MATRIZ EXTRACELULAR; MEMBRANA BASAL

1. PROFESOR: Dr. Juan Carlos Munévar N
MATRIZ EXTRACELULAR
MEMBRANA BASAL
MONICA ESPINOSA PEREZ
PAOLA HUERTAS LOZANO
UNIVERSIDAD EL BOSQUE
ODONTOPEDIATRIA

3. MATRIZ EXTRACELULAR
 Fibras proteicas insolubles.
 Proteoglicanos.
 Diversas proteínas multiadhesivas e
hialuronamo.(fibronectina)
 Glicosaminoglicano no sulfatado.

5. GLICOSAMINOGLICANOS
 Disacárido repetido.
 Estructura –A-B-A-B-A-
 Ácidos (grupos sulfato y carboxilo
unidos a anillos de azúcares)

6. GLICOSAMINOGLICANOS

7. PROTEOGLUCANOS
 Complejos gigantes por unión de
proteínas centrales a una molécula de
ácido hialurónico GAG sin sulfato.
 Forman gel hidratado poroso que llena
el espacio extracelular como material
de empaque.
 Fuerza y resistencia a deformación.

8. AGRECAN

9. COLÁGENO
 Familia de glicoproteínas fibrosas.
 Fuerza tensil.
 Proteína individual en humano (25%)
 Se produce en fibroblastos , algunas
células del tejido conectivo , músculo
liso y epiteliales.

11. COLÁGENO
 En MEC 2 o más tipos
complejidad funcional heterotípicas.
1- trímeros de 3 cadenas polipeptídicas:
cadenas alfa.
2- parte: las 3 se entretejen
hélice triple única (bastón)

12. COLÁGENO
 Disposición escalonada incrementa la
fuerza mecánica y produce los
patrones en banda.
 Enlaces covalentes entre residuos de
lisina e hidroxilisina en moléculas
adyacentes de colágena.

13. TIPOS DE COLÁGENO
TIPO DISTRIBUCIÓN
 I Piel, hueso, tendón, córnea, vasos
sanguíneos
 II Cartílago, discos intervertebrales
 III Piel fetal, vasos sanguíneos
 IV Membrana basal
 V Placenta, piel

14. COLAGENO TIPO I
- Hélice triple larga,
delgada, de dos
cadenas:
- Alfa 1
- Alfa 2
1.050 aminoácidos
de longitud.

16. FIBRONECTINA
 Conjunto lineal de “bloques de construcción
“ distintos que dan a cada polipéptido una
construcción modular.
 POLIPEPTIDO DE FIBRONECTINA
Secuencia de 30 módulos Fn plegables
independientes.
Combinación 5 o 6 dominios
funcionales grandes.

18. LAMININA
 Familia de glicoproteínas
extracelulares .
 3 cadenas polipeptídicas diferentes
unidas por enlaces disulfuro
 Forma de cruz (3 brazos cortos- 1
largo
 15 tipos.

21. METALOPROTEINASAS DE LA
MATRIZ (MMP)
 Familia de enzimas
que contienen cinc.
 Degradan materiales
extracelulares, junto
con proteínas de la
superficie celular.
 Actividad excesiva o
inapropiada causa
enfermedad.(dental,
gingival, tumores,
artritis)

22. MMP´S
 Las MMPs son secretadas como
proenzimas inactivas; por ello,
necesitan ser activadas tras su
secreción por diversos mecanismos
entre los que figura la fragmentación
enzimática (plasmina, una serina
proteasa; estromelisina-1; MMPs
ligadas a las membranas)

23. MMP´S
 Las MMPs
activadas producen
un número muy
limitado de
fragmentaciones
moleculares en las
hélices de las tres
cadenas alfa de los
colágenos
intersticiales.

24. MMP´S
 MMP-14
 MT1-MMP
 Collagens (I-III); gelatin; casein;
fibronectin; laminin; vitronectin;
entactin; proteoglycans; MMP-2;
MMP-13

25. MMP-14
 MMP-14 – TIMP-2
complejo receptor a
otra molécula no
receptora MMP-14.

26. MMP-14 / MMP- 17

27. TIMPS
( tissue inhibitors of metalloproteinases)
 Principales
inhibidores
fisiológicos de las
MMP´S.

28. TIMP´S
TIMP-1 y TIMP-2

30. MEMBRANA BASAL.

31. MEMBRANA BASAL.
 Red laminar de componentes de la
matriz extracelular.
 60-120 nm.
 Estructurada de manera diferente en
los tejidos.

32. MEMBRANA BASAL.
 Se secretan
proteínas y
proteoglucanos
para formar
membrana basal,
crecen y forman
agrupaciones
celulares debajo
de esta.

33. FUNCION.
 Da sostén al epitelio.

34. FUNCION.
 Deja pasar ciertas moléculas.

35. FUNCION.
 Adhesión celular.
 Influye sobre la
diferenciación celular
y la reparación de los
tejidos.

36. ESTRUCTURA.
 Lamina Lucida: es menos electrodensa y primera
capa en contacto con la membrana plasmática
del tejido epitelial.
 Lamina Densa: es más electrodensa, presenta
unos delgados y pequeños filamentos de
colágeno tipo IV y es más gruesa.
 Lamina Reticular: con fibras más densas
reticulares de colágeno tipo III y gran cantidad de
glucoproteínas y glucopolisacaridos.

37. ESTRUCTURA MEMBRANA BASAL.

38. COMPONENTES
PROTEICOS.
 El colágeno tipo IV:
moléculas trimetricas
con dominios tipo
bastón y globulares.
 Las lámininas: familia
de proteínas
multiadhesivas que
forman un retículo
bidimensional.

39. COMPONENTES
PROTEICOS.
 La entactina: la
molécula tipo
bastón forma
enlaces cruzados
entre el colágeno
tipo IV y la
laminina.
 El perlecano:
proteoglucano
multidominio.

40. COLAGENO TIPO IV.
 Polipéptido de
cadenas α de
colágeno.
 Tres hélices
enrolladas.
 400 nm de largo.

41. COLAGENO TIPO IV.
 Dominio globular
en N-Terminal.
 Dominio globular
en C-Terminal.
 Triple hélice
interrumpida por
segmentos no
helicoidales.

42. COLAGENO TIPO IV.
 3 polipéptido de colágeno
tipo IV forman una triple
hélice de largo con
dominios globulares.
 Interrupción helicoidal de la
secuencia de Gly-X-Y por
segmentos 20 veces.
 Introducen la flexibilidad a
la región.
 4 monómeros ensamblan
mediante la unión de
regiones no helicoidales en
sus extremos N-terminales.

43. COLAGENO TIPO IV.
 Las regiones de
triple hélice que
forman las uniones
de lado a lado con
las interacciones
con los dominios
globulares C-
Terminal.

44. LA LAMININA.
 Proteína estructural
principal.
 Se puede llamar
matriz tipo IV.
 Todos los
componentes de la
matriz son sintetizados
por las células que
descansan sobre la
lamina basal.

45. LA LAMININA
 Es una proteína
heterotrimetrica con
forma de cruz.
 Polipéptidos y tiene
lugares de unión de
alta afinidad para otros
componentes.
 Ancla la membrana
basal a la superficie
celular por falta de
unión directa con la
matriz.

46. LA LAMININA.
 La ubicación de los dominios
globulares y la región de resorte
enrollados en tres cadenas unidas en
forma covalente por enlaces
disulfuros.

47. LA LAMININA.
Unión
covalente
a través
de enlaces
disulfuros.

48. LA LAMININA.
 Dominios responsables de la unión de diversos tipos
de colágeno con otras proteínas de la matriz,
polisacáridos, receptores de adhesión de la
superficie celular y moléculas señalizadoras
extracelulares.
 Estas proteínas organizan los otros componentes de
la matriz extracelular y regulan la adhesión entre la
célula y la matriz.
 Los dominios LG se encuentran en proteínas y
pueden mediar la unión de esteroides y proteínas, al
igual que a carbohidratos.

49. LOS PROTEOGLUCANOS.
 Subgrupo de
proteínas que
contienen cadenas
de polisacáridos
unidas en forma
covalente (GAG).
 Son largos
polímeros lineales
de disacáridos
específicos
repetidos.

50. LOS PROTEOGLUCANOS
 Los GAG se clasifican
en de acuerdo a la
naturaleza de la
unidad disacárido
repetida:
heparnsulfato,
condrotinsulfato,
dermatansulfato,
queratansulfato y el
hialuronano.

51. LOS PROTEOGLUCANOS
 Con excepción del
hialuronano, todos los
GAG surgen como
componentes de los
proteoglucanos, las
cadenas de GAG se
ensamblan sobre los
núcleos en el complejo
de golgi para luego ser
sintetizadas en el
retículo
endoplasmatico.

52. GRACIAS