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 Al igual que la NADH deshidrogenasa, la
succinato deshidrogenasa transfiere los
electrones a través de los centros hierro-
azufre a la coenzima Q.
Coenzima Q
 La coenzima Q (CoQ) también llamada
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cadena respiratoria, no sólo desde el
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 El complejo III, también llamado citocromo c
reductasa, oxida la forma reducida de la
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 Los citocromos son un grupo de hemoproteínas
rojas o pardas que tienen unos espectros de luz
visible característicos.
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clasifican como b, c o a, según las longitudes de
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a través del metal que forma el complejo en ellos,
y que pasa por ciclos de estados +2 y +3 del hierro
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 El complejo IV, también llamado citocromo c
oxidasa, acopla la oxidación del citocromo c
con la reducción del O2 a agua.
FOSFORILACION OXIDATIVA
 El modelo denominado acoplamiento
quimiosmótico explica el mecanismo
mediante el cual la energía liberada en la
respiración se utiliza para impulsar la
síntesis de ATP.
 Este modelo propone que la energía del
transporte electrónico impulsa un sistema
de transporte activo, que de alguna forma
bombea protones fuera de la matriz
mitocondrial al espacio intermembrana.
 Los protones del exterior tienen tendencia
termodinámica a volver a pasar al interior, para
igualar el pH a ambos lados de la membrana.
 Cuando los protones vuelven a entrar en la
matriz, esa energía se gasta, y parte de ella se
utiliza para impulsar la síntesis de ATP.
 La energía liberada por la descarga de este
gradiente puede acoplarse con la fosforilación de
ADP a ATP.
 En este proceso interviene el complejo Fo F1
(complejo V también llamado ATP sintasa).
 La porción Fo del complejo se extiende a través
de la membrana interna y se cree que contiene un
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matriz mitocondrial.
 La energía libre que se libera cuando el H+ pasa
por este canal para regresar a la matriz se
aprovecha de alguna manera para impulsar la
síntesis de ATP, catalizada por el componente F1
del complejo
NADH 3 ATP
FADH2 2 ATP
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sodio
 Rotenona: insecticida que bloquea el flujo
electrónico desde el NADH a la coenzima
Q
 Amital: fármaco que actúa de la misma
forma que la rotenona.
 Antimicina A: antibiotico que bloquea el
flujo electrónico desde el citocromo b al c1
 Cianuro, azida y monóxido de carbono:
son inhibidores de la citocromo oxidasa

 Existen varias reacciones que se realizan en todo el
organismo de los seres vivos, con esto pudimos
comprender cada una de estas reacciones y que
sucede al ser catalizadas por enzimas.
Conclusiones

 Lehninger. 2014. Principios de Bioquímica. 6ta- ed.
2014. Editorial Omega. Traductores; David L.
Nelson, Michael. México
 Harper. 2013. Bioquímica Ilustrada Lange. 29ª - ed.
2013. Editorial McGraw-Will. Traductor; Murray K.
Robert
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  • 1.  Al igual que la NADH deshidrogenasa, la succinato deshidrogenasa transfiere los electrones a través de los centros hierro- azufre a la coenzima Q.
  • 2.
  • 3. Coenzima Q  La coenzima Q (CoQ) también llamada ubiquinona, lleva electrones hacia la cadena respiratoria, no sólo desde el NADH sino también desde el succinato y desde intermediarios de la oxidación de los ácidos grasos.  Este transportador electrónico lipídico, se desplaza libremente a través de la membrana.
  • 4.
  • 5.
  • 6. Complejo III  El complejo III, también llamado citocromo c reductasa, oxida la forma reducida de la coenzima Q y reduce a su vez el citocromo c.
  • 7.
  • 8. Citocromo c  Los citocromos son un grupo de hemoproteínas rojas o pardas que tienen unos espectros de luz visible característicos.  Los principales citocromos respiratorios se clasifican como b, c o a, según las longitudes de onda de los máximos de absorción espectral.  Los citocromos experimentan una oxidorreducción a través del metal que forma el complejo en ellos, y que pasa por ciclos de estados +2 y +3 del hierro hemo y de estados +1 y +2 del cobre en los citocromos a y a3 .  Así pues, los citocromos son transportadores de un electrón.
  • 9.
  • 10. Complejo IV  El complejo IV, también llamado citocromo c oxidasa, acopla la oxidación del citocromo c con la reducción del O2 a agua.
  • 11.
  • 12. FOSFORILACION OXIDATIVA  El modelo denominado acoplamiento quimiosmótico explica el mecanismo mediante el cual la energía liberada en la respiración se utiliza para impulsar la síntesis de ATP.  Este modelo propone que la energía del transporte electrónico impulsa un sistema de transporte activo, que de alguna forma bombea protones fuera de la matriz mitocondrial al espacio intermembrana.
  • 13.
  • 14.
  • 15.  Los protones del exterior tienen tendencia termodinámica a volver a pasar al interior, para igualar el pH a ambos lados de la membrana.  Cuando los protones vuelven a entrar en la matriz, esa energía se gasta, y parte de ella se utiliza para impulsar la síntesis de ATP.
  • 16.
  • 17.  La energía liberada por la descarga de este gradiente puede acoplarse con la fosforilación de ADP a ATP.  En este proceso interviene el complejo Fo F1 (complejo V también llamado ATP sintasa).  La porción Fo del complejo se extiende a través de la membrana interna y se cree que contiene un canal específico para la vuelta de los protones a la matriz mitocondrial.  La energía libre que se libera cuando el H+ pasa por este canal para regresar a la matriz se aprovecha de alguna manera para impulsar la síntesis de ATP, catalizada por el componente F1 del complejo
  • 18.
  • 19. NADH 3 ATP FADH2 2 ATP •Glicolisis = 2 NADH •Piruv desh. = 2 NADH •Ciclo Krebs = 6 NADH 2 FADH2
  • 22.  Rotenona: insecticida que bloquea el flujo electrónico desde el NADH a la coenzima Q  Amital: fármaco que actúa de la misma forma que la rotenona.  Antimicina A: antibiotico que bloquea el flujo electrónico desde el citocromo b al c1  Cianuro, azida y monóxido de carbono: son inhibidores de la citocromo oxidasa
  • 23.
  • 24.   Existen varias reacciones que se realizan en todo el organismo de los seres vivos, con esto pudimos comprender cada una de estas reacciones y que sucede al ser catalizadas por enzimas. Conclusiones
  • 25.   Lehninger. 2014. Principios de Bioquímica. 6ta- ed. 2014. Editorial Omega. Traductores; David L. Nelson, Michael. México  Harper. 2013. Bioquímica Ilustrada Lange. 29ª - ed. 2013. Editorial McGraw-Will. Traductor; Murray K. Robert Referencia Bibliográfica