2. LAS ENZIMAS
Proteína que acelera la velocidad de las reacciones
metabólicas al rebajar la energía de activación
3. Características de las enzimas
Aceleran la reacción: consiguen la misma cantidad de
producto en menos tiempo, incluso si la cantidad enzimática
es pequeña.
No se consumen durante la reacción: al finalizar la
reacción la cantidad de enzima es la misma que al principio.
Alta especificidad: generalmente actúan en una sola
reacción.
Actúan siempre a la temperatura del ser vivo
Alta actividad: algunas consiguen aumentar la velocidad
de reacción en más de un millón de veces
Presentan una masa molecular muy elevada
4. Estructura de las enzimas
Enzimas
estrictamente
proteicas
sólo contienen cadenas polipeptídicas
Holoenzimas:
constituidas
por
apoenzima fracción polipeptídica
cofactor fracción
no
polipeptí
dica
Cofactores inorgánicos: iones
metálicos (Mg2+
, Zn2+
, K+
)
Cofactores orgánicos:
coenzimas* (ATP, NAD+
,
NADP+
, FAD, Co-A)
5.
6. Mecanismo de acción
La sustancia
sobre la que
actúa se llama
sustrato, que
accede al centro
activo del
enzima
Enzima y sustrato
se unen mediante
enlaces débiles,
formando el
complejo
enzima-sustrato
(ES)
Se forma el
complejo
activado
Al acabar la
transformación se
convierte en
complejo enzima-
producto (EP)
Finalmente el
producto se
desprende y salen
del centro activo
7. Centro activo de las enzimas
Región formada por los aminoácidos que se unen con el sustrato
Características:
Parte muy pequeña del volumen total de la enzima.
Estructura tridimensional en forma de cavidad que facilita que el
sustrato encaje y dificulta que lo haga otro tipo de molécula
Están formados por aminoácidos. Dos tipos:
De fijación: establecen enlaces débiles con el sustrato y se fijan a
él.
Catalizadores: establecen enlaces (débiles o fuertes) con el sustrato
y provocan la ruptura de alguno de sus enlaces. Son, por tanto,
responsables de su transformación.
Los radicales de algunos de estos aminoácidos presentan afinidad
química por el sustrato, por lo que lo atraen y se establecen enlaces
débiles entre ellos
8.
9. Especificidad de las enzimas
Las enzimas son altamente específicas para las reacciones que catalizan, es decir cada
enzima pose en su superficie una zona activa, como una especie de hendidura u
oquedad, el centro activo (o catalítico) a la que se adapta perfectamente la molécula
de sustrato que posea una geometría complementaria
La enzima modifica su forma para
poder adaptarse al sustrato
El sustrato se complementa con la
enzima como una llave con su cerradura
10. Cinética de la actividad enzimática
KM = 1/2 Vmax Mide la afinidad de la
enzima por el sustrato, en concreto es
inversamente proporcional a la afinidad
11. Factores que influyen en la
actividad enzimática:
Temperatura
Al aumentar la temperatura las moléculas
aumentan su movilidad y, por tanto, el número
de encuentros moleculares, por lo que aumenta
la velocidad de reacción.
Cada enzima tiene una temperatura óptima: su
actividad es máxima
Si se continúa aumentando la temperatura se
produce la desnaturalización de las moléculas
enzimáticas y provoca una disminución de su
actividad
12.
13. Factores que influyen en la
actividad enzimática: pH
Las enzimas presentan dos valores
límite de pH entre los cuales son
eficaces.
Sobrepasado estos valores, se
desnaturalizan y dejan de actuar
Entre los dos límites hay un pH óptimo:
la enzima presenta la máxima eficacia
14.
15.
16. Factores que influyen en la
actividad enzimática:
Concentración de sustrato
Un aumento en la
concentración de
sustrato ocasiona
aumento de la
velocidad de
reacción hasta un
punto en que ésta se
mantiene constante,
debido a que todas las
moléculas de enzimas
están ocupadas por
moléculas de sustrato:
saturación de la
enzima
17. Factores que influyen en la
actividad enzimática:
Activadores
Potencian o son necesarios para que se de la
actividad enzimática
18. Factores que influyen en la
actividad enzimática:
Concentración de enzima
Al aumentar la
concentración de
moléculas de
enzimas aumenta
la velocidad de
las reacciones
catalizadas por
ellas
19. Factores que influyen en la
actividad enzimática:
Inhibidores
Son sustancias que disminuyen la actividad de
una enzima o bien impiden completamente su
actuación
Sus efectos pueden resultar perjudiciales o
beneficiosos para los organismos
20. Tipos de inhibidores
Inhibidores reversibles: Se unen a la enzima
de forma temporal y la actividad enzimática se
puede recuperar
Inhibidores irreversibles o venenos: se unen
irreversiblemente a determinados grupos del
centro activo de una enzima y anulan su
capacidad catalítica
21. Inhibición reversible
El inhibidor es una molécula con una
conformación espacial muy similar a
la del sustrato con el que compite
por alojarse en el centro activo,
impidiendo así la unión y posterior
transformación del sustrato
El inhibidor se une en otra región
distinta del centro activo y provoca
un cambio en la conformación de la
enzima que da lugar a una
disminución de su actividad
22.
23. Clasificación de las enzimas
Oxidoreductoras
Catalizan reacciones de
oxidación o reducción del
sustrato
Transferasas
Transfieren radicales de un
sustrato a otro sin que en
ningún momento estos
radicales queden libres
Hidrolasas
Rompen enlaces con la adición
de una molécula de agua que
se escinde y aporta un –OH a
una parte y un –H a la otra
Liasas
Separan grupos sin
intervención de agua y
generalmente originan enlaces
dobles, o bien añaden O2
Isomerasas
Catalizan reacciones de
cambio de posición de algún
grupo, de una parte a otra de la
misma molécula
Ligasas y sintetasas
Catalizan la unión de
moléculas o grupos, con la
energía proporcionada por la
desfosforilación del ATP
