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SIGLO XIX LOIS PASTEUR
FERMENTACION PROCESO VITAL
QUE SOLO PUEDE SER LLEVADO A CABO POR CELULAS
VIVAS (CELULAS VIVAS)
1898 HANS BUCHNER
SUSTANCIA EXTRAIDA DE LA LEVADURA PODIA PRODUCIR
FERMENTACION FUERA DE LA CELULA VIVA.
PRINCIPIO
VITAL
PRINCIPIO
QUIMICO
 CATALISIS
PROCESO EN EL QUE UN CATALIZADOR
AUMENTA LA VELOCIDAD DE UNA
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 ENZIMA EN GRIEGO “EN LEVADURA”
PROTEINAS / (ACIDOS NUCLEICOS ARN)
QUE ACTUAN COMO CTALIZADORES BIOLOGICOS AL
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REACCION, DEBIDO A LO ANTERIOR SE ADAPTAN LAS
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 PROTEINAS: CONJUGADAS (LICOPROTEINAS-
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 AUMENTA LA VELOCIDAD DE UNA REACCION
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REACCION DE A B
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Enzimas, reacciones enzimáticas, clasificación, historia, uso.

  • 1.
  • 2.
  • 3. SIGLO XIX LOIS PASTEUR FERMENTACION PROCESO VITAL QUE SOLO PUEDE SER LLEVADO A CABO POR CELULAS VIVAS (CELULAS VIVAS) 1898 HANS BUCHNER SUSTANCIA EXTRAIDA DE LA LEVADURA PODIA PRODUCIR FERMENTACION FUERA DE LA CELULA VIVA. PRINCIPIO VITAL PRINCIPIO QUIMICO
  • 4.  CATALISIS PROCESO EN EL QUE UN CATALIZADOR AUMENTA LA VELOCIDAD DE UNA REACCION.  CATALIZADOR SUSTANCIA QUE INCREMENTA LA VELOCIDAD DE UNA REACCION AL DISMINUIR LA ENERGIA DE ACTIVACION, SIN EMBARGO SE MANTIENE QUIMICAMENTE INALTERADO.
  • 5.  ENZIMA EN GRIEGO “EN LEVADURA” PROTEINAS / (ACIDOS NUCLEICOS ARN) QUE ACTUAN COMO CTALIZADORES BIOLOGICOS AL DISMINUÏR LA ENERGIA DE ACTIVACION EN UNA REACCION, DEBIDO A LO ANTERIOR SE ADAPTAN LAS VELOCIDADES, DE LAS REACCIONES A LAS CONDICIONES CELULARES.  PROTEINAS: CONJUGADAS (LICOPROTEINAS- LIPOPROTEINAS)  APOENZIMA: PROTEINA INACTIVA  HALOENZIMA: PROTEINA CONJUGADA CON SU COFACTOR Y ACTIVADA
  • 6.  AUMENTA LA VELOCIDAD DE UNA REACCION  EL MISMO NO SE MODIFICA AL FINAL DE LA REACCION  NO CAMBIA LA NATURALEZA DE LA REACCION NI DE SU RESULTADO FINAL  BIOLOGICAMENTE LA PRESENCIA O LA AUSENCIA DE UN DETERMINADO CATALIZADOR ENZIMATICO ACTUA COMO “INTERRUPTOR” LA REACCION SE PRODUCIRA SI ESTA LA ENZIMA Y NO TENDRA LUGAR SI FALTA.
  • 7. CON ENZIMA SIN ENZIMA 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 REACCION DE A B TIEMPO EN MINUTOS
  • 8.
  • 9.  ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL CRESTAS, SURCOS, BOLSILLOS.  SITIO ACTIVO  CONFORMACION “LLAVE-CERRADURA”
  • 10.
  • 11.  TODOS LOS NOMBRES DE LAS ENZIMAS TERMINAN EN EL SUFIJO “ASA” (PEPSINA, RENINA, TRIPSINA)  SEGÚN EL TIPO DE REACCION:  HIDROLASAS: REACCIONES DE HIDRÓLISIS, ROMPEN ENLACES  FOSFATASAS: CATALIZAN LA ELIMINACION DE FOSFATOS
  • 12.  SINTASAS/SINTETASAS: CATALIZAN LA SINTESIS CON DESHIDRATACION. DESHIDROGENASAS: CATALIZAN LA ELIMINACION DE HIDROGENOS DE SUS SUSTRATOS. QUINASAS: CATALIZAN LA ADICION DE GRUPOS FOSFATOS. ISOMERASAS: CATALIZAN EL REORDENAMIENTO DE LOS ATOMOS EN UNA MOLECULA.
  • 13. LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS, AUMENTA O DISMINUYE DE ACUERDO A:  TEMPERATURA  PH  CONCENTRACION DE COFACTORES Y COENZIMAS  CONCENTRACION DE LA MISMA ENZIMA  CONCENTRACION DEL SUSTRATO
  • 14.
  • 15.
  • 16.  COFACTORES: IONES METALICOS Mg, Ca, Cu, Zn  COENZIMAS NIACINA, RIBOFRLAVINA, VIT HIDROSOLUBLES
  • 17.
  • 18.
  • 19. ENZIMA INACTIVA (CIMOGENO) ADICION DE GRUPO FOSFATO (POR UNA PROTEINA QUINASA) AMPc
  • 20.