El colágeno es la proteína más abundante en el cuerpo y constituye tejidos como la piel, los tendones y el hueso. Está formado por tres cadenas polipeptídicas unidas por enlaces transversales que le otorgan resistencia. Sufre modificaciones durante su biosíntesis antes de formar fibras en los tejidos. Alteraciones en su estructura molecular pueden causar enfermedades del colágeno como el síndrome de Ehlers-Danlos o la enfermedad de Marfan.

1. El colageno

2. EL COLÁGENO
ESTRUCTURA:
El colágeno es una proteína
constituyente de los tejidos
conjuntivos, como: la piel, los
tendones y el hueso. Es la
proteína más abundante del
organismo, se caracteriza
principalmente por su
resistencia y está constituido
por tres cadenas polipeptídicas
(1000 aminoácidos por
cadena).
Su solidez se ve
asegurada por enlaces
transversales entre las
cadenas polipetídicas..

3. Fibras de colageno.
Son las más abundantes de los tejidos conjuntivos y
están constituidas por una proteína fibrilar: la
colágena, denominada así porque se hidrata ante la
cocción y se transforma en gelatina (cola). Se
conocen también como “fibras blancas”, porque
tienen ese color en estado fresco, sobre todo en
órganos como tendones o aponeurosis, que están
formados principalmente por este tipo de fibra.

4. Morfología: Son largas y de forma
cintada. En un corte transversal tienen
forma elíptica. Se disponen en haces
ondulados que forman espirales que
varían en los tejidos. Su diámetro está
entre 1-12 μm.
Propiedades físicas: Son
birrefringentes y anisótropas.
Aplicándoles luz polarizada aparecen
dotadas de birrefringencia uniáxica
positiva, lo que indica una orientación
longitudinal de las fibrillas.
Propiedades químicas: El agua a
temperatura de ebullición transforma
las fibras colágenas en una masa
viscosa que se convierte en gelatina.
Los ácidos y los álcalis débiles las
disuelven pues las tornan hidrófilas.
Son digeridas por colagenasa y pepsina
en solución ácida, pero resisten a la
tripsina. Cuando se trata con sales de
metales pesados, forman un producto
insoluble.

5. Tipos de colageno.

8. BIOSÍNTESIS:
Antes de llegar a su estructura definitiva, la molécula de colágenos
experimenta una serie de modificaciones.
• La lectura del ARNm constituye la fase inicial de la biosíntesis.
• Los polisomas ensamblan los aminoácidos para formar las cadenas polipeptídicas.
• Las cadenas polipeptídicas (cadenas proalfa) llevan en sus extremos secuencias
suplementarias de aminoácidos.
• Las cadenas proalfa sufren hidroxilación, los grupos peptidil-prolina se transforman
en hidroxi-prolina y los grupos peptidil-lisina se convierte en hidroxi-lisina.
• En los grupos hidroxi-lisina se fijan moléculas de galactosa y glucosa, y en los
grupos terminales se fijan otros azúcares.
• Se crean puentes disulfuro (S-S) entre las cadenas polipeptídicas.
• Se forma la molécula de procolágeno.

9. Molécula de Procolágeno:
•Transita por las vesículas de
Golgi pasando al medio
extracelular.
•Bajo la acción de las proteasas
sufre una escisión de los
grupos N-terminal y C-
terminal.
•Luego las moléculas de
colágeno se constituyen en
fibras.

10. IMPORTANCIA:
El colágeno sufre una serie de alteraciones en su
estructura molecular, colagenosis. Y el conjunto
de varias de estas alteraciones se denominan
conectivitis.
En 1942, Klemperer y colaboradores, englobaron
diferentes afecciones diseminadas de
colagenosis, como: la degeneración fibrinoide,
que secaracteriza por la anomalía en la
estructura y metabolismo del colágeno.

11. ENFERMEDADES DEL COLÁGENO:
Se clasifican por distintos síntomas:

12. Síndrome de Ehlers-Danlos
Hiper elasticidad cutánea y una hiperlaxitud
ligamentaria.
Se encuentra en las de tipo: IV, V, VI, VII.

13. Dermatosparaxis
•Se da en ovinos o bovinos.
•Su colágeno esta constituido por cadenas proalfa.
•Las fibras son frágiles e irregulares.
•Los animales mueren de inmediato por desgarres
cutáneos (provocados por traumatismos).

14. Osteogénesis Imperfecta
•Déficit de la síntesis de colágeno.
•Presenta fragilidad ósea e hiperlaxitud cutánea
y articular.

15. Enfermedad de Marfán
•Anomalía en los enlaces
transversales de la
molécula de colágeno.
•Longitud excesiva de los
miembros, hiperlaxitud
ligamentosa, escoliosis y
tórax en embudo.
•Malformaciones
cardiovasculares.

16. Escorbuto
•Déficit de ácido ascórbico (interviene en las
reacciones enzimáticas).
•Altera la síntesis de fibras de colágeno.

17. Esclerodermia
•Trastorno grave de colágeno o Acumulación de
colágeno en los tejidos.
•Aceleración de síntesis de colágeno.

18. CRISTALIZACIÓN Y DEPÓSITO DE
COLÁGENO
Una lesión tisular se sigue de un proceso de
reparación, que incluye:
En los animales: Invasión de la zona lesionada
por los fibroblastos y luego un depósito de
colágeno.
En el hombre:
Formación de cicatrices y fibrosis permanentes.
Constitución de una reacción fibrosa.