Las enzimas son proteínas globulares que catalizan reacciones químicas específicas. Pueden requerir cofactores como metales o grupos prostéticos para su actividad óptima. Las enzimas se unen a sus sustratos de forma específica, reduciendo la energía de activación de la reacción catalizada. Existen diferentes clasificaciones de enzimas según el tipo de reacción catalizada y grupos involucrados en la transferencia.

1. ENZIMAS

2. CONCEPTOS
• ENZIMAS: Proteínas globulares con función
específica.
• COFACTOR: Sustancia no proteica de la cual
dependen muchas enzimas para su actividad
óptima.
• ZIMÓGENOS (Proenzima): es el precursor
inactivo de la proteína

3. CONCEPTOS
• HOLOENZIMA: Molécula proteica más el
cofactor y presenta la máxima actividad
catalítica.
• APOENZIMA: Componente proteico menos su
cofactor y presenta muy baja actividad (casi
nula).
• COENZIMA: Cofactor orgánico derivado de
vitaminas
– Riboflavina (FAD (flavinadenindinucleótido) y
FMN (flavinmononucleótido)

4. LAS ENZIMAS
• Son proteínas que catalizan reacciones
químicas necesarias para la sobrevivencia
celular
• Sin las enzimas los procesos biológicos
serían tan lentos que las células no podrían
existir.
• Las enzimas pueden actuar dentro de la
célula , fuera de ésta, y en el tubo de ensayo.
E + S ESEP  E + P
E E E E

5. LA ENZIMA Y LA ENERGÍA DE
ACTIVACIÓN
Tiempo de la reacción
E + S
E + P
Sin enzima
Con enzima
• La Ea de la hidrólisis de la urea
baja de 30 a 11 kcal/mol con la
acción de las enzimas,
acelerando la reacción 1014 x
• El aumento de temperatura
necesario para producir la
reacción no catalizada seria de
529ºC

6. Enzima - Catalizador
• Tanto la enzima como el catalizador
aceleran la velocidad de una reacción
química.
• Una enzima puede transformar 1000
moléculas de sustrato/ segundo
• Las enzimas tienen 3 propiedades que los
catalizadores NO tienen
– Especificidad por el sustrato
– Se inactivan por desnaturación
– Pueden ser reguladas

8. • Las enzimas se unen a los
reactivos (sustratos) reduciendo la
energía de activación
• Cada enzima tiene una forma única
con un sitio o centro activo en el
que se une al sustrato
• Después de la reacción, enzimas y
productos se separan.
• Las moléculas enzimáticas no han
cambiado después de participar en
la reacción

9. Las enzimas cumplen su papel catalítico
gracias a:
• Fijación estereoquímicamente
complementaria del substrato
• Transformación catalítica del mismo
En ambas funciones participan:
• Cadenas laterales de los aminoácidos
• Grupos o moléculas no proteicas:
 Grupos prostéticos
 Iones metálicos
 Cofactores

10. POR:
•Especificidad de la reacción enzimática
• Carácter heterogéneo de la catálisis
enzimática
ES CAPAZ DE:
•Fijar específicamente al substrato
• Transformarlo catalíticamente.

11. Enzima
Sitio activo
Sustrato

12. • Complementariedad geométrica
• Complementariedad de cargas,
uniones iónicas
• Modelos:
 Encaje inducido
 Llave – cerradura.
 Estado de transición
La unión del sustrato es muy
específica

13. TEORÍAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA, 1
Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
Substrato y enzima se acoplan de forma
estereospecífica, de la misma manera
que una llave se ajusta a su cerradura.
Modelo aceptado durante mucho tiempo;
hoy se considera insuficiente al no
explicar algunos fenómenos de la
inhibición enzimática

14. Teorías de la acción enzimática, 2
Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)
Tanto la enzima como el substrato
sufren una alteración en su estructura
por el hecho físico de la unión.
Está mucho más de acuerdo con todos
los datos experimentales conocidos
hasta el momento.

15. TEORÍAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA, 3
La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la
actualidad definiendo la acción enzimática
como el Centro Activo enzimático
complementario, no al substrato o al producto,
sino al estado de transición entre ambos.
Estabilización del Estado de Transición

16. Una enzima puede unir dos sustratos en su
sitio activo

17. EC 2.7.1.1
Número Enzyme Commission:
Enzyme
Comission
Grupo Subgrupo
Nombre común (sustrato+”asa”):
Hexokinasa
CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA
ATP: hexosa fosfotransferasa
Nombre sistemático:
Donador Aceptor
Grupo transferido
Tipo de reacción catalizada
Grupos
químicos
Enzimas

18. EC 1.x  Oxidorreductasas
EC 2.x  Transferasas
EC 3.x  Hidrolasas
EC 4.x  Liasas
EC 5.x  Isomerasas
EC 6.x  Ligasas
CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS POR GRUPO

19. Grupo 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción, en que
átomos de oxigeno ó hidrogeno son trasladados entre
moléculas:
En las reacciones redox, siempre tienen que estar
presentes a la vez el aceptor y el dador
electrónico.
AH2 + B A + BH2
Clasificación y nomenclatura
Ared + Box Aox + Bred

20. Nombre: Dador:Aceptor
oxidorreductasa
Nombre común:
Glucosa oxidasa
b-D-Glucosa : O2 1-oxidorreductasa
Dador Aceptor
Grupo 1: Oxidorreductasas

21. NOMENCLATURA DEL SUBGRUPO EN
OXIDORREDUCTASAS:
EC 1.1.x - Deshidrogenasas
EC 1.2.x - Oxidasas
EC 1.3.x - Peroxidasas
EC 1.4.x - Oxigenasas
EC 1.5.x - Hidroxilasas
EC 1.6.x - Reductasas
etc.
Aplicaciones: Ensayos de diagnostico clínico (glucosa oxidasa y colesterol
oxidasa
Deslignificación ó Bioblanqueamiento

22. A-X + B A + B-X
Catalizan reacciones de transferencia de
átomos ó grupo de átomos entre moléculas:
Dador: Aceptor Grupo transferido - transferasa
ATP: D-Hexosa Fosfotransferasa
Nombre común: hexokinasa
GRUPO 2: TRANSFERASAS

23. EC 2.1.x - Grupos monocarbonados
EC 2.2.x - Grupos aldehido o ceto
EC 2.3.x - Aciltransferasas
EC 2.4.x - Glicosiltransferasas
EC 2.5.x - Alquil- o Ariltransferasas
EC 2.6.x - Grupos nitrogenados
EC 2.7.x - Grupos fosfato
EC 2.8.x - Grupos sulfato
EC 2.9.x - Grupos selenio
CLASIFICACIÓN DE SUBGRUPO DE LAS
TRANSFERASAS:
Aplicaciones: Síntesis de oligosacáridos

24. Catalizan reacciones de hidrólisis y también su
reverso. Son las más comunes en el dominio de la
tecnología enzimática:
A-B + H2O A-OH + H-B
No se suelen utilizar nombres sistemáticos en las
hidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombre
Primitivo. Ejemplo: Quimosina EC 3.4.23.4.
Grupo 3: Hidrolasas

25. 3.1.-.- Esterasas (carboxilesterasas,
fosfoesterasas, sulfoesterasas)
3.2.-.- Glicosidasas
3.3.-.- Éter hidrolasas
3.4.-.- Péptido hidrolasas
3.5.-.- Acil anhídrido hidrolasas
etc.
CLASIFICACIÓN HIDROLASAS

26. Lipasas → Síntesis de tensioactivos
Proteasas → Fabrico de quesos
Glicosidasas → Clarificación de jugos;
liberación de aromas en vinos;
aplicaciones textiles
APLICACIONES

27. Caso particular  Péptido hidrolasas:
clasificación común (no sistemática)
I. Según la situación del enlace atacado:
- Exopeptidasas (extremos de la cadena) (Peptidasas)
- Endopeptidasas (interior de la cadena) (Proteinasas)
II. Según el mecanismo catalítico:
- Serin proteinasas
- Tiol proteinasas
- Aspartil proteinasas
- Metaloproteinasas

28. Catalizan reacciones reversibles de remoción de
grupo de átomos del sustrato (este grupo no
incluye las hidrolasas):
A-B A + B
GRUPO 4: LIASAS
Ejemplo
Nombre sistemático:
Histidina amonio-liasa (EC
4.3.1.3)
Nombre común:
Histidasa

29. 4.1.x - Actúan sobre enlaces C-C
4.2.x - Actúan sobre enlaces C-O
4.3.x - Actúan sobre enlaces C-N
4.4.x - Actúan sobre enlaces C-S
4.5.x - Actúan sobre enlaces C-Haluro
(S-, Cl-, Br-, I- At-)
4.6.x - Actúan sobre enlaces P-O
4.99.x - Otras liases
CLASIFICACIÓN DE LAS LIASAS
Aplicaciones: Pectato liasa – Remueve los compuestos indeseables
(ceras, pectinas, proteínas) en fibras en la industria textil –
“bioscouring”

30. Catalizan reacciones de isomerización moleculares
GRUPO 5: ISOMERASAS
A B
Ejemplo:
Glucosa isomerasa
(EC 5.3.1.5)

31. 5.1.x - Rasemasas y Epimerasas
5.2.x - cis-Trans-Isomerasas
5.3.x - Oxidoreductasas Intramolecular
5.4.x - Transferasas Intramoleculares (mutases)
5.5.x - Liasas Intramoleculares
5.99.x - Otras Isomerasas
CLASIFICACIÓN DE LAS ISOMERASAS

32. Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas
de la hidrólisis de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.).
A + B + ATP A-B + ADP + Pi
GRUPO 6: LIGASAS
Ejemplo: Glutationa sintasa (EC 6.2.2.3)
Nombre sistémico:
G-L-glutamilo-L-cisteina:
glicina ligase

33. CLASIFICACIÓN DE LAS LIGASAS
6.1.x - Forman enlaces C-O
6.2.x - Forman enlaces C-S
6.3.x - Forman enlaces C-N
6.4.x - Forman enlaces C-C
6.5.x - Forman enlaces ésteres fosfóricos
6.6.x - Actúan sobre enlaces N-metal

34. COENZIMAS
• Alterar la estructura tridimensional de una proteína o
la unión del sustrato, o de ambas, activando la
interacción de la enzima con su sustrato.
• Participar en la reacción total como otro sustrato.
• Su actuación es como donadora o aceptora de un
grupo químico.
– CO2
– Grupo metilo (---CH3)
– Grupo amino (---NH2)
– OH, H+
– electrones

35. El NAD es una coenzima aceptora de H
Sustrato
oxidado

36. COENZIMAS SU FUNCIÓN Y RELACIÓN CON VITAMINAS
Coenzima Tipo de
Reacción
Grupo
Transferido
Precursor
Vitamínico
Nicotinamida
adeníndinucleótido (NAD+)
Óxido-reducción H (electrones) Niacina
Nicotinamida
adeníndinucleótido fosfato
(NADP+)
Óxido-reducción H (electrones) Niacina
Flavinadenindinucleótido
(FAD)
flavinmononucleótido
(FMN)
Óxido-reducción H (electrones) Riboflavina
Coenzima Q -------
Coenzima A Activación y
transferencia de
grupos acilo
R- C = O Ácido
pantoténico
Pirofosfato de tiamina Transferencia del
grupo acilo
Tiamina

37. INHIBICIÓN COMPETITIVA
• La enzima succinato deshidrogenasa, que
cataliza la conversión de ácido succínico a
ácido fumárico.
• Es inhibida por el ácido malónico que tiene
un grupo CH2 menos que el succínico.
• Muchas drogas quimioterapéuticas
funcionan como inhibidores competitivos
como las sulfas.

38. • Las sulfas se utilizan para contrarrestar las
infecciones bacterianas.
• Se relacionan con el ácido para-
aminobenzoico (PABA), precursor de la
biosíntesis microbiana del ácido fólico.
• La sulfa inhibe el paso enzimático que
incorpora PABA en la producción de ácido
fólico.
– Alopurinol para tratar la gota.
– Fluorouracilo para tratar el cáncer.

39. INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
• La penicilina es un antibiótico de amplio uso.
• Inhibe las enzimas implicadas en el
ensamblaje de la pared celular bacteriana.
• Las células que carecen de pared celular
(protoplastos) se lisan muy fácilmente.
• La enzima clave es convertida a una forma EI
inactiva.

40. ZIMÓGENOS (PROENZIMA)
• Es el precursor inactivo de las proteínas que
se sintetizan inactivas.
• Una vez secretadas de la célula se
convierten en la forma activa.
• La activación implica la modificación de su
nivel primario de estructura con una
resultante alteración en la estructura
tridimensional del polipéptido remanente.

41. • los zimógenos son inactivos porque carecen
de sitio activo.
• Los residuos catalíticos están presentes
pero no apropiadamente alineados.
• La ruptura de uniones peptídicas causa
nuevas interacciones de los grupos R
produciendo nuevas conformaciones y los
sitios activos toman nuevas posiciones.

42. TRIPSINA Y QUIMOTRIPSINA
• Las enzimas que digieren proteínas
TRIPSINA y QUIMOTRIPSINA catalizan la
degradación de las proteínas ingeridas a sus
aminoácidos constituyentes, que son luego
absorbidos a partir del intestino hacia el
torrente sanguíneo.
• Los precursores inactivos TRIPSINÓGENO Y
QUIMOTRIPSINÓGENO se sintetizan en el
páncreas.

43. • La inactivación del tripsinógeno y del
quimotripsinógeno es crucial para el buen
mantenimiento de las células que sintetizan
estas enzimas digestivas.
• Si se produjeran en forma activa dentro de la
célula, sería potencialmente autodestructivo,
ya que cualquier célula podría ser blanco de
su acción.
• PANCREATITIS liberación temprana de
tripsina y quimotripsina en el páncreas.

44. ALGUNAS ENZIMAS REQUIEREN METALES PARA
MEJORAR SU ACTIVIDAD

46. ISOENZIMAS O ISOZIMAS
• Son formas moleculares diferentes de una
misma enzima.
• Catalizan la misma reacción
Ejemplo: Lactato deshidrogenasa
Lactato + NAD ==== Piruvato + NADH
• Se diferencian por su movilidad electroforética.
• Usadas en clínica: sueros normales y sueros
con alguna patología