1) Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. 2) Cumplen múltiples funciones en los seres vivos como enzimas, hormonas, estructurales, de transporte y defensa. 3) Poseen diferentes niveles de estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria que determinan su función.

1. PROTEÍNAS

2. Las proteínas son biomoléculas orgánicas
formadas por C, H, O, N y en menor medida
P y S y otros elementos (Fe,Cu, Mg,…). Son
polímeros no ramificados de aminoácidos
(aa) que se unen mediante enlaces
peptídicos.
Son las moléculas orgánicas más
abundantes en los seres vivos. Su
importancia radica en la variedad de
funciones diferentes que pueden
desempeñar.
CONCEPTO

3. Características generales
 Moléculas de alto rango biológico
 Composición química básica(C, H, O, N, S)
 Presentes en todas las funciones de los
seres vivos
 Macromoléculas

4. Funciones de las Proteínas
FUNCIONES
ENZIMÁTICA
HORMONAL
RESERVA
ESTRUCTURAL
DEFENSA
MOVIMIENTO
TRANSPORTE

5. 1.-FUNCION ENZIMÁTICA
 Las enzimas son biocatalizadores , quienes
permiten la producción de las reacciones
metabólicas
 Son especificas para cada reacción

6. 2.- FUNCIÓN HORMONAL
 Las hormonas son sustancias producidas
por una célula y que una vez secretadas
ejercen su acción sobre otras células
dotadas de un receptor adecuado.
 Algunas hormonas de naturaleza proteica:
• Insulina
• glucagón
• hormona del crecimiento
• calcitonina

7. 3.- FUNCIÓN DE RESERVA
constituyen una reserva de
aminoácidos
proteínas grandes,
generalmente con grupos
fosfato, sirven para acumular
y producir energía, si se
necesita

8. 4.- FUNCIÓN DE TRANSPORTE
 Los transportadores biológicos son
siempre proteínas. Por ejemplo:
• Transportadores de membrana
• Transportadores sanguíneos
• Transportadores intracelulares

9. 5.- FUNCIÓN ESTRUCTURAL
 Son aquellas que forman parte del
citoesqueleto, de la matriz extracelular, de
membrana etc.
Proteínas de
citoesqueleto

10. 6.- FUNCIÓN DE DEFENSA
En los vertebrados superiores, las
inmunoglobulinas (Anticuerpos) se encargan de
reconocer moléculas u organismos extraños y se
unen a ellos para facilitar su destrucción por las
células del sistema inmunitario.

11. 7.- FUNCIÓN DE MOVIMIENTO
 Todas las funciones de
motilidad de los seres vivos
están relacionadas con las
proteínas. Así, la contracción
del músculo resulta de la
interacción entre dos proteínas,
la actina y la miosina.
 El movimiento de la célula
mediante cilios y flagelos está
relacionado con las proteínas
que forman los microtúbulos.

13. AMINOÁCIDOS
UNIDAD ESTRUCTURAL DE UNA PROTEÍNA
GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
Carbono α

14. Diversos tipos de aminoácidos
 Todos los aminoácidos comparten
• El grupo ácido
• El grupo amino
• El carbono alfa o central
 Lo que cambia en ellos es el radical R,
según este radical se clasifican en diversos
grupos

15. Clasificación de los aminoácidos
No polares polares Aromáticos Con carga
positiva
(básicos)
Con caga
negativa
(acidos )
Glicina Serina Fenilalanina
(*)
Lisina (*) Aspartato
Alanina Treonina
(*)
Tirosina arginina glutamato
Valina (*) cisteina Triptofano
(*)
Histidina (*)
Leucina (*) Prolina
Metionina
(*)
asparagina
Isoleucina
(*)
glutamina

17. Aminoácidos esenciales
 Son aquellos aminoácidos que no pueden ser
sintetizados por el organismo y deben obtenerse
en la dieta habitual.
 Los aminoácidos esenciales son diferentes para
cada especie, en la especie humana, por ejemplo,
los aminoácidos esenciales son nueve: Thr, Lys,
His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Tr
Aminoácidos esenciales

18. Propiedades de los aminoácidos
 Compuestos sólidos, incoloros y cristalizables, de elevado punto
de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC)
 Solubles en agua
 Actividad óptica

19. Propiedades de los aminoácidos
Comportamiento anfótero. (Punto Isoeléctrico)

20. ¿Cómo se forma una proteína?
 El enlace peptídico es un enlace covalente que se
establece entre un átomo de carbono y un átomo de
nitrógeno.
 Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el
gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.
 Los estudios de Rayos X de las proteínas han llevado
a la conclusión de que el enlace C-N del enlace
peptídico se comporta en cierto modo como un doble
enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre
alrededor de él.

21. Así ocurre el enlace peptídico

22. Cuántos AA componen este péptido?
Por lo tanto decimos que es un:
PENTAPÉPTIDO
Cuántos AA componen este péptido?

23.  2 aa Dipéptido
 3 aa Tripéptido
 10 a 100 aa Polipéptido
 más de 100 aa Proteína
Péptido, Polipéptido, Proteína
Ejemplos de péptidos:
Insulina 21- 30 aa
Encefalina 5 aa
Oxitocina 9 aa

24. Niveles estructurales en las proteínas
• Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos
• Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadena
debido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH-
de la unión peptídica: hélices y láminas
• Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la
proteína
• Estructura cuaternaria: Asociación de distintas
subunidades, siendo cada una un polipéptido.

26. ESTRUCTURA PRIMARIA

27. ESTRUCTURA SECUNDARIA

28. N
C
ESTRUCTURA TERCIARIA
Fuerzas que mantienen la
estructura terciaria:
•Efecto hidrofóbico
•Enlaces de hidrógeno
•Interacciones iónicas o salinas
•Enlace disulfuro
Existen dos tipos de estructuras terciarias
básicas:
- proteínas fibrosas, insolubles en agua,
como la alfa queratina o el colágeno.
- proteínas globulares, solubles en agua.

29. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Hemoglobina

30. PROTEÍNAS
Simples
(Holoproteína)
Fibrosas
(Estructurales)
Globulares
Conjugadas
(Heteroproteína)
Nucleoproteínas
Cromoproteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Fosfoproteínas
Metaloproteínas
Albúminas
Globulinas
Histonas
Gluteínas y
Gliadinas
Queratina
Colágeno
Elastina
Fibroína

31. Pérdida de todas las estructuras de orden superior: es
decir, estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminución drástica de la solubilidad de la
proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación
- Pérdida de todas sus funciones biológicas
- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas
Desnaturalización de Proteínas

32. Estado nativo Estado desnaturalizado

34. Agentes desnaturalizantes
I. Físicos
1. Calor
2. Radiaciones
II. Químicos
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH

35. Secuencia de
aminoácidos
Conformación 
Proteoglucanos
Hemoglobina
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIÓNFUNCIONES
Estructural
Enzimática
Hormonal
Defensa Transporte
Receptores
Contráctil
Aminoácidos
Enlace
peptídico
Péptidos o
proteínas
Organización
estructural
unidos por
formando
tienen
E. terciaria
E. cuaternaria
E. secundaria
E. primaria
Plegamiento
espacial
Proteínas
oligoméricas
 hélice
definidapor
es la
sólo en
20
(según R)
se distinguen
Proteinas
conjugadas
Fibrosas
Globulares
Colágeno
Actina/Miosina
Ej
Nucloproteínas
Lipoproteínas
Fosfoproteínas
Glucoproteínas
Cromoproteínas
Caseína
Cromatina
HDL, LDL
FSH, TSH...
Ej.
Ej.
Ej.
Ej.
Ej.
Ej.
Albúminas
Globulinas

36. 1. El enlace peptídico es:
a) Doble, pero puede rotar.
b) Sencillo, por lo que puede rotar.
c) Doble, por lo que es rígido.
d) Sencillo, pero rígido.
AUTOEVALUACION
2. El aminoácido n-terminal es:
a) El aminoácido que se une al resto de la cadena.
b) Al que se une el siguiente aminoácido.
c) El último de la cadena.
d) El primero de la cadena.
3.La estructura primaria de las proteínas corresponde a:
a) La estructura que adquiere en el espacio.
b) La estructura que adquieren al formar los puentes de Hidrógeno.
c) La secuencia de aminoácidos.
d) La asociación de varias proteínas.

37. 4. El enlace entre dos aminoácidos se forma entre:
a) El grupo carboxilo del primer aminoácido y el grupo amina del
siguiente aminoácido.
b) Los radicales ( R ) de los aminoácidos correspondientes.
c) El carbono asimétrico del primer aminoácido y el grupo
carboxilo del siguiente aminoácido.
d) El grupo amina del primer aminoácido y el grupo carboxilo del
siguiente aminoácido.
AUTOEVALUACION
5. El enlace que se forma
entre dos aminoácidos recibe
el nombre de:
a) Aminoacídico.
b) Éster.
c) O-glucosídico.
d) Peptídico.
6. La estructura cuaternaria:
a) Aparece cuando coexisten
distintas estructuras secundarias en
la misma cadena.
b) La adquieren todas las proteínas
cuando terminan de sintetizarse.
c) Se forma al unirse varios péptidos
o proteínas.
d) Se estabiliza mediante puentes de
Hidrógeno intracatenarios.

38. AUTOEVALUACION
9. La desnaturalización de una proteína:
a) Se produce por el mismo efecto en todas las proteínas.
b) Se produce si cambia la secuencia de aminoácidos.
c) Se produce por un cambio en la temperatura o en el pH del medio.
d) Afecta sólo a la estructura cuaternaria.
8. La estructura terciaria:
a) Se estabiliza mediante puentes de Hidrógeno, formados entre el
grupo carboxilo y el grupo amina de cada aminoácido.
b) Es la conformación de la que deriva la actividad biológica.
c) Se forma por la unión de muchos péptidos.
d) Está formada por un solo tipo de estructura secundaria.
7. La estructura alfa hélice la adquiere una cadena:
a) Que posee aminoácidos con radicales con carga.
b) Que posee aminoácidos con radicales apolares.
c) Que posee aminoácidos con radicales poco voluminosos.
d) De nucleótidos, con carga.