Enzimas importantes

1. Autora: Jordana Augusta Solis Ortiz

2. Diferencia entre enzimas y catalizadores
Las enzimas son:
 Proteínas
 Cataliticas
 Especificas
 Susceptibles de ser reguladas
Enzimas Catalizadores
Quimica Proteínas Inogarnicas
Termolabilidad Si No
Especificidad Si No
Regulacion Si No
Eficiencia Alta Baja
Se consumen No Si
Analogías enzimas y
catalizadores:
 Aceleran la velocidad de la
reacción química por ellos
catalizada.
 No modifican la constante de
equilibrio(Keq) de la reacción
catalizada.

3. Enzimas Alostericas
 Gracias a su carácter proteico, les permite adoptar
estructura terciaria y cuaternaria
 Son las únicas moléculas que pueden adaptarse a la
sustancia o sustrato al cual se unen y modifican.
 Por ser proteínas, son termolábiles.
 Las enzimas tienen un sitio específico de unión al sustrato (S)
y algunas poseen un sitio de unión para moléculas
reguladoras (A) (enzimas alostéricas).

4. Mecanismo de acción enzimatica:
 A) De sustrato
(Ej. Glucoquinasa):Glucosa + ATP  Glucosa 6 P +
ADP
 B) De reacción
(Ej. Fosfatasas):Glucosa 6 P + H,O  Glucosa + Pi

5. El lugar de sustrato posee dos sitios:
 A) de unión
 B) catalítico (sitio o centro activo).
Adaptabilidad Inducida

6. Catalizan la transferencia de un grupo de átomos de un
sustrato a otro. Ejemplos:
 Las AMINOTRANSFERASAS o transaminasas: transfieren
grupos amino.
 Las QUINASAS: transfieren grupos fosfato.
1.- TRANSFERASAS:
Catalizan la ruptura de un enlace químicomediante la adición
de una molécula de agua.
2.- HIDROLASAS:

7. Catalizan reacciones de transferencia de átomos de hidrógeno ó
electrones. Ej: .
 las deshidrogenasas
3.- ÓXIDO-
REDUCTASAS:
Son las que interconvierten isómeros decualquier tipo, ópticos,
geométricos o deposición.
 Ej: triosa fosfato isomerasa:
4.- ISOMERASAS:

8. Catalizanla ruptura de enlacesquímicos,excluyendo enlaces
peptídicos, por un procesodistinto al de la hidrólisis. Ej:
 la aldolasa
5.- LIASAS:
Catalizan la formación de enlaces entre C y O, N, S ú otros
átomos, generalmente utilizando energía de hidrólisis del
ATP. Ej:
 Glutamina sintetasa
 L-GLUTAMATO + NH+ +ATP +H2O  L-GLUTAMINA +
ADP + Pi
6.- LIGASAS:

9.  Es la cantidad de sustrato transformado en la unidad de
tiempo. La unidad de medida es la Unidad Internacional.
 Una Unidad Internacional (UN) es la cantidad de enzima
capaz de transformar un micromol de sustrato en un minuto.
FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
 Concentración de enzima: siempre que exista un sutrato, la
concentración de la enzima aumenta la ve,ocidad enzimática hasta cierto
límite.
 Temperatura: el incremento de 10°C duplica la velocidad de la reacción,
pero si la temperatura se elva demasiado la enzima pierde su actividad.
 pH: óptimo 7, excepto las enzimas del estómago cuyo pH óptimo es ácido.
 Concentración de sustrato: una mayor concentración del sustrato a una
concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. Una vez
alcanzado la velocidad máxima una mayor concentración de sustrato ya
no tie e efecto en la reacción
 Presencia de Cofactores: las enzimas son dependientes de los cofactores
para una funcion adecuada. Con una concentracion igual o mayor a la
de la enzima para obtener una actividad catalina máxima.

10. Factores que influyen en las Enzimas

13.  Una enzima puede ser regulada por:
 Concentración de sustrato, enzima, pH
 Alosterismo: Se da por el que la unión de una molécula en
una ubicación modifica las condiciones de unión de otra
molécula, en otra ubicación de la enzima, distante de la
primera.
 Homotropico
 heterotropico
 Modificación covalente
 Genética: inducción; represión
 Hormonal

14. Son formas moleculares distintas de una misma especie
enzimática. Ejemplo:
 LACTATO DESHIDROGENASA:
 CREATINFOSFOQUINASA

15.  Un inhibidor enzimático es una sustancia química capaz de
bloquear de manera reversible ó irreversible la acción de una
enzima.
 Clasificación:
1.-INHIBICIÓN ENZIMÁTICA REVERSIBLE
COMPETITIVA:
 El inhibidor tiene una estructura química parecida al
sustrato de la enzima, por lo tanto compite con él por elsitio
activo de la enzima.
 Sustrato e inhibidor tienen parecida estructura química
 Se modifica el Km pero no la Vmax de lareacción
 El inhibidor puede ser desplazado aumentando la
concentración del sustrato.

16. 2.-INHIBICIÓN ENZIMÁTICA REVERSIBLE NO
COMPETITIVA:
 Los inhibidores se unen a la enzima en un lugar distinto al
sustrato y disminuyen la velocidad máxima de la reacción,
sin modificar el Km.
 Sustrato e inhibidor tienen diferente estructura química
 Ambos NO compiten por el sitio activo de laenzima
 El inhibidor NO puede ser desplazado aumentando la
concentración del sustrato.
 Ejemplos:
 Cu, Hg y Ag inhiben enzimas uniéndosea grupos -SH que
son indispensablespara la actividad de algunas enzimas.
 EDTA (etiléndiaminotetraacético):Quelante de cationes
bivalentes.