Enzimas clase 1: Conceptos básicos y Mecanismo termodinámico de acción

Enzimas
18/08/2014 Bautista/Asencios/Montiel 1

HISTORIA
• Elaboración de pan en la
tumba de Ramsés III. VALLE
DE LOS REYES. EGIPTO.
• Elaboración del
vino en el antiguo
Egipto ; tumba de
najt. En el valle de
los nobles

HISTORIA
• PAN Y VINO:
Fermentación alcohólica
Saccharomyces cerevisiae

HISTORIA SIGLO XVIII
• René Antoine Ferchault de
Réaumur, Físico Frances.
• Lazzaro Spallanzani; ITALIANO.
sacerdote católico, profesor de
física, y de matemáticas.

HISTORIA SIGLO XVIIII (la fermentación)
• Louis Pasteur; el padre
de la Microbiología
Médica.Frances
• Justus von Liebig;
químico Alemán.

¿Qué es una enzima?
• Las enzimas son compuestos químicos de
naturaleza proteica, que aceleran la velocidad
de una reacción termodinámicamente posible.

¿Qué significa este concepto?
• Las enzimas aceleran la velocidad de una reacción
química, por que se comportan como
catalizadores orgánicos;(biocatalizadores).
• Cuando se hace referencia a que la reacción debe
ser termodinámicamente posible, se destaca el
hecho que en el sistema donde ocurre la reacción
química, existe suficiente energía útil, (energía de
activación) para realizar el trabajo que implica,
convertir el sustrato en producto

¿Que es la termodinámica ?
• La termodinámica es la rama de la física que
estudia los fenómenos energéticos, y los
intercambios de energía entre la materia.

• Una reacción es termodinámicamente posible cuando hay
suficiente energía libre para realizarla.
• Cuando la reacción es termodinámicamente posible, esta
implícito el hecho que esta reacción será espontanea
• Si en el sistema no hay suficiente energía útil después de la
conversión del sustrato a producto, la reacción será
irreversible
S P
Si en el sistema hay suficiente energía útil la
reacción puede ser reversible
S P

¿PARA QUE ES IMPORTANTE LA
ENERGÍA ÚTIL?
• El grado de entropía tiende siempre a incrementarse hasta alcanzar el
equilibrio , el cual representa el estado de máximo desorden.
• Esto quiere decir que cualquier sistema dentro del universo, tiende a
desordenarse espontáneamente buscando así el equilibrio.
• El desorden se va incrementando en la medida que la energía útil va
disminuyendo.
• La caída de la energía útil , es seguida por el incremento de otras formas
de energía no útiles, para realizar un trabajo determinado en el sistema.
• Si consideramos que el sistema usa la energía útil para mantenerse
organizado, la disminución de esta, ocasionara desorden…cuando el
desorden sea máximo se habrá establecido el equilibrio . Por lo tanto los
sistemas orgánicos están adaptados para mantener la energía útil en
niveles óptimos, para mantenerse organizados .

A B
Para que un sustrato A se transforme en el producto B debe
existir cierta cantidad de energía libre en el sistema que pueda
realizar este trabajo.
Es una reacción irreversible debido a la muy poca energía libre
que se encuentra en el sistema.
En los seres vivos es importante que muchas reacciones ocurran
adecuadamente ..pero también es importante que ocurran
rápidamente.

¿Como aumentamos la velocidad?
A B
Incrementando
la cantidad de
energía libre
Mayor velocidad de
incremento de la
pendiente

EJEMPLO DE LA ACCION ENZIMATICA

ENERGIA DE ACTIVACION
• Energía de activación es
la energía que se necesita
para realizar cierto
trabajo.
• En términos químicos es
la energía necesaria para
llevar un mol de sustrato
a producto.
• Svante August Arrhenius
• NOBEL 1903

EJEMPLO GRÁFICO

ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA

APOENZIMA
• La apoenzima es la parte proteica de una
Holoenzima, es decir, una enzima que no puede
llevar a cabo su acción. La apoenzima, es por
tanto, catalíticamente inactiva, hasta que se le
une el cofactor adecuado.
• ESTRUCTURA:
– Estructurales.-dan forma a la enzima.
– De fijación.-sujetan al sustrato mediante enlaces
débiles.
– Catalíticos.-forman enlaces covalentes debilitando la
estructura del sustrato.

NOMENCLATURA (EC)
• El nuevo sistema divide a las enzimas en seis
clases principales, cada una de las cuales se
divide a su ves en subclases, de acuerdo con el
tipo de reacción que cataliza.
• Cada enzima es designado por un nombre
recomendado, generalmente corto y apropiado
para su uso habitual; por un nombre sistemático,
que identifica la reacción que cataliza, y por un
numero de clasificación, que se emplea cuando
se precisa la identificación inequívoca de la
enzima.

SUB CLASES DE LAS ENZIMAS
• 1 - OXIDORREDUCTASAS:
Subclases:
1.1 corresponde a las enzimas que actúan
sobre >CH-OH
1.2 actúan sobre >C=O
1.3 actúan sobre >C=CH-
1.4 actúan sobre >CH-NH2

2- TRANSFERASAS:
– SUBCLASES
2.1 grupos con un átomo de carbono
2.2 funciones aldehído o cetona
2.3 grupos acilo (aciltransferasas)
2.4 grupos glucosilo (glucosiltransferasas)
3- HIDROLASAS:
3.1 actúan sobre enlaces éster
3.2 actúan sobre enlace glicosídicos
3.4 actúan sobre enlaces peptídicos
3.6 actúan sobre anhídridos de ácido

4- LIASAS:
4.1 actúan sobre enlaces >C=C<
4.2 actúan sobre enlaces >C=O
4.3 actúan sobre enlaces >C=NH-
5.ISOMERASAS:
-RACEMASAS
–EPIMERASASEPIMERASAS
–MUTASASMUTASAS

6- LIGASAS:
6.1 formación de enlaces C-O
6.2 formación de enlaces C-S
6.3 formación de enlaces C-N
6.4 formación de enlaces C-C

NOMBRE SISTEMATICO
• En forma sistemática el nombre de una enzima se construye con la
siguiente información:
-Nombre del sustrato (o sustratos).
-Nombre del cambio químico que realiza la enzima sobre el sustrato.
-Sufijo asa.
• -Ejemplo:
• NADH H+ CoQ NAD+ CoQH2
ENZIMA
-Nombre de los sustratos: NADH y Coenzima Q.
-Cambios químicos que realiza la enzima: Oxida al NADH y reduce a la
coenzima Q.
-Nombre de la enzima: NADH, coenzima Q óxido-reductasas

Código numérico de las enzimas
• Enzima 4: Catalasa (peróxido de hidrógeno peroxidasa).
• Reacción que cataliza:
ENZIMA
• 2H2O2 2H2O+ O2
• Código E.C: 1. 11. 1. 6
• Significado: Es una óxido-reductasa (clase 1), que usa
H2O2 como aceptor de electrones (subclase 11), y como
donador a otra molécula de H2O2(subsubclase1). Le
tocó el sexto lugar en la lista de enzimas.

Clasificación y nomenclatura
Nombre sistemático:
Grupo transferido
ATP: hexosa fosfotransferasa
Donador Aceptor
Tipo de reacción catalizada
Número Enzyme Commission:
EC 2.7.1.1
Enzyme
Comission
Grupo Subgrupo
Nombre común (sustrato+”asa”): Hexokinasa
Grupos
químicos
Enzimas

Características de las enzimas
• Su topografía: las enzimas gracias a su nivel
terciario tiene sitio activos
– Este hecho recalca la importancia de las cadenas
laterales de aminoácidos y las estructuras secundarias
con muy particulares orientaciones 3D
– Los sitios catalíticos, alestéricos, de unión a la
coenzima, de fijación al sustrato ,de reconocimiento
del sustrato ,son sitios que le caracterizan como una
molécula altamente especifica.

Sitio activo
• Es el espacio de la enzima en el cual se lleva a cabo la interacción con el
substrato.
• Los aminoácidos que conforman el sitio activo pueden estar en posiciones
consecutivas o cercanas.

Fijación del sustrato

Tipos de unión enzima sustrato
• ENLACE COVALENTE: Tipo de enlace en el cual
los átomos comparten un par de electrones.
Cada uno delos átomos puede aportar un
electrón o los dos electrones pueden ser
aportados por uno solo de los átomos.
• INTERACCIÓN ELECTROSTÁTICA: Tipo de
interacción que se da entre grupos químicos
con carga opuesta.

MODELOS DE INTERACCION ENZIMA
SUSTRATO
• MODELO DE FISCHER O MODELO DE LA LLAVE
CERRADURA
Hermann Emil Fischer

MODELOS DE INTERACCION ENZIMA
SUSTRATO
• Modelos de Koshland o modelo de ajuste
inducido
Daniel Edward Koshland, Jr.

CARACTERISTICAS
• 2.- No cambian la constante de equilibrio.
E + S ES EP E + P
(P) (E) (P) (E)
Ke = Ke=
(S) (E) (S) (E)

CARACTERISTICAS
• 3.- son compuestos termolábiles

CARACTERISTICAS
• 4.- Son reciclables, por lo que….
• 5.- Se necesitan en baja cantidad

CARACTERISTICAS
• Tienen una gran afinidad por un solo sustrato
y por un grupo de sustratos emparentados
estructuralmente
• Tiene una gran especificidad por un solo
sustrato y por un grupo de sustratos
emparentados estructuralmente

La regulabilidad de sus actividades
• La velocidad de una reacción catalizada por
una enzima puede incrementarse o
disminuirse gracias a:
– Alteraciones tridimensionales del sitio catalítico
– Aumentando o disminuyendo la cantidad de
enzima

Regulación de Catálisis Enzimática
• MEDIADA POR DOS MECANISMOS
– Disminuyendo o incrementando la eficacia:
• Estos mecanismos implican un cambio del sitio activo
haciendo que este permita o no la entrada del sustrato
• Son mecanismos rápidos que operan sobre la enzima
sintetizada
– Aumento o disminución de la concentración
• Actúan en la velocidad o aumento de la síntesis de una
enzima
• Mecanismos lentos

Regulación de Catálisis Enzimática
• Disminución/incremento
de la eficacia
• Alosterismo
• Modificación covalente
• Feed back negativo
• Zimógenos
• Complejos
multienzimaticos
• Aumento/disminución
de la concentración
• Inducción y represión

Alosterismo

MODIFICACION COVALENTE
SERINA ------------ TREONINA---------------TIROSINA …….se pueden
fosforilar por que son los únicos aminoácidos hidroxilados

FEEED BACK NEGATIVO

ZIMOGENOS

Aumento/disminución de la
concentración

Cinética enzimática
• Es la rama de la enzimología que estudia la
velocidad de las reacciones catalizadas por las
enzimas, así como los factores (externos) que
influyen sobre dicha velocidad.
• La velocidad de una reacción es la cantidad de
sustrato transformado en producto, por
unidad de tiempo.

• Los factores MÁS ESTUDIADOS que modifican la
velocidad de una reacción catalizada por enzimas
son:
• 1.-La concentración de enzimas
• 2.-La temperatura
• 3.-El pH
• 4.-El aumento progresivos de la concentraciones
del sustrato
• 5.-La presencia o no de inhibidores

CINÉTICA ENZIMÁTICA: temperatura

CINÉTICA ENZIMÁTICA: PH

CINÉTICA ENZIMÁTICA:
CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO

Cinética enzimática: presencia de
inhibidores (competitivo)

Un inhibidor competitivo
• Se parece estructuralmente al sustrato
• Compite con el sustrato original por el sitio activo
• Al incrementar la concentración del sustrato, el
inhibidor es desplazado del sitio catalítico por el
aumento del sustrato
• Como consecuencia de lo anterior se logra
alcanzar la velocidad máxima
• La Km en la reacción con inhibidor competitivo y
sin inhibidor es diferente

inhibidores (competitivo)

inhibidores ( NO competitivo)
• No se parece al sustrato
• No compite con el sustrato original por el sitio
catalítico
• Al incrementar la concentración del sustrato, el
inhibidor NO es desplazado del sitio activo por el
aumento del sustrato pues no se une al sitio activo ,
por lo tanto se une al sitio alósterico cambiando la
conformación 3D
• Como consecuencia de lo anterior NO se logra alcanzar
la velocidad máxima
• Las Km en la reacción con inhibidor no competitivo y
sin inhibido NO SON IGUALES

Coenzimas inorganicas

COENZIMAS
• Son glúcidos, lípidos o nucleótidos que actúan
como coenzimas.
• Son imprescindibles en procesos metabólicos.
• Se necesita en pequeña cantidad.
• Son sustancias lábiles.
• Su déficit en puede generara patologías.

Tipos de coenzimas
• Liposolubles.-de naturaleza lipídica y por
tanto insolubles en agua y solubles en
material orgánico; una ingesta excesiva genera
hipervitaminosis son: A,D,E,K NO COFACTORES
(SALVO K).
• Hidrosolubles.-son solubles en agua. Su
exceso no produce trastornos, son cofactores
enzimáticos. PERTENECEN AL GRUPO :vita B
vita C

VITAMINA K
COFACTOR DE LA CARBOXILASAS
CARBOXILA ACIDOS GLUTAMICOS
DE CIERTAS PROTEINAS ,
AUMENTANDO LA POSIBILIDADA
DE LAS MISMAS DE UNIRSE A
CALCIO
COAGULACION SANGUINEA
PROTROMBINA (FACTOR II), VII, IX
Y X
HORTALIZAS: COLES, BROCOLI, COLIFLOR, ESPINACA,LECHUGAS
BACTERIAS INTESTINALES

Vitamina C o Acido Ascórbico
Cofactores hidroxilaciones
-síntesis de colágeno
-metabolismo de hormonas
-síntesis de ácidos biliares
-síntesis de carnitina
PATOLOGIAS
•Inflamación y sangrado de las encías
•Piel áspera y reseca
•Hematomas espontáneos
•Deficiencia en la cicatrización de heridas
•Sangrado nasal
•Dolor e inflamación articular
•Esmalte dental debilitado
FUENTES: LA NARANJA,
LIMON,FRESAS,PIMIENTO, CAMU
CAMU

VITAMINA B1 (tiamina pirofosfato)
COFACTOR DE LAS DESCARBOXILASAS
FUNCION:
.-SINTESIS DE NUCLEOTIDOS Y ACIDOS
NUCLEICOS
.-FORMACION DE NADPH2
.-TRANSFORMACION DE EXOSAS EN
PENTOSAS
PATOLOGIAS:
Insuficiencia cardíaca,
afonía y falta de reflejos
periféricos
FUENTES:
Levaduras, carne de cerdo, legumbres, carne de
vacuno, cereales integrales, frutos secos, maíz,
huevos, víscera

VITAMINA B2 (riboflavina)
FMN Y FAD
COFACTOR DE LAS OXIDORREDUCTASAS
FUENTES:
-cereales integrales, pastas,
quesos procesados, jugos de
frutas y productos lácteos
PATOLOGIAS:
-cambios distróficos en los nervios periféricos.

FLAVOPROTEINAS IMPORTANTES
• NADH-CITOCROMO REDUCTASA (FMN) DESTOXIFICACIÓN
• L-AMINO-OXIDASA (FMN) OXIDACIÓN DE AMINOÁCIDOS
• SUCCINATO DESHIDROGENASA (FAD) TCA, CADENA RESPIRATORIA
• ACIL-COA DESHIDROGENASA (FAD) OXIDACIÓN DE LÍPIDOS
• XANTINA OXIDASA(FAD) FORMACION DE ÁCIDO ÚRICO

VITAMINA B3 (NICOTINAMIDA)
NAD* Y NADP*
COFACTOR DE OXIDORREDUCCIÓN
FUENTES:
carne, pescados, levadura de cerveza,
albaricoques, verduras, queso, leche,
huevos
deficiencia:
pelagra (dermatitis, diarreas y demencias
USO TERAPEUTICO:
HIPOLIPEMIANTE

ACIDO PANTONEICO (VITAMINA B5)
COFACTOR DE LAS TRANSFERASAS
FUENTES:
cereales , integrales,
legumbres, levaduras de
cerveza, jalea real,
huevos y carne.
PATOLOGIA:
POCO FRECUENTE, POR
HIPOVITAMINOSIS

PIRIDOXAL (VITAMINAB6)
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
DEFICIENCIA:
convulsiones, anemia, neuropatía,
lesión , mucosas
FUENTES:
hígado, pollo, bacalao, cerdo,
queso, huevo, cereales, frutas

BIOTINA (VITAMINA B8 Ó H)
COFACTOR DE CARBOXILACIONES
FUENTES:
hígado, nueces, judías
verdes, huevos, síntesis
intestinal
DEFICIENCIA:
hipovitaminosis
VIT H:
grupo prostetico

ACIDO FOLICO (VITAMINA B9)
DEFICIENCIA:
anemia megaloblastica
FUENTES:
brócoli, espinaca, hígado,
naranjas

COBALAMINAS (VITAMINA B12)
FUENTES:
carne, pescado, productos lácteos
PATOLOGIA:
anemia perniciosa

Un libro abierto es un cerebro que habla, cerrado un
amigo que espera, olvidado un alma que perdona,
destruido un corazón que llora.

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