Enzimas

Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2013.
Objetivos:
UNIDAD II:
1. Conocer la naturaleza de las enzimas.
2. Conocer la nomenclatura de las enzimas.
3. Describir el proceso catalítico.
4. Explicar el mecanismo de acción de los factores que actúan sobre
la cinética enzimática.
5. Reconocer la importancia de las enzimas para el diagnóstico y
tratamiento de enfermedades.

Las enzimas son proteínas que catalizan
reacciones químicas en los seres vivos. Los
enzimas son catalizadores, es decir, sustancias
que, sin consumirse en una reacción, aumentan
notablemente su velocidad.
No hacen factibles las reacciones imposibles,
sino que solamente aceleran las que
espontáneamente podrían producirse.
¿Qué son las enzimas?
A + B C
Reacción química
Reactantes Producto
Sustrato

• Capacidad catalítica.
• No altera el equilibrio de la reacción.
• Eficiencia.
• Especificidad.
• Especificidad óptica (Especificidad Absoluta).
• Especificidad de grupo (Especificidad Relativa).
• Se recuperan intactas al final de la reacción.
• La actividad enzimática está sujeta a regulación.
Características Generales:
Cada enzima puede cambiar solamente un sustrato específico. Otro sustrato no puede ser
cambiado: las enzimas tienen un sustrato específico
L-lactato D-lactato
D-Glucosa D-Fructosa

Características Estructurales:
Holoenzima
Apoenzima
Cofactor
Ión metálico (Zn+2, Fe+2, Cu+2, etc.)
Coenzima
(Parte proteínica o enzima inactiva)
(Derivadas de las
vitaminas hidrosolubles)
Los cambios químicos en las coenzimas compensan
exactamente a los que se realizan en el sustrato

ACTIVADORES METÁLICOS
Elemento
Enzima Activada
Zn++ Deshidrogenasas, anhidrasa carbónica, ARN
y ADN polimerasas.
Mg++ Fosfohidrolasas,RUBISCO, fosfotransferasas,
fosfatasas.
Mn++ Arginasas, peptidasas, quinasas.
Mo Nitratoreductasa, nitrogenasa.
Fe2+, Fe3+ Citocromos, catalasas, ferredoxina,
peroxidasas, nitritoreductasa.
Cu2+ Citocromo oxidasa, tirosinasa, ácido
ascórbico oxidasa, plastocianina
Ca2+ 1,3 b glucan sintetasa, calmodulina.
K+ Piruvato fosfoquinasa, ATPasa.
Co Vitamina B12 hallada en microorganismos y
animales, pero no en plantas. Importante en
la fijación simbiótica de nitrógeno.
Ni Ureasa.

(Sitio Alostérico)
(Sitio Catalítico)
Como molécula catalizadora:
• Centro activo
• Centro alostérico
Como proteína:
• Residuos no esenciales
• Residuos estructurales
• Residuos de unión
• Residuos catalíticos

Está conformado por
un grupo reducido de
aminoácidos
Centro Activo

Mecanismo de la Reacción Enzimática:
E + S ES E + P

Teoría de Fischer (Llave-cerradura)
Sustrato
Enzima
Complejo E-S
Teoría de Koshland (Ajuste inducido)
Sustrato
Enzima
Complejo E-S

Las enzimas no desplazan la constante de
equilibrio de una reacción para que se obtenga
más producto, sino que simplemente favorecen
que la misma cantidad de producto se obtenga
en menos tiempo, al disminuir la Energía de
Activación.
Sustrato Sustrato
Enzima
Producto Producto
1) La reacción no se
produce pues hace
falta una energía de
activación para que
transcurra
espontáneamente.
2) La enzima disminuye
o elimina la energía de
activación necesaria y
la reacción transcurra
espontáneamente.

Clasificación de las Enzimas:
Ej:

1. Oxido-reductasas:
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de
hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la
reacción general:
AH2 + B  A + BH2
Ared + Box  Aox + Bred
Ejemplos son la succinato deshidrogenasa
o la citocromo c oxidasa.
3

2. Transferasas:
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno)
de un sustrato a otro, según la reacción:
A-B + C  A + C-B
Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción:
Glucosa Glucosa-6P

3. Hidrolasas:
Catalizan las reacciones de hidrólisis:
A-B + H2O  AH + B-OH
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:
Lactosa
Galactosa
Glucosa

4. Liasas:
Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:
A-B  A + B
Dihidrociacetona fosfato
3-Fosfogliceraldehído
Pi
P
Fructosa 1,6 difosfato

5. Isomerasas:
Catalizan la interconversión de isómeros:
A  B
Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa,
que catalizan las reacciones representadas en la tabla inferior:
Glucosa-6P
Fructosa-6P
C6H13O9P C6H13O9P

6. Ligasas:
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultáea de un
nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.):
Un ejemplo es la piruvato carboxilasa.

Cinética Enzimática:
A B
Reacción química
Reactante Producto
v= k+1[A]
La Cinética Enzimática estudia las velocidades de las reacciones catalizadas por
enzimas y su variación frente a cambios de parámetros experimentales.
La velocidad de una reacción química corresponde al número de moléculas de
reactante (s) que se convierten en producto (s) por unidad de tiempo y depende de
la concentración de los compuestos incluídos en el proceso y de la constante de
velocidad (k) que es una característica de la reacción.
Matemáticamente esta velocidad se expresa:

Matemáticamente esta velocidad se expresa:
La velocidad (Vo) de una reacción enzimática se puede medir por la variación de la
cantidad de sustrato transformado, o la cantidad de producto formado por unidad
de tiempo.
Las reacciones catalizadas por enzimas tienen cinética de saturación:
Cuando se miden las velocidades iniciales (Vo) de una reacción enzimática con
distintas concentraciones de sustrato [S] en las mismas condiciones de pH y
temperatura y manteniendo constante la concentración de enzima [E], se obtiene
una curva como se representa a continuación:
Vmáx [S]
Km + [S]Vo =
Enzimas
Es la ecuación de Michaelis-Menten.
Leonor Micahelis (1875-1949) y Maud Menten (1879-1960)

Cinética de Saturación:
La reacción en presencia de mayor [S] no produce mayor velocidad porque todas
las moléculas de enzima están saturadas con sustrato. La enzima alcanza la
velocidad máxima (Vmax).
La ecuación de Michaelis-Menten es una
hipérbola rectangular.
Velocidaddelareacción
Concentración de sustrato
Km es la constante de Michaelis.
En condiciones definidas de pH y
temperatura, los valores de Km y Vmáx son
las constantes cinéticas de una determinada
enzima frente a su sustrato.
La ecuación de Michaelis-Menten puede ser usada para
demostrar que la concentración de sustrato necesaria para
alcanzar la mitad de Vmáx, es numéricamente igual a Km.

Valores de Km de algunas enzimas

El cálculo de la Km y de la Vmax puede hacerse más preciso utilizando la
representación siguiente:

Factores que afectan la Actividad Enzimática:

Concentración del Sustrato:
Equilibrio
Tiempo
Producto

Concentración del Sustrato:
La velocidad de la reacción va aumentando a medida que aumenta la
concentración de sustrato hasta que la enzima se satura.

Concentración de la Enzima:

Efecto de la Temperatura:
Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de reacción
hasta cierta temperatura óptima, ya que después de aproximadamente 45C se
comienza a producir la desnaturalización térmica. Las enzimas de muchos
mamíferos tienen una temperatura óptima de 37C, por encima de esa
temperatura comienzan a inactivarse.

Efecto del pH:
Sabiendo que las enzimas son proteínas, cualquier cambio brusco de pH puede alterar el
carácter iónico de los grupos amino y carboxilo en la superficie proteica, afectando así las
propiedades catalíticas de una enzima.
A pH alto o bajo se puede producir la desnaturalización de la enzima y en consecuencia su
inactivación .
La fosfatasa ácida es más activa a pH 5,0, mientras que la fosfatasa alcalina lo es a pH 9,0.
Muchas enzimas tienen máxima actividad cerca de la neutralidad en un rango de pH de 6 a 8.

Efecto del pH:

Efecto de los Inhibidores:
Ejemplos:
• Aspirina (prostaglandin sintasa)
• Penicilina (glicopeptido transpeptidasa)
• AZT (HIV reverse transcriptasa)
• Viagra (cGMP fosfodiesterasa)
• Metanol (alcohol deshidrogena)

INHIBIDORES REVERSIBLES

INHIBIDORES REVERSIBLES
Esquema de una reacción enzimática en presencia de un inhibidor enzimático
de unión reversible.

INHIBIDORES REVERSIBLES COMPETITIVOS
El Inhibidor Competitivo puede
combinarse con la enzima libre de tal
modo que compite con el sustrato normal
para unirse al centro activo.
Ejemplo: Succinato deshidrogenasa por
el malonato y por otros aniones
dicarboxilato.

INHIBIDORES REVERSIBLES NO COMPETITIVOS
El Inhibidor No Competitivo puede
combinarse con la enzima libre (E) o con
el complejo enzima sustrato (ES), e
interfiere en la acción de ambos.
Ejemplo: El agente quelante EDTA (tetra-
acetato de etilen-diamida) se une
reversiblemente al Mg2+ y a otros cationes
divalentes

INHIBIDORES IRREVERSIBLES
Estos inhibidores se unen covalentemente al sitio catalítica de la enzima
interrumpiendo la catálisis.

Mecanismos de Regulación de la Actividad Enzimática:
Enzimas Reguladores:
Son aquellas que desarrollan su actividad en reacciones "estratégicas" del
metabolismo.
• Modificación Covalente
• Feed Back y Alosterismo
• Complejos Multienzimáticos

Modificación Covalente:
Consiste en modificar la conformación de una enzima, como consecuencia de
la unión reversible, de tipo covalente, que se establece entre grupos químicos
de la proteína y una molécula de baja masa molecular.

Enzimas Alostéricas:
Son aquellas cuya actividad catalítica es modulada por la unión no-covalente
de un metabolito específico a un centro de la proteína distinto del centro
catalítico.

Complejos Multienzimáticos:

Enzimología Clínica:

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