2. Hidrocarburos, Fanilia de los alcanos:Los alcanos son hidrocarburos, es decir, que tienen solo
átomos de carbono e hidrógeno. La fórmula general para alcanos alifáticos (de cadena lineal) es
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CnH2n+2, y para cicloalcanos es CnH2n. También reciben el nombre de hidrocarburos saturados.
Los alcanos son compuestos formados solo por átomos de carbono e hidrógeno, no presentan
funcionalización alguna, es decir, sin la presencia de grupos funcionales como el carbonilo (CO), carboxilo (-COOH), amida (-CON=), etc. La relación C/H es de CnH2n+2 siendo n el número de
átomos de carbono de lamolécula, (como se verá después esto es válido para alcanos de cadena
lineal y cadena ramificada pero no para alcanos cíclicos). Esto hace que su reactividad sea muy
reducida en comparación con otros compuestos orgánicos, y es la causa de su nombre no
sistemático: parafinas (del latín, poca afinidad). Todos los enlaces dentro de las moléculas de
alcano son de tipo simple o sigma, es decir, covalentes por compartición de un par
de electrones en un orbital s, por lo cual la estructura de un alcano sería de la forma:
fórmula general de los alcanos
donde cada línea representa un enlace covalente. El alcano más sencillo es el metano con un solo
átomo de carbono. Otros alcanos conocidos son el etano, propano y el butano con dos, tres y
cuatro átomos de carbono respectivamente. A partir de cinco carbonos, los nombres se derivan de
numerales griegos: pentano, hexano, heptano...
Ejemplos de alcanos:
3. Sueño de Kekule: El benceno:Kekulé hizo sus estudios post-doctorales de química en París,
Suiza y Londres. Cuando vivía en Londres solía pasar las veladas charlando con su amigo y colega
Hugo Mueller en Islington. Muchas veces hablaban de química. Luego Kekulé volvía a su casa en
ClaphamCommon, al otro lado de la ciudad, en los autobuses de la época: un ómnibus arrastrado
por un caballo.
Una noche de verano durante el camino de regreso a casa, Kekulé cayó en una ensoñación
acompañada por el ruido de los cascos del caballo y el movimiento del carruaje. Según él mismo
cuenta vio cómo unos átomos de carbono bailoteaban delante de sus ojos y se combinaban entre
ellos.
De vez en cuando dos átomos pequeños se unían y formaban otro átomo mayor; un átomo grande
abrazaba a dos átomos más pequeños. Átomos aún mayores se hacían con tres e incluso cuatro de
los pequeños o se unían por pares; mientras todo el conjunto seguía en danza, Kekulé vio cómo los
átomos más grandes conformaban una cadena, arrastrando a los más pequeños consigo como de la
mano, por fuera de la cadena.
Cuando el conductor gritó ¡Clapham Road!, Kekulé despertó y pasó la noche dibujando esquemas
sobre lo que había soñado. Este fue el origen de la su Teoría estructural de la química
orgánica.
Siete años más tarde Kekulé tendría otro sueño (en alemán, KekulésTraum), uno de los sueños
más famosos de la historia de la ciencia. En esta ocasión, Kekulé ya no vivía en Londres sino en
Gante, en Bélgica, en cuya universidad era profesor. Sentado en su estudio a oscuras, frente a la
chimenea, seguía pensando en la estructura del benceno, aún irresoluta.
Se durmió y vio de nuevo a los átomos bailando ente sus ojos, largas filas de átomos moviéndose
como serpientes. De pronto vio cómo una de aquellas serpientes se mordía su propia cola. El famoso
símbolo de la alquimia, el Ouroboros, la serpiente que se muerde su propia cola, resolvió
así en un sueño el misterio de la estructura del anillo del benceno.
Convengamos que si el ama de llaves de Kekulé, quien más tarde se convertiría en su segunda
esposa y le daría tres hijos, hubiera soñado con serpientes que se muerden la cola, no podría haberle
atribuido a este sueño ningún significado químico.
En este caso, el ouroboros fue para Kekulé el equivalente a la bañera llena de agua que hizo que
Arquímedes gritara ¡eureka!
4. Grupos Funcionales es un átomo o conjunto de átomos unidos a una cadena carbonada,
representada en la fórmula general por R para los compuestos alifáticos y como Ar (radicales
arílicos) para loscompuestos aromáticos. Los grupos funcionales son responsables de
la reactividad y propiedades químicas de los compuestos orgánicos.
La combinación de los nombres de los grupos funcionales con los nombres de los alcanos de los
que derivan brinda una nomenclatura sistemática poderosa para denominar a los compuestos
orgánicos.
Los grupos funcionales se asocian siempre con enlaces covalentes, al resto de la molécula.
Cuando el grupo de átomos se asocia con el resto de la molécula primeramente mediante fuerzas
iónicas, se denomina más apropiadamente al grupo como un ion poliatómico o ion complejo.
Existen varios grupos funcionales:
Series homólogas y grupos funcionales más comunes
Una serie homóloga es un conjunto de compuestos que comparten el mismo grupo
funcional y, por ello, poseen propiedades y reacciones similares. Por ejemplo: la serie
homóloga de los alcoholes primarios poseen un grupo OH (hidroxilo) en un carbono
terminal o primario.
Las series homólogas y grupos funcionales listados a continuación son los más
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comunes. En las tablas, los símbolos R, R', o similares, pueden referirse a una cadena
hidrocarbonada, a un átomo de hidrógeno, o incluso a cualquier conjunto de átomos.
Sin grupo funcional: Los alcanos
Insaturados: Los alquenos y alquinos
Funciones oxigenadas: Presencia de algún enlace carbono-oxígeno: sencillo (CO) o doble (C=O)
Funciones nitrogenadas: Amidas, aminas, nitrocompuestos, nitrilos. Presencia
de enlaces carbono-nitrógeno: C-N, C=N ó C≡N
Funciones halogenadas: Compuestos por carbono, hidrógeno y halógenos.
5. Aminoacidos: Es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de
las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo
amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace
amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido.
Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar
un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que el
grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro
modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este
carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral
o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de
los diferentes aminoácidos.
Estructura: La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un
carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un
hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):
"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo como el
amino son grupos funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los cambios de pH, por
eso ningún aminoácido en disolución se encuentra realmente en la forma representada en la figura,
sino que se encuentra ionizado.
A pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con
carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga
negativa). Para valores de pH intermedios, como los propios de los medios biológicos, los
aminoácidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterión (con un grupo
catiónico y otro aniónico).
6. Clasificacion: Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos que se presentan a
continuación son las más comunes.
Según las propiedades de su cadena
Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
Neutros polares, polares o hidrófilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cisteína (Cys, C),
glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L),
isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptófano (Trp,
W).
Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H). fenilalanina
(Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y
neutros no polares).
Según su obtención
A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama esenciales; la
carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible
reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento.
Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:
Valina (Val, V)
Leucina (Leu, L)
Treonina (Thr, T)
Lisina (Lys, K)
7. Triptófano (Trp, W)
Histidina (His, H) *
Fenilalanina (Phe, F)
Isoleucina (Ile, I)
Arginina (Arg, R) *
Metionina (Met, M)
A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no
esenciales y son:
Alanina (Ala, A)
Prolina (Pro, P)
Glicina (Gly, G)
Serina (Ser, S)
Cisteína (Cys, C) **
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Tirosina (Tyr, Y) **
Ácido aspártico (Asp, D)
Ácido glutámico (Glu, E)
Estas clasificaciones varían según la especie e incluso, para algunos aminoácidos, según los
autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de
aminoácido.
Según la ubicación del grupo amino
Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono nº 2 de la cadena, es decir el
primer carbono a continuación del grupo carboxilo (históricamente este carbono se denomina
carbono alfa). La mayoría de las proteínas están compuestas por residuos de alfa-aminoácidos
enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptídicos).
Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono nº 3 de la cadena, es decir en el
segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.
Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono nº 4 de la cadena, es decir
en el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.
8. Sintesis proteica: Es el proceso por el cual se componen nuevas proteínas a partir de los
veinte aminoácidos esenciales. En estre proceso, se transcribe el ADN en ARN. La síntesis de
proteínas se realiza en los ribosomas situados en el citoplasma celular.
En el proceso de síntesis, los aminoácidos son transportados por ARN de transferencia
correspondiente para cada aminoácido hasta el ARN mensajero donde se unen en la posición
adecuada para formar las nuevas proteínas. Al finalizar la síntesis de una proteína, se libera el ARN
mensajero y puede volver a ser leido, incluso antes de que la síntesis de una proteína termine, ya puede
comenzar la siguiente, por lo cual, el mismo ARN mensajero puede utilizarse por varios ribosomas al mismo
tiempo.
A continuación puedes ver más información sobre en qué consiste el proceso de la síntesis de proteínas,
cuales son sus fases y los pasos que se realizan en cada fase de la síntesis de proteínas.
Fases de las síntesis de proteínas
La realización de la biosíntesis de las proteínas, se divide en las siguientes fases:
Fase de activación de los aminoácidos.
Fase de traducción que comprende:
Elongación de la cadena polipeptídica.
Inicio de la síntesis proteica.
Finalización de la síntesis de proteínas.
Asociación de cadenas polipeptídicas y, en algunos casos, grupos prostésicos para la constitución de las
proteínas.
Fase de activación de los aminoácidos
Mediante la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y de ATP, los aminoácidos pueden unirse ARN específico de
transferencia, dando lugar a un aminoacil-ARNt. En este proceso se libera AMP y fosfato y tras él, se libera
la enzima, que vuelve a actuar.
Inicio de la síntesis proteica
En esta primera etapa de síntesis de proteínas, el ARN se une a la subunidad menor de los ribosomas, a
los que se asocia el aminoacil-ARNt. A este grupo, se une la subunidad ribosómica mayor, con lo que se
forma el complejo activo o ribosomal.
Leer más sobre la fase de iniciación de la síntesis de proteínas.
Elongación de la cadena polipeptídica
El complejo ribosomal tiene dos centros o puntos de unión. El centro P o centro peptidil y el centro A. El
radical amino del aminoácido inciado y el radical carboxilo anterior se unen mediante un enlace peptídico y
se cataliza esta unión mediante la enzima peptidil-transferasa.
9. De esta forma, el centro P se ocupa por un ARNt carente de aminoácido. Seguidamente se libera el ARNt
del ribosoma produciéndose la translocación ribosomal y quedando el dipeptil-ARNt en el centro P.
Al finalizar el tercer codón, el tercer aminoacil-ARNt se sitúa en el centro A. A continuación se forma el
tripéptido A y después el ribosoma procede a su segunda translocación. Este proceso puede repetirse
muchas veces y depende del número de aminoácidos que intervienen en la síntesis.
Leer más sobre la fase de elongación de la síntesis de proteínas.
Finalización de la síntesis de proteínas.
En la finalización de la síntesis de proteínas, aparecen los llamados tripletes sin sentido, también
conocidos como codones stop. Estos tripletes son tres: UGA, UAG y UAA. No existe ARNt tal que su
anticodón sea complementario. Por ello, la síntesis se interrumpe y esto indica que la cadena polipeptídica
ha finalizado.
