El documento describe las proteínas, péptidos y aminoácidos. Explica que los péptidos están formados por menos de 15 aminoácidos y las proteínas por más de 50. También describe las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas y clasifica las proteínas según su función en estructurales, plasmáticas y globulares. Finalmente, explica en detalle proteínas importantes como la hemoglobina, mioglobina, colágeno y albúmina.

1. Dra. Milenka Ortega
AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y
POTEINAS

3. AMINOÁCIDOS

10. PEPTIDO
O Cuando el péptido está formado por menos de 15 AA se
trata de un oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.).
O Cuando contiene entre 15 y 50 AA se trata de
un polipéptido y si el número de AA es mayor, se habla
de proteínas.
O En los seres vivos se pueden encontrar proteínas
formadas por más de 1000 AA.

11. Funciones de los péptidos
O AGENTES VASOACTIVOS.- Angiotensina II,
bradiquinina.
O HORMONAS.-
Oxitocina,Vasopresina,Somatostatina,
Insulina y Glucagón.
O NEUROTRANSMISORES.- Encefalinas , b-
endorfina y sustancia P .
O ANTIOXIDANTES.- El glutatión es un tripéptido
que actúa como antioxidante celular.

12. CLASIFICACION DE UNA PROTEINA
SEGUN SU ESTRUCTURA
O PRIMARIA.- Secuencia de
A.A. determinada por el
código genético, lineal y es la
que determina la función y
estructura de una determinada
proteína, presenta enlaces
peptídicos.

13. CLASIFICACION DE UNA PROTEINA
SEGUN SU ESTRUCTURA
O SECUNDARIA.- Es
en plegamiento de la
estructura primaria,
presenta enlaces
débiles además del
peptídico.

14. CLASIFICACION DE UNA PROTEINA
SEGÚN SU ESTRUCTURA
O TERCIARIA.-
Resulta del
ensamblaje de la
estructura
secundaria, es
Globular.
O CUATERNARIA.-
Globular , pero con
la unión de dos o
mas cadenas
polipeptidicas.

16. DESNATURALIZACION
PROTEICA

17. CLASIFICACION DE LAS
PROTEINAS SEGUN SU FUNCION

19. CLASIFICACION DE LAS
PROTEINAS SEGUN SU FUNCION
O ESTRUCTURALES: Colágeno, elastina y
queratina.

20. COLAGENO
O El colágeno es
una molécula proteica o
proteína que forma fibras,
las fibras colágenas.
O Es el componente más
abundante de la piel y de
los huesos.
O Triple hélice –alfa, estas
cadenas son muy ricas
en prolina o lisina y glicina

21. ELASTINA
O La elastina es una proteína del tejido
conjuntivo con funciones estructurales.
O Está formada por una cadena
de aminoácidos con dos regiones:
una hidrofóbica constituida por los
aminoácidos apolares val, pro, y gli, y
otra hidrofílica con los aminoácidos lis
y ala, formando estructuras de
tipo hélice alfa.
O La región hidrofóbica es la que confiere
la elasticidad característica a la elastina.

22. QUERATINA
O Proteína con estructura fibr
osa, muy rica en azufre,
que constituye el
componente principal que
forman las capas más
externas de la epidermis
también del pelo y uñas.

23. CLASIFICACION DE LAS
PROTEINAS SEGUN SU FUNCION
O PLASMÁTICAS: Albumina,
Inmunoglobulinas, fibrinógeno,
ceruloplasmina, ferritina,

24. ALBUMINA
O Mantenimiento de la presión oncótica.
O Transporte de hormonas tiroideas.
O Transporte de hormonas liposolubles.
O Transporte de ácidos grasos libres.
O Transporte de bilirrubina no conjugada.
O Transporte de muchos fármacos y drogas.
O Unión competitiva con iones de calcio.
O Control del pH.
O Funciona como un transportador de la sangre y
lo contiene el plasma

25. INMUNOGLOBULINAS

26. FERRITINA Y CERULOPLASMINA
O La transferrina es la
proteína transportadora
específica del hierro en
el plasma.
O La ceruloplasmina
transporta más del 95%
del cobre en nuestro
plasma

27. FIBRINOGENO
O El fibrinógeno es una proteína soluble
del plasma sanguíneo precursor de
la fibrina.
O Es responsable de la formación de
los coágulos de sangre

28. CLASIFICACION DE LAS
PROTEINAS SEGUN SU FUNCION
O GLOBULARES: Hemoglobina,
Mioglobina, enzimas.

29. DIFERENCIA ESTRUCTURAL ENTRE
LA HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA

30. HEMOGLOBINA

31. CARACTERISTICAS
ESTRUCTURALES HEM
O El grupo hemo es grupo
un prostético que forma parte de
diversas proteínas, entre las que
destaca la hemoglobina.
O su función principal es la de
almacenar y transportar oxigeno
molecularde los pulmones hacia
los tejidos y dióxido de
carbono desde los tejidos
periféricos hacia los pulmones.
O Los grupos hemo son los
responsables del color rojo de
la sangre.

32. TIPOS DE HEMOGLOBINA
O Hemoglobina A o HbA, también
llamada hemoglobina del adulto o hemoglobina
normal, representa aproximadamente el 97 % de la
hemoglobina en el adulto. Está formada por dos
globinas alfa y dos globinas beta.
O Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5 % de
la hemoglobina después del nacimiento. Está
formada por dos globinas alfa y dos globinas delta.
O Hemoglobina S: Hemoglobina alterada
genéticamente presente en la anemia de células
falciformes.
O Hemoglobina F: Hemoglobina fetal: formada por
dos globinas alfa y dos globinas gamma.

34. TIPOS DE HEMOGLOBINA
O Metahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hemo
tiene el hierro en estado férrico, Fe (III) (es decir,
oxidado). Este tipo de hemoglobina no puede unir
oxígeno. Se produce por una enfermedad congénita
en la cual hay deficiencia de metahemoglobina
reductasa, enzima encargada de mantener el hierro
como Fe(II).
O Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra
normalmente presente en sangre en baja cantidad,
en patologías como la diabetes se ve aumentada. Es
el resultado de la unión de la Hb con glucosa u otros
carbohidratos libres.

35. TIPOS DE HEMOGLOBINA
O Oxihemoglobina: Representa la
hemoglobina que esta unida al oxígeno.
(Hb+O2)
O Carbaminohemoglobina: se refiere a la
hemoglobina que ha unido CO2. (Hb+CO2).
O Carboxihemoglobina: Hemoglobina
resultante de la unión con el CO.Este
presenta una afinidad 210 veces mayor que
el oxígeno por la Hb, por lo que desplaza a
este fácilmente y produce hipoxia tisular.
(Hb+CO).

36. ESTADOS DE LA HEMOGLOBINA
O Estado R------- Hb cargada de O2 ----
Fe+2
O Estado T--------Hb sin O2 (desoxi)------
Fe+3

37. MIOGLOBINA
ESTRUCTURA Y FUNCION
O Se encuentra en
el músculo.
O Monomérica
O Almacena
oxigeno.
O Tiene un solo
Hem.
O Tiene mayor
afinidad por el
oxigeno en
relación a la Hb.