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- 2. Azcorra Andrade Alfonso Emiliano Campos Ojeda Alberto Escalante Aguilar Jacqueline Espadas Rodríguez Brad Valentino EQUIPO:
- 3. Nomenclatura común ÍNDICE Nomenclatura sistemática Nomenclatura de la comisión enzimática Estructura de enzimas Clasificación de enzimas Uso y aplicaciones de las enzimas Mecanismos generales de reacción enzimática --------------------------- ----------------------- ------- --------------------------- ------------------------- --------------- -- Referencia
- 4. NOMENCLATURA COMÚN Se toma como raíz del nombre el del sustrato que reconoce la enzima y se le agrega el sufijo -asa. Proteinasa Tripsina Nombre del sustrato -asa Por ejemplo, a una enzima que degrada proteínas se le llama proteinasa o proteasa. Algunas enzimas tienen nombres asignados antes de adoptar esta convención, por ejemplo, tripsina, papaína, invertasa, diastasa.
- 5. Se toma el nombre del sustrato que reconoce la enzima, el tipo de reacción que realizan y se le agrega el sufijo -asa. Nombre del sustrato Tipo de reacción de las enzimas -asa NOMENCLATURA SISTEMÁTICA Por ejemplo, el alcohol deshidrogenasa, cataliza la remoción de hidrógeno de los alcoholes (es decir, la oxidación de alcoholes). La glucosa oxidasa, enzima REDOX en que el aceptor de electrones es el O2. Alcohol deshidrogenasa Glucosa oxidasa
- 6. NOMENCLATURA DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA A cada enzima se le asigna una serie de cuatro dígitos, al que se ha llamado número de la EC (Enzyme Comission). El primer dígito está relacionado con la reacción química que cataliza la enzima, de acuerdo al siguiente código: Número Clasificación 1 Oxidorreductasas 2 Transferasas 3 Hidrolasas 4 Liasas 5 Isomerasas 6 Ligasas El segundo dígito de la nomenclatura corresponde a la subclase de enzima, por ejemplo, en el caso de las hidrolasas se refiere al tipo de enlace que hidroliza: el 3.1 de enlaces éster, el 3.2 de enlaces glucosídicos, el 3.4 de enlaces peptídicos, etcétera.
- 7. NOMENCLATURA DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA El tercer dígito es una subdivisión y ofrece más información con respecto al sustrato que utiliza la enzima. Por lo tanto, si se tiene una hidrolasa de uniones éster (3.1), el tercer número indicará si se trata de un enlace éster carboxílico (3.1.1), tioéster (3.1.2), monofosfato (3.1.3), etcétera. Finalmente, el cuarto dígito indica el número serial de la enzima en el grupo correspondiente. Número de la clasificación Número de la subclase Número serial Número de la subdivisión Por ejemplo, la glucosa oxidasa con esta nomenclatura sería de la siguiente manera: EC 1.1.3.4
- 8. ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA Un catalizador es un agente capaz de acelerar una reacción química sin formar parte de los productos finales ni desgastarse en el proceso. En los medios biológicos se desempeñan como catalizadores macromoleculares denominadas enzimas. Como todo catalizador, las enzimas actúan disminuyendo la energía de activación de una reacción. En este sentido, son más efectivas que la mayoría catalizadores inorgánicos. Por otra parte, las enzimas muestran mayor especificidad. Los catalizadores inorgánicos suelen actuar acelerando reacciones químicas muy diversas, mientras las enzimas solo catalizan una reacción química determinada o esteroespesificas.
- 9. Sustrato Aminoácidos de anclaje Aminoácidos catalíticos Aminoácidos estructurales Centro activo Enzima Sustrato: La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato. Aminoácidos de anclaje: Son las especies químicas que sujetan al sustrato por medio de puentes de hidrogeno. Aminoácidos catalíticos: formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción. Aminoácidos estructurales: Es aquella región conformado por aminoácidos que le dan forma a la enzima. Tanto la unión como la acción catalizadora exigen Conformación tridimensional altamente especifica.
- 10. Cofactor: Es un componente no proteico, es muy termoestable y de bajo peso molecular. Necesario para la acción de la enzima.. Apoenzima: La apoenzima es la parte proteica de una enzima, desprovista de los cofactores Haloenzima: Es el conjunto de apoenzima y cofactor, es decir , la enzima total Cosustrato o Coenzima: En realidad son sustratos en reacciones catalizadas por enzimas. Un cosustrato se altera durante la reacción y se disocia del sitio activo. La estructura original del cosustrato se regenera en una reacción posterior, catalizada por otra enzima. Grupo prostético:. Un grupo prostético permanece unido a la enzima durante la reacción. En algunos casos, el grupo prostético se une en forma covalente a su apoenzima, en tanto que en otros casos está firmemente unido al sitio activo por muchas interacciones débiles Complement o Iones esenciales: Son especies químicas asociados a los minerales. Coenzimas: Son especies químicas asociados a las vitaminas. Regresar
- 12. Catalizan reacciones de oxido-reducción. Están asociadas a coenzimas. Las oxidorreductasas son enzimas que catalizan la transferencia de electrones (𝑒− ) o hidrógenos (𝐻) desde una molécula donante a otra aceptora. Algunos tipos de oxidoredcuctasas Deshidrogenasa Oxidasas Peroxidasas 𝐴𝐻2 + 𝐵 ⇆ 𝐴 + 𝐵𝐻2 Reacción general Reacción ilustrativa APARECE R Especie oxidada Agente reductor Agente oxidante Especie reducida
- 13. Catalizan la transferencia de un grupo átomos, como amina, carboxilo, carbonilo, metilo, acilo, glicosilo, fosforilo, desde u sustrato considerado donante a otro compuesto aceptor. Promueven la transferencia de distintos grupos químicos entre una molécula donadora y una aceptora. Reacción ilustrativa 𝐴 − 𝐵 + 𝐶 ⇆ 𝐴 + 𝐶 − 𝐵 Reacción general Algunos tipos de transferasas Fosfotransferasas Transcarboxilasas Transaminasas APARECE R Grupo metilo Grupo carboxilo
- 14. Espacio para el Catalizan la ruptura de enlaces carbono-oxigeno, carbono-nitrógeno, carbono-azufre y oxigeno-fosforo por adición de agua. llevan a cabo la ruptura de enlaces covalentes con la introducción de una molécula de agua. Algunos tipos de hidrolasas Esterasas Peptidasas Fosfatasas Reacción general Reacción ilustrativa APARECE R 𝐴 − 𝐵 + 𝐻2𝑂 ⇆ 𝐴𝐻 + 𝐵 − 𝑂𝐻 Enlace fosfoanhídrido
- 15. Rompen enlaces para la eliminación de un determinado grupo químico del sustrato y forman dobles ligaduras sin la introducción de moléculas agua. Catalizan la ruptura de uniones carbono-carbono, carbono-azufre, y carbono-nitrógeno (excluyendo uniones peptídicas) de la molécula del sustrato, por un proceso distinto al de hidrolisis. Algunas enzimas eliminan grupos del sustrato y forman dobles ligaduras o ciclos, o agregan grupos a enlaces dobles. Reacción general 𝐴 − 𝐵 ⇆ 𝐴 + 𝐵 Algunos tipos de hidrolasas Esterasas Peptidasas Fosfatasas Reacción ilustrativa APARECE R Grupo carboxilo Protón Protonación Descarboxilación
- 16. Interconvierten isomeros de cualquier tipo, ópticos, geométricos o de posición. Catalizan el rearreglo espacial de grupos del sustrato sin modificar su composición química.. Reacción general Algunos tipos de Isomerasa Epimerasa Mutasas Racemasas Reacción ilustrativa 𝐴 ⇆ 𝐵 Enantiómeros APARECE R
- 17. Catalizan la unión de dos moléculas, acoplada con la hidrolisis de un enlace de alta energía de nucleósidos trifosfato. Promueven la unión covalente de dos moléculas acopladas con la ruptura de un enlace pirofosfato proveniente de ATP, UTP o CTP, como fuente de energía. El término ligasa es sinónimo de sintetasa.al generar un enlace doble; son reacciones de eliminación, no hidrolíticas y no oxidantes . APARECE Algunos tipos de Ligasas ADN ligasa ARN ligasa Glutamina ligasa Reacción general Reacción ilustrativa 𝐴 + 𝐵 + 𝑋𝑇𝑃 ⇆ 𝐴 − 𝐵 + 𝑋𝐷𝑃 + 𝑃𝑖 * X representa un nucleotido Grupo carboxilo Trifosfato Difosfato Grupo amida
- 18. USO Y APLICACIONES DE LAS ENZIMAS El uso de rutas enzimáticas en las reacciones industriales ha mejorado la obtención de productos más viables para su uso y/o consumo. Desde la ingeniería genética en la modificación de microorganismos, hasta su uso como catalizadores (con enzimas o células inmovilizadas) en la industria alimentaria. Algunos ejemplos son: I. Lactasa (𝜷 − 𝒈𝒂𝒍𝒂𝒄𝒕𝒐𝒔𝒊𝒅𝒂𝒔𝒂 ; 𝑬𝑪 𝟑. 𝟐. 𝟏. 𝟐𝟑) Se encarga de hidrolizar disacáridos de lactosa en sus constituyentes monosacáridos galactosa y glucosa. Es de alto valor para la producción de lácteos; en contraste, igual tiene uso farmacéutico.
- 19. II. Papaína (EC 3.4.22.2) Se obtiene del látex de la papaya. De la familia de las proteasas vegetales, las cuales hidrolizan enlaces peptídicos de las proteínas, la papaína se encarga de hidrolizar parcialmente el tejido conectivo de la carne y poder ablandarla. III. Glucosa Isomerasa (EC 5.3.1.5) Perteneciente a las enzimas isomerasas. La glucosa isomerasa es de importancia industrial debido al tratamiento de almidón. Como por ejemplo, el uso de esta enzima en algunos sustratos como la D-glucosa y la isomerización de este a D-fructosa para la producción de jarabes. 𝑰𝑽. 𝜷 − 𝒂𝒎𝒊𝒍𝒂𝒔𝒂 (𝑬𝑪 𝟑. 𝟐. 𝟏. 𝟐) Tipo de enzima que hidroliza enlaces α-(1-4) a partir e los extremos reductores de la amilosa y de la amilopectina que produce moléculas de maltosa.
- 20. La presencia o ausencia de enzimas en los procesos industriales es otra de sus aplicaciones. Peroxidasa (EC 1.11.1.7) La inactivación de esta enzima evita el oscurecimientos que ocurre en los tejidos vegetales. Las desnaturalización de esta enzima se usa para evitar el deterioro de la textura de vegetales. Fosfatasa alcalina (EC 3.1.3.1) La determinación de la actividad de esta enzima es un indicador para evaluar la eficiencia del proceso de pasteurización.
- 21. Esta hipótesis, supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, tal cual una llave en caja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre correcto.
- 22. En esta hipótesis, a diferencia del llave-cerradura, el centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo de la enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto.
- 24. Inhibidores Inhibidores Irreversibles Inhibidores Reversibles Competitiva No competitiva Anticompetitiva Aumenta el valor de la constante de Michaelis (Km) y no modifica la velocidad máxima de la enzima. El inhibidor presenta similitud estructural con el sustrato y ambos compiten por el sitio activo de la enzima. Se unen a la enzima en un lugar diferente del sitio activo y disminuyen la velocidad máxima sin modificar la constante (Km). No es revertida por el aumento de concentración de sustrato. El inhibidor puede unirse y disociarse, permitiendo que la actividad enzimática vuelva a su nivel original. Se da en casos en los cuales participan varios sustratos. Produce disminución tanto de velocidad máxima como de (km). La actividad es disminuida ya que el complejo ES unido al inhibidor es inefectivo. Producen cambios permanentes en una enzima, con deterioro definitivo en su capacidad catalítica. No se recupera mas una actividad normal. • Inhibidores suicidas. Agente químico capaz de disminuir la actividad catalítica de una enzima.
- 26. REFERENCIA S Dergal, S. B. (2006). Química de los alimentos. Pearson Education. Horton, H. Robert; Moran, Laurence A.; Rawn, J. David. (2008). Principios de Bioquímica. 4ª. ed. Pearson Education. Franklin, B. Capítulo I. Las Enzimas Las Puertas de La Sabiduría Nunca Están Cerradas. https://addi.ehu.es/bitstream/handle/10810/14292/4- %20Cap%C3%ADtulo%20I.%20Las%20enzimas.pdf?sequence=4 A, Blanco. G, Blanco. Química biológica. 9a. ed. Buenos Aires : El Ateneo, 2011.