Diapositivas del tema de enzimas de la materia de Bioquímica básica impartida por el Maestro en Ciencias Marco Antonio Guadarrama Vazquez.

2. Enzimas
Proteínas
formadas por las
células
Aceleran velocidad
de reacciones
Disminuyen
energía de
activación
Específicas con el
sustrato
No sufren
modificación
durante la
reacción

3. Específicas con el
sustrato
No sufren modificaciones
durante la reacción

4. Cantidad de producto formado por unidad
de tiempo
Velocidad de
reacción
Mínima energía que se necesita para
iniciar una reacción química
Energía de
activación
Es la molécula sobre la cual actúa la
enzima para formar productos.
Sustrato
Es la zona de la enzima en el cual se une el
sustrato, para que se produzca la reacción.
Sitio activo
Enzimas

6. • Parte proteica de la enzima, sin
cofactores o grupos prostéticos es
catalíticamente inactiva.
Apoenzima
• Pequeñas moléculas, orgánicas o
inorgánicas, que requiere la
apoenzima para ser activa.
Cofactor
•Similar al cofactor, pero está
fuertemente unido al apoenzima.
Grupo prostético
• Es la enzima activa. Formada por la
adicción de cofactores o grupos
prostéticos a la apoenzima
Holoenzima
Enzimas

9. Enzimas
• Las enzimas se van a caracterizar por disminuir
la energía mínima que se requiere para que un
sustrato se convierta en producto.

11. Enzimas
SUSTRATO
Sitio activo
Sustrato uniéndose al
sitio activo de la
enzima.
E + S
Complejo
enzima - sustrato
ES
Complejo
enzima-producto
EP
Producto dejando sitio
activo de la enzima
E + P
Producto

12. Dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al
centro activo del enzima:
• el modelo llave-cerradura
• el modelo del ajuste inducido
MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS

13. MODELO LLAVE-CERRADURA
• La estructura del sustrato y la del centro activo son
complementarias
• Este modelo es válido en muchos casos, pero no es
siempre correcto

14. MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO
• El centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia
del sustrato.
• La unión del sustrato al centro activo de la enzima desencadena un
cambio conformacional que da lugar a la formación del producto.

15. Sustrato = Producto

16. Modelos de la interacción E - S

17. Factores que afectan la actividad
enzimática
T óptima en humanos = 37 – 37.5 °C
T óptima = T en la que se obtiene la máxima actividad enzimática.
TEMPERATURA

18. Factores que afectan la actividad
enzimática
pH
pH óptimo para enzimas intracelulares = 7:0
pH para enzimas digestivas= 1-6
pH enzimas de cavidad oral = 8-12

20. Factores que afectan la actividad
enzimática
Concentración de la enzima

21. Factores que afectan la actividad
enzimática
Concentración de sustrato
Aumento de concentración no afecta la velocidad de reacción.

22. Inhibidores enzimáticos
Así como los cofactores o grupos prostético son necesarios para que
las enzimas puedan ser activas durante la reacción bioquímica.
Existen sustancias que pueden reducir o detener la actividad catalítica
Estas sustancias que bloquean o distorsionan el sitio activo de la
enzima, son llamados inhibidores.
Inhiben la reacción bioquímica

23. Inhibición de la actividad enzimática
Inhibición competitiva
El inhibidor tiene estructura
similar al sustrato
Los dos compiten por unirse
al sitio activo de la enzima

24. Inhibición de la actividad enzimática
Inhibidores que se unen a
otra parte de la Enzima que
no sea el sitio activo.
Inhibición no competitiva
Esta unión ocasiona cambios en
la estructura de la enzima y no
es capaz de unirse al sustrato

25. Inhibición de la actividad enzimática

26. Clasificación de las Enzimas
CLASE 1.
OXIDORREDUCTASAS
CLASE 2.
TRANSFERASAS
CLASE 3.
HIDROLASAS
CLASE 4.
LIASAS
CLASE 5.
ISOMERASAS
Clase 6.
LIGASAS
Sistema por la comisión internacional de enzimas

27. Clasificación de las Enzimas
Sistema por la comisión internacional de enzimas

28. Clasificación de las Enzimas
Sistema por la comisión internacional de enzimas

29. OXIDORREDUCTASAS
• Catalizan oxidación de un sustrato con la
reducción simultánea de otro sustrato o
coenzima.
AH2 + B A + BH2
Alcohol + NAD+ Aldehído + NADH + H+
Alcohol deshidrogenasa

30. • Las oxidorreductasas también pueden oxidar
otros sustratos por adicción de oxígeno:
– Oxidasas
– Oxigenasas
– Deshidrogenasas
– Hidrolasas
– Peroxidasas
– Catalasas

32. TRANSFERASAS
• Son encargadas de transferir grupos funcionales
de un donante a un aceptor.
• Transfieren grupos diferentes del hidrógeno de
un sustrato a otro (carbonos, grupos aldehídos,
grupos cetónicos, ácidos, etc.)
A-R + B A + B-R
Hexosa + ATP Hexosa – 6 – fosfato + ADP
Hexocinasa
Hexocinasa (ATP- Hexosa – 6 – fosfato – transferasa)

33. HIDROLASAS
• Encargadas de realizar la hidrólisis de
ésteres, pueden ser enlaces glucosídicos,
enlaces peptídicos u otros tipos de enlaces
donde haya C y N.
• Adicionando agua para rompe el enlace.

34. • Realiza hidrólisis de polímeros obteniendo
monómeros.
• Todas las enzimas digestivas son hidrolasas.
Acetilcolina + H2O Colina + Acetato
Acetil colina esterasa
(Acetil colina hidrolasa)

35. LIASAS
• Quitan grupos de sustratos o rompen enlaces
por mecanismos diferentes a la hidrólisis.
Fructosa – 1,6 bifosfato Gliceraldehído– 3 – fosfato + dihidroxiacetona - fosfato
Aldolasa

36. ISOMERASAS
• Procesos de isomerización.
• Isómeros = compuestos que tienen la misma
composición atómica pero diferente fórmula
molecular.
• Ejemplos: racemasas, epimerasas, cis – trans
isomerasas.
Gliceraldehido – 3 - fosfato Dihidroxiacetona - fosfato
Triosa fosfato isomerasa

38. LIGASAS
• Unen dos sustratos, utilizando ATP.
• Sintetasa. Son enzimas ATP-dependientes que
catalizan reacciones de biosíntesis.
• Sintasas. Enzimas que catalizan reacciones de
biosíntesis, pero no requieren ATP
directamente.
Acetil CoA + CO2 + ATP Malonil CoA + ADP + Pi
Acetil CoA carboxilasa