El documento describe las proteínas, incluyendo que son macromoléculas compuestas por cadenas polipeptídicas plegadas en una forma tridimensional característica. Discuten las diferentes funciones, estructuras y tipos de proteínas, así como los aminoácidos que son los bloques de construcción de las proteínas. También cubren los procesos de plegamiento de proteínas y desnaturalización.

2. ¿Qué son?
Macromoléculas compuestas por una o más
cadenas polipeptídicas plegadas en una forma
tridimensional característica.

3. Funciones
Proteínas Estructurales
Determinan la forma de las células y sus
ambientes extracelulares.
Sirven como guías que dirigen los movimientos
intracelulares de moléculas y orgánulos. Por lo
general están formadas por un ensamblado de
múltiples subunidades de proteínas.
Ejemplo:
• Actina
• Miosina

4. Proteínas Andamio
Juntan distintas proteínas en arreglos ordenados
para realizar funciones específicas de manera más
eficiente de lo que lo harían en caso de no estar
ensambladas juntas
Proteínas Catalíticas (Enzimas)

5. Proteínas de Transporte a través Membrana

6. Proteínas Regulatorias
Actúan como señales, sensores, e interruptores
para el control de actividades celulares mediante
la alteración de las funciones de otras proteínas
y genes.
 Proteínas de Señalización: como las hormonas y los
receptores de la superficie celular que transmiten
señales extracelulares al interior de la célula.
Proteínas Motoras
Responsables del movimiento de otras
proteínas, orgánulos, células, etc.
Ejemplo:
Las kinesinas, quinesinas o cinesinas

7. Estructura (Importancia)
“La función de una proteína a menudo se deriva de
su estructura tridimensional.”
“Su conformación tridimensional está determinada
por la secuencia de aminoácidos en su estructura
primaria, y las interacciones no covalentes
intramoleculares”

9. Aminoácidos
Sirven como “Bloques” de construcción de las
proteínas.
Son moléculas orgánicas con un grupo amino (-NH2)
y un grupo carboxilo (-COOH).
Están unidos a un carbono central (carbono α) al
que también se une una cadena lateral variable
(radical).
Ionización
a pH 7

10. Familias de Aminoácidos
Aminoácidos polares Aminoácidos no polares
 Con carga Positiva
(Básicos)
 Con carga Negativa
(Ácidos)
 Sin carga
 Alifáticos
 Aromáticos
Carga + Carga - Sin Carga Alifático Aromático

12. Estructura Primaria
Arreglo lineal de la secuencia de aminoácidos que
componen a la proteína.
 Péptidos (Oligopéptidos).- 20-30 aminoácidos.
 Polipétidos.- 200-500 aminoácidos

13. Enlace Peptídico
Responsable de la unión entre aminoácidos.
Enlace covalente entre el grupo amino de un
aminoácido y el grupo carboxilo de otro.

14.  Esqueleto Peptídico
Secuencia repetitiva de átomos a lo largo del centro
de la cadena polipeptídica.
 Cadenas Laterales
Porciones de lo aminoácidos que no se involucran
en la formación del enlace peptídico.

15. Estructura Secundaria
Arreglo espacial de los segmentos de la cadena
polipeptídica. Se da por interacciones a través
puentes de hidrógeno.
Las principales estructuras se secundarias son:
 Hélice α
 Láminas β
 Giros β
*Aproximadamente en 60% de la cadena polipeptídica adquieren estas
conformaciones,

16. Hélice α
Hojas β
Giro β

17. Estructura Terciaria
Conformación general de la cadena polipeptídica.
El arreglo tridimensional de los residuos de aminoácidos
Estabilizada principalmente por interacciones hidrofobias
entre cadenas no polares, aunado a enlaces que involucran
cadenas laterales polares , grupos amino y/o grupos
carboxilos.
Interacciones no covalentes que participan en el plegado de las
Plegado promovido por cadenas
hidrofóbicas

18. Modelo de Gota de Aceite

19. Estructura Cuaternaria
Unión de enlaces débiles (no covalentes) de varias
cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para
formar un complejo proteico.
Hemoglobina formada por 4 subunidades

20. Subunidades
 1.-Pequeñas subunidades repetitivas que solo
requieren solo una pequeña cantidad de información
genética.
 2.-Ensamble y desensamble controlado por
procesos reversibles, ya que las subunidades se
asocian a través de múltiples enlaces de baja
energía.
 3.-Permiten disminuir errores de síntesis.

21. Dominios
 Distintas regiones de la estructura de una proteína.
 Dominio Funcional: región que exhibe una actividad
en particular.
 Dominio estructural: región de cerca de 40
aminoácidos, con un arreglo estable que por lo
general comprometen una o más estructuras
secundarias.
 Dominios topológicos: Regiones definidas por su
relación espacial respecto al resto de la proteína.
 Dominio citoplasmático
 Dominio de espacio de membrana
 Dominio extracelular

22. Tipo de Proteínas Según su
Estructura
Globulares Fibrosas
 Forma compacta de balón
con superficie irregular
 Generalmente solubles en
agua.
 De forma alargada.
 Especialmente abundantes
en el exterior celular.
Filamentos de
Actina

23. Integrales de Membrana
Intrínsecamente
Desordenadas
 Se encuentran en las
membranas.
 Su forma nativa no es
ordenada. Su cadena
polipeptídica es muy flexible,
sin una conformación fija.
 Por lo general sirven como
moléculas de señalización,
reguladoras o proteínas
andamio.

24. Desnaturalización de Proteínas
Las proteínas pueden perder su estructura nativa si
son sometidas a cambios drásticos de condiciones
ambientales.
Consecuencias:
Perdida de funcionalidad
Aumento de solubilidad
Tipos de estructuras desnaturalizadas:
 Estructura monomérica
 Agregados (Amórfos o bien organizados)

25. Proteínas Chaperonas
Plegamiento apoyado por Hsp90Plegamiento apoyado por Hsp70

26. Chaperoninas (Hsp60s)
Están formados por dos anillos
 Grupo I
En procariontes, cloroplastos y mitocondria.
Anillos de 7 subunidades, que interactúan con una
cochaperona “tapa”.

27.  Grupo II
En el citosol de células eucariotas y arqueabacterias.
Pueden tener de 8 a 9 subunidades homoméricas o
heteroméricas, y una “tapa” unidas a ellas
La hidrólisis de ATP impulsan el cierre de la “tapa”.

28. Especificidad de Proteínas
 Especificidad: Habilidad para unirse a una
molécula de un grupo pequeño de moléculas por
sobre otras moléculas.
 Afinidad: Se refiere a la fuerza de enlace.
 Ambas dependen de la estructura del sitio ligando.

29. Bibliografía
 Lodish; Berk; Kaiser; Krieger; Brestscher; Ploegh;
Amon; Martin(2016)Molecular Cell Biology. New
York, USA. 8 Edition. w.h.freeman Macmillan
Learning.
 Alberts; Johnson; Lewis; Morgan; Raff; Roberts;
Walter(2015)Molecular Biology of THE CELL.New
York, USA.6 Edition.Garland Science.