2. “ Doctrina que estudia el mecanismo de una reacción
catalizada por enzimas, midiendo la velocidad de la
reacción y la forma en que se modifica”
Factor clave que afecta
[Sustrato]
la velocidad de la Rx
Para evaluar la catálisis se mide velocidad
inicial, Vo, cuando la [sustrato] > [enzima]

3. Hipérbola rectangular
característica
• A [sustrato], muy
bajas, la Rx es de primer
orden, Vo= K[S]
• A [sustrato], muy
altas, Vo tiene una
Vmáx, y la Rx es de
orden cero,
Vo= K

4. Expresión matemática
de la hipérbola
rectangular:
ECUACIÓN DE
MICHAELIS-MENTEN
Vo = Vmáx[S]
Km + [S]
Nota: esta ecuación no hace
NINGUNA consideración
sobre el mecanismo de la Rx
enzimática

5. ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
Vo = Vmáx[S]
Km + [S]
Velocidad inicial máxima de la reacción
Vmáx catalizada por una encima y es el valor límite al
que se aproxima Vo cuando la [S] → ∞
Constante de Michaelis. Se puede definir solo
Km en términos experimentalees y es igual al valor
de [S] en que Vo = ½ Vmáx

6. ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
• [sustrato] < Km, la Vo
depende de la [S]
• [sustrato] > Km, la Vo
se hace máxima (Vmáx)
• [sustrato] = Km, la
Vo = ½ Vmáx

7. Linealización de la Ecuación de Michaelis - Menten
Ecuación de Lineweaver-Burk
1 = Km . 1 + 1 o
Vo Vmáx[S] Vmáx
Y = mx + b
Ecuación de una línea recta

8. Tips con respecto a la Vo = Vmáx[S]
Ecuación de Michaelis Km + [S]/
- Menten
A una [S] elevada, la Vmáx reflejará la
Vmáx cantidad de enzima activa presente
Se suele asociar con la AFINIDAD de la
Km enzima por el sustrato. A menor Km
mayor afinidad.

9. Dos tipos principales de inhibición:
Unión NO covalente de la enzima con
Inhibición Reversible el inhibidor que siempre puede
revertirse. La inhibición es progresiva
E + I ↔ EI
Unión covalente muy estable de la
enzima con el inhibidor . La Inhibición Irreversible
actividad enzimática no puede ser
restaurada
E + I → EI

10. Inhibición reversible competitiva:
“La Inhibición ocurre en el sitio activo, pues el
inhibidor es un análogo estructural del sustrato”
“Se puede eliminar la
inhibición mediante la
adición de cantidades
progresivas de sustrato”

11. Inhibición reversible competitiva:
El valor de Km aumenta pero la Vmáx es
la misma

12. Inhibición reversible no competitiva:
“La Inhibición ocurre en una porción distinta al
sitio activo. El inhibidor no muestra analogía
estructural con el sustrato”
“Puesto que el sustrato e
inhibidor se pueden
combinar en diferentes sitios,
es posible la formación de
complejos EI y EIS”

13. Inhibición reversible no- competitiva:
El valor de Vmáx disminuye pero el valor
de Km es el mismo

14. Inhibición reversible acompetitiva o mixta:
“El inhibidor solo se une al complejo ES y no a la
enzima libre”

15. Inhibición reversible acompetitiva o mixta:
Tanto el valor de Vmáx como el
valor de Km disminuyen

16. Inhibición Irreversible:
“La Inhibición ocurre mediante la combinación del
inhibidor con un grupo de la enzima que esencial para
su actividad o lo destruyen”
Iones metales pesados (Pb, Hg)
Yodactamida
REDUCEN LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
Insecticidas
Agentes oxidantes