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Fisiología de la hemoglobina
- Estructura y Función-
Trabajo realizado por:
- José Bujalance Jordano
- Marta Fernández Izquierdo
- Elena Lafuente Jodra
- Ainhoa Murillo Lanuza
¿Qué es la hemoglobina?
 Interacción cadenas alpha & beta. Pocas
entre sí (alpha +alpha o beta+beta)
• Proteína tetramérica globular constituida por 4
cadenas polipeptídicas: alpha, beta, gamma y
delta.
Adultos Hemoglobina A: 2 alpha y 2 Beta.
• Cadena de polipeptídica 1 grupo prostético (Protoporfirina) + Fe2+
• Fe2+  6 enlaces de coordinación:
 2 perpendiculares a la porfirina.
 4 con los átomos de N2 del anillo plano de la porfirina.
*evitan Fe2+ (une O 2 )Fe3+ (no une O2)
Anillo orgánico complejo grupo HEMO
• Fe2+ + O2  Cambio de propiedades (color)
1 molécula de hemoglobina  4 moléculas de oxígeno
¿Qué es el alosterismo?
• Propiedad proteínas cambiar conformación y
actividad (interacción con ligandos).
• No confundir con inhibición.
• 2 tipos de conformaciones: activa e inactiva
Alosterismo en la Hemoglobina
• Transporte de O2
• Efecto Bohr (Transporte de CO2 y H+)
• Efecto del BPG
• Pulmones P y tejidos P
• 4 centros activos
Cambio estructural de la hemoglobina
Transporte de H+ y CO2
• ¿Qué transporta la Hemoglobina?: 40% H+ y 15/20% CO2
• CO2 pH Liberación de Oxígeno
• CO2 pH Transporte a tejidos periféricos
Efecto Bohr
Efecto del BPG
• 2,3-bisfosfoglicerato
• Modulación alostérica heterotrópica
• Relación inversa entre el O2 y el BPG
El BPG y las alturas
Efecto del BPG
El BPG en el feto (subunidades gamma)
Bibliografía
• http://www.segundomedico.com/la-hemoglobina-que-es
• Lehninger, 2009, Principios de bioquímica, Omega

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  • 1. Fisiología de la hemoglobina - Estructura y Función- Trabajo realizado por: - José Bujalance Jordano - Marta Fernández Izquierdo - Elena Lafuente Jodra - Ainhoa Murillo Lanuza
  • 2. ¿Qué es la hemoglobina?  Interacción cadenas alpha & beta. Pocas entre sí (alpha +alpha o beta+beta) • Proteína tetramérica globular constituida por 4 cadenas polipeptídicas: alpha, beta, gamma y delta. Adultos Hemoglobina A: 2 alpha y 2 Beta.
  • 3. • Cadena de polipeptídica 1 grupo prostético (Protoporfirina) + Fe2+ • Fe2+  6 enlaces de coordinación:  2 perpendiculares a la porfirina.  4 con los átomos de N2 del anillo plano de la porfirina. *evitan Fe2+ (une O 2 )Fe3+ (no une O2) Anillo orgánico complejo grupo HEMO • Fe2+ + O2  Cambio de propiedades (color) 1 molécula de hemoglobina  4 moléculas de oxígeno
  • 4. ¿Qué es el alosterismo? • Propiedad proteínas cambiar conformación y actividad (interacción con ligandos). • No confundir con inhibición. • 2 tipos de conformaciones: activa e inactiva
  • 5. Alosterismo en la Hemoglobina • Transporte de O2 • Efecto Bohr (Transporte de CO2 y H+) • Efecto del BPG
  • 6. • Pulmones P y tejidos P • 4 centros activos Cambio estructural de la hemoglobina
  • 7. Transporte de H+ y CO2 • ¿Qué transporta la Hemoglobina?: 40% H+ y 15/20% CO2 • CO2 pH Liberación de Oxígeno • CO2 pH Transporte a tejidos periféricos Efecto Bohr
  • 8.
  • 9. Efecto del BPG • 2,3-bisfosfoglicerato • Modulación alostérica heterotrópica • Relación inversa entre el O2 y el BPG
  • 10. El BPG y las alturas Efecto del BPG El BPG en el feto (subunidades gamma)