El documento define el enlace peptídico y cómo se forma, explica los tipos de estructura terciaria de las proteínas (fibrosa y globular), define los aminoácidos y aminoácidos esenciales, describe la desnaturalización y renaturalización de proteínas, y explica cómo las proteínas transportan moléculas. Además, clasifica los aminoácidos, explica la formación y estabilidad de proteínas fibrosas como el colágeno, y cómo la variedad de funciones de las proteínas depende de su estructura

1. 1.- Define enlace peptídico. ¿Cómo se produce? Forma un dipéptido partiendo de la
fórmula general de los aminoácidos. ¿Qué características tiene dicho enlace?
Solución: La unión de los aminoácidos para formar péptidos se lleva a cabo mediante
enlaces peptídicos. El enlace peptídico consiste en la unión del grupo carboxilo de un
aminoácido con el grupo amino de otro con desprendimiento de una molécula de
agua. Un dipéptido se forma por la unión de dos aminoácidos: El enlace peptídico tiene
un carácter parcial de doble enlace, porque el carbono y el nitrógeno se sitúan en el
mismo plano, sin permitir movimientos de rotación entre estos átomos.
2.- Explica brevemente los tipos característicos de la estructura terciaria de las
proteínas.
Solución: Los tipos característicos de estructura terciaria son: Fibrosa. Está constituida
por cadenas polipeptídicas ordenadas a lo largo de un eje. Son resistentes e insolubles
en agua. Tienen, generalmente, función estructural, y se encuentran formando fibras,
láminas largas, etc. Como ejemplos, podemos citar el colágeno y la queratina, que
forman la base del tejido conjuntivo de los animales superiores. Globular. Las cadenas
polipeptídicas se pliegan dando lugar a formas esféricas. Son solubles en agua, y la
función que desempeñan en la célula es dinámica, como, por ejemplo, los enzimas, los
anticuerpos, algunas hormonas y determinadas proteínas de transporte, como la
hemoglobina.
3.- ¿Qué es un aminoácido? ¿Cuál es su estructura? ¿A qué se llama aminoácidos
esenciales?
Solución: Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas. Un
aminoácido es una molécula orgánica que posee una función amino -NH2, una función
ácido -COOH y una cadena lateral -R unidos a un carbono. Su fórmula general es: Los
aminoácidos esenciales son aquellos que deben ser ingeridos en la dieta, porque no
pueden ser sintetizados por organismos heterótrofos. En el caso de la especie humana
son: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina.

2. 4.- ¿En qué consiste la desnaturalización de una proteína? ¿Se puede producir su
renaturalización?
Solución: La conformación de una proteína está definida por las condiciones celulares;
fundamentalmente, por el pH y la temperatura. Una proteína a la que se somete a
valores de pH o temperatura fuera de unos intervalos de estabilidad limitados
experimenta un cambio que consiste en la desaparición de su conformación. Este
desplegamiento de la cadena sin alteración de la secuencia de aminoácidos se conoce
con el nombre de desnaturalización. La proteína se puede renaturalizar si se regresa
lentamente a las condiciones del estado nativo.
5 .- Explica cómo desempeñan las proteínas la función del transporte.
Solución: Ciertas proteínas se unen a moléculas o iones específicos y se separan en
otro lugar, lo que implica un transporte. Como ejemplos, podemos citar: La
hemoglobina, que transporta O2 por la sangre. Las lipoproteínas, que transportan
lípidos. Muchas proteínas de membrana, que trasladan de un lado a otras
determinadas sustancias.
6.- Realiza una clasificación de los aminoácidos proteicos. Escribe algún ejemplo de
cada uno de ellos.
Solución: Los aminoácidos se clasifican atendiendo a su cadena lateral o radical R en
cuatro grupos: Aminoácidos con -R no polar, hidrófobo. El grupo -R es una cadena
hidrocarbonada; como en el caso de la alanina, pueden presentar anillos aromáticos,
como el triptófano, o bien un átomo de azufre, como la metionina. Aminoácidos con -R
polar sin carga. Son más solubles en agua. De los siete aminoácidos que componen
este grupo, tres presentan un -OH que les confiere polaridad, como la serina. La
cisteína contiene un grupo sulfhidrilo muy reactivo que formará puentes disulfuro.
Aminoácidos ácidos. Presentan un grupo carboxilo en el radical -R. Un ejemplo es el
ácido glutámico. Aminoácidos básicos. Son moléculas que presentan un radical -R que
a pH neutro se carga positivamente. Ejemplo: la lisina.

3. 7.- ¿Sabrías explicar de qué manera se consiguen la formación y la estabilidad de
proteínas fibrosas como el colágeno?
Solución: La formación de estas proteínas se consigue debido a la existencia de
aminoácidos como la prolina, cuya presencia provoca la aparición de una curva cada
vez que existan dos unidades seguidas de dicho aminoácido. Por lo tanto, la estructura
secundaria de las proteínas no se produce por azar, sino que depende de la secuencia
de aminoácidos. La estabilidad de esta proteína se consigue gracias a los puentes de
hidrógeno intercatenarios que se establecen entre tres hebras de colágeno.
8.- Explica de qué depende la gran variedad en el tipo de funciones que desempeñan
las proteínas.
Solución: La variedad de funciones que presentan las proteínas está acompañada de
una gran especificidad. La especificidad es la propiedad más característica de las
proteínas. Podemos hablar de una especificidad de especie; es decir, existen proteínas
que son exclusivas de una especie determinada, y de especificidad de función, que
consiste en que cada proteína realiza una función determinada que depende de su
estructura.
9.- ¿Poseen todos los aminoácidos un carbono asimétrico? ¿Qué implica el hecho de
que posean dicho carbono?
Solución: Todos los aminoácidos, excepto la glicocola, poseen un carbono asimétrico.
El hecho de la existencia de un carbono asimétrico (unido a cuatro radicales diferentes)
hace posible el que los aminoácidos presenten dos conformaciones distintas, D y L. Por
convenio, los aminoácidos son de la serie D cuando presentan el grupo amino a la
derecha, y son de la serie L si el grupo amino está a la izquierda. Los aminoácidos que
constituyen las proteínas son de la serie L.
10.- ¿Qué diferencias hay entre la -hélice y la lámina plegada de la estructura
secundaria de las proteínas?
Solución: La ordenación -hélice sería comparable a la hélice que describe un muelle. La
hélice formada se estabiliza gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre
espiras consecutivas. Las cadenas laterales de los aminoácidos quedan situadas hacia

4. el exterior de la hélice. En cambio, la ordenación -laminar (u hoja plegada) sería
comparable al fuelle de un acordeón. La cadena polipeptídica describe
longitudinalmente un zigzag. De modo que tramos de cadenas paralelas o antiparalelas
se enfrentan, estableciendo enlaces por puentes de hidrógeno entre ellas que
estabilizan esta ordenación. Las cadenas laterales de los aminoácidos se encuentran
situadas por encima y por debajo del plano en zigzag de la lámina plegada.
11.- ¿Qué es un grupo prostético? Enumera los grupos de proteínas que contengan
un grupo prostético, indicando de qué sustancia se trata.
Solución: El grupo prostético lo forman moléculas no proteicas que se unen a las
proteínas formando las heteroproteínas o proteínas conjugadas. Dicho grupo
prostético puede ser orgánico o inorgánico. Entre las heteroproteínas, tenemos:
Glucoproteínas: el grupo prostético es un glúcido. Lipoproteínas: estas proteínas llevan
asociados lípidos. Nucleoproteínas: llevan asociados ácidos nucleicos. Fosfoproteínas:
contienen fosfatos. Cromoproteínas: el grupo prostético es una sustancia coloreada,
que puede ser porfirínica (el grupo prostético es un anillo tetrapirrólico en cuyo
interior se encuentra un catión metálico) o no porfirínica, como la hemocianina.
12.- Explica el carácter anfótero de los aminoácidos.
Solución: En el medio celular, a pH=7, los aminoácidos presentan ionización dipolar. Se
denominan anfóteras aquellas sustancias que se pueden comportar como ácido o
como base, dependiendo del pH de la disolución. El carácter anfótero de los
aminoácidos permite la regulación del pH. En una disolución ácida (exceso de H+), el
aminoácido se comporta como una base, el grupo amino está ionizado, y el carboxilo,
no. En una disolución alcalina (exceso de OH-), el aminoácido se comporta como ácido,
el carboxilo está ionizado, y el grupo amino, no.
13.- ¿De qué dependen las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
de las proteínas?
Solución: Las proteínas poseen una configuración espacial característica que les
permite realizar sus funciones. A pesar de las, teóricamente, múltiples posibilidades de
plegamiento de una proteína, la mayoría se pliegan adoptando una única estructura

5. tridimensional. Esta responde a cuatro niveles posibles de plegamiento, cada uno de
los cuales se construye a partir del nivel anterior. A medida que se van uniendo
aminoácidos para formar proteínas en los polisomas, las cadenas polipeptídicas se van
plegando hasta lograr la configuración más estable (estructura secundaria). La
configuración espacial definitiva (estructura terciaria) que adoptan las diferentes
regiones de las proteínas aparece como consecuencia de las interacciones entre
distintos puntos de la proteína. Muchas de las proteínas de gran tamaño se forman por
la asociación de varias cadenas polipeptídicas (estructura cuaternaria). Todos estos
niveles de plegamiento dependen de la estructura primaria codificada por el ADN, es
decir, el número, el tipo y la secuencia de sus aminoácidos.
14.- Realiza una clasificación de las proteínas simples atendiendo a su función.
Solución: Función estructural: Escleroproteínas como el colágeno, que forma parte de
los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo; la elastina, que se encuentra en los
pulmones y en las arterias permitiendo su deformación y recuperación posterior, y la
queratina, que forma parte de uñas, pelos, cuernos, etc. Las histonas forman parte de
la estructura de los cromosomas. Función de reserva: Albúminas, como la
lactoalbúmina, la ovoalbúmina y la seroalbúmina, presentes en la leche, los huevos y la
sangre, respectivamente. Función defensiva: Globulinas, como, por ejemplo, las
inmunoglobulinas, que son proteínas de defensa contra las enfermedades.

6. ADN
 La duplicación del ADN o replicación, en la cual se copia el ADN progenitor en
moléculas hijas idénticas al ADN progenitor.
 La transcripción, que es el proceso mediante el cual se transcribe la
información genética del ADN al ARNtm, para ser llevado al lugar de síntesis de
las proteínas; los ribosotas.
 La traducción, es el proceso mediante el cual el mensaje cifrado en el idioma de
los tripletes de bases (código genético) es descifrado por los ARNt ,
sintetizándose una proteína.