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UNIVERSIDAD MILITAR “NUEVA GRANADA”
FACULTAD DE CIENCIAS (Biología)
CURSO DE BIOLOGIA MOLECULAR (Teoría)
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Bibliografía de consulta en biblioteca

9.

CAPITULO 1: LA DINÁMICA CELULAR

10.

CAPITULO 2: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE PROTEÍNAS

11.

CAPITULO 3: DEL RNA A LAS PROTEINAS.

12.

CAPITULO 4: BIOMEMBRANAS

13.

CAPITULO 5
: TRANSPORTE MEMBRANAL DE PEQUEÑAS MOLECULAS PROPIEDADES ELECTRICAS DE LA M

14.

CAPITULO 6: COMPARTIMENTALIZACION CELULAR Y DISTRIBUCION DE PROTEINAS
UNIVERSIDAD MILITAR “NUEVA GRANADA”
FACULTAD DE CIENCIAS (Biología)
CURSO DE BIOLOGIA MOLECULAR (Teoría)
Índice
15.

CAPITULO 7: TRANSPORTE VESICULAR INTRACELULAR

16.

CAPITULO 8: BIOENERGÉTICA Y METABOLISMO.

17.

CAPITULO 9: EL CITOESQUELETO.

18.

CAPITULO 10: SEÑALIZACION CELULAR
PROGRAMACION DE TEMAS:

CAPITULO
5
: TRANSPORTE MEMBRANAL DE PEQUEÑAS MOL

CAPITULO 1: LA DINAMICA CELULAR.
•

Componentes químicos de las célula.

•

Importancia del agua en la célula

•

Pequeñas moléculas que componen las células

•

Uso de la energía por las células

•
•

TIEMPO: 3 Horas.
CAPITULO
ESTRUCTURA Y FUNCION DE PROTEINAS

2:

Transporte a través de una membrana lipidica.
Proteínas transportadoras y transporta activo a

través de la membrana
•
Canales iónicos y potenciales eléctricos
celulares.
TIEMPO: 6 Horas.

•

Estructura química de los Aminoácidos

CAPITULO
6:
COMPARTIMENTALIZACION CELULAR Y DISTRIB

•

Estructura de proteínas

•

La compartimentalización de las células

•

Función de las proteínas.

•

Transporte entre el núcleo y el citosol

TIEMPO: 3 Horas.

•

Transporte entre la mitocondria y el cloroplasto

CAPITULO 3: DEL RNA A LAS PROTEINAS

•

Peroxisomas

•

Los tres papeles del RNA en la síntesis de proteínas

•

El retículo endoplasmatico

•

Mecanismo de la síntesis de proteínas

TIEMPO: 6 horas

TIEMPO: 3 Horas.
CAPITULO 4: BIOMEMBRANAS
•

La bicapa lipidica

•

Proteínas de membrana

TIEMPO: 3 Horas.
PROGRAMACIÓN DE TEMAS:

CAPITULO 7:
TRANSPORTE VESICULAR INTRACELULAR
•
Mecanismo molecular de transporte membranal.

CAPITULO 9: EL CITOESQUELETO.

•

Transporte del RE hacia el aparato de Golgi.

·

Como se regulan los filamentos del citoesqueleto.

•

Transporte desde el Trans Golgi Network hasta los

·

Citoesqueleto y comportamiento celular.

lisosomas.

TIEMPO: 3 Horas.

Transporte a través de la membrana plasmatica en la

CAPITULO 10: SEÑALIZACIÓN CÉLULA A CÉLULA.

endocitosis.

·

Señalización extracelular

Transporte desde el Trans Golgi Network hacia el

·

Proteína G receptores Tirosina-Kinasa

exterior de la célula en la exocitosis.

·

Segundos mensajeros

•
•

·

Auto ensamblaje y dinámica de los filamentos del
citoesqueleto.

TIEMPO: 9 Horas

TIEMPO: 3 Horas.

CAPITULO 8: BIOENERGETICA Y METABOLISMO.

CAPITULO 11: INTERACCIÓN DE CÉLULAS EN LOS

•

La mitocondria, organización y función.

TEJIDOS.

•

Transporte de electrones.

·

Adhesión célula a célula

•

Cloroplasto y fotosíntesis.

·

Adhesión célula a matriz

•

Evolución de los sistemas de transporte de

·

Colágeno Matrices extracelulares de no- colágeno

electrones.

·

La dinámica de la pared celular de plantas.

TIEMPO: 3 Horas.

TIEMPO: 3 Hora.
Dogmas en Biología
•
•
•
•
•
•
•
•
•

Todas las células tienen como material genético ADN
Todas las células replican su material genético por polimerización de
monómeros
Todas las células transcriben su ADN en ARN
Todas las células utilizan las proteínas como catalizadores
Todas las células traducen el ARN en proteínas usando la misma
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Una proteína un gen
La vida requiere energía libre
Todas las células tienen membrana plasmática
Todas las células usan los mismos monómeros para construir
polímeros
10 millones de
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1 millón de
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1.000 kilómetros

100 kilómetros
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100 metros

10 metros

1metro
10 centímetros
1 centímetro

100 micras

1 milímetro

10 micras
Mutation and Natural Selection

Normal
inherited gene

Early generations

Lethal
mutation

Beneficial
mutation

Middle generations

Late generations

New lethal
mutation
Environment 1
Environment 2
CAPITULO 1: LA DINAMICA CELULAR. Tarea No 1.
Desarrollo del tema:
•

Componentes químicos de las células.

1.

Interacciones atómicas: orbitales atómicos (2)

3.

Interacciones moleculares: orbitales moleculares,
puentes químicos (iónico, covalente polar y apolar),
valencia (3)

4.

Iones (cation +, anion -) (3)

5.

Tipos de puentes covalentes: simples, dobles (4)

6.

Importancia del agua en la célula

1.

Sales, Ácidos y Bases (6)

3.

Interacciones moleculares no-covalentes: Puentes
iónicos o salinos, puentes de hidrogeno, atracciones de
van der Walls y fuerzas hidrofobicas. (6a), (7a).

2.

Ácidos
grasos:
saturados
e
insaturados,
triglicéridos, fosfolipidos, esteroles (9)

3.

Nucleótidos: poli nucleótidos (ADN, rRNA, tRNA,
mRNA, snRNA, etc.) (10)

4.

Aminoácidos: enlace peptídico, N-Ter, C-Ter,
polipéptidos (11)

•

Uso de la energía por las células

1.

El metabolismo celular esta organizado por las
enzimas: catabolismo (ruptura), anabolismo
(biosíntesis) (13)

2.

Segunda ley de la termodinámica: la tendencia al
aumento de la entropía en el universo

3.

Fotosíntesis: modelo de producción de energía
química, reducción. (14)

4.

Respiración: oxidación de moléculas orgánicas

5.

ATP: Molécula transportadora de energía en forma
de puentes fosfodierster (12)

6.

NADH, NADPH: transportadores de electrones
(15)

Puentes de hidrogeno (7)

2.

Carbohidratos:
monosacáridos,
oligosacaridos y polisacáridos.(8)

Radios y atracción de Van Der Walls (5)

•

1.

Átomos: electrones, protones y neutrones (1)

2.

Pequeñas moléculas que componen las células

Origen de la vida

•

•

disacáridos,
(1)

(2)

(4)

(3)
(5)

(8)

(6a)

(7)
Ácido

Base

Agua

NaOH

H2O

Sal

(6)

HCl

+

+

NaCl
(6)

HBr

+

H2O

KOH

(7a)

+

KBr
(9)
(10)

(11)

(12)(12)
(13)

(15)

(14)
CAPITULO 2: ESTRUCTURA Y FUNCION DE
PROTEINAS. Tarea No 2
Desarrollo del tema:
·
La forma y estructura de las proteínas.
1.
Aminoácidos (apolares, polares, ácidos y básicos) y
enlaces peptídico (1,2), formación de péptidos,
polipéptidos y cadena polipeptidica
2.
Cual es la importancia de las proteínas en la
construcción de las células.
3.
Conformaciones y energía libre: estructura terciarias
hélices α (α-keratina) y β plegada (fibrina) (3),
uniones no covalentes entre cadenas (puentes de
hidrógeno, puentes iónicos, atracciones de van der
Waals, espacios hidrofobicos) (3b). Perdida de la
estructura terciaria y renaturalización (chaperonas).
4.
Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
(3).
5.
Dominios y regiones (motivos) de las proteínas e.j.
SH2 (4) , los dominios y el plegamiento.
6.
Estructura cuaternaria de proteínas (5) y puentes
disulfuro (5a) , proteínas globulares (hemoglobina) y
fibrosas (actina, colágeno).
·
Función de las proteínas.
1.
Las proteínas se unen a otras a través de diferentes
tipos de superficies (6), especificidad (anticuerpo /
anfígeno, sustrato / enzima) y sitios de unión. Unión y
constante de equilibrio.
2.
Las proteínas tienen actividad catalítica (7),
hidrolasas,
nucleasas,
proteasas,
polimerasas,
fosfatasas etc.: enzimas allostericas usan cofactores
(8), en regulación positiva o negativa.

3. La actividad kinasa (fosforilación) y fosfatasa
(desfosforilación) es una de las mas importantes
como enzimas (9)
4. Proteínas unidas a GTP o GTPasas (GTP binding
proteins) son reguladores celulares, papel de Rasprotein en la señalización
celular (10) y
traducción de señales.
5. Proteínas motoras o para el movimiento en la célula
(miosina, kinesina) (11, 12). Movimiento de
cromosomas, vacuolas, organelos. Con cambios
estructurales promovidos por fosforilación y
desfosforilación.
6. Transportadores unidos a membrana (bombas), Ca2+
ATPasa, Na+, K+ ATPasa, bombas de protones
(13).
7. Maquinas moleculares (13b)
8. Capcides de virus (13c)
8. En resumen (13a)
(1)

(3)

(2)
(3b)

(4)
(4)

(5a)
(5)
(7)

(8)

(9)

(10)
(13)
(12)

(11)
(13b)
(13c)
(13a)
CAPITULO 3: DEL RNA A LAS PROTEINAS
Tarea No 3.

•

Mecanismo de la síntesis de proteínas

Desarrollo del tema:

1.

Traducción de la información genética, el código

•

Estructura química de los RNAs y ribosomas

1.

Estructura general de los RNAs (14), ribosa, uracil
cambiado por timidin (une a A).

2.

Tipos de RNA: pre-mRNA, mRNA maduro, snRNA,
rRNA, tRNA, RNAi, snoRNA (nucleolar), RNAs
(síntesis de telomerasa, inactivación de cromosoma X,
transporte en el RE).

3.

Estructura del mRNA (15). Splicing (intron, exon),
splaisiosoma.

4.

El tRNA (16, 16a) 80 nucleótidos, formado por : 3’
end +union de AA, T loop, anticodon loop, D loop, 5’
end. Modificaciones quimicas (16b), el bamboleo en
la 3 posicion del anticodon.

5.

La unión a aminoácidos (20) por una aminoacil-tRNA
sintetasa (17) especifica, función como adaptador
entre tRNA y AA.

6.

El RNA es decodificado en los ribosomas (18)
Proteína + rRNA (ribozyma (18a)), sitios: Exit,
pectidil, aminoacil, unión al mRNA (18b)

7.

El rRNA (19), (19b).

genético, codones (20) y el marco de lectura (20a
).
2.

Factores de Iniciación elF-1A, elF-3, elF-4F,
elF4B, elF-4A, elF-2, elF-5 (21)

3.

Elongación: sitio aminoacil, sitio peptidil, exit,
aminoacil-tRNA, factores de elongación (EF-Tu,
EF-G), peptidil transferasa (22).

4.

Terminación: codon stop, factor de
desprendimiento (23).

5.

Control de la síntesis de proteínas por EFTu/GTP (24).

6.

Polirribosomas (25).

7.

Chaperonas guían el plegamiento de las proteínas
(26).
(16)

(15)

(15)

(14)

(17)
(21a)

(16a)

(16)
(18)

(16b)

(19)

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(19b)

(20)
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Curso de biomol 2013

  • 1. UNIVERSIDAD MILITAR “NUEVA GRANADA” FACULTAD DE CIENCIAS (Biología) CURSO DE BIOLOGIA MOLECULAR (Teoría) Índice 1. Hoja de presentación del curso 2. Justificación de la materia 3. Metas del programa 4. Programación de fechas 5. Evaluación 6. Listado de tareas 7. Programación de temas 8. Bibliografía de consulta en biblioteca 9. CAPITULO 1: LA DINÁMICA CELULAR 10. CAPITULO 2: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE PROTEÍNAS 11. CAPITULO 3: DEL RNA A LAS PROTEINAS. 12. CAPITULO 4: BIOMEMBRANAS 13. CAPITULO 5 : TRANSPORTE MEMBRANAL DE PEQUEÑAS MOLECULAS PROPIEDADES ELECTRICAS DE LA M 14. CAPITULO 6: COMPARTIMENTALIZACION CELULAR Y DISTRIBUCION DE PROTEINAS
  • 2. UNIVERSIDAD MILITAR “NUEVA GRANADA” FACULTAD DE CIENCIAS (Biología) CURSO DE BIOLOGIA MOLECULAR (Teoría) Índice 15. CAPITULO 7: TRANSPORTE VESICULAR INTRACELULAR 16. CAPITULO 8: BIOENERGÉTICA Y METABOLISMO. 17. CAPITULO 9: EL CITOESQUELETO. 18. CAPITULO 10: SEÑALIZACION CELULAR
  • 3. PROGRAMACION DE TEMAS: CAPITULO 5 : TRANSPORTE MEMBRANAL DE PEQUEÑAS MOL CAPITULO 1: LA DINAMICA CELULAR. • Componentes químicos de las célula. • Importancia del agua en la célula • Pequeñas moléculas que componen las células • Uso de la energía por las células • • TIEMPO: 3 Horas. CAPITULO ESTRUCTURA Y FUNCION DE PROTEINAS 2: Transporte a través de una membrana lipidica. Proteínas transportadoras y transporta activo a través de la membrana • Canales iónicos y potenciales eléctricos celulares. TIEMPO: 6 Horas. • Estructura química de los Aminoácidos CAPITULO 6: COMPARTIMENTALIZACION CELULAR Y DISTRIB • Estructura de proteínas • La compartimentalización de las células • Función de las proteínas. • Transporte entre el núcleo y el citosol TIEMPO: 3 Horas. • Transporte entre la mitocondria y el cloroplasto CAPITULO 3: DEL RNA A LAS PROTEINAS • Peroxisomas • Los tres papeles del RNA en la síntesis de proteínas • El retículo endoplasmatico • Mecanismo de la síntesis de proteínas TIEMPO: 6 horas TIEMPO: 3 Horas. CAPITULO 4: BIOMEMBRANAS • La bicapa lipidica • Proteínas de membrana TIEMPO: 3 Horas.
  • 4. PROGRAMACIÓN DE TEMAS: CAPITULO 7: TRANSPORTE VESICULAR INTRACELULAR • Mecanismo molecular de transporte membranal. CAPITULO 9: EL CITOESQUELETO. • Transporte del RE hacia el aparato de Golgi. · Como se regulan los filamentos del citoesqueleto. • Transporte desde el Trans Golgi Network hasta los · Citoesqueleto y comportamiento celular. lisosomas. TIEMPO: 3 Horas. Transporte a través de la membrana plasmatica en la CAPITULO 10: SEÑALIZACIÓN CÉLULA A CÉLULA. endocitosis. · Señalización extracelular Transporte desde el Trans Golgi Network hacia el · Proteína G receptores Tirosina-Kinasa exterior de la célula en la exocitosis. · Segundos mensajeros • • · Auto ensamblaje y dinámica de los filamentos del citoesqueleto. TIEMPO: 9 Horas TIEMPO: 3 Horas. CAPITULO 8: BIOENERGETICA Y METABOLISMO. CAPITULO 11: INTERACCIÓN DE CÉLULAS EN LOS • La mitocondria, organización y función. TEJIDOS. • Transporte de electrones. · Adhesión célula a célula • Cloroplasto y fotosíntesis. · Adhesión célula a matriz • Evolución de los sistemas de transporte de · Colágeno Matrices extracelulares de no- colágeno electrones. · La dinámica de la pared celular de plantas. TIEMPO: 3 Horas. TIEMPO: 3 Hora.
  • 5. Dogmas en Biología • • • • • • • • • Todas las células tienen como material genético ADN Todas las células replican su material genético por polimerización de monómeros Todas las células transcriben su ADN en ARN Todas las células utilizan las proteínas como catalizadores Todas las células traducen el ARN en proteínas usando la misma maquinaria Una proteína un gen La vida requiere energía libre Todas las células tienen membrana plasmática Todas las células usan los mismos monómeros para construir polímeros
  • 6.
  • 7.
  • 8. 10 millones de kilómetros 100 mil kilómetros 1 millón de kilómetros 10 mil kilómetros
  • 9. 1.000 kilómetros 100 kilómetros 1 kilómetro 10 kilómetros
  • 11. 1 centímetro 100 micras 1 milímetro 10 micras
  • 12.
  • 13.
  • 14.
  • 15. Mutation and Natural Selection Normal inherited gene Early generations Lethal mutation Beneficial mutation Middle generations Late generations New lethal mutation Environment 1 Environment 2
  • 16. CAPITULO 1: LA DINAMICA CELULAR. Tarea No 1. Desarrollo del tema: • Componentes químicos de las células. 1. Interacciones atómicas: orbitales atómicos (2) 3. Interacciones moleculares: orbitales moleculares, puentes químicos (iónico, covalente polar y apolar), valencia (3) 4. Iones (cation +, anion -) (3) 5. Tipos de puentes covalentes: simples, dobles (4) 6. Importancia del agua en la célula 1. Sales, Ácidos y Bases (6) 3. Interacciones moleculares no-covalentes: Puentes iónicos o salinos, puentes de hidrogeno, atracciones de van der Walls y fuerzas hidrofobicas. (6a), (7a). 2. Ácidos grasos: saturados e insaturados, triglicéridos, fosfolipidos, esteroles (9) 3. Nucleótidos: poli nucleótidos (ADN, rRNA, tRNA, mRNA, snRNA, etc.) (10) 4. Aminoácidos: enlace peptídico, N-Ter, C-Ter, polipéptidos (11) • Uso de la energía por las células 1. El metabolismo celular esta organizado por las enzimas: catabolismo (ruptura), anabolismo (biosíntesis) (13) 2. Segunda ley de la termodinámica: la tendencia al aumento de la entropía en el universo 3. Fotosíntesis: modelo de producción de energía química, reducción. (14) 4. Respiración: oxidación de moléculas orgánicas 5. ATP: Molécula transportadora de energía en forma de puentes fosfodierster (12) 6. NADH, NADPH: transportadores de electrones (15) Puentes de hidrogeno (7) 2. Carbohidratos: monosacáridos, oligosacaridos y polisacáridos.(8) Radios y atracción de Van Der Walls (5) • 1. Átomos: electrones, protones y neutrones (1) 2. Pequeñas moléculas que componen las células Origen de la vida • • disacáridos,
  • 22. CAPITULO 2: ESTRUCTURA Y FUNCION DE PROTEINAS. Tarea No 2 Desarrollo del tema: · La forma y estructura de las proteínas. 1. Aminoácidos (apolares, polares, ácidos y básicos) y enlaces peptídico (1,2), formación de péptidos, polipéptidos y cadena polipeptidica 2. Cual es la importancia de las proteínas en la construcción de las células. 3. Conformaciones y energía libre: estructura terciarias hélices α (α-keratina) y β plegada (fibrina) (3), uniones no covalentes entre cadenas (puentes de hidrógeno, puentes iónicos, atracciones de van der Waals, espacios hidrofobicos) (3b). Perdida de la estructura terciaria y renaturalización (chaperonas). 4. Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria (3). 5. Dominios y regiones (motivos) de las proteínas e.j. SH2 (4) , los dominios y el plegamiento. 6. Estructura cuaternaria de proteínas (5) y puentes disulfuro (5a) , proteínas globulares (hemoglobina) y fibrosas (actina, colágeno). · Función de las proteínas. 1. Las proteínas se unen a otras a través de diferentes tipos de superficies (6), especificidad (anticuerpo / anfígeno, sustrato / enzima) y sitios de unión. Unión y constante de equilibrio. 2. Las proteínas tienen actividad catalítica (7), hidrolasas, nucleasas, proteasas, polimerasas, fosfatasas etc.: enzimas allostericas usan cofactores (8), en regulación positiva o negativa. 3. La actividad kinasa (fosforilación) y fosfatasa (desfosforilación) es una de las mas importantes como enzimas (9) 4. Proteínas unidas a GTP o GTPasas (GTP binding proteins) son reguladores celulares, papel de Rasprotein en la señalización celular (10) y traducción de señales. 5. Proteínas motoras o para el movimiento en la célula (miosina, kinesina) (11, 12). Movimiento de cromosomas, vacuolas, organelos. Con cambios estructurales promovidos por fosforilación y desfosforilación. 6. Transportadores unidos a membrana (bombas), Ca2+ ATPasa, Na+, K+ ATPasa, bombas de protones (13). 7. Maquinas moleculares (13b) 8. Capcides de virus (13c) 8. En resumen (13a)
  • 28. (13b)
  • 29. (13c)
  • 30. (13a)
  • 31. CAPITULO 3: DEL RNA A LAS PROTEINAS Tarea No 3. • Mecanismo de la síntesis de proteínas Desarrollo del tema: 1. Traducción de la información genética, el código • Estructura química de los RNAs y ribosomas 1. Estructura general de los RNAs (14), ribosa, uracil cambiado por timidin (une a A). 2. Tipos de RNA: pre-mRNA, mRNA maduro, snRNA, rRNA, tRNA, RNAi, snoRNA (nucleolar), RNAs (síntesis de telomerasa, inactivación de cromosoma X, transporte en el RE). 3. Estructura del mRNA (15). Splicing (intron, exon), splaisiosoma. 4. El tRNA (16, 16a) 80 nucleótidos, formado por : 3’ end +union de AA, T loop, anticodon loop, D loop, 5’ end. Modificaciones quimicas (16b), el bamboleo en la 3 posicion del anticodon. 5. La unión a aminoácidos (20) por una aminoacil-tRNA sintetasa (17) especifica, función como adaptador entre tRNA y AA. 6. El RNA es decodificado en los ribosomas (18) Proteína + rRNA (ribozyma (18a)), sitios: Exit, pectidil, aminoacil, unión al mRNA (18b) 7. El rRNA (19), (19b). genético, codones (20) y el marco de lectura (20a ). 2. Factores de Iniciación elF-1A, elF-3, elF-4F, elF4B, elF-4A, elF-2, elF-5 (21) 3. Elongación: sitio aminoacil, sitio peptidil, exit, aminoacil-tRNA, factores de elongación (EF-Tu, EF-G), peptidil transferasa (22). 4. Terminación: codon stop, factor de desprendimiento (23). 5. Control de la síntesis de proteínas por EFTu/GTP (24). 6. Polirribosomas (25). 7. Chaperonas guían el plegamiento de las proteínas (26).
  • 36. (21)

Notas del editor

  1. {}