Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones bioquímicas. Son altamente específicas y pueden estar compuestas de una proteína y un grupo no proteico como un cofactor o coenzima. Las enzimas aceleran las reacciones químicas sin ser consumidas en el proceso y muestran especificidad por su sustrato. Su actividad puede verse afectada por inhibidores.

1. ENZIMAS
Gerardo Sosa García.
Oscar Fernando Flores Arrieta.
Daniel Alonso Martínez Estrada.
Luis Alberto Resendiz Ovalle.
Enrique Fernando Ramírez Sáenz.
GENERALIDADES DE LAS
ENZIMAS
Bioquimica y Biologia molecular para ciencias de la salud. José A. Lozano. Pags 133-157
McKee, T. y McKee J. R. (2003). Bioquímica. La base molecular de la vida. 3ª edición. Ed.
McGraw-Hill.

2. enzimas

3. Enzimas
 Las enzimas son catalizadores biológicos de
naturaleza proteica altamente específicos. Se
recuperan al final de la reacción igual a como
estaban en el principio (no se consumen en la
reacción) de tal manera que una pequeña
cantidad de enzimas pueden catalizar una
gran cantidad de sustrato.

4. Palabras clave
 Catalizadores.- aceleran o facilitan reacciones
químicas.
 Biológicas .- cada célula sintetiza su enzima.
 Proteicas .- se forman en base al código
genético (DNA) y son termolábiles.
 Especifico.- actúan sobre un solo sustrato.

5. Generalidades de las enzimas
 Catalizan reacciones químicas necesarias
para la sobrevivencia celular
 Sin las enzimas los procesos biológicos
serían tan lentos que las células no podrían
existir.
 Las enzimas pueden actuar dentro de la
célula , fuera de ésta, y en el tubo de ensayo.
E + S ESEP  E
+P
E E E E

6. Generalidades de las enzimas
 Tanto la enzima como el catalizador aceleran
la velocidad de una reacción química.
 Una enzima puede transformar 1000
moléculas de sustrato/ segundo.
 Las enzimas tienen 3 propiedades que los
catalizadores NO tienen
 Especificidad por el sustrato.
 Se inactivan por desnaturalización.
 Pueden ser reguladas.

7. Generalidades de las enzimas

8. Generalidades de las enzimas
En las proteínas conjugadas podemos distinguir
dos partes:
• Apoenzima: Es la parte polipeptídica o
proteica de la enzima.
• Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.
• La combinación de la apoenzima y el cofactor
forman la holoenzima.

9. Cofactores
 Los cofactores pueden ser:
 Iones metálicos: Favorecen la actividad
catalítica general de la enzima, si no están
presentes, la enzima no actúa. Estos iones
metálicos se denominan activadores.
Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y
Zn2+

10. Cofactores
Algunas enzimas requieren metales para
mejorar su actividad

11. Coenzima
 Las coenzimas son pequeñas moléculas
orgánicas, que se unen a la enzima.
 Las coenzimas colaboran en la reacción
enzimática recibiendo transitoriamente algún
grupo químico: H+ , OH, CH3.
 La enzima sin la coenzima recibe el nombre
de APOENZIMA.
APOENZIMA: Es la parte polipeptídica o proteica
de la enzima.

12. Coenzima
El mecanismo de acción básico de las coenzimas es el
siguiente:
 1.La coenzima se une a un enzima.
 2.La enzima capta su sustrato específico.
 3.La enzima ataca a dicho sustrato, arrancándole algunos
de sus átomos. En realidad la unión de sustrato y enzima
produce una nueva sustancia. Esta sustancia es inestable, lo
que provoca su separación en diferentes partes: enzima,
producto, y la forma gastada de la coenzima, que se quedo
con algunos atomos por presentar mayor fuerza de atracción
molecular.
 4.La enzima cede a la coenzima dichos átomos
provenientes del sustrato.
 5.La coenzima acepta dichos átomos y se desprende de la
enzima.
 6.La coenzima transporta dichos átomos y acaba
cediéndolos, recuperando así su capacidad para aceptar

13. Principales coenzimas
FAD (flavín-adenín dinucleótido): transferencia
de electrones y protones.
FMN (Flavín mononucleótido): transferencia de
electrones y protones.
NAD+
Coenzima A

14. PROPIEDADES FÍSICAS Y
QUÍMICAS DE LAS
ENZIMAS
Bioquimica y Biologia molecular para ciencias de la salud. José A. Lozano. Pags 133-157
McKee, T. y McKee J. R. (2003). Bioquímica. La base molecular de la vida. 3ª edición. Ed.
McGraw-Hill.

15. Propiedades Físicas y
Químicas
 Son proteínas (secuencias de aminoácidos)
que pueden tener unido un grupo químico
orgánico.
 Se desnaturaliza por calor al igual que las
proteínas.
 Se precipitan con la presencia de etanol o de
aumento en la concentración de las sales
inorgánicas como el sulfato de amoniaco.
 No se difunden a través de la membrana
semipermeable o selectiva.

16. Propiedades Físicas y
Químicas
 Son moléculas muy grandes, su peso
molecular oscila entre 10,000 y 1, 000,000
Nano gramos.
 Muchas están integradas a una molécula
orgánica de menor tamaño llamada coenzima.
 A veces el grupo no proteico de una enzima
es un metal, ejemplo el Hierro de la Catalasa,
requiere de su adición para que se active.
 Algunas veces se requiere de un cofactor o
coenzima para que actué una enzima.

17. ESPECIFICIDAD
ENZIMÁTICA
Bioquimica y Biologia molecular para ciencias de la salud. José A. Lozano. Pags 133-157
McKee, T. y McKee J. R. (2003). Bioquímica. La base molecular de la vida. 3ª edición. Ed.
McGraw-Hill.

18. Especificidad enzimática
 Las enzimas suelen ser
muy específicas tanto del
tipo de reacción que
catalizan como del
sustrato involucrado en la
reacción.
 Algunas de estas enzimas
que muestran una elevada
especificidad y precisión
en su actividad son
aquellas involucrados en la
replicación y expresión del
genoma.

19. Especificidad enzimática
Este proceso, que tiene lugar en dos pasos:
 Da como resultado una media de tasa de error
increíblemente baja.
 En torno a 1 error cada 100 millones de
reacciones en determinadas polimerasas de
mamíferos.

20. Modelos enzimáticos
Modelo de la "llave-cerradura"
 Las enzimas son muy específicas, como
sugirió Emil Fischer en 1894.
 Dedujo que ambas moléculas, enzima y
sustrato, poseen complementariedad
geométrica.

21. Modelos enzimáticos
 Si bien este modelo
explica la especificidad de
las enzimas, falla al
intentar explicar la
estabilización del estado
de transición que logran
adquirir las enzimas.
Estado De Transición.- Es
la velocidad de
reacción de reacciones
químicas elementales; un tipo
especial de equilibrio químico.

22. Modelos enzimáticos
Modelo del encaje inducido
 En 1958 Daniel Koshland sugiere una
modificación al modelo de la llave-cerradura.
 Las enzimas son estructuras bastante flexibles
y así el sitio activo podría cambiar su
conformación estructural por la interacción con
el sustrato.

23. Modelos enzimáticos
 El sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el
sitio activo. El sitio activo continua dicho cambio hasta que el
sustrato está completamente unido, momento en el cual
queda determinada la forma y la carga final.

24. NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
Bioquimica y Biologia molecular para ciencias de la
salud. José A. Lozano. Pags 133-157
McKee, T. y McKee J. R. (2003). Bioquímica. La base
molecular de la vida. 3ª edición. Ed. McGraw-Hill.

25. Nomenclatura de las enzimas
nombre sugerido
Muchas de las enzimas poseen en su nombre el sufijo “-asa” unido al
nombre del substrato de la reacción que cataliza, por ejemplo:
 Ureasa: proteína cuyo sustrato es la urea
 Lactasa: proteína cuyo sustrato es la lactosa.
También suele utilizarse este sufijo a la descripción de la reacción que
la enzima cataliza:
 Lactato deshidrogenasa: deshidrogena (le quita Hidrógenos) al
lactato
 Adenilato ciclasa: hace un ciclo en la adenina.
Algunas enzimas poseen nombres que no representan su actividad o
sustrato:
 Lisozima
SUFIJO = terminación después
 Tripsina de la palabra

26. NOMBRE SISTEMÁTICO
El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de
3 partes:
 el sustrato preferente el tipo de reacción realizado
terminación "asa"
 Un ejemplo sería la glucosa fosfato isómerasa que cataliza la
isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.
 Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay
una manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza
para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isómeras
también podría llamarse fructosa fosfato isómeras.
 Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del
sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por
ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa.
Hidrólisis: descomposición de
sustancias
Orgánicas e inorgánicas complejas en
otras mas sencillas por acción del agua.

27. Clasificación de las Enzimas
Clase de enzimas Función
• Oxidorreductasa Catalizan las reacciones Red-Ox, en las cuales cambia el estado de
oxidación de uno o demás átomos en una molécula.
• Transferasa Transfiere grupos moleculares de una molécula donadora a una
receptora.
• Hidrolasa Catalizan reacciones en las que se produce la rotura en los enlaces
C-O, C-N y O-P por la adicción de agua.
• Liasa Catalizan reacciones en la que se eliminan grupos (H20, CO2, NH3)
para formar doble enlace o se añade a un doble enlace.
• Isomerasa Catalizan varios tipos de re acordamientos intermoleculares.
• Ligasa Catalizan la formación de enlaces /2 moléculas de sustratos, con
energía liberada de la hidrolisis del ATP.

28. Clasificación de las enzimas

29. Estructura de las
enzimas(componentes).
Bioquimica y Biologia molecular para ciencias de la salud. José
A. Lozano. Pags 133-157
McKee, T. y McKee J. R. (2003). Bioquímica. La base
molecular de la vida. 3ª edición. Ed. McGraw-Hill.

30. Estructura de las enzimas.
 Son proteínas que actúan.
globulares desde
62 aminoácidos hasta
los 2.500 (presentes
en la sintasa de ácidos
grasos).
 Todas las enzimas
son mucho más
grandes que los SINTASA.- es menos restrictiva y se aplica a
sustratos sobre loscualquier sustancia cuya actividad
enzimática cataliza una reacción que
produce esa sustancia.

31. Estructura de las enzimas.
 Sitio activo.- La región que contiene los
productos encargados de catalizar la reacción.
 Sustrato.- Molécula sobre la que actúa la
enzima.
 Producto.- Molécula que se obtiene a partir
del sustrato después de la reacción.

32. INHIBICIÓN
ENZIMÁTICA
Bioquimica y Biologia molecular para ciencias de la salud. José A. Lozano. Pags 133-157
McKee, T. y McKee J. R. (2003). Bioquímica. La base molecular de la vida. 3ª edición. Ed.
McGraw-Hill.

33. Inhibidor
 Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a través de
interacciones con el centro activo u otros centros
específicos(alostéricos).
 Esta definición excluye todos aquellos agentes que inactivan
ala enzima a través de desnaturalización de la molécula
enzimática
 De esta forma, habrá dos tipos de inhibidores:
1. I. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activo
2. II. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de la
molécula, causando un cambio conformacional con
repercusión negativa en la actividad enzimática.

34. Inhibidor Isosterico
Los inhibidores isostéricos pueden ser de dos tipos:
 1. Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima
libre, con el complejo enzima-substrato o con ambos:
E+I EI
ES + I ESI
 2. Inhibidor irreversible: modifica químicamente a
la enzima:
E+I E’

35. Inhibición Reversible
 (a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre,
impidiendo la fijación del substrato: Inhibición
Competitiva.
 (b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de
que lo haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no
impide la fijación del substrato a la enzima, pero sí impide
la acción catalítica: Inhibición No Competitiva
 (c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-
substrato una vez formado, impidiendo la acción catalítica;
este tipo se conoce como Inhibición Acompetitiva

36. Inhibición competitiva
 Compiten con el sustrato por el sitio activo de
la enzima
 Se une solo a la enzima libre

37. Inhibición competitiva
Al aumentar la cantidad de
SUSTRATO el inhibidor
competitivo es desplazado y  - Las fijaciones de substrato e
se forma producto inhibidor son mutuamente
exclusivas.
 - A muy altas concentraciones de
substrato desaparece la
inhibición.
 - Por lo general, el inhibidor
competitivo es un análogo
químico del substrato.
 - El inhibidor es tan específico
como el substrato.

38. Inhibición No Competitiva
 Se une a un lugar diferente del sitio activo la
enzima
 Se une a la enzima libre y también al complejo
enzima-sustrato

39. Inhibición No Competitiva
 El inhibidor NO competitivo se une a la
enzima en un sitio diferente del sitio activo

40. Inhibición Acompetitiva
 En este tipo de inhibición el inhibidor se enlaza
al centro activo pero solo después de que el
sustrato lo haya hecho y, por tanto, inhibidor y
sustrato no compiten.
 Como I solo se une a ES estimula la formación
de ES y, por tanto, incrementa la unión del
sustrato a la enzima.

41. Inhibidor Acompetitivo
 Se une a un lugar diferente del sitio activo de
la enzima
 Se une sólo al complejo enzima-sustrato

42. Inhibición Irreversible
 - Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo químico
de la enzima, modificándola covalentemente
E+I E’
 - A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los
inhibidores irreversibles depende del tiempo de actuación del
inhibidor.
 - Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente
tóxicos.

43. Inhibición Irreversible
Inhibidores irreversibles
 Producen inactivación permanente de la
actividad enzimática
 Se interfiere con el normal desarrollo de una
reacción o vía metabólica

44. Inhibición Enzimática Alostérica
 Son enzimas cuya estructura proteica está formada de
varias subunidades
 No se rigen por la cinética de M - M
 Además del sitio o centro activo tienen sitios alostéricos
o de regulación.
 Sitio activo/sustratos;
 Sitio alostérico/moduladores o reguladores.
 La relación entre la velocidad de reacción y la
concentración de sustrato sigue cinética sigmoídea.

45. Inhibición Enzimática Alostérica

46. TIPOS DE ENZIMAS
(DIGESTIVAS Y
METABÓLICAS)
Murray K. Robert, Granner K. Darly, Rodwell W. Víctor,
Mayers A. Peter. Bioquimica de Harper onceaba edición
pag. 50-82

47. Tipos de enzimas

49. Actividad
Relaciona mediante flechas las siguientes 3
columnas.

50. ¡GRACIAS POR SU
ATENCION!