Regulación enzimatica

1. Procesos Químicos de la Vida
Médico Cirujano y Partero
Universidad Autónoma de Chihuahua
M.C. Griselda Giseh Sánchez Canas
Diana Martínez Monreal 247417
Sergio Mancinas Miranda 247568
Grupo 1-5
Equipo 10
REGULACIÓN DE LAACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

2. Importancia de la regulación
Todos los seres vivos contamos con
mecanismos sofisticados para que el
organismo pueda coordinar sus numerosos
procesos metabólicos, por medio de:
 Mantenimiento de un estado ordenado.-
permite la producción de sustancias que se
requiere, sin desperdicio de recursos

3.  Conservación de la energía.-
las células consumen solo los nutrimentos
necesarios para sus requerimientos de
energía.
 Respuesta a las reacciones
ambientales.- pueden realizar ajustes
rápidos en variaciones de temperatura, pH,
de la fuerza iónica y de la concentración de
nutrientes.

4. Regulación especializada
a) Regulación alostérica
 Mediante enzimas alostéricas
 Con ayuda de efectores alostéricos
 Es una inhibición por retroalimentación
*Las sustancias que favorecen la forma T y disminuyen la actividad
enzimática son los moduladores negativos. Si estos moduladores
actúan en lugares distintos del centro activo del enzima se llaman
inhibidores alostéricos (Figura superior derecha) .

5. b) Regulación por modificación covalente
 Reguladas por modificación covalente, mediante
la añadidura o remoción de grupos fosfato de
residuos de serina, treonina o tirosina

6. a1-Características de enzimas
alostéricas
 En cada vía bioquímica hay una o mas
enzimas cuya actividad catalítica puede
modularse, mediante la unión de moléculas
efectoras.
 Esta unión a los sitios alostéricos de tales
enzimas induce
rápidos cambios de
conformación
que pueden
incrementar o reducir
su velocidad de unión
al sustrato.

7. Inhibición por retroalimentación

8. a2.-Efectores
 Las enzimas alostéricas se encuentran reguladas
por moléculas que se denominan efectores o
modificadores, que se fijan de manera no
covalente en un sitio distinto al activo.
 Los efectores alostéricos pueden alterar la
afinidad de la enzima por su sustrato y/o
modificar la actividad catalítica.

9. Efectores negativos y positivos
 Negativos efectores
que inhiben la
actividad enzimática
 Positivos
Incrementan la
actividad enzimática.

10. a3.- Modificación de la enzima por
efector
 Enzimas de la serie K.- Enzima para la cual la
concentración del sustrato que produce la mitad
de la Vmax se ve alterada por la presencia de
inhibidores o activadores. Cambia la afinidad de
la enzima por el sustrato.
 Enzimas de la serie V.- El efecto de los
inhibidores o activadores provoca el cambio de la
Vmax pero no de la K0.5. Cambia la eficiencia catalítica
de la enzima.

12. Bibliografía
 Bioquímica. Campbell- Farrell
 Bioquímica ilustrada, Harper
 Bioquímica, Mckee
 Bioquímica, Champe