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1. La cinética del plegamiento proteico : el papel
de las chaperonas
Miguel Trabada Echarri
David Foz Felipe
Elena Gómez Duque

2. Esquema:
1. Introducción a las Proteínas
→ Funciones, Propiedades y Niveles Estructurales
1. El Plegamiento Proteico
2. Las Chaperonas
→ Qué son y qué función tienen
→ Tipos de Chaperonas / Categorías
→ Cómo Actúan
4. Plegamiento Incorrecto de las Proteínas

3. Funciones de las proteínas
-Catalizadores
-Transporte y almacenamiento
-Apoyo mecánico
-Protección inmunológica
-Movilidad
-Transmisión de impulsos nerviosos
-Crecimiento y diferenciación

4. 1. Especificidad y variabilidad
2. Amortiguadores de pH
3. Solubilidad
4. Comportamiento eléctrico
5. Estabilidad
6. Funciones biológicas
Propiedades de la Proteínas

5. Desnaturalización

6. Niveles estructurales

7. Estructura primaria
Secuencia de aminoácidos determinada por el ADN y responsable de la conformación espacial final, y por
tanto de la función de la proteína
Plegamiento proteico

8. Plegamiento proteico (II) Estructura secundaria
Plegamientos en la cadena de aminoácidos por la formación de puentes de hidrógeno entre los grupos
carbonilo y amino de los enlaces peptídicos

9. Formada a partir de plegamientos sobre la estructura secundaria, por enlaces entre aminoácidos,
fuerzas hidrófobas, etc. Esta estructura es conocida como protómero y puede ser funcional.
Estructura terciaria
Plegamiento proteico (III)

10. Plegamiento proteico (IV) Estructura cuaternaria
Se da en ciertas proteínas para poder ser funcionales y consiste en la unión de varios protómeros.

11. Chaperonas

12. ¿Qué son las Chaperonas? (I)
El término aparece originalmente para describir la habilidad
de la proteína nucleoplasmina, de prevenir momentáneamente
las interacciones entre las histonas y el ADN durante la
formación de nucleosomas.
Ron Laskey

13. ¿Qué son las Chaperonas? (II)
-Proteínas que ayudan a otras proteínas recientemente
sintetizadas en su proceso de plegamiento.
-No forman parte de la estructura primaria de la proteína a la
que asisten.
-Son proteínas de “choque-térmico”, producidas por las células
cuando se encuentran en un medio que les provoca estrés.
-Los genes que codifican estas proteínas, pasan a ser
sobreexplotados en un ambiente de estrés térmico o de
presencia de tóxicos como cobre, mercurio...

14. ♦ Se unen a las proteínas (parte hidrófoba) recientemente sintetizadas para ayudarles en su
proceso de plegamiento, no se encargan de plegarlas, sino de evitar errores en el plegamiento.
♦ “Protegen” proteínas desnaturalizadas, bloquean su plegamiento y ayudan en el
empaquetamiento cuaternario.
♦ También se encargan de la reparación de proteínas no funcionales.
Su Función

15. Proteínas Hsp70
Tipos de Chaperonas
Chaperoninas
♦ Heat Shock Protein de 70 kDA: abundantes
en temperaturas elevadas.
♦ Asociadas a las Hsp40, se unen a regiones
hidrofóbicas no plegadas, evitando su
incorrecta agregación.
♦ Subdivididas en dos grupos:
- Hsp60 (“Heat Shock Protein” de 60 kDA)
- Hsp10 (“Heat Shock Protein” de 10 kDA)
♦ Hsp60 (equivalente a GroEL en E.Coli)
están formadas por la unión de dos anillos de
7 subunidades cada uno.
♦ Hsp10 (equivalente a GroES
en E.Coli) están formadas por
un solo anillos de 7
subunidades.
♦ Hsp70 también
interviene en el
proceso de
degradación de
proteínas
defectuosas ♦ GroES y GroEl juntos forman
el complejo GroES/GroEL.

16. Chaperonas en el
plegamiento proteico
(procariotas):

17. Chaperoninas:
Sistema propio de chaperonina: GroEL/GroES
1) Proteínas en el interior de GroEL “tapado” por GroES
2) Cambios conformacionales por hidrólisis de ATP y unión/separación de GroES
3) Plegamiento del polipéptido unido.
PDI (proteína disulfuro isomerasa): enzima que cataliza el intercambio o mezcla de
puentes disulfuro hasta conseguir la conformación nativa.
PPI (péptido prolil cis-trans isomerasa): cataliza la interconversión entre enlaces cis y trans
de la prolina. Un proceso lento en proteínas con enlaces en conformación cis en la prolina.
Cómo Actúan

18. Chaperoninas:

19. Plegamiento incorrecto: enfermedades priónicas
- Encefalopatía espongiforme bovina
(enfermedad de las vacas locas)
- Kuru
- Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob en humanos
- Scrapie en ovejas
- Enfermedad de debilitamiento crónico en
ciervos y alces.
PrPc es una proteína normal
PrPSc es la causante de la proteína
priónica

21. Bibliografía
- Lehninger : Principios de Bioquímica, 5ed, de Albert L. Lehninger, David L. Nelson, Michael M. Cox.
- Stryer: Bioquimica, 4ed, de Lubert Stryer y Jeremy Mark Berg.
- “Discovery of Molecular Chaperones” de R John Ellis,
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC248474/pdf/i1355-8145-001-03-0155.pdf
- “Principles of Chaperone-Mediated Protein Folding” de F. Ulreich Hartel,
http://www.jstor.org/stable/pdf/55987.pdf
- “Influence of Molecular and Chemical Chaperones on Protein Folding”, de William J. Welch y C. Randell Brown
http://www.jstor.org/stable/pdf/1601909.pdf
- http://www1.udel.edu/chem/bahnson/chem645/websites/Yerkes/GroEL%20Folding%20Mechanism.html
- http://www.encyclopedia.com/science-and-technology/biology-and-genetics/genetics-and-genetic-
engineering/chaperones