Informe coagulacion de la leche

INDUSTRIAS LACTEAS – Semestre 2010-II
Coagulacióndeleche Página 1
UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CENTRO DEL
PERÚ
Facultaddeingenieríaycienciashumanas-
Junín
TEMA:
COAGULACION DE LA LECHE Y FUERZA DEL CUAJO
ESTUDIANTE:
 BARRIENTOS CRUZ Angela
 MACHACUAY CORDOVA, Santiago
 HUAMAN BAO, Sonia
 SAEZ PORRA, Margarita
Docente:
 Ing. SUCA APAZA, Fernando
Carrera profesional:
 Ing. Agroindustrial
Semestre: V III
JUNIN – PERU
2010-II

PRACTICA Nº 04
COAGULACION DE LA LECHE Y FUERZA DEL CUAJO
I. INTRODUCCION:
La coagulación de la leche es un paso común a la manufactura de cualquier clase
de quesos. Se trata de la transformación de la leche fluida en un gel por
desestabilización de la suspensión coloidal constituida por la fracción caseínica de las
proteínas lácteas. Este gel incluye a las grasas y a la fase líquida de la leche. En más
del 70% del total de los diferentes quesos producidos, la coagulación se logra por una
proteólisis parcial (catalizada por quimosina) de la -caseína, principal responsable de
la estabilidad de las micelas de caseína en suspensión, generándose las micelas de
paracaseína, que así desestabilizadas se agregan espontáneamente1
. Existen
numerosas variables internas y externas que condicionan el desarrollo de este
proceso, cuya acción, aún no totalmente esclarecida, es objeto de intenso estudio. Las
condiciones en que la coagulación enzimática se verifica tienen efecto directo sobre
las características fisicoquímicas del gel resultante, tales como su firmeza, su
capacidad de retención de grasas, etc. Una vez constituido, el gel desarrolla un
proceso espontáneo de afirmado o contracción, con expulsión de la fase líquida
(sinéresis), la que es separada del coágulo caseínico. Dicho suero, llamado suero
dulce, contiene las proteínas lácteas solubles, lactosa y los componentes minerales
solubles, así como diversos componentes menores. También se encuentran en esta
fracción líquida la grasa y las caseínas no retenidas por el coágulo. Resulta de interés,
obviamente en relación con el rendimiento del proceso, estudiar el efecto de diferentes
condiciones iniciales sobre la retención de caseínas por el coágulo, con el objeto de
identificar las variables directamente relacionadas con ella y estimar sus valores
óptimos.
En este trabajo se tuvieron en cuenta las variables concentración de caseínas,
concentración de calcio, temperatura de la coagulación y pH. Se estudió a nivel de
laboratorio la coagulación enzimática de leche descremada a diferentes valores de las
variables mencionadas, analizando la cantidad de proteínas totales y caseínas en los
sueros obtenidos, así como información concerniente a la presencia de partículas
proteicas en dichos sueros (finos), y al tamaño de las mismas.
1.1. OBJETIVO:
- Comparara los tiempos de coagulación en muestras de leche preparadas bajo diferentes
tratamientos.
- Determinar la fuerza del cuajo empleado.
II. REVISION DE LITERATURA:
2.1 ANTECEDENTES:
Guinee y Wilkinson, 1992 (Cuajos de origen microbiano)
Los problemas de suministro de cuajo animal y la expansión de la industria del queso
a partir de la década de 1940, forzaron la búsqueda de enzimas alternativas al cuajo

animal. La primera proteinasa microbiana utilizada fue la de Mucos pusillus, pero
presenta el problema de que está más activa que el cuajo de ternero.
En la fabricación de quesos industriales se utilizan habitualmente proteinasas
obtenidas de microorganismos, en lugar del cuajo animal. Una de las más utilizadas es
la proteinasa de Rhizomucor miehei, que es también una aspartil-proteinasa, como la
quimosina y es la más glicosilada de todas las aspertil-proteinasas conocidas.
Probablemente, ésta es la razón de que sea particularmente termorresistente.
Según: Villegas, 2003 - Parámetros principales del cuajo enzimático (renina)
Existen numerosos factores que influyen en el cuajado enzimático de la leche, tanto en
el tiempo en el que ocurre el fenómeno, como en la consistencia y "trabajo" del gel o
coágulo. Tratando de ser concisos, puede considerarse que los parámetros que
influyen más notablemente son: la temperatura, el pH y la concentración de calcio
iónico (Ca++
), así como la concentración de enzima coagulante.
Según: VILLEGAS 2003 (VÍA ENZIMÁTICA)
Se basa en el empleo de una enzima proteolítica como la renina o quimosina,
producida en el abomaso de los rumiantes lactantes, como terneros o cabritos. Las
enzimas actúan cuando las condiciones de la "leche sustrato" son adecuadas, éstas
atacan (proteólisis limitada) a la caseína κ, la cual junto con las caseínas α y ß forman
la micela. Éstas últimas se vuelven "precipitables" por el ión Ca++
del suero, iniciándose
así la formación de una red o malla tridimensional de fosfo-caseinato de calcio que es
el origen de la cuajada y el calcio.
Según: VILLEGAS, 2003 (VÍA ÁCIDA)
Esta forma de coagulación de las caseínas implica la acción de ácidos orgánicos tales
como el láctico, el acético y el cítrico; primero sobre las micelas caseínicas y luego
sobre las moléculas de caseína o las submicelas. El fundamento de la precipitación se
da por la desmineralización gradual de las micelas, al migrar el calcio y los fosfatos
hacia el plasma (fase acuosa) por acción de los iones hidrógeno (H+
), proporcionados
por el ácido. De esta manera, a medida que va descendiendo el pH desde
aproximadamente 6.8 (pH normal de la leche) hacia 5.0, la estructura micelar se
desintegra gradualmente. Si se alcanza un pH alrededor de 4.7, las moléculas de
caseína se precipitan al arribar a su punto isoeléctrico. Así una cuajada obtenida por
vía enzimática estará prácticamente desmineralizada, en tanto que el suero contendrá
una elevada concentración de minerales (calcio, fósforo, magnesio, potasio, etc.).
FUENTE. http://www.alfa-editores.com

2.2 MARCO TEORICO:
A) CASEÍNA.
La caseína o caseínas (hay varias especies diferentes), son un grupo de proteínas que
constituyen aproximadamente el 80% del total de proteínas de la leche. Son proteínas
fosforadas que entran dentro de la definición de globulinas, son solubles y poseen una
gran capacidad de retención de agua.
La caseína está compuesta por distintas fracciones, caseína a, caseína b y caseina k
que se diferencian en peso molecular y en la cantidad de grupos fosfatos que llevan
unidos:
Existe otra caseína que aparece en pequeña proporción que se asume es un producto
de la rotura de algunas cadenas de la caseína b. Las proporciones en las que aparece
cada especie son:
a: 50%, b: 30% k: 15% g: 5%
La caseína aparece en la leche en forma de sal cálcica. La estructura del caseinato de
calcio es bastante compleja. En realidad las caseínas a y b no son solubles en la leche
en presencia del calcio (el grupo fosfato es muy insoluble en presencia de calcio). Sin
embargo si se añade caseína k, el conjunto se solubiliza al formar una estructura para
la que se postula la siguiente forma.
Las tres fracciones se disponen formando submicelas (caseína dispuesta en forma de
balón de rugby). La caseína se dispone de manera que interacciona por su parte
hidrófoba (hacia dentro de la micela) quedando la parte hidrófila hacía fuera.
Normalmente habrá entre 25 y 30 caseínas es por
submicela.
La caseína k no tiene menos fosfato pero tiene carácter hidrófilo debido a la presencia
de trisacáridos (azúcares de 3 monómeros) y también tienen en el extremo hidrófilo
una alta proporción de grupos carbonilos (grupos ácidos de aminoácidos como el
glutámico o el aspártico).

Las submicelas se unen unas con otras y se forman las micelas gracias a la formación
de fosfato cálcico por la presencia de los grupos fosfato y de calcio disuelto en la leche.
El límite de tamaño de la micela está en que cuando sólo quede el espacio de la
caseína K ya no pueden seguir uniéndose, quedando un borde de caseína K alrededor
de la micela. Por tanto, la presencia de caseína
K limita el tamaño de la micela.
Las micelas se mantienen en suspensión gracias a que la caseína K presentan grupos
ácidos quedando la parte externa de la micela cargadas negativamente produciéndose
repulsión entre unas micelas y otras. Estos grupos ácidos de la caseína K se
encuentran ionizados en el pH de la leche, si bajara este pH los grupos ácidos se
protonarían y precipitarían las micelas, coagularía la leche.
Precipitación de caseínas.
Es ampliamente conocido que la caseína puede ser coagulada y precipitada para dar
productos como queso, yogur, kefir, cuajada, nata o leche agrias (buttermilk) y otros
derivados. La caseína se precipita por dos procedimientos: acidificación que protona
los grupos fosfato (y otros) que solubilizan a la caseína k y acción de un enzima
llamado cuajo animal (rennet) que descompone un pequeño trozo de la caseína k
precipitando la micela completa.
B) VÍA ENZIMÁTICA (VILLEGAS 2003)
Se basa en el empleo de una enzima proteolítica como la renina o quimosina,
producida en el abomaso de los rumiantes lactantes, como terneros o cabritos. Las
enzimas actúan cuando las condiciones de la "leche sustrato" son adecuadas, éstas
atacan (proteólisis limitada) a la caseína κ, la cual junto con las caseínas α y ß forman
la micela. Éstas últimas se vuelven "precipitables" por el ión Ca++
del suero, iniciándose
así la formación de una red o malla tridimensional de fosfo-caseinato de calcio que es
el origen de la cuajada y el calcio. En realidad el fenómeno de coagulación no es
simple y no se conoce aún en todos sus detalles; no obstante, se considera que
involucra dos reacciones, que se pueden indicar simplificadamente así:
Reacción 1
El caseinomacropéptido al ser muy hidrófilo, pasará a la fase hídrica.
La paracaseína es hidrófoba, insoluble y permanece en la micela. Ver Figura 2.
Reacción 2

La red de fosfocaseinatos de calcio, desde su formación, experimenta una contracción
gradual (sinéresis) que expulsa una gran porción de la fase acuosa de la leche original
en forma de suero; éste contiene la mayor cantidad de lactosa, proteínas séricas,
minerales, etc., así como microorganismos.
Asimismo, el gel formado atrapa la mayor parte de la materia grasa (más del 80% de la
original), cierta proporción de suero, sustancias solubles y microorganismos. Ver Figura
3.
Parámetros principales del cuajo enzimático (renina) (Villegas, 2003)
Existen numerosos factores que influyen en el cuajado enzimático de la leche, tanto en
el tiempo en el que ocurre el fenómeno, como en la consistencia y "trabajo" del gel o
coágulo. Tratando de ser concisos, puede considerarse que los parámetros que
influyen más notablemente son: la temperatura, el pH y la concentración de calcio
iónico (Ca++
), así como la concentración de enzima coagulante.
Temperatura de cuajado
La temperatura de la leche influye en las dos reacciones involucradas en el cuajado;
tanto en la enzimática, como en la fisicoquímica ante el Ca++
. Si la temperatura es
mayor de 10ºC, la coagulación de la leche no tiene lugar. En el intervalo entre 10ºC y
20ºC sí se presenta coagulación, pero el tiempo se prolonga varias horas; es decir, la
velocidad de coagulación es lenta. Por arriba de los 20ºC la velocidad de coagulación
aumenta progresivamente, hasta alcanzar la temperatura óptima de la renina, que se
sitúa entre 40º y 42ºC. Por encima de estas temperaturas la velocidad de cuajado
disminuye progresivamente hasta que, alrededor de los 65ºC, la enzima se
desnaturaliza y deja de actuar.
pH de la leche
El pH influye tanto en el tiempo de coagulación como en la firmeza del gel; éste a su
vez, influye en el trabajo del coágulo. En general, el tiempo de cuajado es más corto y
el gel más firme a medida que el pH desciende a partir del pH original de la leche.
Si éste es mayor de 7.0 no se lleva a cabo la coagulación porque la renina se inactiva.
La renina o quimosina presenta un pH de máxima estabilidad entre 5 y 6, y su pH
óptimo al actuar sobre la caseína κ es 5.5.
Concentración de la enzima
La velocidad de cuajado dada una concentración constante del sustrato (caseína κ en
la leche), será directamente proporcional a la concentración de renina adicionada. Esto
siempre y cuando los parámetros (pH, T, Ca++
, etc.) permanezcan constantes.

Concentración del calcio iónico
El ión calcio (Ca++
) está involucrado en la segunda reacción de coagulación. Este ión
ejerce influencia tanto en el tiempo de coagulación como en la fuerza del gel. De
hecho, pequeñas variaciones en la concentración de Ca++
en el plasma de la leche
producen variaciones considerables en la velocidad de cuajado.
C) VÍA ÁCIDA (VILLEGAS, 2003)
Esta forma de coagulación de las caseínas implica la acción de ácidos orgánicos tales como el
láctico, el acético y el cítrico; primero sobre las micelas caseínicas y luego sobre las moléculas
de caseína o las submicelas. El fundamento de la precipitación se da por la desmineralización
gradual de las micelas, al migrar el calcio y los fosfatos hacia el plasma (fase acuosa) por
acción de los iones hidrógeno (H+
), proporcionados por el ácido. De esta manera, a medida
que va descendiendo el pH desde aproximadamente 6.8 (pH normal de la leche) hacia 5.0, la
estructura micelar se desintegra gradualmente. Si se alcanza un pH alrededor de 4.7, las
moléculas de caseína se precipitan al arribar a su punto isoeléctrico. Así una cuajada obtenida
por vía enzimática estará prácticamente desmineralizada, en tanto que el suero contendrá una
elevada concentración de minerales (calcio, fósforo, magnesio, potasio, etc.).

Las principales diferencias entre las cuajadas enzimática y ácida se pueden resumir en
el Cuadro 1.
Coagulantes Enzimáticos
Tradicionalmente se utiliza la quimosina o renina, extraída del cuarto estómago (cuajar)
de los becerros lactantes. Pero debido al aumento en la demanda de cuajos se han
desarrollado técnicas para la utilización de enzimas provenientes de microorganismos y
vegetales. En el Cuadro 2 se señalan las principales enzimas coagulantes de uso en
quesería (Pintado, 2001).
De origen animal

El cuajo de bovino es generalmente el más empleado, es un fermento o enzima
segregado por la cuarta cavidad del estómago de los rumiantes. También pueden
proceder de ternero, cabrito y cordero, y su acción coagulante es debida a las enzimas
(pepsina, quimosina y paraquimosina), segregadas por la mucosa interna del cuajar de
esos rumiantes, o sea de su cuarta cavidad estomacal.
Para que actúe bien es indispensable que el cuajo proceda de animales en periodo de
lactancia, pues a medida que el animal crece y se modifican sus líquidos digestivos,
pierde intensidad secretora de enzimas.
Se llama fuerza del cuajo al número de litros de leche que coagula un centímetro de
cuajo a una temperatura y tiempo determinados. Se han buscado sustitutos del cuajo,
preparado a base de la secreción del cuajar de los animales rumiantes; por otros
diferentes cuando, por la causa que fuere, no conviene sacrificar crías para restaurar
un censo ganadero que haya sufrido graves pérdidas, y también con objeto de
aumentar el poder coagulante de preparados a base de pepsina, tripsina o ciertos
jugos vegetales que con menores dosis, producen resultados análogos (Soroa,
1974).
El nivel de actividad coagulante de la renina depende del contenido de quimosina en el
abomaso. La proporción disminuye con la edad del animal, acompañado con un
aumento en el contenido de pepsina. La pepsina tiene una actividad proteolítica alta, no
específica, ésta es responsable del sabor amargo producido en los quesos (Guinee y
Wilkinson, 1992).
Una relación alta de actividad proteolítica-coagulante de leche, es un requerimiento
necesario para los sustitutos de renina de becerro. La renina de cordero presenta una
relación muy semejante a la de becerro, esto en caseína completa de oveja. Por otro
lado, analizando los perfiles de HPLC de los hidrolizados usando renina de cordero,
renina de becerro y pepsina de oveja; en caseína de oveja completa; resultaron ser
similares (Trujillo et al., 2000).
Cuajos de origen microbiano (Guinee y Wilkinson, 1992)
Los problemas de suministro de cuajo animal y la expansión de la industria del queso
a partir de la década de 1940, forzaron la búsqueda de enzimas alternativas al cuajo
animal. La primera proteinasa microbiana utilizada fue la de Mucos pusillus, pero
presenta el problema de que está más activa que el cuajo de ternero.
En la fabricación de quesos industriales se utilizan habitualmente proteinasas
obtenidas de microorganismos, en lugar del cuajo animal. Una de las más utilizadas es
la proteinasa de Rhizomucor miehei, que es también una aspartil-proteinasa, como la
quimosina y es la más glicosilada de todas las aspertil-proteinasas conocidas.
Probablemente, ésta es la razón de que sea particularmente termorresistente.
También se utiliza la proteinasa de Cryphonectria parasitica (antes conocido como
Endothia parasitica). Al contrario que la anterior, es muy termolábil, por lo que se
destruye en la etapa de calentamiento de quesos como el Emmental.
Cuajos de origen vegetal
Una posible fuente alterna de sustitutos de renina, son las plantas. Se ha investigado la actividad
coagulante yproteolítica en diezplantas diferentes clasificándolas dentro de hojas, tallo yhojas.

Debidoa quela relaciónactividadcoagulante/proteolítica,esmuyimportanteenla elaboración de quesos,
Dahot et al. (1990), concluyeron que el tallo de Euphorbia caducifolia y la hoja de Papaya pueden ser
utilizados en la elaboración de quesos.
Las proteasas presentes en las flores de Cynara cardunculus, pertenecientes a la familia Asteraceae,
merecenespecial mención,ya queextractosacuososdeéstas hansido usados por siglos en la Península
Ibéricaparala manufactura, a nivel de granja, de quesos con leche de oveja y/o cabra. (Pires et al., 1994;
Trujillo, et al., 1994; Vieira de Sá yBarbosa, 1972).
La actividad coagulante de estos extractos, se atribuye a dos proteasas aspárticas, cardosin A y B, las
cuales se ha observado, actúan en κ-caseína de forma similar que la quimosina (Macedo et al., 1993),
pero también hidrolizan otras caseínas diferentes a κ-caseína. (Silva y Malcata, 1998; Silva y Malcata,
1999).
Sin embargo,losquesospreparadosconlechede vaca yextractos de cardosin de Cynara cardunculus L.
tiendena presentar defectos en cuanto a textura ysabor (Vierira de Sá yBarbosa, 1972). La aparente alta
actividad de cardosin (en el segmento Ala189-Phe-Leu-Leu-Tyr193) puede contribuir a la formación de
sabor amargo en los quesos durante la maduración, (Macedo et al., 1993).
Las flores de otra especie de Cynara, C. scolymus pueden ser usadas también como sustitutos de la
renina. Esta especie contiene 3 proteinasas (cynarasas A, B y C) con actividad coagulante ypresentan
propiedades similares a las flores de Cynara cardunculus (Chazarra et al., 2007).
Dos flores también pertenecientes a la familia Asteraceae, Carduus acanthoides L y Carduus thoermi
Weinm,presentanactividadcoagulanteenleche.Ambaspresentancaracterísticasdistintivasconrespecto
a la hidrólisis de caseínas bovinas ycaprinas, debido a su diferente especificidad por el sustrato. Ambos
extractos crudos podrían ser potencialmente usados en la industria láctea como sustitutos de la renina o
en adición del cuajo comercial, para acelerar la maduración de quesos o darle características
organolépticasparticularesquelesdenmayor valor agregado(Lufrano et al., 2007). Otra fuente alterna de
enzimas coagulantes, para emplear en quesería, son las proteasas aspárticas de las flores de Silybum
marianum (Cavalli et al., 2008).
Extractos enzimáticos de frutos de O. Ficus-indica exhiben actividad caseinolítica significante en αs yßs
caseínas,obtenidasdeleche de vaca, cabra yoveja. El grado final de hidrólisis es similar entre la enzima
de plantay la animal(renina), pero el perfil de velocidad de hidrólisis es diferente. Por lo tanto, el extracto
de fruto aparentemente es un buen sustituto de renina animal, ya que presenta actividad proteolítica y
coagulante (Pintado et al., 2001).
Las proteasas aspárticas de las semillas de girasol exhiben actividad coagulante en leche y se ha
identificadoquesuestructuraprimaria,pormediodesecuenciacióngenética, posee 78% de similitud con
las flores de C. cardunculus (Park et al., 2000). Las semillas de árbol de Albizia jubilibrissin, también
poseenenzimasproteolíticasquefácilmente coagulan leche, sin comportamiento de formación de sabor
amargo en quesos, después de 3 meses de maduración (Otani et al., 1991).
Comparandoestasdossemillasencuantoa hidrólisis específica en κ-caseína bovina, se observó que los
extractos de proteínas de Albizia pueden ser un adecuado sustituto de la renina animal, ya que es más
activa que los extractos de semilla de girasol.
Muchasplantasgeneranpéptidosamargos,porloquese debenprobar los extractos de semilla de Albizia
en quesos (Egito et al., 2007). En sábila (Aloe vera) se han encontrado proteasas tanto en la cutícula
parénquima como en el jugo (Castelazo, 2002).
FUENTE. http://www.alfa-editores.com/web

III. MATERIALES Y METODOS
3.1 Materia prima
- Leche cruda y calentada (72 ºC por 15”), cantidad 3 lt.
- Fermento láctico, con una acidez de 75 a 90 ºD, Tomar el 5% de la leche
empleada.
- Solución de CaCl2 al 3% (3 gr de CaCl2 en 100ml de agua destilada).
- Solución de cuajo: 1gr de cuajo mas 1gr de NaCl en 100ml de agua
destilada
3.2. Equpipos
- 11 vasos de precipitación de 200 ml y 2 vasos de 300ml.
- Calentar o baño maria.
- Ollas de 7L y 1L.
- Termómetro.
- Cronometro.
- Pipetas de 1 ml y 10 ml.
- Fiolas de 100 ml.
- Probeta de 50ml, caja de fosforo.

IV. PROCEDIMIENTO
1. COAGULACION DE LA LECHE
A) Agregue 100ml de leche a cada vaso, teniendo en cuenta los siguientes tratamientos.
Muestra patrón
Adición de fermento láctico
100ml
VASO 1
100ml
VASO 2
Leche Cruda Leche calentadaa 72 ºC
100ml
VASO 3
Leche Cruda mas
fermento láctico (5%
del vol. De la leche)
100ml
VASO 6
Leche calentada (72º por
15”) más fermento láctico
(5% del vol. De la leche)
100ml
VASO 9
Leche calentada (72º por
15”) más fermento láctico
(5% del vol. De la leche)
Fermento
láctico
5ml
5ml 5ml

Adición de fermento láctico después de ½ hora
Adición de fermento láctico después de ½ hora del anterior
100ml
VASO 7
Leche calentada(72º por
15”) más fermentoláctico
(5% del vol.De la leche)
100ml
VASO 4
Leche Cruda mas
fermentoláctico(5%
del vol.De la leche)
100ml
VASO 10
100ml
VASO 5
Leche Cruda mas
fermentoláctico(5%
del vol.De la leche)
100ml
VASO 11
100ml
VASO 8
Fermento
láctico
5ml
5ml 5ml
Fermento
láctico
5ml
5ml 5ml

B) Para continuar con el desarrollo de la experiencia, debe realizar lo siguiente.
- A los vasos 1,2,3,4,5,6,7y8 agregar 1.0ml de soluciónde cuajo a cada uno
(anote lahora de adición)
- A los vasos 9,10 y 11 agregar 1.0 ml de soluciónde CaCl2 cada uno (anote la
hora de adicion) esperar 15min.
- Quince minutos despues de agregada la solución de CaCl2, agregar 1.0ml de
solución de cuajo (anote la hora de adicion)
VASO1
100
ml
VASO2
100
ml
VASO3
100
ml
VASO4
100
ml
VASO5
100
ml
VASO6
100
ml
VASO7
100
ml
VASO8
100
ml
VASO 9
100ml
VASO 10
100ml
VASO 11
100ml
Solución
de cuajo
1ml 1ml 1ml
1ml 1ml
CaCl2 1ml 1ml
1ml

2. PRUEBA PARA DETERMINAR LA FUERZA DEL CUAJO
- Calentar 500 ml de leche a 35 ºC
- Aplicar la siguiente formula
Donde:
- K : Cantidad de leche
- C: Cantidad de cuajo.
- D: Tiempo de coagulación (seg)
- 2400: Tiempo en segundos en que normalmente la leche coagula a la temperatura
de 35 ºC
500 ml
de leche
10 ml
Solución
de cuajo
Añadirle 10 ml de
soluciónde cuajo
- Tomar el tiempoensegundosdesdeque se agrego la solución
de cuajo hasta que se presente la coagulación de la leche.
Tengapresente que latemperaturade 35 ºC debe mantenerse
constante.
F = 2400 x K
C x D

V. RESULTADOS
1. COAGULACION DE LA LECHE
Vaso Hra. Adición
del fermento
láctico
(A)
Hra. De
adición del
cuajo.
(B)
Hra. De
fermentación
de cuajada
(C)
Tiempo de
maduración.
Hra.
(B - A)
Tiempo de
coagulación
( C – B )
1 1:04 1:08 - 4.2
2 1:04 1:05 - 1.12
3 11:32 1:04 1:07 1.5 3.14
4 12.02 1:04 1:09 1.0 5.20
5 12.32 1:04 1:08 0.5 4.42
6 11:32 1:04 1:09 1.5 5.36
7 12.02 1:04 1:08 1.0 4.26
8 12.32 1:04 1:08 0.5 4.57
9 11:32 1:21 1:26.3 1.5 5.3
10 12.02 1:21 1:23.39 1.0 2.39
11 12.32 1:21 1:23.18 0.5 2.18
2. PRUEBA PARA DETERMINAR LA FUERZA DEL CUAJO
- El tiempo en que se demoro en coagularse fue de 45 segundos,
utilizando la formula:
- Entonces el tiempo en que se coagula fue de 1/266 666
F = 2400 x K
C x D
F = 2400 x 500ml = 266 666 = 1/266 666
0.1L x 45seg
Tiempode
maduración
(hr)
Tiempode
coagulación
(min)

VI. CONCLUSIONES Y RECOMENDACIONES
6.1. CONCLUSIONES
Llego a las siguientes conclusiones:
 Que en los vasos 1,3,4,5 tiene mayor cantidad de suero y mientras que los
vasos 2,6,7,8 tienen menor cantidad de suero, eso quiere decir que los vasos
2,6,7,8 calentados a 72 ºC y enfriados a 35 ºC se dio que la caseína de la
leche se cuajo mas concentrado y tuvo mas eficiente que los vasos de leche
cruda (1,3,4,5).
 El mayor tiempo de cuajada fue del vaso 2 (72 ºC por 15min).
 Seguido del vaso de 11 es que de la adición de Cacl2 en 2min y 18seg.
 Observamos que la línea de coagulación de tiempo de maduración y tiempo
de coagulación es de forma ascendente y vemos que el vaso 6 fue el ultimo
en coagularse.
6.2. RECOMENDACIONES
 Se debe de tener de cuidado al momento de adicionar la cantidad del cuajo,
por que de ello dependerá mucho.
 Se debe de controlar muy bien el tiempo en que se adiciono el cuajo y la temperatura
que se debe de tener.
 Para la mejor cuajada y menor cantidad de suero es recomendable de pasteurizar a
72ºC por 15 min, y la adición de CaCl2.
VII. BIBLIOGRAFÍA
- http://www.alfa-editores.com/web

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