1. Universidad Autónoma De
Sinaloa.
Escuela Superior De
Agricultura Del Valle Del
Fuerte.
Materia:
Bioquímica Agrícola
Maestro:
Carlos Enrique Álvarez Peraza
Alumna:
Gladys Iridian Zavala Acevedo.
Grupo:
1-4
Tarea:
Portafolio De Evidencia

2. Hidrocarburos familia de los alcanos.
Los alcanos son hidrocarburos,
es
decir,
que
tienen
solo
átomos
de carbono e hidrógeno. La fórmula general para alcanos alifáticos (de cadena
lineal) es CnH2n+2,1 y para ciclo alcanos es CnH2n.2 También reciben el nombre
de hidrocarburos saturados.
Los alcanos son compuestos formados solo por átomos de carbono e hidrógeno,
no presentan funcionalización alguna, es decir, sin la presencia de grupos
funcionales como el carbonilo (-CO), carboxilo (-COOH), amida (-CON=), etc. La
relación C/H es de CnH2n+2 siendo n el número de átomos de carbono de
la molécula, (como se verá después esto es válido para alcanos de cadena lineal y
cadena ramificada pero no para alcanos cíclicos). Esto hace que su reactividad
sea muy reducida en comparación con otros compuestos orgánicos, y es la causa
de su nombre no sistemático: parafinas (del
latín, poca afinidad). Todos los enlaces
dentro de las moléculas de alcano son de
tipo simple o sigma, es decir, covalentes por
compartición de un par de electrones en
un orbital s, por lo cual la estructura de un
alcano sería de la forma:
Fórmula general de los alcanos
Donde cada línea representa un enlace covalente. El alcano más sencillo es
el metano con un solo átomo de carbono. Otros alcanos conocidos son
el etano, propano y el butano con dos, tres y cuatro átomos de carbono
respectivamente. A partir de cinco carbonos, los nombres se derivan de numerales
griegos: pentano, hexano, heptano...

3. Sueño de queule.
Michael
Fardada descubrió
el benceno en
1825, cuando los propietarios de la fábrica de
gas para el alumbrado de Londres le pidieron
que encontrara una solución al problema de
que durante el invierno, con el frío, el gas
perdía su capacidad de producir llama.
En esa época el gas para alumbrado se obtenía de la grasa de animales marinos
como las focas y se guardaba en bombonas de hierro. Fardada, que era en
aquella época el director del laboratorio de la Real Sociedad de Londres, se dio
cuenta de que con el frío el gas se condensaba y se acumulaba en el fondo de las
botellas en forma de líquido transparente y aromático.
PHOTOS.COM/THINKSTOCK
Así fue como Fardada, cuya efigie aparecía en los billetes de 20 libras esterlinas,
descubrió un hidrocarburo nuevo: el benceno. Aunque en la actualidad las
propiedades del benceno son las que mejor se conocen entre todos los
compuestos orgánicos, su estructura química no se determinó hasta 1931.
En los comienzos de la química orgánica los químicos dividieron los compuestos
orgánicos en aromáticos (fragantes) y alifáticos (grasos). Se les llamó aromáticos
a causa de las fragancias de productos orgánicos como el benzaldehído (derivado
de
melo
coto
nes,
alme
ndra
s
amar
gas,
albar
icoq

4. ues, cerezas, hojas de laurel, nueces y semillas), el tolueno (derivado del bálsamo
de Tolú con su olor a vainilla y canela) y el benceno (derivado del carbón).
Luego se comprobó que además de parecerse en su aroma, los hidrocarburos
aromáticos se comportaban de manera distinta a los demás. Esto se debe a que la
molécula de benceno tiene forma de anillo, y los demás compuestos orgánicos
están formados por moléculas lineales.
Estructura del benceno
A mediados del siglo XIX se conocía la fórmula molecular del benceno (C6H6)
pero no cómo se disponían los átomos en su estructura química. Entre 1857 y
1858 Friedrich Augusto Kekulé, que por ese entonces tenía 28-29 años, desarrolló
una teoría sobre la estructura química orgánica basada en dos nociones: la tetra
valencia del carbono (los átomos de carbono tiene cuatro electrones en su última
capa, así pueden formar cuatro enlaces con otros átomos) y la capacidad de sus
átomos de formar enlaces entre ellos.
Esta nueva teoría sobre la estructura de los átomos de carbono permitió que se
comprendieran mejor las moléculas orgánicas y sus reacciones, y facilitó a partir
de 1860 las investigaciones sobre la síntesis química y la producción de los
compuestos orgánicos.
Esto provocó años más tarde, después de que el mismo Kekulé propusiera
una estructura atómica circular del benceno, la producción en masa de productos
derivados del carbono y la aparición de los plásticos. Entre otras cosas, Europa se
tiñó de color gracias a los tintes sintéticos.

5. Los sueños de Kekulé
MATERIALSCIENTIST/WIKIMEDIA
Kekulé hizo sus estudios post-doctorales de química en París, Suiza y Londres.
Cuando vivía en Londres solía pasar las veladas charlando con su amigo y colega
Hugo Mueller en Islington. Muchas veces hablaban de química. Luego Kekulé
volvía a su casa en Clapham Common, al otro lado de la ciudad, en los autobuses
de la época: un ómnibus arrastrado por un caballo.
Una noche de verano durante el camino de regreso a casa, Kekulé cayó en una
ensoñación acompañada por el ruido de los cascos del caballo y el movimiento del
carruaje. Según él mismo cuenta vio cómo unos átomos de carbono bailoteaban
delante de sus ojos y se combinaban entre ellos.
ARTMECHANIC/WIKIMEDIA
De vez en cuando dos átomos pequeños se unían y formaban otro átomo mayor;
un átomo grande abrazaba a dos átomos más pequeños. Átomos aún mayores se
hacían con tres e incluso cuatro de los pequeños o se unían por pares; mientras
todo el conjunto seguía en danza, Kekulé vio cómo los átomos más grandes

6. conformaban una cadena, arrastrando a los más pequeños consigo como de la
mano, por fuera de la cadena.
Cuando el conductor gritó ¡Clapham Road!, Kekulé despertó y pasó la noche
dibujando esquemas sobre lo que había soñado. Este fue el origen de la su Teoría
estructural de la química orgánica.
Siete años más tarde Kekulé tendría otro sueño (en alemán, Kekulés Traum), uno
de los sueños más famosos de la historia de la ciencia. En esta ocasión, Kekulé ya
no vivía en Londres sino en Gante, en Bélgica, en cuya universidad era profesor.
Sentado en su estudio a oscuras, frente a la chimenea, seguía pensando en
la estructura del benceno, aún irresoluta.
CARLOS ADANERO/WIKIMEDIA
Se durmió y vio de nuevo a los átomos bailando ente sus ojos, largas filas de
átomos moviéndose como serpientes. De pronto vio cómo una de aquellas
serpientes se mordía su propia cola. El famoso símbolo de la alquimia,
el Ouroboros, la serpiente que se muerde su propia cola, resolvió así en un sueño
el misterio de la estructura del anillo del benceno.
Convengamos que si el ama de llaves de Kekulé, quien más tarde se convertiría
en su segunda esposa y le daría tres hijos, hubiera soñado con serpientes que se
muerden la cola, no podría haberle atribuido a este sueño ningún significado
químico.
En este caso, el ouroboros fue para Kekulé el equivalente a la bañera llena de
agua que hizo que Arquímedes gritara ¡eureka!

7. Productos derivados del benceno
BODQ/WIKIMEDIA
El nylon, el linóleo, el látex, los policarbonatos, algunos fármacos como la aspirina,
el valiumy la penicilina son productos que se obtienen del benceno.
Los derivados del benceno se utilizan para fabricar combustibles para motores,
disolventes de grasas, aceites, cosméticos, pinturas, aislamientos térmicos para
viviendas, solventes, tintes, cubiertas de ordenadores, velas para barcos, material
deportivo, detergentes, envases de alimentos, alfombras, discos compactos y dvd,
pantallas táctiles, componentes automotores, vasos de plástico,
cascos,
adhesivos, caucho.
En 1890 se celebró un Benzolfest (una especie de fiesta del benceno) en honor
a Kekulé. Aquí es donde contó la historia de sus dos sueños. También le dijo a sus
colegas lo siguiente: “Soñemos, caballeros, así quizás encontremos la verdad.”
Grupo funcional
El grupo funcional es un átomo o conjunto de átomos unidos a una cadena
carbonada,
representada
en
la fórmula
general por R para
los compuestos
alifáticos y como Ar (radicales arílicos) para los compuestos aromáticos. Los
grupos funcionales son responsables de la reactividad y propiedades químicas de
los compuestos orgánicos.

8. La combinación de los nombres de los grupos funcionales con los nombres de
los alcanos de los que derivan brinda una nomenclatura sistemática poderosa para
denominar a los compuestos orgánicos.
Los grupos funcionales se asocian siempre con enlaces covalentes, al resto de la
molécula. Cuando el grupo de átomos se asocia con el resto de la molécula
primeramente mediante fuerzas iónicas, se denomina más apropiadamente al
grupo como un ion poliatómico o ion complejo.
Grupo
Serie
funcional
homóloga
Grupo hidroxilo Alcohol
Fórmula Estructura Prefijo Sufijo
R-OH
Ejemplo
hidroxi- -ol
Etanol
Grupo
alcoxi (o ariloxi)
Éter
R-O-R'
-oxi-
R-il R'-il éter
Éter etílico
-al
Aldehído
RC(=O)H
formil-
carbaldehído2
Etanal
Grupo
carbonilo
Cetona
R-C(=O)R'
oxo-
-ona
Propanona
Grupo
Ácido
carboxilo
carboxílico
R-COOH
carboxi- Ácido -ico
Ácido
acético

9. Estructura general de un aminoácido.
La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un
carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo
amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):
"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Tanto el
carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización
dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se
encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se
encuentra ionizado.
A pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su
forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se
encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Para valores de pH
intermedios, como los propios de los medios biológicos, los aminoácidos se
encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterión (con un grupo
catiónico y otro aniónico).

10. Clasificación
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos que se presentan a
continuación son las más comunes.
Según las propiedades de su cadena.
Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena
lateral:
Neutros polares, polares o hidrófilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cisteína
(Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina
(Gly, G).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V),
leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P),
fenilalanina (Phe, F) y triptófano (Trp, W).

11. Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu,
E).
Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His,
H). fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos en
los grupos neutros polares y neutros no polares).
Según su obtención
A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los
llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo
del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren
o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los
aminoácidos esenciales son:
Valina (Val, V)
Leucina (Leu, L)
Treonina (Thr, T)
Lisina (Lys, K)
Triptófano (Trp, W)
Histidina (His, H) *
Fenilalanina (Phe, F)
Isoleucina (Ile, I)
Arginina (Arg, R) *
Metionina (Met, M)
A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce
como no esenciales y son:
Alanina (Ala, A)
Prolina (Pro, P)
Glicina (Gly, G)
Serina (Ser, S)
Cisteína (Cys, C) **

12. Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Tirosina (Tyr, Y) **
Ácido aspártico (Asp, D)
Ácido glutámico (Glu, E)
Estas clasificaciones varían según la especie e incluso, para algunos aminoácidos,
según los autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos
diferenciales de cada tipo de aminoácido.
Según la ubicación del grupo amino
Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono nº 2 de la cadena,
es decir el primer carbono a continuación del grupo carboxilo (históricamente este
carbono se denomina carbono alfa). La mayoría de las proteínas están
compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados mediante enlaces amida
(enlaces peptídicos).
Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono nº 3 de la
cadena, es decir en el segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.
Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono nº 4 de la
cadena, es decir en el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.
Aminoácidos codificados en el genoma
Los
aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son
aquellos
que
están
codificados en el genoma; para la mayoría de los seres vivos son 20: alanina,
arginina,
asparagina,
aspartato,
cisteína,
fenilalanina,
glicina,
glutamato,
glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina,
treonina, triptófano y valina.
Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el código genético tiene
pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. El aminoácido
número 21 es la selenocisteína, que aparece tanto en eucariotas como procariotas
y arqueas, y el número 22 es la pirrolisina que aparece sólo en arqueas.1 2 3

13. Aminoácidos modificados
Las modificaciones postraduccionales de los 20 aminoácidos codificados
genéticamente conducen a la formación de 100 o más derivados de los
aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un
papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de una proteína.
Son numerosos los ejemplos de modificación postraduccional de aminoácidos. La
formación de puentes desulfuro, claves en la estabilización de la estructura
terciaria de las proteínas, está catalizada por una disulfuro isomerasa. En
las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el
aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina.
La metionina inicial de todos los polipéptidos (codificada por el codón de inicio
AUG) casi siempre se elimina por proteólisis.4
Algunos aminoácidos no proteicos tienen función propia, por ejemplo como neuro
transmisores o vitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina o el ácido gamma-amino
butírico (GABA).
Síntesis de proteínas.
Se conoce como síntesis de proteínas al proceso por el cual se componen nuevas
proteínas a partir de los 20 aminoácidos esenciales. En este proceso, transcribe el
ADN en ARN. La síntesis de proteínas se realiza en los ribosomas situado en el
citoplasma celular. En el proceso de síntesis, los aminoácidos son transportados
por ARN de transferencia correspondiente para cada aminoácido hasta el ARN
mensajero donde se unen en la posición adecuada para forma la nueva proteína.
Al finalizar la síntesis de una proteína, se libera el ARN mensajero y puede volver
a ser leído, incluso antes de que la síntesis de una proteína termine ya puede
comenzar la siguiente, por lo cual, el mismo ARN mensajero puede utilizarse por
varios ribosomas al mismo tiempo. La síntesis de proteínas consta de dos etapas:
la primera etapa (transcripción) ocurre dentro del nucleó de las células eucariotas,
aquí la secuencia de nucleótidos que denominamos gen (segmento de ADN que
determina una proteína) se transcribe en una molécula de ARN. Posteriormente,

14. en la segunda etapa (traducción de síntesis de proteínas propiamente dicha) el
ARN pasa del nucleó al citoplasma donde es traducida por los ribosomas que
arma una proteína. Este proceso es de fundamental importancia ya que
básicamente todos los caracteres que la célula presenta (fenotipo) está regulado
por la suma de sus actividades enzimáticas especifica. Como las enzimas son
proteínas, la morfología y funcionamiento celular depende de que tipos de
proteínas la célula puede armar. En el transcurso de la evaluación, todos los
organismos se han asegurados que la información correspondiente para sintetizar
sus enzimas especificas se halle presente en sus células y en su descendencia.
Químicamente esta información reside en el ADN y gracias a la replicación, la
transmisión está garantizada. Una ribosoma es un corpúsculo celular que utiliza
las instrucciones genéticas contenidas en el acido ribonucleico (ARN) para enlazar
secuencias especificas de aminoácidos y formar así proteínas.
Polimerización de aminoácidos.
Las proteínas se crean por polimerización de los aminoácidos mediante enlaces
especiales llamados uniones peptídicas. Cuando una célula hace una proteína, el
grupo carboxil de un aminoácido se pega al grupo amino de otro aminoácido para
formar un enlace péptídico. El grupo carboxil del segundo aminoácido se pega de
modo similar al grupo amino de un tercero, y así sucesivamente, hasta que se
forma una larga cadena. Esta molécula en forma de cadena puede contener desde
50 hasta varios cientos de subunidades de aminoácidos, un polipéptido. Una
proteína puede estar formada por una sola cadena polipeptídica o por varias de
estas unidas. Cada proteína se forma de acuerdo a un conjunto preciso de
instrucciones contenidas en la información genética de la célula. Tales
instrucciones determinan cuáles de los 20 aminoácidos deben ser incorporados en
la proteína, y en qué orden. Los grupos radicales de los aminoácidos (indefinidos e
identificados con R en la figura) determinan la forma final de la proteína y sus
propiedades químicas. Una extraordinaria variedad de proteínas pueden ser

15. producidas a partir de las mismas veinte subunidades. Las proteínas tienen la
propiedad de doblarse sobre sí mismas de una manera peculiar, con lo que
adquieren la forma tridimensional que las capacita para interactuar reactivamente
con otras moléculas grandes, especialmente el ADN, el ARN, y otras proteínas,
para desempeñar su papel de artífices y materiales de la vida. A fin de recalcar la
importancia de la tridimensionalidad de las proteínas, y de otras grandes
moléculas como los ácidos nucleicos
Tabla de α-Aminoácidos que se Encuentran en las Proteínas
Aminoáci Símbol
do
o
Estructura*
pK1(COO pK2(NH
H)
2)
Aminoácidos con grupos Alifáticos
Glicina
Gly - G
2.4
9.8
Alanina
Ala - A
2.4
9.9
Valina
Val - V
2.2
9.7
Leucina
Leu - L
2.3
9.7
2.3
9.8
Isoleucina Ile - I
Aminoácidos no aromáticos con Grupos-R hidroxilo
pK
Grup
o-R

16. Serina
Ser - S
2.2
9.2
≈13
Treonina
Thr - T
2.1
9.1
≈13
1.9
10.8
8.3
2.1
9.3
Asp - D
2.0
9.9
Asn - N
2.1
8.8
Glu - E
2.1
9.5
Glutamina Gln - Q
2.2
9.1
Aminoácidos con Grupos-R que contienen azufre
Cisteina
Metionina
Cys - C
Met
-
M
Aminoácidos ácidos y sus amidas
Ácido
Aspártico
Asparagin
a
Ácido
Glutámico
3.9
4.1
Aminoácidos básicos
Arginina
Arg - R
1.8
9.0
12.5
Lisina
Lys - K
2.2
9.2
10.8

17. Histidina
His - H
1.8
9.2
Phe - F
2.2
9.2
Tyr - Y
2.2
9.1
2.4
9.4
2.0
6.0
10.6
Aminoácidos aromáticos
Fenilalanin
a
Tirosina
Triptofano Trp - W
10.1
Iminoácidos
Prolina
Pro - P
Conceptos:
Definición de isómeros
Se llaman isómeros a moléculas que tienen la misma fórmula molecular pero
distinta estructura. Se clasifican en isómeros de cadena, posición y función.
Isómeros de cadena
Se distinguen por la diferente estructura de las cadenas carbonadas. Un ejemplo
de este tipo de isómeros son el butano y el 2-metilpropano.

18. Isómeros de posición
El grupo funcional ocupa una posición diferente en cada isómero. El 2-pentanol y
el 3-pentanol son isómeros de posición.
Isómeros de función
El grupo funcional es diferente. El 2-butanol y el dietil éter presentan la misma
fórmula molecular, pero pertenecen a familias diferentes -alcohol y éter- por ello se
clasifican como isómeros de función.
Hidrólisis es una reacción química entre una molécula de agua y otra molécula,
en la cual la molécula de agua se divide y sus átomos pasan a formar parte de
otra especie química. Esta reacción es importante por el gran número de
contextos en los que el agua actúa como disolvente.
Proteasas
Las serín
proteasas son hidrolasas que
peptídicos de péptidos y proteínas y
que
poseen
degradan enlaces
en
su
centro
activo
un aminoácido deserina esencial para la catálisis enzimática. Esta clase de

19. enzimas
(clasificadas
como
EC
3.4.21)
incluye
a
la tripsina, quimotripsina, subtilisina y otras.
Las serín proteasas cortan la cadena polipeptídica en el lado carboxilo de
aminoácidos específicos, esto es, reconocen secuencias en su laestructura
primaria. Por ejemplo, la tripsina corta en el lado carboxilato de los residuos
básicos como la lisina o la arginina, mientras que laquimiotripsina lo hace junto a
residuos hidrófobos, como la fenilalanina.
Existe una cierta homogeneidad estructural en las serín proteasas en cuanto a
conformación tridimensional, lo que sugiere una relación evolutiva. Por ejemplo,
las serín proteasas siempre poseen una tríada de aspartato, histidina y serina
junto a la depresión del sitio activo. Además, estas enzimas siempre poseen un
«bolsillo» situado cerca de la serina del lugar activo. En el caso de la tripsina, este
bolsillo que permite captar y mantener aminoácidos básicos (esto es, cargados
positivamente) gracias a que la enzima posee el grupo carboxilo de la cadena
lateral de un ácido aspártico; es decir, la presencia de un residuo ácido en el
bolsillo es el que confiere su especificidad a la tripsina (esto es, la querencia en el
corte en aminoácidos básicos de las proteínas diana, aminoácidos que interactuan
mediante interacción electrostática con el grupo ácido del bolsillo).
Glutatión
El glutatión (GSH)1 es un tripéptido no proteínico que se deriva de los
aminoácidos. Contiene un enlace péptidico inusual entre el grupo amino de
lacisteína y el grupo carboxilo de la cadena lateral del glutamato. El glutatión,
un antioxidante,
ayuda
a
proteger
las células de
especies
reactivas
deoxígeno como los radicales libres y los peróxidos.2 El glutatión es nucleofílico
en azufre y ataca los aceptores conjugados electrofílicos venenosos. Los
grupos tiol se mantienen en un estado reducido a una concentración de
aproximadamente ~ 5 mM en células animales. En efecto, el glutatión reduce
cualquier
enlace disulfuro formado
dentro
de proteínas citoplasmáticas
de
cisteínas, al actuar como un donante de electrones. En el proceso, el glutatión se
convierte en su forma oxidada disulfuro de glutatión (GSSG). El glutatión se

20. encuentra casi exclusivamente en su forma reducida, ya que la enzimaque vuelve
de su forma oxidada, la glutatión reductasa, es constitutivamente activa e inducible
al estrés oxidativo. De hecho, la proporción de glutatión reducido a glutatión
oxidado dentro de las células a menudo se utiliza científicamente como una
medida de la toxicidad celular.3
Calcosina
La carnosina (beta-alanil-L-histidina)
es
un dipéptido aminoácido
de
la beta-
alanina y la histidina. Está altamente concentrada en los tejidos biológicos de los
músculos y del cerebro.
Un breve estudio realizado en el 2002 determinó que la carnosina mejora en gran
medida la socialización y el vocabulario receptivo en niños conautismo.2 La mejora
en este estudio podría haber también sido originada por la maduración, las
intervenciones educativas, el efecto placebo, u otros factores no considerados en
el diseño del estudio.3 La provisión de suplementos de carnosina puede aumentar
los niveles de corticosterona, lo que podría explicar la hiperactividad que se ha
visto a veces cuando se administra en dosis elevadas.[cita requerida] Investigadores en
Gran Bretaña,4 Corea del Sur,5 Rusia6 7 y otros países8 9 han también demostrado
que la carnosina posee varias propiedades antioxidantes que pueden ser
beneficiosas.
Oxitócina
La oxitocina (del griego ὀ ξύς oxys "rápido" y τόκος tokos "nacimiento"), igualmente
llamada informalmente por algunos como la "molécula del amor" o "la molécula
afrodisíaca”, La hormona de los mimosos, es una hormona relacionada con los
patrones sexuales y con la conducta maternal y paternal que actúa también
como neurotransmisor en el cerebro.
En las mujeres, la oxitocina igualmente se libera en grandes cantidades tras la
distensión del cérvix uterino y la vagina durante el parto, así como en respuesta a

21. la estimulación del pezón por la succión del bebé, facilitando por tanto el parto y
la lactancia.
También se piensa que su función está asociada con el contacto y el orgasmo. En
el cerebro parece estar involucrada en el reconocimiento y establecimiento de
relaciones sociales y podría estar involucrada en la formación de relaciones
de confianza1 y generosidad2 3 entre
personas.
Ejemplo
de
ello
es
que
investigaciones han descubierto que la hormona oxitocina podría jugar papel
relevante en la aparición del autismo.