1. Bolilla 1
Enzimas
Caracteres generales. Importancia del estudio de las
enzimas en los alimentos. Nomenclatura y clasificación.
Coenzimas. Compartimentalización de las enzimas.
Cinética enzimática. Factores que afectan la actividad
enzimática, temperatura, pH, actividad de agua,
radiaciones ionizantes, etc.
Ecuación de Michaelis-Menten. Inhibición de enzimas,
competitiva, no competitiva y acompetitiva.
Enzimas reguladoras. Enzimas alostéricas, modificación por
unión covalente. Isoenzimas. Zimógenos. Enzimas endógenas
y exógenas.

2. INHIBIDORES REVERSIBLES
•Sustancias que producen un cambio de la capacidad
catalítica de la enzima pero su acción no es permanente,
el complejo [EI] se disocia rápidamente.
•La inhibición reversible puede ser:
COMPETITIVA
NO COMPETITIVA
ACOMPETITIVA

3. INHIBIDORES
REVERSIBLES
COMPETITIVOS

4. INHIBIDORES REVERSIBLES NO
COMPETITIVOS
Se unen a la E en un sitio
diferente al sitio activo
Este tipo de inhibición no es
revertida por aumento de la [S]

5. INHIBIDORES REVERSIBLES NO COMPETITIVOS
• La unión S-E no esta afectada, porque el I se une a la E libre
o al [ES].
• Una vez formado el [ESI] la enzima se inactiva.
• El valor de Km no se modifica, pues el S reacciona con la E
igual que en ausencia del I.
• Ejemplos: reactivos que se unen a grupos –SH de cisteína,
indispensables para algunas enzimas, iones metálicos (Cu2+,
Hg2+ y Ag2+).
• Otros I se unen a los metales componentes de la E, por
ejemplo: cianuro se une fuertemente al Fe de los citocromos,
catalasas y así bloquean su actividad.

6. INHIBIDORES ACOMPETITIVOS
Son inhibidores reversibles.
El I se une al complejo ES  ESI
Hay 2 reacciones que producen:
1- ESI
2- P
Este tipo de inhibición se da en casos en los cuales
participan varios sustratos en la reacción.
No es revertida por aumento de la [S].

10. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La AE en las células se ajustan a las necesidades
fisiológicas, cambiantes permanentemente.
A [S] bajas, la AE es proporcional a los niveles de
S.
En condiciones fisiológicas, la [S] se encuentra por
debajo o próxima al Km, así los niveles de S,
determinarán la mayor o menor AE.
A mayor [S]  mayor AE
La E que cataliza la primera etapa de una vía
metabólica suele ser reguladora.

11. • Los seres vivos han generado mecanismos para regular las rutas
bioquímicas.
• La regulación es esencial por las siguientes razones:

Mantenimiento de un estado ordenado  no hay desperdicio
de recursos.
 Conservación de la energía  utilización de la En suficiente en
las células, para consumir los nutrientes según sus necesidades
energéticas.
 Respuesta a variaciones ambientales son los ajustes rápidos
que deben realizar las células (pH, [S], T°C), por su capacidad
de aumentar o disminuir la velocidad de las reacciones
específicas.

12. Enzimas Constitutivas
Compartimentalización

13. ENZIMAS ALOSTÉRICAS
Regulación por retroinhibición o Feed- back negativo
•
•
Tanto la inhibición como la
activación son reversibles.
El agente modificador actúa
uniéndose a la E en un sitio
diferente al sitio catalítico
Estas Enzimas Alostéricas, además
del sitio catalítico, presentan otros
sitios reguladores donde se unirán
moléculas que actúan sobre su AE.
Moduladores, modificadores o efectores alostéricos
•Positivos o negativos para la AE.
•Efector Homotrópico: el propio sustrato actúa como efector positivo.
•Efector Heterotrópico: efector diferente del sustrato.

14. • Los moduladores
alostéricos (-) no deben ser
confundidos con los
Inhibidores.
• Sus efectos cinéticos son
diferentes.
• No miden cambios
conformacionales entre
formas activas e inactivas
de la enzima.
Forma T
Modifican la conformación de la E
Forma R

15. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
ENZIMAS ALOSTÉRICAS
Modificación enzimática inmediata
Curvas sigmoideas: las enzimas con este tipo de cinética
pueden regular la [S]

18. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
MODIFICACIÓN COVALENTE
(modificación enzimática inmediata o minutos )
Adición o remoción de grupos
fosfato sobre residuos de
Serina, Treonina o Tirosina
específicos de la enzima.
Quinasas de proteínas
familia de enzimas que catalizan
reacciones de fosforilación
utilizan como dador del grupo
fosfato al ATP.
Fosfatasas de proteínas
separan los grupos fosfatos de
las enzimas fosforiladas
ATP
ADP
QUINASA DE
PROTEÍNAS
ENZIMA
ENZIMA
OPO3=
OH
FOSFATASA DE
PROTEÍNAS
HPO4=
H2O

19. Otros grupos:
adenilo, uridilo,
metilo

20. Glucógeno fosforilasa

23. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
INDUCCIÓN Y REPRESIÓN DE LA SÍNTESIS
ENZIMÁTICA  A NIVEL GÉNICO
(modificación enzimática en horas o días)
INDUCCIÓN 
síntesis enzimática aumentada
REPRESIÓN 
disminuida
síntesis enzimática
CONSECUENCIA  cambios en la población total de
sitios activos.
Una enzima puede responder a más de un tipo de regulación

28. Enzimas diagnósticas de
enfermedades cardíacas
• Creatina Quinasa (CK o CPK)
• Lactato deshidrogenasa (LDH)
• Aspartato amino transferasa (ASATGOT)
• Alanina amino transferasa (ALAT- GPT)
• Otros marcadores: proteínas como
mioglobina, troponinas, proteína de
enlace de ácidos grasos (FABP), enzima
glucógeno fosforilasa.

29. Enzimas relacionadas con las
enfermedades hepáticas
• Transaminasas (ALAT y ASAT)
• Fosfatasa alcalina (FAL)
• Gama- glutamil- transferasa (GGT)

30. Enzimas relacionadas con daño
pancreático
•
•
•
•
Amilasa sérica y urinaria
Lipasa
Tripsinógeno sérico y urinario
Quimotripsina y elastasa en heces