcionar de
forma adecuada. Son la base de
las estructuras del cuerpo, tales
como la piel y el cabello, y de
sustancias como las enzimas,
las citocinas y los anticuerpos.
Proteinas
Hay 20 tipos diferentes de aminoácidos
que se pueden combinar para formar
una proteína. La secuencia de
aminoácidos determina la estructura
tridimensional única de cada proteína y
su función específica.
Las proteínas están
formadas por cientos o
miles de unidades más
pequeñas llamadas
aminoácidos, que se
unen entre sí en largas
cadenas.

4. Anticuerpo: Los anticuerpos se unen a partículas extrañas específicas,
como virus y bacterias, para ayudar a proteger el cuerpo.
INMUNOGLOBULIINA G
Ejemplo de funciones proteicas

5. ENZIMA:Las enzimas llevan a cabo casi todas las miles de reacciones
químicas que ocurren en las células. También ayudan con la formación de
nuevas moléculas leyendo la información genética almacenada en el ADN.
Fenilalanina Hidroxilasa
MENSAJERA:Al igual que algunos tipos
de hormonas, las proteínas mensajeras
transmiten señales para coordinar
procesos biológicos entre diferentes
células, tejidos y órganos.
Hormona del crecimiento

6. ESTRUCTURAL: Al igual que
algunos tipos de hormonas, las
proteínas mensajeras transmiten
señales para coordinar procesos
biológicos entre diferentes células,
tejidos y órganos.
ALMACENAMIENTO:Estas
proteínas se unen y transportan
átomos y moléculas pequeñas
dentro de las células y por todo
el cuerpo.
ACTINA
FERRETINA

7. Que son los Aminoaciods?
Los aminoácidos son moléculas que se
combinan para formar proteínas. Los
aminoácidos y las proteínas son los
pilares fundamentales de la vida.
Cuando las proteínas se digieren o se
descomponen, los aminoácidos se
acaban.

8. Aminoacidos
Descomponer los alimentos
Crecer
Reparar tejidos corporales
Llevar a cabo muchas otras funciones corporales
Aminoácidos esenciales
Aminoácidos no esenciales
Aminoácidos condicionales
El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin
de ayudar al cuerpo a:
Los aminoácidos se clasifican en tres grupos:

9. Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En
consecuencia, deben provenir de los alimentos.
Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
No esencial significa que nuestros cuerpos pueden producir el
aminoácido, aun cuando no lo obtengamos de los alimentos que
consumimos. Los aminoácidos no esenciales incluyen: alanina, arginina,
asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina,
prolina, serina y tirosina.

10. Los aminoácidos condicionales por lo
regular no son esenciales, excepto en
momentos de enfermedad y estrés.
Los aminoácidos condicionales
incluyen: arginina, cisteína, glutamina,
tirosina, glicina, ornitina, prolina y
serina.
AMINOÁCIDOS CONDICIONALES

11. Como se unen los aminoacidos?
Los aminoácidos de un polipéptido se unen a sus vecinos mediante un
enlace covalente conocido como enlace peptídico, que se forma en una
reacción de síntesis por deshidratación (condensación). Durante la síntesis
de proteínas, el grupo carboxilo del aminoácido al final de la creciente
cadena polipeptídica reacciona con el grupo amino de un aminoácido
entrante, liberando una molécula de agua. El enlace resultante entre
aminoácidos es un enlace peptídico.

12. Peptidos y Enlace Peptidico
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos
enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se
denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos
los aminoácidos se van enlazando entre sí formando
cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a
estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.

13. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es
mayor 10.
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha,
empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por
el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que
el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es
idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas
proteinas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.

14. El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-
COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo
inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.

15. Estructura de las proteinas
La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el
espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de
aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de
compuestos simples o complejos que las estabilicen y conduzcan a un
plegamiento específico.

16. ESTRUCTURA PRIIMARIA: Se refiere a la secuencia de aminoácidos combinados
mediante
un enlace covalente o uno peptídico; es la forma mas básica de organización de proteínas
y esta se determina por la secuencia de sus aminoacidos
ESTRUCTURA SECUNDARIA: Este tipo de
estructura se da gracias a la formación de
enlaces de hidrogeno entre los grupos carbonilo
y amino, en este nivel la estructura esta enrollada
en forma de espiral

17. ESTRUCTURA TERCIARIA: Esta estructura esta formada por
varios tramos de estructuras secundarias distintas .
En sus niveles generalmente los aminoácidos apolares se sitúan en
el interior y los polares en el exterior.
Este tipo de estructura da a la proteína características fisicoquímicas
ESTRUCTURA CUATERNARIA: Se forma mediante la unión de
enlaces débiles no covalentes de varias cadenas polipeptídicas y
cada de estas cadenas recibe el nombre de protomero.
Su estructura puede llegar a ser mas amplia de lo normal y
comprende la gama de las proteinas Oligomericas.

18. Estructura de los Aminoacidos
Los aminoácidos, monómeros componentes del polímero
proteína, son moléculas quirales constituidas por un átomo de
carbono central, el Cα, que portan en este un grupo amino y
un grupo carboxilo, lo cual les da su nombre, además de un
átomo de hidrógeno y una cadena lateral que les confiere sus
características definitorias, y en función de la cual se
clasifican.

19. Factores que afectan a las proteinas
DESNATURALIZACION Y
RENATURALIZACION
La desnaturalización de una proteina se refiere a la ruptura de
los enlaces que mantenian sus estructuras cuaternaria, terciaria
y secundaria, conservandose solamente la primaria. En estos
casos las proteinas se transforman en filamentos lineales y
delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e
insolubles en agua.
Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteina pueden ser: calor excesivo;
sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad;
agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteinas se
hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.