El documento describe las proteínas contractiles del sarcomero, incluyendo la miosina en los filamentos gruesos y la actina, la tropomiosina y la troponina en los filamentos delgados. Explica que en diástole la tropomiosina bloquea la unión entre la miosina y la actina, mientras que en sístole los niveles más altos de calcio causan un cambio de forma en la troponina que desplaza la tropomiosina y permite la unión entre la miosina y la actina, causando la contracción muscular.

1. PROTEINAS CONTRACTILES
Organización estructural del sarcomero

2. Proteinas contractiles
1. Filamento grueso compuesto por MIOSINA

4. 2. Filamento delgado compuesto por ACTINA, TROPONINA
(TN) Y TROPOMIOSINA(TM).

6. MOVIMIENTO DE LAS PROTEÍNAS REGULADORAS EN SÍSTOLE Y DIÁSTOLE
En diástole (relajación). La miosina no puede asociarse a la actina debido a que los sitios
de unión para las cabezas de Miosina en la G-actina están bloqueados por la
Tropomiosina (TM).
En sístole (contracción). La concentración de Ca citosolico es mayor (10-5M), la
subunidad TN-C une Ca produciendo un cambio conformacional en la molécula de
troponina (N-terminal de TN-C intercambia con C-terminal de TN-I) y se da el
desplazamiento de la molécula de Tropomiosina (TM) hacia la parte más profunda de la
hendidura de la hélice de actina. Como resultado los sitios de G-actina, capaces de
interactuar con las cabezas de Miosina quedan libres.

7. Mecanismo de la contracción Muscular

8. Papel del calcio en los cambios conformacionales
de la troponina C (TnC). Tm: trombina