Propiedades y Caracteristicas de la Caseina

1. LA CASEINA
1. DEFINICIONES
 Por caseína se conocen a las proteínas de la leche agrupadas en micelas. La leche
contiene un 3,5% de proteína. De ésta, un 80% es caseína y solo un 20% es proteína
de suero de leche. La leche, al coagularse, se separa en una parte semi-sólida,
llamada caseína y otra líquida, donde podemos encontrar el suero de leche.
 La caseína también es conocida como la proteína lenta, ya que a que se digiere y se
absorbe a una velocidad menor que la proteína de suero: mientras la proteína de
suero se absorbe a una velocidad de unos 8-10 gramos por hora, la caseína lo hace a
6-7 gramos por hora.
 La caseína es la proteína más abundante, además de ser la más característica de la
leche por no encontrarse en otros alimentos, existen tres tipos de caseínas (α, β y Kapa
caseína), en la leche también se encuentra la albúmina y la globulina. El valor
biológico de la caseína en la alimentación obedece a su contenido en aminoácidos
esenciales que se separan de la parte acuosa por acción de enzimas como la renina o
la quimosina, que son las responsables de la precipitación de la proteína en
elaboración de quesos. El comportamiento de los diferentes tipos de caseína en la
leche al ser tratada con calor, diferente pH (acidez) y diferentes concentraciones de
sal, provee las características de los quesos, los productos de leche fermentada y las
diferentes formas de leche.
 La Caseína es una proteína de la leche del tipo fosfoproteína que se separa de la leche
por acidificación y forma una masa blanca. Las fosfoproteínas son un grupo de
proteínas que están químicamente unidas a una sustancia que contiene ácido fosfórico,
por lo tanto su molécula contiene un elemento fósforo. La caseína representa cerca
del 77 al 82 por ciento de las proteínas presentes en la leche y el 2.7 por ciento en la
composición de la leche líquida.
2. CARACTERISTICAS
La caseína es un sólido blanco-amarillento, sin sabor ni olor, insoluble en agua y los
diferentes solventes orgánicos. Puede presentar un ligero olor láctico. Se dispersa bien en
un medio alcalino, como una solución acuosa de hidróxido de sodio: NaOH, formando
caseinatos de sodio.
La caseína se obtiene coagulando leche descremada con ácido clorhídrico diluido, así se
imita la acidificación espontánea. Los coágulos se decantan, se lavan con agua, se desecan
y finalmente se muelen. Cuando coagula con renina, es llamada paracaseína, y cuando
coagula a través de la reducción del pH es llamada caseína ácida. Cuando no está
coagulada se le llama caseinógeno. En la leche de vaca, la caseínas representan alrededor
del 80% del total de proteínas, es decir, de 25 a 28 gramos por litro de leche. En la leche
humana la presencia de proteínas del lactosuero es mucho mayor, de tal forma que las
caseínas son solamente del orden de la mitad de las proteínas totales, entre 5 y 8 gramos
por litro.
En cuanto a la composición de la caseína, es la misma no solamente para la leche de los
diversos animales, como resulta de las experiencias de Dumas y Callours, sino también

2. de la del suero de la sangre: término medio la caseína, contiene: 53% de Carbono 7.1%
de Hidrógeno 15.8% de Nitrógeno
Un análisis posterior debido a Brittner, da a la caseína: 54.67% de Carbono 7.46% de
Hidrogeno y Nitrógeno 15.78%. La caseína contiene ademas azufre, que según las
determinaciones del citado Brittner asciende al 1.12%. Parece además que la caseína
contiene fósforo como elemento constituyente, aunque la cantidad (1.24%) que contiene
previamente cuando es precipitada de la leche por medio del ácido acético que contiene
primitivamente ácido acético, disminuye y casi desaparece enteramente por ebullición
con el agua, de tal modo que después de 50 horas de ebullición se reduce a 0,49% y
después de 95 horas a 0.18%.
3. ESTRUCTURA DE LAS MICELAS DE CASEÍNA
Las micelas de caseína son partículas de un tamaño entre 50 y 500 nanómetros, formadas
por la asociación de moléculas de caseína junto con fosfato cálcico en forma coloidal. El
componente “mineral” representa alrededor del 7% del peso de la caseína. La estructura
interna de las micelas de caseína. Según el modelo más aceptado, las micelas están
formadas por la agregación de otras partículas menores, las llamadas “submicelas”,
unidas entre sí a través de puentes de fosfato y por interacciones hidrofóbicas. Las
moléculas individuales de caseína se unen dentro de las submicelas fundamentalmente a
través de enlaces hidrofóbicos.
Las “submicelas” son probablemente estructuras menos definidas de lo que se ha supuesto
hasta el momento, y parece probable que el interior de las micelas tenga una estructura
menos organizada, con asociaciones de moléculas de caseína producidas por su
interacción con partículas de fosfato cálcico coloidal de tamaño nanométrico. El otro
modelo de micela de caseína propuesto implica la existencia de nanoclusters de fosfato
cálcico distribuido dentro de una partícula más o menos homogénea formada por la
asociación de caseínas individuales.
La superficie exterior de la micela es también cambiante, especialmente sensible a las
modificaciones del medio que alteraran la hidratación de las moléculas.
La fosfoserina, que es una pieza esencial en el mantenimiento de la estructura de cualquier
modelo de micela de caseína, puede formar puentes con iones de calcio.
El fosfato de calcio se encuentra en las caseínas como “fosfato coloidal”, en forma no
cristalina. Las partículas de fosfato amorfo o coloidal dentro de la caseínas tienen un
tamaño del orden de 2,5 nanómetros, y están formadas por un núcleo de fosfato cálcico
recubierto de una capa de proteína de un espesor de alrededor de 1,5 nanómetros, unida
al fosfato cálcico mediante puentes a través de las fosfoserinas.
4. ESTRUCTURA DE LAS MOLÉCULAS DE CASEÍNA
Las moléculas individuales de caseína se caracterizan en general por tener un tamaño
mediano (unos 200 aminoácidos, siendo algo menor la caseína κ). Cuenta con pocos
tramos con estructura secundaria organizada, debido a la presencia de abundantes restos
de prolina, y tener unidos covalentemente grupos fosfato a algunos de los restos de serina,
y muy ocasionalmente a restos de treonina. La falta de organización de las moléculas de
caseína ha hecho que hasta el momento ninguna haya podido cristalizar para llevar a cabo

3. estudios detallados de su estructura secundaria y terciaria. Una propiedad clásica, que
sirve para su definición operacional, es que las caseínas precipitan a pH 4,6, que es su
punto isoeléctrico (a temperatura ambiente).
Existen cuatro caseínas, conocidas como αs1, αs2, (las del sufijo indica que son
“sensibles” al calcio, es decir, que pueden precipitar al asociarse con él), β y κ. Las
llamadas “caseínas γ” son simplemente fragmentos de la caseína β producidos por
proteolisis por la plasmina. Todas las caseínas tienen variantes genéticas, producidas por
sustitución de aminoácidos y en algunos casos por delección.
Existen diferencias en la proporción que representa cada tipo en el total de las caseínas.
De entre las especies más comunes, las mayores diferencias se encuentran en el cotenido
de caseína κ que representa el 3% de las caseínas de Leche de Búfala, el 13% de las de la
leche de vaca y el 26% de las de la leche humana.
4.1.Caseína αs1
La caseína αs1 es la mayoritaria en la leche de vaca. La variante más común tiene 199
aminoácidos en su secuencia, con 8 ó 9 grupos fosfato. Desde el punto de vista estructural,
está formada por tres regiones hidrofóbicas, con dos de ellas situadas en los extremos
(aminoácidos 1-41, 90-113 y 132-199), y una zona muy polar (entre los aminoácidos 42
y 80), en la que se encuentran todos los grupos fosfato menos uno, lo que le da una carga
neta negativa muy importante al pH de la leche (alrededor de 6,6). La caseína αs1 de vaca
contiene 17 restos de prolina, distribuidos a lo largo de toda la cadena, lo que hace que
tenga muy pocas zonas con estructura secundaria organizada. La asociación con otras
moléculas de caseína se produce a través de interacciones hidrofóbicas en las que está
implicada fundamentalmente la zona situada entre los aminoácidos 136 y 196.
4.2.Caseína αs2
Esta caseína está formada, en la vaca, por 207 aminoácidos Se conocen varias variantes
genéticas, y también varias variantes en el grado de fosforilación. La máxima
fosforilación afecta a 12 serinas y una treonina. Esta caseína tiene un puente disulfuro
entre las cisteínas que ocupan las posiciones 36 y 40 de la secuencia, y es más hidrofílica
que la caseína αs1, con tres regiones de carga neta negativa, una de ellas en el extremo
N-terminal. En la zona del extremo C-terminal se sitúan aminoácidos hidrofóbicos y con
carga neta positiva.
4.3.Caseína β
La caseína β es la caseína más hidrofóbica, y presenta además estructura particular, con
una clara división en dos zonas. La que corresponde al extremo C-terminal es
particularmente hidrofóbica, mientras que los aminoácidos más hidrofílicos, y todos los
grupos fosfato unidos a serinas, se concentran en el extremo N-terminal. La variante
genética más común en la vaca está formada por 209 aminoácidos, con cinco grupos
fosfato.
4.4.Caseína κ
La caseína κ tiene una estructura claramente distinta de la de las otras caseínas. En primer
lugar, es algo más pequeña, está formada, en la vaca, por 169 aminoácidos. Además está

4. muy poco fosforilada, teniendo solamente un grupo de fosfato. Esto hace que interaccione
con el ion calcio mucho menos que las otras caseínas. Sin embargo, comparte con la
caseína β la propiedad de tener zonas predominantemente hidrofílicas e hidrofóbicas bien
marcadas y separadas.
Una particularidad de esta caseína es la presencia de una zona con carga neta positiva
entre los aminoácidos 20 y 115. Esta zona con carga neta positiva permite la interacción
de la caseína con polisacáridos como los carragenanos, que tienen carga negativa.
También tiene en la cadena dos grupos de cisteína. La caseina κ es la única caseína que
tiene parte de las moléculas glicosiladas. El grupo glucídico está formado o bien por un
trisacárido o bien por un tetrasacárido unido a un resto de treonina, o bien en la treonina
que ocupa la posición 131, en la 133, o bien en otra más próxima aún al extremo
carboxilo-terminal de la cadena. Dada la presencia de ácido N-acetil neuramínico, este
grupo glucídico aporta carga neta a la caseína &kappa.
La caseína κ se rompe fácilmente por proteólisis en el enlace situado entre la fenilalanina
105 y la metionina 106, en una región rica en restos de prolina y probablemente
fácilmente accesible. Cuando esta proteólisis se produce, el fragmento N-terminal 1-105
(para κ-caseína), que es fundamentalmente hidrofóbico, queda unido a las otras caseínas
en la micela, mientras que el fragmento C-terminal 106-169(caseino macropéptido), muy
hidrofílico, y en el que está situado el resto glucídico en las moléculas glicosiladas, queda
libre en solución. La ruptura de la caseína κ produce la desestabilización de la micela, y
(a temperaturas por encima de 20º C) su agregación. Este proceso es el que se produce en
la fabricación de la gran mayoría de los quesos.
4.5.Caseína γ
Recibe el nombre de caseina γ un conjunto de fragmentos de la caseína β formados por la
acción de la plasmina, una proteinasa presente en la leche. En condiciones normales, esta
“caseína” representa alrededor del 3% del total de caseínas. Los fragmentos de caseína β
más pequeños formados en este proceso proteolítico quedan en el lactosuero, y reciben el
nombre de “fracción proteosa - peptona”.
5. LA CASEINA EN LA LECHE MATERNA
La caseína, también contribuye al transporte de calcio, fósforo y aminoácidos para fines
estructurales a nivel celular. En la leche materna sólo hay dos de las tres subunidades que
existen: la β-caseína que se une con la Κ-caseína y con los iones de fósforo para formar
micelas de pequeño tamaño (30-75 nm) que comparado con los 600 nm que mide la α-
caseína de la leche de vaca, son mejor digeridas en el intestino del bebé. En los primeros
diez días posparto la leche humana tiene una relación proteínas del suero/caseína de
90/10; cambia a 60/40 hasta los ocho meses y se mantiene en 50/50 hasta el fin de la
lactancia, lo cual la vuelve fácilmente digerible. Entre los compuestos nitrogenados de la
leche se encuentran los aminoácidos de los que sobresalen la taurina, por favorecer la
digestión de grasas y el desarrollo del sistema nervioso central; la carnitina, necesaria
para la oxidación de lípidos en la mitocondria del cerebro y el ácido glutámico, la cistina
y la glutamina que actúan como neuromoduladores y neurotransmisores. Y a los
aminoazúcares, los péptidos y el factor de crecimiento epidérmico que contribuyen al
desarrollo y función de la mucosa intestinal. Se han identificado en la leche humana 13

5. nucleótidos; destacan la adenosina, la cistidina, la guanosina, la uridina y la inosina que
promueven el crecimiento y la maduración intestinal, favorecen la función inmune,
modifican la micro flora intestinal, incrementan la biodisponibilidad del hierro y
aumentan la concentración de lipoproteínas de alta densidad y los ácidos grasos de cadena
larga.
CONCLUCIONES
Por todo lo visto anteriormente, la leche se considera un alimento de importancia para el
ser humano y para el resto de los mamíferos. El consumo adecuado de este producto
ayuda al desarrollo y crecimiento del individuo en todos sus aspectos, gracias a que los
nutrientes contenidos en la leche cumplen funciones de todo tipo en el organismo.
BIBLIOGRAFIA
 https://www.redalyc.org/pdf/695/69520107.pdf
 https://www.redalyc.org/pdf/4236/423640330006.pdf
 https://bibliotecadigital.exactas.uba.ar/download/tesis/tesis_n0052_Lanzarini.pd
f
 https://www.ecured.cu/Case%C3%ADna#Estructura_de_las_micelas_de_case.C
3.ADna