Proteinas y Aminoacidos

TEMA: Proteinas
OBJETIVO: Describe las proteínas como macrobio moléculas que realizan una amplia gama de funciones
biológicas y muestran gran diversidad de propiedades.
SABERES VALORALES: Valorar la importancia que tienen las proteínas en la conformación de la estructura
de cada ser vivo.
COMPETENCIAS: G:1,3,5,6 D: 1,6,12,14
SABERES CONCEPTUALES:
 Explica la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas.
 Clasifica las proteínas de acuerdo a su función .
 Identifica las causas que provocan su desnaturalización.
 Describe el metabolismo de las proteínas..
SABERES PROCEDIMENTALES:
 Mapa conceptual del tema
 Cuadro descriptivo de proteínas
 Cuadro descriptivo de clasificación de proteínas por estructura
 Diagrama del metabolismo de proteínas.
 Cuestionario de lectura de artículo “Proteínas en la dieta de un deportista”
 Reflexión sobre la importancia de las proteínas en los seres vivos.

Fueron nombradas por primera vez por el Químico Sueco Jöns Jakob
Berzelius
En 1926, James B.Sumner mostró que la enzima ureasa es una proteína .
La primera secuencia de proteínas que se descubrió fue la de la insulina,
por Frederick Sanger, quien ganó el premio Nobel en 1958.
Las primeras estructuras de proteínas resueltas son la hemoglobina y la
mioglobina, por Max Perutz y Sir John Cowdery Kendrew, respectivamente
en 1958
Las estructuras tridimensionales de ambas proteínas fueron
determinadas por análisis de difracción de rayos

Son las sustancias orgánicas más
importantes.
Constituyen el tercer grupo de los macro
componentes de los sistemas vivos, y por
tanto de los alimentos.
Son polímeros de pesos moleculares
elevados, que oscilan entre 10.000 y varios
millones,
Están provistas de una estructura muy compleja.
Los aminoácidos se unen a través de un
único tipo de enlace, el enlace peptídico.
Los aminoácidos que forman parte de las
proteínas son un número estrictamente
limitado y la composición amino acidica de las
diversas proteínas es esencialmente común.

Las propiedades y funciones de un tipo particular
de proteína dependen por completo de la
secuencia de sus aminoácidos que es singular en
cada proteína.
Las proteínas intervienen en la formación de
hormonas, enzimas, anticuerpos,
neurotransmisores, transportadores de nutrientes
y otras muchas sustancias esenciales para la
vida.
Las proteínas desempeñan muchos papeles
biológicos diferentes.
Son los instrumentos moleculares mediante los
que se expresa la información genética.
Se estima que una célula típica de un mamífero
puede tener hasta 10,000 proteínas diferentes en
diversas disposiciones y funciones.
Las proteínas ejecutan prácticamente todas las
actividades de la célula, son las encargadas de
que las cosas ocurran.

Compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas.
Junto con las proteínas son los pilares fundamentales de la vida.
También son llamados: “MONOMEROS”.
Tiene un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).
Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, dan
aminoácidos.
El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con
el fin de ayudar al cuerpo a:
•Descomponer los alimentos
•Crecer
•Reparar tejidos corporales
•Llevar a cabo muchas otras funciones corporales

Los aminoácidos se clasifican en tres grupos:
•Aminoácidos esenciales
•Aminoácidos no esenciales
•Aminoácidos condicionales

Ocurre por varios mecanismos:
% Relativo para Alanina
T. activo Na+ dependiente 75%
T. facilitado Na+ independ. 20%
Difusión pasiva < 5%
AminoácidosLUMEN
INTESTINAL
ENTEROCITO
SANGRE
PORTAL
Na+
Na+ K+
Aminoácidos
Na+
Aminoácidos
Aminoácidos
Aminoácidos
K+
Aminoácidos
TRANSPORTE INTESTINAL DE AMINOÁCIDOS

DEGRADACIÓN DE LOS AA
En animales, los aa se degradan
oxidativamente para producir energía en 3
situaciones:
• Intercambio proteico: los aminoácidos que son necesarios para la biosíntesis de las proteínas
son degradados, no se almacenan.
• Con una dieta rica en proteínas, los aa ingeridos exceden las necesidades para la síntesis de
nuevas proteínas, el exceso se cataboliza: los aa no se almacenan
• Durante la inanición o en las condiciones en las que se disponga de glúcidos (diabetes mellitus)
se recurre a las proteínas celulares como combustible, y se degrada sus aa.

Aminoácidos
Absorbidos por vellosidades del intestino delgado
Mecanismo de transporte activo:
Mecanismo simporte(Requiere ATP)
Pasan a sangre
Hígado
Almacenados cierto tiempo Transporte a células para
su metabolismo

Catabolismo
El exceso de aa no puede ser almacenados por lo que pasan a su degradación en:
Grupo amino Esqueleto carbonado
Nota: Parte del N degradado de los aa se utiliza para sintetizar las bases nitrogenadas.

Catabolismo
Esto ocurre considerando su estructura en dos fases:
a) Remoción del grupo amino (para ser excretado).
Transaminación (formación de nuevos
aminoácidos). Desaminación oxidativa
(formación de ion amonio).
b) Rompimiento del esqueleto carbonado(formar
intermediarios energéticos).

Remoción del grupo amino
Desaminación oxidativo
• El glutamato pierde el grupo amino y libera el esqueleto carbonado como α-cetoglutarato.
• Catalizada por la enzima mitocondrial glutamato deshidrogenasa.

Este proceso lleva el ion amonio de las
proteínas musculares al hígado. Además
de eliminarlo hace disponer al musculo de
glucosa.

Destino metabólico de los esqueletos carbonados
Dependiendo el metabolito que forme, el aminoácido es:
• Gluconeogenico: Su esqueleto hará glucosa.
• Cetogenico: Estos generaran cuerpos cetónicos.
• Mixtos: Cuyos esqueletos crearan tanto glucosa como
cuerpos cetónicos.
Nota: La mayoría de los aminoácidos generan
intermediarios del Ciclo de Krebs.

 La transaminación implica la
transferencia de un grupo amino de
un carbono a otro.
El donador del grupo amino es un
aminoácido y la molécula receptora
es un -cetoácido (un ácido que
contiene un grupo funcional cetona
en el carbono , que es el carbono
contiguo al grupo carboxilo)
LOS AMINOÁCIDOS PUEDEN SER
SINTETIZADOS POR EL CUERPO, EN UN
PROCESO LLAMADO TRANSAMINACIÓN.
d e a m i n o á c i d o s

Enlace Peptídico
• Enlace generado por la unión de un:
• +
Grupo
amino
Grupo
carboxilo
Liberando tantas moléculas de agua como aminoácidos (aa) se unan:

Enlace Peptídico
• Los péptidos son el resultado de la unión de varios aminoácidos mediante enlaces
denominados peptídicos. En el ejemplo:
Alanina (Ala) – Glicina (Gly) – Serina (Ser)
• Hasta 10 aminoácidos se denominan OLIGOPÉPTIDOS (dipéptidos, tripéptidos,…)
Entre 10 y 80 aminoácidos, POLIPÉPTIDOS y, por encima de 80 aminoácidos, se
denominan PROTEÍNAS.
• Se escriben siempre desde el extremo amino-terminal hacia el extremo carboxilo
terminal
• Se nombran como derivados del aminoácido que ocupa la posición carboxilo terminal. En
el ejemplo:
ALANIL-GLICIL- SERINA

Enlace Peptídico
Datos curiosos:
• Esta reacción produce una amida.
• Este enlace es de tipo covalente.
• Se forma por condensación.
• El enlace C-N tiene cierto carácter de doble
enlace, lo cual confiere rigidez a la
molécula.
• Lo rotación de la molécula queda
restringida a los carbones α.

• Los grupos NH2 y COOH libres en los extremos se llaman N-terminal y C-terminal
N-terminal
(amino terminal)
C-terminal
(carboxilo terminal)
ENLACE
PEPTÍDICO
• Por convenio se nombran empezando por el N-terminal  C-terminal

• La Biosíntesis de aminoácidos comprende la síntesis proteínica, la
degradación y conversión de los esqueletos del carbono de los
aminoácidos a intermediarios anfibólicos, la síntesis de la urea, y la
formación de compuestos funcionalmente activos, como la
serotonina (neuro transmisor sintetizado en el tejido nervioso).
de aminoácidos
EXISTEN 20 AMINOÁCIDOS EN
LAS PROTEÍNAS DE LOS
MAMÍFEROS. SI, DURANTE LA
SÍNTESIS PROTEÍNICA, FALTA
UNO SOLO DE ESTOS

Se necesitan grandes cantidades de
proteínas durante los períodos de
crecimiento rápido o de larga
convalecencia (quemaduras, hemorragias
e infecciones).
de aminoácidos
También los aminoácidos se usan en
síntesis de otros aminoácidos, enzimas,
hormonas, anticuerpos y compuestos no
proteínicos que contienen nitrógeno como
los ácidos nucleicos y los grupos hemo.

Tiroxina:se utiliza para producir las hormonas adrenalina y
noradrenalina, así como el pigmento de la piel llamado melanina.
Triptófano: se utiliza en la síntesis de la sustancia química
llamada serotonina, que se relaciona con la transmisión nerviosa, y para
sintetizar las coenzimas, NAD+ y NADP+.
Serina: se convierte en etanolamina que se encuentra en los lípidos, en la
cisteína se utiliza en la síntesis de la sales biliares.
de aminoácidos
SÍNTESIS ESPECÍFICAS
Los aminoácidos intervienen en la síntesis de muchos
compuestos metabólico, por ejemplo:

• Los aminoácidos absorbidos por la
sangre, procedentes de los intestinos, se
utilizan de muchas maneras en el
cuerpo.
• Son nuestra principal fuente de
nitrógeno, un elemento esencial para la
vida.
• Las células utilizan también los
aminoácidos para sintetizar las
proteínas de los tejidos que se utilizan
en la formación de células nuevas o
para acondicionar las viejas.
de aminoácidos

Los aminoácidos no se almacenan en
el cuerpo, como los carbohidratos
(en forma de glucógeno) y los lípidos
(en forma de grasa).
El cuerpo mantiene una reserva de
aminoácidos, cuyo contenido cambia
de manera constante (1-2%), ya que
las proteínas de los tejidos se
degradan y sintetizan continuamente.
Metabólicos

También son llamadas protidos
Son biomoléculas formadas por cadenas lineales
de aminoácidos.
Formadas sólo por aminoácidos o sus derivados:
proteínas conjugadas (heteroproteidos)
Formadas por aminoácidos acompañados de
sustancias diversas y proteínas derivadas, sustancias
formadas por desnaturalización y desdoblamiento de
las anteriores.
 Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de
muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables,
denominadas Aminoácidos (Aa).
Están formadas por C,H,O y N y pequeñas cantidades de P,S
Macromoléculas enormemente diversas.
Péptido: unión de un
bajo número de aa
Oligopéptido: menor
a 10 aa
Polipéptido: mayor a
10 aa
Proteína: más de 50
aa

Las proteínas tienen vidas medias
muy variables.
La vida media varia de minutos a
meses dependiendo del tipo de
proteína.
Hemoglobina: 120 días
Factores de coagulación y
hormonas polipeptidicas:
minutos a horas
El tiempo de vida de algunas
enzimas varía con las
condiciones metabólicas de la
célula.

FUNCIONES
•Su secuencia de aminoácidos
•De la forma que ésta adopte
.
LA FUNCIÓN DE UNA PROTEÍNA
DEPENDE DE :
Si se cambia un “aa” de la secuencia de
la proteína puede tener efectos
importantes

 Glucoproteínas  forman parte de membranas celulares y actúan como
receptores o facilitan el transporte de sustancias
 Histonas  forman parte de cromosomas que regulan la expresión de
genes
Principales componentes estructurales de
células (crecimiento, desarrollo y reparación
de tejidos)
 Colágeno  del tejido conjuntivo fibroso (tendones, cartílagos,
pelos)
 Elastina  del tejido conjuntivo elástico
 Queratina  de la epidermis
 Fibroina  segregada por arañas y gusanos de seda para fabricar
telas de araña y capullos de seda, respectivamente

Son las más numerosas y especializadas
FUNCIÓN ENZIMÁTICA
Biocatalizadores de reacciones químicas del metabolismo celular
 Ácido graso sintetasa  cataliza síntesis de ácidos grasos
Consideremos que todas las enzimas
son proteínas (hacen posible las
reacciones químicas)

FUNCIÓN
HORMONAL
 Insulina y glucagón  regulan niveles de glucosa en la sangre
 Hormona del crecimiento
 Adenocorticotrópica  regula síntesis de corticosteroides
 Calcitonina  regula metabolismo del calcio

FUNCIÓN DEFENSIVA
 Inmunoglobulinas  actúan como anticuerpos frente a posibles
antígenos
 Trombina y fibrinógeno  contribuyen a formación de coágulos
sanguíneos para evitar hemorragias
 Mucinas  efecto germicida y protegen a las mucosas
Algunas toxinas bacterianas
(Botulismo), o venenos de serpientes
son proteínas con funciones
defensivas

FUNCIÓN DE TRANSPORTE
 Hemoglobina  transporta oxígeno en la sangre de vertebrados
 Hemocianina  transporta oxígeno en la sangre de invertebrados
 Mioglobina  transporta oxígeno en los músculos
 Lipoproteínas  transportan lípidos por la sangre
 Citocromos  transportan electrones

FUNCIÓN CONTRÁCTIL
 Actina
 Miosina
miofibrillas responsables de la
contracción muscular
• Dineina relacionada con movimiento de cilios y flagelos
•Tubulina en microtúbulos, filamentos
responsables de movimiento de cilios y
flagelos

FUNCIÓN DE RESERVA
 Ovoalbúmina  clara de huevo
 Gliadina  del grano de trigo
 Hordeína  de la cebada
 Lactoalbúmina  de la leche
Reserva de aa para desarrollo de
embrión
FUNCIÓN REGULADORA
Regulan la expresión de ciertos genes
Regulan división celular
FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA
Mantienen el equilibrio osmótico y actúan con otros sistemas amortiguadores
para mantener constante el pH del medio interno
Estructuras receptoras de señales en la membrana plasmática

FUNCIONES : ESTRUCTURALES
- Estructural.- Como las glucoproteínas que
forman parte de las membranas.
- Las histonas que forman parte de los
cromosomas
El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
- La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
- La queratina de la epidermis

FUNCIONES : ENZIMÁTICA
- Gastrina: jugo gástrico
- Pépsina: Jugo gástrico
- Amilasa: Jugo pancreático y saliva
FUNCIONES : DEFENSA
Inmunoglobulinas : Anticuerpos
- Fibrinógeno
- Trombina

FUNCIONES : TRANSPORTE
- Hemoglobina
- Mioglobina
- Citocromos
• Ovoalbúmina, de la clara de huevo
* Gliadina, del grano de trigo
* Lactoalbúmina, de la leche
FUNCIONES : RESERVA

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Estructura de las Proteínas  Función
La composición y forma de las proteinas viene determinada por
cuatro estructura 1ª, 2ª, 3ª y 4ª, de manera que cada una informa de
la disposición en el espacio de la anterior.
Las proteínas adquieren una estructura que, a veces, resulta muy
compleja. Esto es debido a las cargas que tienen los radicales de los
aminoácidos y a la rigidez del enlace peptídico. Las cargas que posean
esos radicales generan unas propiedades en las proteínas. La estructura
de las proteínas nos sirve para confeccionar una clasificación de estas
complejas moléculas. También, la estructura es la responsable de
generar determinadas funciones que son esenciales para los seres vivos.
La secuencia de aa de la cadena polipeptídica condiciona, en última
instancia, la función que dicha proteína va a cumplir.

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles
estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados:
1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el
espacio.
ESTRUCTURA

• Estructura Primaria : Es el esqueleto covalente de la cadena
polipeptídica, y establece la secuencia de aminoácidos. Enlace
Peptídico (EP).
• Estructura Secundaria : Ordenación regular y periódica de la
cadena polopeptídica en el espacio (Hélice-a). Puentes H entre los
EP.
• Estructura Terciaria : Forma en la cual la cadena polipeptídica se
curva o se pliega para formar estructuras estrechamente plegadas
y compactas como la de las proteínas globulares (sábanas Beta);
participan las atracciones intermoleculares: puentes de hidrógeno
entre cadenas laterales, puentes 2S, interacción hidrofóbica,
interacción electrostática.
• Estructura Cuaternaria : Es el arreglo espacial de las subunidades
de una proteínas, para conformar la estructura global; hay
acompañamiento paralelo de las cadenas polipeptídicas,

• Observar:
• Cadenas lineales (estructura primaria)
• Hélices Alfa (estructura secundaria)
• Sábanas Beta (estructura tercearia)
• Estructura Cuaternaria: Es el nivel más
complejo, por lo cual lo tienen las
proteínas complejas como las enzimas y
los anticuerpos.

ESTRUCTURA PRIMARIA
 Informa de la secuencia de aa, por tanto nos dice que aa componen la
proteína y el orden en que se encuentran.
 La función de la proteína dependen de la secuencia (del orden en el que
se encuentran y el tipo de aa)
 Enlace que la mantiene: E. Peptídico (se describe desde el extremo N-
terminal hasta el extremo C-Terminal) extremo amino y carboxilo)

• Todas las proteínas la tienen.
• Indica los aminoácidos que la forman y el
orden en el que están colocados.
• Está dispuesta en zigzag.
• El número de polipéptidos diferentes que
pueden formarse es:
20n
Número de
aminoácidos
de la cadena
Para una cadena de 100 aminoácidos, el
número de las diferentes cadenas posibles
sería:
1267650600228229401496703205376 ·10100

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Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina
ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la secuencia de aminoacidos.
de la proteína.
La función de una proteína depende de su secuencia y
de la forma que ésta adopte.
ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA
 Informa de la disposición espacial de los aa que componen la
proteína, puede decirse que es la disposición de la estructura 1ª
en el espacio. Se refiere a la conformación de la cadena
polipeptídica.
 TIPOS:
α-hélice
β-láminar o lamina plegada
Hélice de
colágeno

ESTRUCTURA 2ª  -hélice
 -hélice: Ejemplo: α-queratina
 Plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma.
Este plegamiento sigue el sentido de giro de las agujas del reloj y
contiene 3,6 aa por vuelta.
 El esqueleto polipeptídico se queda enrollado en el eje mayor de la
molécula mientras que los R de los aa se quedan proyectados hacia
el exterior del esqueleto helicoidal. El oxígeno de cada enlace
peptídico queda orientado en la misma posición y los átomos de H
del grupo amino, en dirección contraria, permitiendo que se forme
un "enlace de H" entre cada átomo de H del N del enlace peptídico
y el O del grupo carboxilo situado en el cuarto aa que le sigue en la
cadena lineal. Se forman puentes de H intracatenarios
Algunos aa no son compatibles
con la α-hélice: los aa con R
carga (repulsión), los aa con R
muy voluminosos, la existencia
de Pro puede darse siempre
que el aa anterior no sea
voluminoso (suele ser Gly) o
aparece en el extremo N-
terminal .

Estructura secundaria delas proteínas:  -hélice
• La cadena se va enrollando en espiral.
• Los enlaces de hidrógeno intracatenarios
mantienen la estructura.
• La formación de estos enlaces determina
la longitud del paso de rosca.
• La rotación es hacia la derecha. Cada
aminoácido gira 100° con respecto al
anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.
• Los grupos -C=O se orientan en la misma
dirección y los -NH en dirección contraria.
Los radicales quedan hacia el exterior de
la  -hélice.

ESTRUCTURA 2ª  lámina  o plegada
 -laminar o de Lámina plegada: Ejemplo: β-queratina
 “P.H. entre aa alejados”
 ( mayor nº de PH)
 Se origina una especie de fuelle o lámina plegada en zigzag originado por el acoplamiento
de segmentos de la misma cadena polipeptídica o diferentes, unidos por puentes de H
intracatenarios o intercatenarios.
 Las cadenas laterales de los aa se disponen alternativamente por encima y por debajo de
esta estructura.
 Pueden intervenir uno o varias cadenas polipeptídicas
 Más estirada que la -hélice
Una cadena
Varias cadenas

Disposición
antiparalela
Estructura secundaria delas proteínas: conformación
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.
Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.
Disposición
paralela
Las cadenas
polipeptídicas se
pueden unir de dos
formas distintas.
Enlace
peptídico
Enlaces de
hidrógeno

ANTIPARALELA
PARALELA, los
grupos CO y NH no
quedan tan
perpendiculares
como en la
antiparalela, están
girados, los
pliegues que se
forman son más
acusados.
ESTRUCTURA 2ª  lámina  o
plegada

Una misma
proteína puede
presentar ambos
tipos de modelos

la fibroína,β-queratina del hilo de
seda y de las telarañas, y
la elastina del tejido conjuntivo.
β- laminar
la α-queratina del pelo, plumas,
uñas, cuernos, etc,
α- hélice

 Proteína fibrosa. Insoluble, en vertebrados e invertebrados.
 Forma parte de huesos, tendones, cartílagos, piel, paredes de vasos sanguíneos, esclerótica del ojo.
 35% de Gly, y un alto % de Pro y Lys junto a dos aa no proteicos 5hidroxiLys y 4hidroxiPro.
 Esta formado por un bastón de 300 Å de longitud, formada por 3 hélices entrecruzadas llamadas
tropocolágeno, cada una gira de izquierda, no se estabilizan por puentes de H sino por torsión,
existen puentes de H entre cadenas. Se forman enlaces transversales covalentes en el interior, a
medida que se envejece el nº de estos enlaces es mayor.
ESTRUCTURA 2ª  hélice de colágeno

 El colágeno posee una disposición en hélice
especial, mas alargada que la α-hélice,
debido a la abundancia de prolina e
hidroxiprolina.
 Estos aa poseen una estructura que dificulta
la formación de enlaces de hidrógeno, por lo
que se forma una hélice más extendida, con
sólo tres aminoácidos por vuelta.
Hélice de colágeno

La estructura
secundaria es la
disposición de la
secuencia de
aminoácidos en el
espacio
ALFA - COMO HÉLICE

BETA: LAMINAR
O EN ZIG ZAG

ESTRUCTURA TERCIARIA
 Conformación (tridimensional) definitiva,
funcional.
Enlaces (Entre radicales de una
cadena):
Tipos:
 Puentes disulfuro
(covalentes)
 Fuerzas electrostáticas
 Puentes de Hidrógeno
 Fuerzas de Van der Waals
 Interacciones hidrofóbicas

Interacciones que intervienen
en el plegamiento de la
estructura terciaria

ESTRUCTURA TERCIARIA
 Informa de la disposición de la estructura
2ª en el espacio.
 De la estructura 3ª depende la función de
la proteína, por lo que cualquier cambio
en la disposición de esta estructura puede
provocar la pérdida de su actividad
biológica.
 Las uniones entre determinadas zonas de
la cadena polipeptídica se realiza por
enlaces entre las cadenas laterales R de
los aa.
 Tipos: GLOBULAR y FIBROSAS.

ESTRUCTURA TERCIARIA: Tipos
 Proteínas globulares: muy plegadas  esferoidales
 Proteínas filamentosas o fibrosas: poco plegadas  alargadas. Insolubles en agua y en disoluciones salinas.

ESTRUCTURA TERCIARIA : globulares
Ribonucleasa
 Solubles en H2O y en disoluciones salinas.
 En los tramos rectos de la cadena polipeptídica posee
estructura αhélice y en los codos de tipo βlaminar.
 Se estabiliza por:
 Puentes de H: no son fuertes, se dan entre los aa de
la proteína y entre ellos y el H2O que rodea a la
proteína. No determina el plegamiento pero
estabiliza la estructura.
 Fuerzas electrostáticas o puentes iónico o
salinos. Fuerzas que se dan cuando existen átomos
con carga + y - . Son directamente proporcional a
las cargas que tengan los aa y son inversamente
proporcionales a la distancia. Se dan en el interior
de la proteína, porque el exterior está en contacto
con el H2O y esta solvatado y no se dan
interacciones.
 Fuerzas de Van der Waals e interacciones
hidrofóbicas: son las interacciones más débiles, se
dan en el interior de la proteína entre los R de los
aa con R hidrofóbicos, que crean dipolos
instantáneos.
 Enlaces covalentes: Formados entre los 2
cisteínas .Ambas cisteínas pueden pertenecer
a la misma cadena o pertenecer a diferentes
cadenas, es decir, estos enlaces pueden ser
intracatenarios o intercatenarios. Este tipo de
enlace favorece la estabilidad de la
estructura tridimensional de la proteína. No
inducen plegamiento pero lo estabilizan

 Los dominios funcionales son regiones de la
proteína donde interactúan aminoácidos, que
a pesar de estar distantes en la cadena de
aminoácidos (estructura primaria), se acercan
al doblarse la proteína. Se denomina dominio
funcional ya que permite a la proteína
cumplir su función.
 Por ejemplo, en la hemoglobina el dominio
funcional es una especie de bolsillo
hidrófobo donde se transporta el Oxígeno,
mientras que en las enzimas el dominio
funcional es el lugar donde se unen los
sustratos, llamado también sitio activo. La
estructura terciaria es flexible, no rígida, ya
que las proteínas globulares necesitan
experimentar cambios conformacionales
mientras desarrollan su función.
 Los distintos dominios suelen estar unidos
por zonas estrechas o «cuellos», lo que
posibilita un cierto movimiento rotacional.
ESTRUCTURA TERCIARIA. DOMINIOS
PROTEICOS
Dominios proteicos
Representación de la hemoglobina. Identifica sus 4
dominios funcionales donde transporta el oxígeno.

En la estructura terciaria se pueden encontrar
subestructuras repetitivas llamadas motivos.
En las proteínas de elevado peso molecular, la
estructura terciaria está constituida por dominios.
ESTRUCTURA TERCIARIA. DOMINIOS
PROTEICOS

ESTRUCTURA TERCIARÍA
La estructura terciaria informa sobre la
disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí misma
originando una conformación globular

ESTRUCTURA TERCIARÍA
Esta conformación globular
facilita la solubilidad en agua
y así realizar funciones de
transporte , enzimáticas ,
hormonales,

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Hemoglobina
 Se refiere a la presencia de más de una cadena polipeptídica.
 A cada cadena que conforma la proteína se le denomina
protómero y a las proteínas que presentan este tipo de
estructura se les denomina oligómeros u oligoméricas. (Las
que poseen una sola cadena se les denomina monoméricas).
 Estas cadenas se unen de manera no covalente (puentes de
hidrógeno, enlaces iónicos o interacciones hidrófobas). Las
subunidades (cadenas) pueden actuar de manera
independiente o en conjunto.
 Ejemplos: Hemoglobina. Inmunoglobulina. Complejos
multienzimáticos.

Esta estructura informa de la
unión , mediante enlaces
débiles ( no covalentes) de
varias cadenas polipeptídicas
con estructura terciaria, para
formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre
de protómero.
1
1
2
2
Hemo
Ejemplo: hemoglobina

• Las interacciones que estabilizan esta
estructura son en general uniones débiles:
• Interacciones hidrofóbicas.
• Puentes de hidrógeno.
• Interacciones salinas.
• Fuerza de Van der Waals.
• En algunas ocasiones puede haber enlaces
fuertes tipo puentes disulfuro, en el caso de
las inmunoglobulinas.
Estructura cuaternaria

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la
unión , mediante enlaces
débiles de varias cadenas
polipeptídicas con estructura
terciaria, para formar un
complejo proteico.
Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el
nombre de protómero.ò
Monomero

En resumen, la estructura de una proteína.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
TIPO DE ESTRUCTURA CARACTERISTICAS REPRESENTACION GRAFICA
PRIMARIA
Está representada por la sucesión lineal de aminoácidos
que forman la cadena peptídico y por lo tanto indica qué
aminoácidos componen la cadena y el orden en que se
encuentran.
SECUNDARIA
Es la dirección de los aminoácidos que componen una
proteína. Hay dos tipos fundamentales: la hélice y la hoja
plegada.
TERCIARIA
Se origina cuando la atracción entre los grupos que se
encuentran en la hélice obliga a que la molécula se enrolle
sobre si misma a manera de ovillo .Existen dos tipos:
globular y fibrosa.
CUATERNARIA
Se origina por la unión, mediante enlaces débiles, de
varias cadenas poli peptídicas, idénticas o no, lo que
origina un complejo proteico ejm: colágeno, la queratina y
la hemoglobina.

CLASIFICACION
Proteínas Simples o HOLOPROTEINAS
Formadas solamente por aminoácidos
Albuminas
Globulinas
Escleroproteinas
Protaminas
Histonas

HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES
• Prolaminas: Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína
(cebada)
• Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
* Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina
(huevo), lactoalbúmina (leche)

HOLOPROTEÍNASGLOBULARES
• Hormonas: Insulina, hormona del
crecimiento, prolactina, tirotropina
* Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas,
Ligasas, Liasas, Transferasas y otras.

HOLOPROTEÍNAS
FIBROSAS
* Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
* Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos,
uñas, plumas, cuernos.
* Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
* Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

NOMBRE FUENTE DESCRIPCION IMAGEN
Albúminas la albúmina de huevo, la albúmina del
suero sanguíneo, los granos de trigo y
las semillas de ricino
Las moléculas grandes, solución de
sal neutra, soluble en agua y se
diluye, se coagula al calentarla
Globulinas los anticuerpos en la sangre, las
globulinas de suero, el fibrinógeno
sanguíneo, los granos de trigo,
semillas de ricino, mostazas, legumina
y vicillin
Las moléculas grandes, neutrales,
solubles en agua salada, se
coagulan al calentarse a altas
temperaturas
Prolaminas la gliadina de trigo, en la cebada la
hordeina y zeína del maíz.
Insolubles en agua pero solubles en
soluciones salinas y alcohol del 70-
80%
Glutelinas el oryzenin de arroz y la hordenina en
la cebada.
Insolubles en agua, pero solubles
en un ácido débil o una base
Histonas ácidos nucleicos, como en
nucleoproteínas.
Moléculas pequeñas con más
proteínas básicas, solubles en agua,
pero no se coagulan fácilmente por
el calor
HOLOPROTEINAS

Proteinas conjugadas o HETEROPROTEINAS
Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteico, que se
denomina “grupo prostético”
Lipoproteinas
Glucoproteinas
Nucleoproteinas
Metaloproteinas
Fosfoproteinas
cromproteinas

HETEPROTEÍNAS
GLUCOPROTEÍNAS
•Ribonucleasa
• Mucoproteínas
•Anticuerpos
•Hormona
luteinizante

HETEPROTEÍNAS
LIPOPROTEÍNAS
De alta, baja y muy baja
densidad, que transportan
lípidos en la sangre

HETEPROTEÍNAS
NÚCLEOPROTEÍNAS
•Nucleosomas de la
cromatina
•Ribosomas

NOMBRE FUENTE DESCRIPCION IMAGEN
Nucleoproteínas (proteínas +
ácidos nucleicos)
en su mayoría constituyen los cromosomas . Los ribosomas son partículas de
ribonucleoproteínas en esencia.
Las lipoproteínas (proteínas +
lípidos)
se encuentran en las membranas y las
superficies de la membrana
toman parte en la organización de la
membrana y sus funciones.
Las glicoproteínas (proteínas +
hidratos de carbono)
Se encuentran en la superficie de la
membrana y en las paredes celulares.
juegan un papel importante en los
sistemas de reconocimiento de las
células y los mecanismos celulares de
defensa contra los microorganismos.
Cromoproteínas (proteínas +
pigmentos)
que se encuentra en flavoproteína, la
hemoglobina, chloroplastin (con clorofila
en tilacoides).
son los pigmentos respiratorios de
hemoglobina y de hemocianina,
púrpura visual o la rodopsina
Metaloproteínas complejos de proteinas con elementos
metálicos (Zn, Mn, Cu, Fe) como el Fe de
la ferritina.
puede transportar cobre en el plasma
y el siderofilin que se encuentra en el
hierro.
Mucoproteínas (proteínas + ) están presentes en la saliva (mucina por
ejemplo)
Fosfoproteínas (proteína +
fosfato)
presentes en la leche (por ejemplo, caseína),
huevo (por ejemplo, vitelina), etc.
HETEROPROTEINAS

Las proteínas pueden clasificarse en tres grupos, en función de su forma y su solubilidad:
• Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada, formada por largos
filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles en agua. Un ejemplo de proteína
fibrosa es el colágeno.
• Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o menos esférica. Debido a
su distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior e hidrófilo en su exterior) que son
muy solubles en las soluciones acuosas. La mioglobina es un claro ejemplo de las proteínas
globulares.

• Proteínas de membrana: son
proteínas que se encuentran en
asociación con las membranas
lipídicas. Esas proteínas de
membrana que están embebidas en
la bicapa lipídica, poseen grandes
aminoácidos hidrófobos que
interactúan con el entorno no polar
de la bicapa interior. Las proteínas
de membrana no son solubles en
soluciones acuosas.

Se clasifican según el tipo de estructura
secundaria que tengan:
• Hélice alfa: esta estructura se desarrolla
en forma de espiral sobre sí misma
debido a los giros producidos alrededor
del carbono beta de cada aminoácido. La
mioglobina es un claro ejemplo de
proteína de hélice alfa.
• Hoja plegada beta: cuando la cadena
principal se estira al máximo, se adopta
una configuración conocida como cadena
beta. La tenascina es un ejemplo de las
proteínas hoja plegada beta.

• Alfa/beta: Las proteínas que contienen una
estructura secundaria que alterna la hélice
alfa y la hoja plegada beta. Un ejemplo de
proteína alfa/beta es la triosa fosfato
isomerasa. Esta estructura es conocida como
un barril TIM. La helicoidal alterna y los
segmentos de hoja plegada beta forman una
estructura de barril cerrado.
• Alfa + Beta: En estas proteínas, la hélice alfa
y la hoja plegada beta se producen en
regiones independientes de la molécula. La
ribonucleasa A es un ejemplo de proteína alfa
+ beta.

PROPIEDADES
SOLUBILIDAD
Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La
solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse,
establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así,
cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua
(capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría
su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación
de los tejidos de los seres vivos.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteinas tienen un comportamiento anfótero y ésto las
hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio,
ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por
tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se
encuentran.

DESNATURALIZACION Y
RENATURALIZACION
La desnaturalización de una proteina se
refiere a la ruptura de los enlaces que
mantenian sus estructuras cuaternaria,
terciaria y secundaria, conservandose
solamente la primaria. En estos casos las
proteinas se transforman en filamentos
lineales y delgados que se entrelazan hasta
formar compuestos fibrosos e insolubles en
agua. Los agentes que pueden desnaturalizar
a una proteina pueden ser: calor excesivo;
sustancias que modifican el pH; alteraciones
en la concentración; alta salinidad; agitación
molecular; etc... El efecto más visible de éste
fenómeno es que las proteinas se hacen
menos solubles o insolubles y que pierden su
actividad biológica.

• La mayor parte de las proteinas experimentan desnaturalizaciones
cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan
también cuando se enfrian por debajo de los 10 a 15 ºC.
• La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en
muchos casos es irreversible.
• Alimentos que cambian de aspecto Cabello liso o rizado

PROPIEDADES: Desnaturalización
 Desnaturalización: La desnaturalización de las
proteínas consiste en la pérdida de las estructuras:
cuaternaria (en caso de que la proteína contenga
más de una subunidad), terciaria y secundaria.
Como es de esperar, la estructura primaria no se
pierde ya que se mantiene por enlaces peptídicos
(covalentes, fuertes)
 Agentes
Físicos: Tª, P, rad¡aciones.
Químicos: pH, detergentes, metales pesados
(Pb y Hg), urea, β-mercaptoertanol.
 Consecuencias:
Insolubilidad (Globular a fibrosa)
Prot. no funcionales
¡OJO! Si pierde la E 1ª no
hablamos de
desnaturalización sino de
hidrólisis, ya no tendríamos
¡OJO!

PROPIEDADES: Desnaturalización
 Desnaturalización:
Irreversible.
Reversible o
Renaturalización.
 Ejemplos:
 pH
 Tª caseína
ovoalbumina
La información relativa a la
conformación más estable (activa)
de la proteína está contenida en la
secuencia de aa (estructura 1ª).

La desnaturalización es la pérdida de las estructuras
secundaria, terciaria y cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.
En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.
Desnaturalización
Renaturalización
PROTEÍNA NATIVA
PROTEÍNA DESNATURALIZADA

 ESPECIFICIDAD
Es la propiedad más característica de las proteínas. Se muestra a
diversos niveles, siendo los más importantes la especificidad de función
y la especificidad de especie.
Especificidad de función
Reside en la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que
constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura
cuaternaria de la proteína, que es la responsable, en última instancia, de
su función característica. Una pequeña variación en la secuencia de
aminoácidos puede provocar la pérdida de funcionalidad de la proteína.
Especificidad de especie
Existen proteínas que son exclusivas de cada especie. Lo más común,
sin embargo, es que las proteínas que desempeñan la misma función en
diferentes especies tengan una composición y estructura similares.
Estas proteínas se llaman proteínas homólogas. Es el caso de la
insulina, que se encuentra exclusivamente en vertebrados. La cadena A
de la insulina es idéntica en la especie humana, el cerdo, el perro, el
conejo y el cachalote.

Alimentos ricos en colageno
• Productos lácteos
Los productos lácteos están llenos de proteínas y son
muy beneficiosos para la promoción de la producción
de colágeno en el cuerpo. Incluya leche, queso, yogur y
requesón en su dieta para ayudar en la producción de
colágeno.

• Frutas
Las frutas con alto contenido de vitamina C contribuyen
a la producción de colágeno, consuma fresas, naranjas,
pomelos, kiwis, limones, moras, grosellas, arándanos,
ciruelas, bayas, higos morados, uvas moradas y
papayas. También el tomate es una fuente muy buena.

• Vegetales
Al igual que las frutas, las mejores opciones de vegetales para
ayudar en la producción de colágeno son aquellos altos en
vitamina C y vitamina K. Seleccione alimentos como los
pimientos rojos, tomates, brócoli, coles de Bruselas, col rizada,
espinaca, remolacha, berenjena, espárrago morado, col,
escarola, y coliflor.

• Ácidos grasos
Los alimentos que contienen ácidos grasos omega 3 son
perfectos para aumentar los niveles de colágeno. Los
alimentos como el salmón, el bacalao, los anacardos y las
nueces tienen una abundancia de ácidos grasos que ayudan
a mantener la piel sana, suave y joven, combatiendo el
envejecimiento y las arrugas.

Alimentos ricos en queratina
• Las frutas cítricas como naranjas y limones, los
pimientos y las coles de bruselas son ejemplos de frutas
y verduras con alto contenido de vitamina C que pueden
aumentar el desarrollo de la queratina.

Algunas vitaminas y minerales ayudan a la producción y la estructura de la queratina.
El azufre, por ejemplo, está muy concentrado en la queratina, por lo que los alimentos que
contienen azufre:
• Huevos
• frijoles secos
• la col rizada
• la soja
Otras fuentes ricas en proteínas no derivados de la carne también pueden aumentar la
producción de queratina (incluyendo habas, las almendras y las nueces).
Otra comida que es fuente de queratina es la gelatina, que proviene del colágeno en los huesos
y pezuñas de animales y se puede añadir a la fuerza de células de queratina. La gelatina se
puede encontrar en algunos yogures, cereales helados, ensaladas de frutas y mermeladas de
frutas.

Glucoproteinas
• son moléculas que contienen azúcar y proteína, que
permiten la comunicación saludable de célula a célula
en el cuerpo humano.
• Los hongos medicinales, como reishi, maitake,
cordyceps, shiitake y setas de ostra, son una excelente
fuente de glicoproteínas.
• Cocos, ajo, zanahoria, maíz, rábanos, puerros
y tomates también contiene glicoproteínas

Nucleoproteinas
• carnes de animales jóvenes y de caza o visceras de
animales son una elevada fuente de nucleoproteinas,
• Citricos
Lipoproteinas
• Se encuentran en pescados, nueces, vegetales,
granos integrales, aceites omega 3

Las fuentes dietéticas de proteínas
incluyen carne, huevos, soya,
granos, leguminosas y productos
lácteos tales como queso o
yogurt. Las fuentes animales de
proteínas poseen los 20 aminoácidos.
Las fuentes dietéticas

son deficientes en aminoácidos y se dice
que sus proteínas son incompletas. Por
ejemplo, la mayoría de las leguminosas
típicamente carecen de cuatro
aminoácidos incluyendo el aminoácido
esencial metionina, mientras los granos
carecen de
dos, tres o cuatro aminoácidos incluyendo
el aminoácido esencial lisina.
Las fuentesvegetales

Digestión de las
proteínas
Consiste en su degradación, a través de
un proceso de:
Hidrólisis Polipéptidos Tripéptidos dipéptidos
finalmente
aminoácidos.
 En el estómago comienza la digestión de las proteínas por
medio de las enzimas proteolíticas o (proteasas) que ayudan
a descomponer las proteínas en sus componentes
aminoácidos, esta descomposición proteica facilita al organismo
la absorción y asimilación de los nutrientes esenciales.
 Las proteínas que ingerimos deben ser transformadas por
acción enzimática en aminoácidos para poder ser absorbidas
por el organismo.
 A nivel de la boca, las proteínas no sufren transformación
alguna.

Hay dos clases de enzimas digestivas proteolíticas (proteasas), con diferentes
especialidades para los aminoácidos que forman el enlaces peptídicos que se va a
hidrolizar.
Endopeptidasas: hidrolizan enlaces
peptídicos entre los aminoácidos
específicos en toda la molécula, son las
primeras enzimas en actuar y dan un
numero mayor de fragmentos de menor
tamaño.
Exopeptidasas: catalizan la hidrólisis de
enlaces peptídicos, uno a la vez, desde los
extremos de los péptidos.

Endopeptidasas
Pepsina
Tripsina
Quimotripsina
Elastasa
Exopeptidasas
Carboxipeptidasas
A, B
Aminopeptidasas
Dipeptidasas
Tripeptidasas

Enzima Proenzima Lugar de
Síntesis
Activador Enlaces
Pepsina
(pH 1,8-2,0)
Pepsinógeno Mucosa
Gástrica
HCl, autoactivacion Trp, Tyr, Phe, Leu
Tripsina
(pH 8-9)
Tripsinógeno Páncreas Enteropeptripsina Arg, Lis (básicos)
Quimotripsina
(pH 8-9)
Quimiotripsinogeno Páncreas Enteropeptidasa Tyr, Phe, Trp, Met,
Leu, (sin carga)
Elastasa
(pH 8-9)
Proelastasa Páncreas Tripsina Gly, Ala, Ser
Carboxipeptidasa
A (pH 7,2)
Procarboxipeptidasa A Páncreas Tripsina Exopeptidasas: todos,
excepto los básicos,
(extremo carboxilo
terminal)
Carboxipeptidasa B
(pH 8,0)
Procarboxipeptidasa
B
Páncreas Tripsina Exopeptidasas : Arg,
Lis (extremo
carboxilo terminal)
Aminopeptidasa
(pH 7,4)
--------------- Mucosa
Intestinal
----------------- Exopeptidasa:
(extremo Amino
terminal)
Principalesenzimasdigestivasde lasproteínasy órganosquelassecretan.

METABOLISMO DE LAS PROTEINAS
• Las proteínas son los nutrientes más complejos. A
diferencia de los carbohidratos y de las grasas, ambos
constituidos por carbono, hidrógeno y oxígeno
(CHO), las proteínas, además de los tres átomos
señalados, presentan nitrógeno en se estructura
(CHON).
Las proteínas participan:
• En el control de las reacciones químicas
• En la función respiratoria,
• En el trabajo mecánico de la musculatura
• En el proceso de circulación de la sangre
• En la defensa de nuestro organismo contra virus y
bacterias
• En la transmisión de la herencia con la participación
de nucleótidos, etc.

• Las proteínas que se ingieren con los
alimentos son degradadas en el tracto
digestivo a los aminoácidos
correspondientes.
• Luego son reabsorbidos y distribuidos en
todo el organismo por medio de la sangre.
• En el organismo se pierden continuamente
pequeñas cantidades de proteínas a través del
intestino y del riñón y para compensar esa
pérdida inevitable cada día deben ingerirse
por lo menos unos 30gr de proteínas con los
alimentos.

• Como indica las proteínas de la dieta diaria no pueden ser absorbidas por ello
han de ser hidrolizadas hasta aminoácidos libres y pequeños péptidos los
cuales pueden ser absorbidos en el intestino, y de esa forma pasar a la sangre.

Digestión de las Proteínas
• En el estómago, el pepsinógeno se activa en
presencia de ácido, producido a su vez por el
ácido clorhídrico secretado por las células de las
paredes gástricas. Así el pepsinógeno se
transforma en su forma activa: pepsina.
• La digestión de las proteínas comienza en el
estómago por acción de la pepsina que es una
enzima digestiva que se segrega en el estómago y
que hidroliza las proteínas en el estómago,
resultando en una mezcla de polipéptidos y
aminoácidos libres.

• Esta continúa en el duodeno, tras la secreción de enzimas proteolíticos
procedentes del páncreas.
• La presencia de proteínas en el duodeno produce la secreción de
enteroquinasa, que transforma el tripsinógeno (es una sustancia que
normalmente se produce en el páncreas y se secreta en el intestino delgado),
en tripsina.
• Como resultado se obtienen pequeños péptidos: tetrapéptidos, tripéptidos y
dipéptidos.
• Éstos son hidrolizados a aminoácidos por la acción de las enzimas de las
membranas celulares intestinales: las aminopeptidasas.
• Los aminoácidos producidos pasan directamente a la sangre.

1. Anabolismo proteico
• A las acciones destinadas a la creación de estructuras, se le denomina en
general anabolismo. El organismo precisa de aminoácidos continuamente para
llevar a cabo la formación de proteínas, ya sean por desgaste, por destrucción
producida por una patología o para favorecer el crecimiento corporal.
• El anabolismo proteico ocurre sólo si en la dieta hay cantidad suficiente de
hidratos de carbono y grasas. En caso contrario, las proteínas se utilizan como
fuente de energía.
2. Catabolismo proteico
• El cuerpo utiliza a diario proteínas para desarrollar sus múltiples funciones
corporales. El catabolismo hace referencia a las acciones destinadas al uso de
las proteínas, que produce su inevitable degradación, tanto en el caso de
proteínas corporales, como aquellas que proceden de la dieta.

• Las proteínas ingeridas en la dieta constituyen para el organismo humano la
fuente de la mayoría de los aminoácidos. Estas proteínas llamadas exógenas son
degradadas en el aparato digestivo mediante a acción de una serie de enzimas
proteolíticas, proteasas y peptidasas, que las degradan hasta sus aminoácidos
constituyentes, para que sean absorbidos por el intestino, y a través del torrente
circulatorio lleguen a todas las células del organismo.

• Las proteínas endógenas son degradadas por
enzimas intracelulares que están localizadas
en todos los compartimentos intracelulares,
aunque tienen su máxima concentración en
los orgánulos citoplasmáticos denominados
lisosomas. En su interior con un pH 3, se
acumulan las enzimas degradativas que
realizan la ruptura de los enlaces peptídicos.
• El jugo gástrico está formado principalmente
por pepsinógeno, lipasas y ácido
clorhídrico.
• El pH acido contribuye a la desnaturalización
proteica, el tiempo en el que se produce este
proceso de activación enzimática es más
rápido cuanto más ácido sea el pH del
estómago.

Digestión y absorción de
proteínas
A diferencia de los hidratos de
carbono y lípidos una parte
significativa de la digestión de
proteínas tiene lugar en el
estómago.

Digestión de Proteínas
Fases
Fase luminal
Proteasas y peptidasas solubles
Ocurre en estómago e intestino
Fase Parietal
Peptidasas asociadas a membrana plasmá-
tica y de localización intracelular
Ocurre sólo en intestino

Fase Luminal Gástrica
Emulsificación y denaturación acídica aumentan
susceptibilidad a proteólisis enzimática
Pepsinas (proteasas ácidas) gástricas
• Producto de células principales
• Precursores inactivos (pepsinógenos I y II)
• Activación por autocatálisis a pH ácido
• Máxima actividad a pH 1-3 con inactivación
a pH > 4.5
• Actúan sobre enlace peptídico formado
por aminoácidos aromáticos y alifáticos
• Generan oligopéptidos de gran tamaño y
no absorbibles

Fase Luminal Gástrica (cont.)
Regulación de la secreción de pepsinógenos por
factores hormonales (gastrina, histamina) y
neurales (vago/acetilcolina)
Dependiente de secreción de ácido gástrico y
proporcional a tiempo de residencia gástrico
Sólo determina 10-15% de la digestión de proteínas
dietarias y NO es un proceso esencial en la
digestión proteica total

Fase Luminal Intestinal
Mediada por acción secuencial de proteasas pan-
creáticas secretadas por células zimógenas
Las proteasas pancreáticas actúan a pH neutro
generando oligopéptidos (60-70%) y amino-
ácidos libres (30-40%)
Secreción de proteasas pancreáticas es regulada
por factores hormonales (CCK, secretina,
gastrina) y neurales (acetilcolina, VIP) por
vía de cAMP y Ca+2/calmodulina

Activación de Proteasas Pancreáticas
Son secretadas en forma inactiva y se activan por
cascada proteolítica iniciada por enteroquinasa
Tripsinógeno
Enteroquinasa
Tripsina
ENDOPEPTIDASAS
Tripsinógeno Tripsina
Quimotripsinógeno Quimotripsina
Proelastasa Elastasa
ECTOPEPTIDASAS
Procarboxipeptidasa A Carboxipeptidasa A
Procarboxipeptidasa B Carboxipeptidasa B

Digestión Intraluminal de Proteínas
por Acción de Proteasas Pancreáticas
COOH
NH2
Arg
Phe
Leu
Tripsina
Elastasa
Quimotripsina
NH2
Arg
COOH
Phe
NH2
COOH
Leu
NH2
COOH
Arg COOHNH2
NH2
COOH
Leu COOHNH2
Phe COOHNH2
NH2
COOH
Oligopéptidos
AA Básicos
AA Neutros
Carboxi-
Peptidasa B
Carboxi-
Peptidasa A

Fase Parietal de la
Digestión Intestinal de Proteínas
Proteasas asociadas a membrana celular
• Más de 20 peptidasas diferentes:
endopeptidasas, aminopeptidasas,
carboxipeptidasas, dipeptidasas (pro-
lina-dipeptidasa)
• Digieren oligopéptidos luminales a amino-
ácidos libres, dipéptidos y tripéptidos
• Actividad regulada por sustrato y producto
Proteasas intracelulares
Amino di- y tripeptidasa, prolina-dipeptidasa

Absorción Intestinal por
Transporte de Aminoácidos y Péptidos
Ocurre por transportadores de aminoácidos y
péptidos del ribete estriado
Transporte activo/pasivo y Na+ dependiente/inde-
pendiente
Necesidad de múltiples transportadores determina-
dos por la diferencia de tamaño y carga de los
aminoácidos y péptidos
Transporte peptídico más rápido que aminoácidos
T. peptídico T. aminoacídico
Yeyuno >> Ileón Ileón >> Yeyuno

La deficiencia de proteína es una causa importante de
enfermedad y muerte en el tercer mundo. La
deficiencia de proteína juega una parte en la
enfermedad conocida como kwashiorkor . La
deficiencia de proteína puede conducir a
una inteligencia reducida o retardo mental.

• Alteraciones del sistema renal
• Desnutrición
• Ciertas alergias de origen alimentario (al huevo,
al pescado, a la proteína de la leche de vaca….)
• Celiaquía o intolerancia al gluten.
• Osteoporosis
• Enfermedades cardiovasculares.

Las enfermedades o problemas vienen cuando tomamos demasiadas
proteínas. Las posibles consecuencias suelen ser:
 Enfermedades cardiovasculares. Las proteínas, sobre todo las animales, suelen ir
acompañadas de grasas saturadas las cuales en exceso aumentarán nuestro
colesterol.
 · Obesidad. Ese aporte de grasa y calorías puede favorecer la obesidad. La típica
hamburguesa grande aporta casi las calorías necesarias...para todo el día.
 · Sobrecarga del organismo, especialmente del hígado y los riñones, para poder
eliminar las sustancias de deshecho como son el amoniaco, la urea o el ácido
úrico.
 · Cálculos de riñón. La proteína animal ayuda a perder o eliminar calcio ya que
además de mucho fósforo acostumbra a cocinarse con mucha sal.
 · Cansancio y cefaleas. El exceso de amoniaco puede provocar cansancio, cefaleas
y nauseas

Policlonales: enfermedades inflamatorias crónicas, enfermedades hepáticas (cirrosis),
Enfermedades autoinmunes (lupus eritematoso sistémico (LES), infecciones parasitarias
(Kala-Azar) y enfermedades malignas.
Por exceso: procesos de hemoconcentración ( shock, vómitos, deshidratación, quemadura, etc.),
mieloma múltiple, endocarditis lenta, kala-azar y procesos infecciosos crónicos,
linfogranuloma inguinal, enfermedades del colágeno, poli artritis crónica, cirrosis
esplenomegalia, etc.
Por déficit: síndrome nefrótico, edemas y otros cuadros carenciales, infecciones graves y
prolongadas, procesos consuntivos neoplásicos, esteatorrea por enfermedad celíaca,
afecciones hepáticas crónicas, anemias graves

 Vicent Arnau, Josep. Anónimo. Exceso de proteínas: problemas.
 Anónimo. Anónimo. La importancia de las proteínas.
 Romero Sandoval, Hildebrando. Anónimo. Proteínas séricas en enfermedades
hematológicas.
 Escott-Stump S, eds. Nutrition and Diagnosis-Related Care. 6th ed. Philadelphia, PA:
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 Trumbo P, Schlicker S, Yates AA, Poos M; Food and Nutrition Board of the Institute of
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 http://www.uniquindio.edu.co/uniquindio/ntic/trabajos/10/davidyoscar/pagi
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 http://temabiomoleculas.blogspot.com.es/

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